01-氨基酸

半必需氨基酸
人和哺乳动物虽然能够合成，但 数量远远达不到机体的需求，尤其是在 胚胎发育以及婴幼儿期间，基本上也是 由食物补充 。包括His、Arg。
非必需氨基酸
其它氨基酸。
从营养价值上看，必需>半必需>非必需
氨基酸的结构
了解，掌握特殊结构
甘氨酸
Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H OH
包括Arg、Lys、His，他们属于碱
性氨基酸，在pH7时带正电荷。
③按酸碱性来分：
酸性氨基酸 碱性氨基酸 中性氨基酸
Asp、Glu。 Arg、Lys、His。
其它氨基酸。
④人体是否能合成分(营养学分类 )
必需氨基酸
(EAA,8种,营养评价指标)
人和哺乳动物体内不可缺少但又不能 合成，必需从食物中摄取的氨基酸。 赖-Lys、缬-Val、异亮-Ile、亮-Leu、 苯丙- Phe、蛋-Met、色-Trp、苏-Thr
： 赖-Lys，精-Arg, 组-His
在生理条件下带有正电荷的氨基酸 Lys的R侧链上含有一个ε-氨基，侧链氨 基的pKa为10.5。生理条件下，Lys侧链带
有一个正电荷（-NH3+），同时它的侧链有
4个C的直链，柔性较大，使侧链的氨基反
应活性增大。
AA的结构
Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是 已知碱性最强的有机碱，与NaOH相当; pKa值为12.5，生理条件下完全质子化。 His含弱碱性的咪唑环(pKa=6.0)，它是20种 氨基酸中侧链pKa值最接近生理pH值的一 种，在接近中性pH时，可离解平衡。它是 在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基 酸。它往往存在于许多酶的活性中心。
完全水解得到各种氨基酸的混合物，部
分水解通常得到多肽片段。最后得到各 种氨基酸的混合物。
所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。
大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。
这20种氨基酸被称为基本氨基酸。

蛋白质，核酸，糖类，脂类四大类生物分子
中，蛋白质是生物功能的载体，而氨基酸是
蛋白质的构件分子。组成蛋白质的氨基酸有
从不同天然蛋白质完全水解产物中分 离到的20种基本氨基酸，称为常见氨基酸。 它们的分子结构有如下几个特点：
1、除脯氨酸是亚氨基酸外，其余19中氨基
酸都是α-氨基酸，即与羧基相邻的碳原子 （α-碳原子，Cα）上都有一个氨基，连 接在α-碳原子上的还有一个氢原子和一个 可变的侧链（R），各种氨基酸的区别作于 R的不同。
酸性aa（侧链含羧基）及其酰胺：天冬-Asp、
谷-Glu，含有两个羧基 ； 它们是在生理条件
下带有负电荷的仅有的两个氨基酸
天冬酰胺-Asn,谷酰胺-Gln：生理条件下，这
两个酰胺基不被质子化，因此侧链不带电荷。
在酰胺基中氨基易发生氨基转移反应，转氨基
反应在生物合成和代谢中有重要意义。
碱性aa
几乎所有的生命活动过程。几乎所有的生 命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果， 如果没有它，在我们这个星球上生命则是 不可能存在的。因此，蛋白质是现代生物 技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶 工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的元素组成
1.元素组成：蛋白质是一类含氮有机化合物，除含 有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋 白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、 钼、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百 分比约为： 碳 50％-55% 氢 6.5-7.3％ 氧 19-24％ 氮 16% 硫 0-3％ 其他 微 量
蛋白质的紫外吸收主要来自这三种氨基酸， 在280nm处，Phe< Tyr< Trp。Trp有复杂 的π共轭休系，比Phe和Tyr更易形成电荷 转移络合物。由于大多数蛋白质含有酪氨 酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含 量的快速简便的方法。
Phe疏水性最强。酪氨酸的-OH磷酸化是一
脂肪族氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2 N CH C CH CH3 CH2 CH3 OH
异亮氨酸 Ileucine
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
二、蛋白质的分子量

(P159)
蛋白质高分子物质，分子量的变化范围很大， 从大约6000到1000000 Da或更大，如牛胰岛 素分子量为5700，烟草花叶病毒分子量达 4000万。 这个范围是人为规定的。一般将分子量小于 6000的称为肽。不过这个界限不是绝对的， 如胰岛素(5700)。一般仍认为是蛋白质。蛋 白质煮沸凝固，而肽不凝固。
唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。从Gly至
Ile，R基团疏水性增加，Ile 是这20 种AA 中脂溶性最强的
之一（除Phe 、Trp、Tyr）。
AA的结构
含羟基或硫原子的aa：Ser-丝、Thr-苏
Ser的-CH2
OH（伯醇）基（pKa=15），在 生理条件下不解离，但它是一个极性基团， 能与其它基团形成氢键，具有重要的生理 意义。在大多数酶的活性中心都发现有 Ser残基存在。
个十分普遍的调控机制，Tyr在较高pH值
时，酚羟基解离。
杂环族AA：包括组氨酸His和脯氨酸Pro两 种。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较 弱。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺 旋的破坏者。
②按侧链R基的极性性质分类：
（1）非极性氨基酸(8种)
丙-Ala、缬-Val、亮-Leu、异亮-Ile、 苯丙-PHe、色-Trp、蛋-Met、脯 -Pro。 溶解度比极性aa小。
20种，他们在不同蛋白质中以不同的排列顺
序组合起来，并且构成特定的空间构象，因
此表现出种类繁多，结构复杂，功能各异的
各种蛋白质。

为了搞清蛋白质的结构、性质及其生物功能， 必须首先掌握氨基酸的结构和特性。
第一章 氨基酸—蛋白质的构件分子

第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
氨基酸的结构与分类 氨基酸的酸碱化学 氨基酸的化学反应 氨基酸的光学活性和光谱性质 氨基酸混合物的分析分离
Thr
中的-OH是仲醇，具有亲水性，但此OH形成氢键的能力较弱，因此，在蛋白质 活性中心中很少出现。Ser和Thr的-OH往 往与糖链相连，形成糖蛋白。
Cys-半胱(-SH)、
Met-蛋（甲硫）。
Cys中R含巯基（巯基-SH），Cys
具有两
个重要性质：
a.在较高pH值条件，巯基离解； b.
构型是指不对称碳原子的四个取代基在空间的 相对取向。两种构型形成镜面异构，也叫旋 光异构。甘油醛C2为不对称碳原子，其上的 羟基有两种安排，羟基向左为L型，向右为D 型。DL与（＋－）不同。
二、氨基酸的分类(P124,掌握)
根据是否组成蛋白质来分：
1、蛋白质中常见氨基酸
2、蛋白质中稀有氨基酸 3、非蛋白氨基酸
1、常见的20种Pro氨基酸分类：
①按侧链R基的化学结构分为(掌握大类及特殊AA)
脂肪族AA：共15种

中性aa（侧链只是烃链）：甘-Gly、丙-Ala、缬-Val、亮Leu、异-Ile R基均为中性烷基（Gly为H），R基对分子酸 碱性影响很小，它们几乎有相同的等电点(PI=6 .0)。Gly是
2、氨基酸的旋光性：除甘氨酸外，氨
基酸均含有一个手性-碳原子，因此都 具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要 物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重 要依据；除了甘氨酸之外，都是L-型氨 基酸（蛋白质中发现的AA都是）。甘氨 酸的α-碳原子不是不对称碳原子，其 它都是。
不对称碳原子是指与四个不同的原子或原子基 团共价相连因而失去对称性的碳原子。也称 手性碳原子、手性中心。常用C*表示。
Glycine
Alanine Valine Leucine

三、蛋白质的水解(P123,熟悉)
氨基酸是蛋白质的基本结构单位，这个发 现是从蛋白质的水解得到的。蛋白质的水解主 要有三种方法：
1.酸水解
：用6MHCl或4M H2SO4，105℃回流 20h即可完全水解。
缺点：色氨酸完全被破坏，丝、苏氨酸部分 破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。
优点：不引起氨基酸的消旋，得到L胱氨酸，Cys—s—s—Cys 象)中具有重要意义。Cys还常常出现在 酶的活性中心。 AA的结构
二硫键在蛋白质的结构(稳定蛋白质的构
Cys与结石
在细胞外液如血液中，Cys以胱氨酸氧化形
式存在，胱氨酸的溶解性最差。胱氨酸尿 是一种遗传病，由于胱氨酸的跨膜运输缺 陷导致大量的胱氨酸排泄到尿中。胱氨酸 在肾、输尿管、膀胱中结晶形成结石，结 石会导致疼痛、发炎甚至尿血。 Met的R中含有甲硫基（-SCH3），硫原子有 亲核性，易发生极化，因此，Met是一种重 要的甲基供体。
（2）极性氨基酸
Ⅰ、不带电荷的极性氨基酸 甘-Gly、 丝-Ser、苏-Thr、酪-Tyr(-OH)、 半胱-Cys、Asn、Gln ，此组氨基酸比非极
性氨基酸易溶于水，他们带有不解离的基团
可与水形成氢键。
Ⅱ、带负电荷的极性氨基酸 包括Asp、Glu，他们属于酸性氨基 酸，在pH7时带负电荷。 Ⅲ、带正电荷的极性氨基酸
蛋白质的含氮量(熟悉)
大多数蛋白质的含氮量接近于16%，这
是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯 氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量 的计算基础。所以，可以根据生物样品 中的含氮量来计算蛋白质的大概含量： 蛋白质含量=蛋白氮 6.25
6.25为蛋白质系数，即1克氮所代表的