氨基质子化
蛋白质质子化和离子化的热力学和动力学分析
蛋白质质子化和离子化的热力学和动力学分析蛋白质是生命体中最为基础的构成元素之一，它在细胞内扮演着重要的功能角色。
蛋白质的性质与构成对它的功能发挥起着重要的影响。
其中，蛋白质的酸碱性质是影响其溶解度、稳定性和与其他生物分子相互作用的重要因素。
蛋白质通过质子化和离子化过程来表现出其酸碱性质。
质子化和离子化是动态的过程，它们受多种因素的影响：包括环境pH值、离子强度、共价键结构等。
1. 蛋白质的质子化质子化是指蛋白质中的部分氨基酸转变为离子形式，通常在酸性环境下发生。
在pH低于氨基酸的pKa值时，氨基酸中的羧酸基（COOH）会失去一个氢离子(H+)，变成羧基(COO-)，而氨基基（NH2）则不发生反应。
例如，赖氨酸（Lysine）的pKa值为10.8，当环境pH值低于10.8时，赖氨酸会被质子化。
赖氨酸的侧链中含有一个游离的，易于离开的氨基，因此在酸性环境中，赖氨酸侧链上的NH2会被质子化，形成NH3+，从而赖氨酸变成一个带正电荷的离子。
质子化过程可以影响蛋白质的溶解度和构象，因为带正电荷的离子对水的亲和力更强。
在生物体内，大多数的蛋白质具有酸性或碱性氨基酸残基，因此其质子化过程与细胞内环境的 pH 值息息相关。
2. 蛋白质的离子化离子化是指蛋白质中的氨基酸中羧酸基和氨基基发生半反应，转化成相应的带电离子。
在碱性环境下，酸性氨基酸残基和不带电的氨基酸残基会被离子化，生产出阴离子和正离子。
例如，丝氨酸(Serine) 的 pKa 值为13.7，在 pH 大于 13.7 时，游离的氢离子会结合到氨基上面，使得丝氨酸的氨基成为一个正离子，同时丝氨酸的羧酸基会成为阴离子，并且与游离的阳离子结合在一起。
离子化过程同样可以影响蛋白质的构象，因为带相反电荷的离子之间相互吸引，形成静电相互作用，从而改变蛋白质的三维结构。
3. 热力学和动力学分析热力学和动力学方法可以用来研究质子化和离子化过程的驱动力及速率。
例如，在溶液中，可以通过一定浓度的酸或碱来改变环境 pH 值，从而观察蛋白质的质子化和离子化规律。
氨基保护方法
氨基保护方法胺类化合物对氧化和取代等反应都很敏感,为了使分子其它部位进行反应时氨基保持不变,通常需要用易于脱去的基团对氨基进行保护。
例如,在肽和蛋白质的合成中常用氨基甲酸酯法保护氨基,而在生物碱及核苷酸的合成中用酰胺法保护含氮碱基。
化学家们在肽的合成领域内,对已知保护基的相对优劣进行了比较并在继续寻找更有效的新保护基。
除了肽的合成外,这些保护基在其它方面也有很多重要应用。
下面介绍保护氨基的一些主要方法和基团。
1 形成酰胺法将胺变成取代酰胺是一个简便而应用非常广泛的氨基保护法。
单酰基往往足以保护一级胺的氨基,使其在氧化、烷基化等反应中保持不变,但更完全的保护则是与二元酸形成的环状双酰化衍生物。
常用的简单酰胺类化合物其稳定性大小顺序为甲酰基<乙酰基< 苯甲酰基。
酰胺易于从胺和酰氯或酸酐制备,并且比较稳定,传统上是通过在强酸性或碱性溶液中加热来实现保护基的脱除。
由于若干基质,包括肽类、核苷酸和氨基糖,对这类脱除条件不稳定,故又研究出了一些其他脱除方法,其中有甲酰衍生物的还原法,甲酰基以及对羟苯基丙酰基衍生物的氧化法,苯酰基和对羟苯基丙酰基衍生物的电解法,卤代酰基、乙酰代乙酰基以及邻硝基、氨基、偶氮基或苄基衍生物等“辅助脱除法”,等等。
为了保护氨基,已经制备了很多N2酰基衍生物,上述的简单酰胺最常用,卤代乙酰基衍生物也常用。
这些化合物对于温和的酸水解反应的活性随取代程度的增加而增加:乙酰基< 氯代乙酰基< 二氯乙酰基< 三氯乙酰基< 三氟乙酰基。
此外,在核苷酸合成的磷酸化反应中,胞嘧啶、腺嘌呤和鸟嘌呤中的氨基是分别由对甲氧苯酰基、苯酰基和异丁酰或甲基丁酰基予以保护的,这些保护基是通过氨解脱除的。
另外,伯胺能以酰胺的形式加以保护,这就防止了活化的N2乙酰氨基酸经过内酯中间体发生外消旋化。
111 甲酰衍生物胺类化合物很容易进行甲酰化反应,常常仅用胺和98 %的甲酸制备。
甲酸乙酸酐也是一个有用的甲酰化试剂。
氨基与烯烃加成反应催化剂-概述说明以及解释
氨基与烯烃加成反应催化剂-概述说明以及解释1.引言1.1 概述概述在有机化学领域中，氨基与烯烃加成反应是一种重要的反应类型，它可以有效地构建碳-氮键和碳-碳键。
这一类反应不仅在合成有机化合物的过程中具有广泛的应用，还在药物合成、材料科学和生物化学等领域中扮演着重要的角色。
氨基与烯烃加成反应的机理复杂而多样，常涉及中间体的生成和转化。
根据反应条件的不同，包括催化剂、溶剂和温度等因素的影响，这一类型反应的路径也会发生变化。
因此，理解和研究氨基与烯烃加成反应催化剂的性质和反应机理对于相关领域的发展具有重要意义。
近年来，许多研究人员致力于开发高效、选择性和环境友好的氨基与烯烃加成反应催化剂。
通过设计和合成新型催化剂，优化反应条件，并结合先进的表征手段和计算方法，许多新颖的催化剂已经成功应用于氨基与烯烃加成反应中。
这些催化剂不仅能够加速反应速率，还能够提高产率和产物的选择性。
本文将系统地总结氨基与烯烃加成反应催化剂的研究进展。
通过文献综述和实验结果的分析，我们将重点关注不同类型的催化剂，包括过渡金属催化剂、有机催化剂和生物催化剂等。
同时，我们将讨论这些催化剂在氨基与烯烃加成反应中的应用及其在相关领域的发展前景。
通过对氨基与烯烃加成反应催化剂的详细研究和探索，我们期望能够为有机合成领域的研究人员提供有价值的参考和指导，为开发更高效和环保的合成方法和工艺提供理论指导和技术支持。
同时，推动氨基与烯烃加成反应催化剂的进一步发展，将为新型功能材料和生物分子的合成提供新的思路和方法。
1.2 文章结构文章结构：本文将从以下几个方面来介绍氨基与烯烃加成反应催化剂的相关内容。
首先，在引言部分，将对本文涉及的氨基与烯烃加成反应进行概述，包括其在有机合成中的重要性和应用领域。
其次，将介绍本文的结构和内容安排，使读者对接下来的内容有一个清晰的概念。
接着，在正文部分，将详细探讨氨基与烯烃加成反应的重要性，包括其在制药、材料科学等领域的应用。
氨基酸的pk值
氨基酸的pk值氨基酸是一类重要的生物有机分子，具有构成生物体内蛋白质的功能。
在生物体内，氨基酸通过缩合反应形成肽链，从而构成各种不同结构和功能的蛋白质。
而在化学上，氨基酸是由一个氨基团（NH2）和一个羧酸团（COOH）以及一个侧链所组成的化合物。
在氨基酸分子中，氨基团和羧基团不仅参与了缩合反应，也参与了酸碱中和反应，在氢离子的丰度变化中发挥了重要的作用。
氨基酸的酸碱性质可以用一系列化学参数来描述，其中最为常用的参数之一就是pk值。
pk值是指在特定条件下，使得氨基酸质子化和脱质化的反应速率相等时，所对应的酸性或碱性溶液的pH值。
一般来说，当pH等于氨基酸的pk值时，氨基酸有50%处于质子化状态，50%处于脱质化状态。
而当pH大于或小于氨基酸的pk值时，质子化和脱质化的速率不同，此时氨基酸处于不同的电离状态，其所呈现的性质也不同。
不同氨基酸的pk值可以用来说明它们在不同pH环境下的电离状态，从而影响它们的性质和反应。
在氨基酸中，气态的游离氨基和游离羧基的pk值分别为9.6和2.0，而侧链的pk值则因不同氨基酸的侧链类型而有所不同。
在20种常见的氨基酸中，有7种属于带正电侧链的碱性氨基酸，包括精氨酸、赖氨酸、组氨酸、色氨酸、异亮氨酸、鸟氨酸和组氨酸，它们的pk值分别为12.5、10.8、9.2、9.4、9.6、9.6和6.0。
带负电侧链的酸性氨基酸包括谷氨酸和天冬氨酸，它们的pk值分别为3.9和4.1。
而中性侧链的氨基酸包括天门冬氨酸、苏氨酸、脯氨酸、甘氨酸、丝氨酸、脯氨酸、异亮氨酸、脯氨酸和腺氨酸，它们的pk值分别为3.9、6.0、6.5、7.5、8.0、8.3、9.6、10.8和6.8。
通过了解不同氨基酸的pk值，我们可以预测它们在不同pH环境下的电离状态和反应行为，从而有助于研究蛋白质的稳定性、结构和功能等方面的问题。
pk值还常用于计算缩合反应的平衡常数等重要参数，为化学和生物学研究提供了重要的理论参考。
氨基和肼基
氨基和肼基全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：氨基和肼基是化学中两种重要的官能团，它们在生物学和医学领域有着广泛的应用。
本文将介绍氨基和肼基的结构、性质以及其在生物活性分子中的作用。
氨基是一种含氮官能团，其化学式为NH2。
氨基是氨的一个失去一个氢原子后的残基，它具有亲电性，可以与其他分子中的电子云结合形成化学键。
氨基在生物分子中广泛存在，如蛋白质、核酸和氨基酸等。
在蛋白质中，氨基是构成肽链的基本单位，它与羧基形成肽键连接不同氨基酸。
氨基还能与金属离子形成配合物，参与一些生物催化反应。
而肼基是另一种重要的氮氢官能团，其化学式为NH-NH2。
肼基具有两个氨基团连接而成，具有较强的还原性和亲核性。
肼基在化学反应中广泛应用，可参与偶氮反应、重氮化反应等。
肼基还可用于有机合成中的保护基、还原剂以及染料的合成等。
氨基和肼基在生物活性分子中有着重要的作用。
在药物设计中，氨基和肼基通常被引入分子中作为药物靶点，通过与蛋白质或DNA结合来发挥药物活性。
许多抗生素分子中含有氨基或肼基结构，通过干扰细菌的代谢途径或阻断蛋白质合成来对抗细菌感染。
氨基和肼基还可用于修饰基因工程蛋白、抗体药物等，改变其生物活性和药代动力学属性。
氨基和肼基是化学中重要的氮氢官能团，它们在生物活性分子中发挥着重要的作用。
通过对氨基和肼基的深入研究和应用，我们可以更好地理解生物体内化学反应的机理，设计更有效的药物分子和生物活性材料。
希望本文能对读者了解氨基和肼基的结构与功能有所帮助。
第二篇示例：氨基和肼基是有机化学中常见的两种官能团，它们在生物学、医药化学、天然化学和合成化学领域都具有重要的应用价值。
本文将分别介绍氨基和肼基的特性、性质和应用，并探讨它们在化学反应中的作用。
一、氨基氨基是一种含氮的有机官能团，由一个氮原子和三个氢原子组成。
在有机分子中，氨基常常以NH2的形式存在。
氨基具有碱性和亲电性，容易与其他化合物发生亲核取代反应和加成反应。
【精品】实验1：蛋白质的两性电离和等电点
【精品】实验1：蛋白质的两性电离和等电点实验原理：蛋白质由多个氨基酸连接而成，每个氨基酸都有两个离子化的官能团：氨基(NH2)和羧基(COOH)。
当氨基酸中的氨基失去一个质子(H+)后，形成正离子；当羧基失去一个质子后，形成负离子。
因此，氨基酸可以被视为一个带有离子性的分子，它的离子化程度受pH 值的影响。
对于一个蛋白质分子而言，它的离子化程度与pH值有关，当pH值升高时，蛋白质分子中的氨基越来越少地被质子化，羧基越来越多地被离子化，所以整个蛋白质分子的电荷量逐渐变小，反之亦然。
当一个蛋白质分子的电荷量为0时，称之为该蛋白质的等电点(pI)。
实验步骤：1. 将pH计校准至标定点，即pH 4.0和pH 10.0。
2. 在烧杯中加入1 mL的Pepsin酶溶液，加入100 mL的pH 2.0的盐酸缓冲液。
4. 在两组烧杯中，加入0.02％的溴酚蓝指示剂。
5. 在烧杯中加入一小块鱼肉，加满盐酸缓冲液至50 mL。
7. 在两组烧杯中，用烧杯中的pH计调节 pH值，使溴酚蓝指示剂变色。
8. 记录此时的pH值，作为该物质的等电点(pI)。
实验结果和分析：鱼肉的等电点(pI)为4.3，毛发的等电点(pI)为5.9。
说明鱼肉中的氨基酸比毛发中的氨基酸更容易被质子化，因此，在低pH值下，鱼肉带有更多的正电荷。
反之，在高pH值下，毛发带有更多的负电荷。
实验中，采用溴酚蓝指示剂来检测溶液的pH值，其变色区间为pH 3.0~pH 5.0(黄色)和pH 6.0~pH 7.6(蓝色)。
因此，在调节pH值时，需注意溴酚蓝指示剂的变色范围，以免影响结果的准确性。
结论：蛋白质具有两性电离特性，其离子化程度受pH值的影响。
当一个蛋白质的电荷量为0时，称之为该蛋白质的等电点(pI)。
通过实验测定，可以了解不同蛋白质样品的两性电离特性和等电点。
氨基保护方法
氨基保护方法胺类化合物对氧化和取代等反应都很敏感,为了使分子其它部位进行反应时氨基保持不变,通常需要用易于脱去的基团对氨基进行保护。
例如,在肽和蛋白质的合成中常用氨基甲酸酯法保护氨基,而在生物碱及核苷酸的合成中用酰胺法保护含氮碱基。
化学家们在肽的合成领域内,对已知保护基的相对优劣进行了比较并在继续寻找更有效的新保护基。
除了肽的合成外,这些保护基在其它方面也有很多重要应用。
下面介绍保护氨基的一些主要方法和基团。
1 形成酰胺法将胺变成取代酰胺是一个简便而应用非常广泛的氨基保护法。
单酰基往往足以保护一级胺的氨基,使其在氧化、烷基化等反应中保持不变,但更完全的保护则是与二元酸形成的环状双酰化衍生物。
常用的简单酰胺类化合物其稳定性大小顺序为甲酰基<乙酰基< 苯甲酰基。
酰胺易于从胺和酰氯或酸酐制备,并且比较稳定,传统上是通过在强酸性或碱性溶液中加热来实现保护基的脱除。
由于若干基质,包括肽类、核苷酸和氨基糖,对这类脱除条件不稳定,故又研究出了一些其他脱除方法,其中有甲酰衍生物的还原法,甲酰基以及对羟苯基丙酰基衍生物的氧化法,苯酰基和对羟苯基丙酰基衍生物的电解法,卤代酰基、乙酰代乙酰基以及邻硝基、氨基、偶氮基或苄基衍生物等“辅助脱除法”,等等。
为了保护氨基,已经制备了很多N2酰基衍生物,上述的简单酰胺最常用,卤代乙酰基衍生物也常用。
这些化合物对于温和的酸水解反应的活性随取代程度的增加而增加:乙酰基< 氯代乙酰基< 二氯乙酰基< 三氯乙酰基< 三氟乙酰基。
此外,在核苷酸合成的磷酸化反应中,胞嘧啶、腺嘌呤和鸟嘌呤中的氨基是分别由对甲氧苯酰基、苯酰基和异丁酰或甲基丁酰基予以保护的,这些保护基是通过氨解脱除的。
另外,伯胺能以酰胺的形式加以保护,这就防止了活化的N2乙酰氨基酸经过内酯中间体发生外消旋化。
111 甲酰衍生物胺类化合物很容易进行甲酰化反应,常常仅用胺和98 %的甲酸制备。
甲酸乙酸酐也是一个有用的甲酰化试剂。
氨基质子化前后核磁
氨基质子化前后核磁氨基质子化是指在生物分子中，氨基（-NH2）上的氢原子（H）被质子（H+）替代的过程。
氨基质子化前后在核磁共振（NMR）方面有许多显著的差异，这些差异可以为生物分子识别、药物研发和生物成像等领域提供有价值的信息。
首先，我们来了解一下氨基质子化前后的定义。
氨基质子化前，氨基上的氢原子处于未质子化状态，此时氨基呈现为碱性，pKa值约为9.25。
在氨基质子化后，氨基上的氢原子被质子替代，形成氨离子（-NH3+），呈现为酸性，pKa值约为4.75。
在核磁共振方面，氨基质子化前后有许多显著的差异。
首先，氢原子核磁共振信号发生变化。
在氨基质子化前，氨基酸中的氢原子呈现为多重峰，而氨基质子化后，氢原子峰消失，代之而起的是氨离子的质子峰。
此外，化学位移和偶合常数也发生相应的变化。
氨基质子化后，化学位移向高场移动，偶合常数减小。
氨基质子化在生物分子识别、药物研发和生物成像等领域具有广泛的应用。
在生物分子识别方面，氨基质子化可以帮助研究者区分不同氨基酸，进一步识别蛋白质和核酸。
例如，通过研究氨基质子化后的核磁共振谱，可以确定蛋白质序列中的氨基酸种类和排列顺序，为蛋白质结构和功能研究提供基础。
在药物研发领域，氨基质子化具有重要价值。
药物分子在氨基质子化后的核磁共振谱中表现出特定的化学位移和偶合常数，这些特征可用于药物筛选、代谢研究和作用机制研究。
例如，通过比较药物分子在氨基质子化前后的核磁共振谱，可以初步判断药物分子的生物活性及药效。
在生物成像方面，氨基质子化对磁共振成像（MRI）和磁共振波谱（MRS）技术具有重要意义。
氨基质子化后的生物分子在MRI和MRS中具有不同的信号特征，有助于成像分辨率和图像质量的提高。
此外，通过分析氨基质子化后的核磁共振谱，可以获得生物体内代谢物的信息，为疾病诊断和治疗提供依据。
总之，氨基质子化前后核磁共振的研究在生物分子识别、药物研发和生物成像等领域具有重要应用价值。
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Lambert-Beer’s law: A=Log Io/I = ecl e, extinction coefficient; c, concentration; l, optical length
7.3 Ser, Thr, Asn, Gln, Cys, 和 Pro具有极性、不带电 的侧链基团.
7、20种标准氨基酸，按照侧链基团进行分组
7.1 6种氨基酸是非极性的, 属于脂肪族 氨基酸 7.1.1 Gly, Ala, Val, Leu, Ile和 Met. 7.1.2甘氨酸(a-氨基乙酸)的侧链是个氢原子，
是 20种氨基酸中最简单的，所以甘氨酸的a-碳不是 手性碳。
7.1.3在蛋白质结构中，Gly 最具弹性, 易弯曲. 7.1.4 Ala, Val, Leu, Ile和Met具有烃的侧链, 有 疏水性
2.1 许多种蛋白质可以从不同的器官转运大分 子物质。有许多存在于血浆中。如：血色素 (oxygen), 血清清蛋白 (fatty acids), 脂蛋白 (lipids), and 铁传递蛋白(iron).
2.2 许多种蛋白质可以转运小分子物质从血浆 膜或细胞膜。 (glucose葡萄糖, amino acids氨基酸, nucleotides核苷, chloride氯化物, potassium钾离子, 钠离子sodium ion).
素） 7 、蛋白质调节细胞活动或生理活动。
7.1生长因子和转录因子调控细胞的生长和分化。
7.2激素调控多细胞生物的不同细胞的活动。
8、 蛋白质在遗传和神经冲动的传导中起重要的 作用。
8.神经传导中起 重要的作用。
9 、蛋白质的其他功能 。抗冻剂蛋白使南极洲 的鱼类防冻。喜温细菌的特殊的热稳定性蛋白。
第2章 蛋白质的构件——氨基酸 第3章 蛋白质的通性、纯化和表征 第4章 蛋白质的共价结构
蛋白质的重要性
1、有机体内的反应几乎都需要酶的刺激. 1.1许多种酶已经被发现，每一种酶都催化不
同的化学反应。
1.2 生命离不开酶的催化作用。 1.3酶是多种多样的，具有高效专一、活性的 蛋白质。
2 、一些特殊的蛋白质可以转运分子和离子
5、 每个氨基酸都有三个字母的缩写和一个字母的符 号。 一定要记住这20种氨基酸的缩写、分类和8种重 要的氨基酸的结构 ※
6、在所有种中（从细菌到人），所有的蛋白质都由 20种氨基酸构成。
6.1所有的蛋白质, 无论它们是多么的不同，在 结构和功能中,都是用这 20个标准氨基酸构成的。
6.2 构成蛋白质的氨基酸至少有二十亿岁。
糜蛋白酶活性位点
萤火虫发光受荧光素酶 和 ATP 催化
红血球 含有大量的血色素和氧转运蛋白
角蛋白 是头发，触角,指甲 和羽毛的主要成分
第一节 氨基酸的结构和分类
1、 最初蛋白质的研究
1.1 在1806年，从芦笋(asparagus)里发现了第一 个氨基酸：天冬氨酸(asparagine)
1.2 直到1938年，最后一个氨基酸苏氨酸 (threonine) 被发现!
7.2 Phe, Tyr, 和 Trp 是芳香族 的氨基酸 7.2.1 Phe 和 Tyr 都有苯环 7.2.2 Trp 有一个吲哚环 7.2.3二种氨基酸有疏水性. 7.2.4 在蛋白质中，Tyr 的-OH有重要的作用 (使
蛋白磷酸化) 7.2.5 在280 nm具有光吸收，利用这个性质可以
测定蛋白质的浓度
Lined up by similarity: chiral to chiral, COO to CHO
4、 氨基酸在水溶液中电离.
4.1氨基酸晶体要比相似大小的其他有机 分子熔点高得多。
4.2 在不同的pH 条件下，氨基酸的电离 程度不同。
4.3氨基酸在水溶液中，一般以兼性离子 的形式存在，在生理条件下（pH=7附近），氨 基质子化（-NH3＋），而羧基离子化（-COO －），
3 、蛋白质有营养或贮存的功能。例如：许多这种 的蛋白质存在于植物细胞中。卵清蛋白 铁蛋白在动 物组织中贮存铁离子。（大约每个铁蛋白中可以贮 存4500个铁离子。）
4、蛋白质在机体的运动中起到了重要的作用。 例 如, 肌动蛋白 和 肌球蛋白存在于肌肉和非肌肉的细 胞中。 微管蛋白和 动力蛋白存在真核细胞的鞭毛和 纤毛。
5、蛋白质在机械支持（力量和保护）中起重要 的作用。
5.1 胶原质
5.2 弹性蛋白 存在与韧带中.
5.3 角蛋白存在于头发、指甲，皮革
5.4 蚕丝蛋白 存在于丝光纤和蜘蛛网中。
5.5 节肢弹性蛋白 存在于昆虫的翅膀连接 处。
6、蛋白质能够保护生物体。 6.1 脊椎动物中的免疫蛋白 6.2血液凝结过程中的纤维蛋白原和凝血素。 6.3蛇毒，细菌毒素和有毒的植物蛋白（蓖麻毒
1.3所有的氨基酸被给一个普通的名字. Glutamate（谷氨酸） 来自小麦麸. Tyrosine 来自与奶 酪
2、 20 种氨基酸含有相似的结构特征
2.1 20种氨基酸都被称之a-氨基酸，因为a氨基酸分子中的a-碳（分子中第2个碳，Ca）结合 着一个氨基和一个酸性的羧基
2.2Ca还结合着一个H原子和一个侧链基团 （用R表示）。
2.3 有19种a –碳是不对称的（手性碳原子） 有两种对映体。Glycine 没有旋光性。
3 、 氨基酸分为D-型氨基酸和L-型氨基酸 3.1 D-型氨基酸和L-型氨基酸是与构型标准物－
甘油醛比较得出的结果
3.2蛋白质中只存在L-型氨基酸。仅仅在一些细菌 的细胞壁肽链或抗生素的肽链中存在D-型的氨基酸。
7.3.1 R 基团有亲水性是由于有羟基 ,硫原子和 氨基基团.
7.3.2 在蛋白质中， Cys 的-SH 氧化形成二硫 键
7.3.3 Cys经常参与疏水作用
7.3.4脯氨酸（β-吡咯烷基-a-羧酸）有一个环 形的饱和烃侧链，所以严格地讲，脯氨酸是一个亚 氨基酸，具有刚性结构。
7.3.5脯氨酸常出现在蛋白质的弯曲处和蛋白质 的表面 ，弹性最差。