免疫球蛋白中有多少对二硫键
第三章 免疫球蛋白
第二节 Ig的功能
一、V区的功能
*主要功能：识别并特异性的结合抗原。 *特异性是由V区，特别是HVR(CDR)的空间构型所决定。 *Ig单体可结合两个抗原表位，为双价。 *Ab +Ag——发挥免疫效应： 抗毒素(IgG, IgA)中和外毒素； 病毒的中和抗体阻止病毒吸附和穿入易感细胞； 分泌型IgA抑制细菌粘附到宿主细胞。
IgM是B细胞抗原受体(BCR)的主要成分;未成熟 B细胞仅表达mIgM。
天然血型抗体是IgM；类风湿因子亦属IgM。 参与II、III型超敏反应。
三、IgA
血清型IgA: 结构为单体。
分泌型IgA(SIgA): *结构为二聚体：IgA + J链 + SC *IgA由呼吸道、消化道、泌尿生殖道等处的固有层中 浆细胞产生; SC由粘膜上皮细胞合成。 *主要存在于初乳、唾液、泪液，以及呼吸道、消化道 和泌尿生殖道粘膜表面的分泌液中。
*Ig分子的每条肽链折叠的几个球形单位，它们的功能不 同，但结构相似。 *约由110个aa 残基组成，其aa序列相似或同源。 *L链：VL、CL H链：IgG、IgA、IgD: VH, CH1, CH2, CH3 IgM、IgE: VH, CH1, CH2, CH3, CH4
*Ig功能区的功能： ①VH和VL结合抗原，CDR与抗原表位互补； ②CH和CL上具有部分同种异型（allotype）的遗传标志 ③IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点，可启动 补体活化经典途径； ④IgG的CH3可结合细胞（单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、 B细胞、NK细胞）表面的FcR（FcR）结合， IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc 受体（FcR）结合。
(三) 穿过胎盘和粘膜: IgG输送蛋白：表达于胎盘滋养层细胞 滋养层细胞 胎儿血液循环 新生儿抗感染
医学免疫学名词解释及问答总结
1.免疫：免疫指机体识别“自己”与“非己”（self-nonself），对“非己”抗原发生清除、排斥反应，以维持机体内环境平衡与稳定的生理功能，包括免疫防御功能、免疫监视功能和免疫稳定三大功能。
2. 免疫防御（immunologic defence）：是针对外来抗原（如微生物或毒素）的一种免疫保护作用，或称为抗感染免疫。
如果免疫应答表现过于强烈，则在清除抗原的同时，也会造成组织损伤，即发生超敏反应（变态反应）。
如免疫应答过低或缺如，则可发生免疫缺陷病。
3.免疫监视（immunologic surveillance）：正常情况下，体内的某些免疫细胞能发现并处理（杀伤、消毁）体内经常出现的少量异常细胞。
4.免疫稳定(immunologic homeostasis)：正常情况下，机体可经常地清除损伤或衰老的自身细胞，以维持免疫机能在生理范围内的相对稳定性。
1. 抗原：能诱导机体免疫系统发生特异性免疫应答并能与相应应答产物(Ab或致敏淋巴细胞)在体内或体外发生特异性结合的物质。
亦称免疫原.2. 免疫原性：指抗原能刺激特定的免疫细胞，使免疫细胞活化、增殖、分化，最终产生免疫效应物质抗体和致敏淋巴细胞的特性。
3.抗原性：指能与免疫应答产物相互作用起反应的性能。
原称反应原性或免疫原反应性4.半抗原: 只具有抗原性而无免疫原性的物质。
5.完全抗原: 同时具有免疫原性和抗原性的物质。
6.抗原决定族: 是指抗原性物质表面决定该抗原特异性的特殊化学基团，又称表位。
7.共同抗原: 具有共同或相似的抗原表位的不同抗原。
8.异嗜性抗原: 在人不同种属动物植物和微生物细胞表面上存在的共同抗原。
它们之间有广泛交叉反应，与种属特异性无关。
又称Forssman 抗原。
9.超抗原: 只需极低浓度（1-10ng/ml）既可激活大量的T细胞克隆，产生极强的免疫应答效应，但其激活机制与方式有别于常规抗原与有丝分裂原.10.TD-Ag : 胸腺依赖性抗原, 这类抗原需在T细胞辅助才能激活B细胞产生Ab，绝大多数Ag属此类。
第二章 免疫球蛋白
第2章免疫球蛋白这一章主要讲述免疫球蛋白的基本结构、其他成分、水解片段及其结构与功能的关系，抗体的异质性（免疫球蛋白的独特型），免疫球蛋白的表达，免疫球蛋白的生物学功能与特性，人工制备抗体：单克隆抗体和基因工程抗体概念等为主要内容。
一、免疫球蛋白的结构（免疫球蛋白分为分泌性和膜型两类）(1)、四肽链---所有Ig分子的单体结构都是由四肽链的对称结构，包括两条完全相同的分子质量较大的重链（H链）和两条完全相同的分子质量较小的轻链（L链），以二硫键链接而成“Y”字形。
(2)两个区：可变区和恒定区可变区:重链和轻链近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其组成和排列有较大差异，并决定抗体与抗原结合的特异性。
恒定区（C端）:在同一种属中其氨基酸的组成或排列比较恒定，相对保守。
（3）铰链区:位于CH1和CH2之间可转动的区域，含丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，有利于Ig V区与抗原互补性结合；有利于暴露补体结合位点；对蛋白酶敏感。
结构域:免疫球蛋白的多肽链分子可折叠成若干个由链内二硫键连接的球形结构域。
具有一定的生理功能，又称为功能区。
二、免疫球蛋白的其他成分有J链和分泌片免疫球蛋白肽链的某部分易被蛋白酶水解。
免疫球蛋白的水解片段有木瓜蛋白酶和胃蛋白酶三、抗体的异质性1.抗体可变区的异质性：抗原多样性所致抗体异质性2.抗体恒定区的异质性：类 IgM、IgG、IgA、IgD、IgE亚类 IgG1 、IgG2、 IgG3、 IgG4型κ型、λ型亚型λ1、λ2、λ3、λ43.免疫球蛋白异质性的原因外源因素----外源性抗原内源因素----免疫球蛋白本身亦是抗原,包含多种不同的抗原表位4.独特型在Ig的V区，其氨基酸序列不同，显示不同的免疫原性，即每个Ig分子所特有抗原特异性标志。
抗独特型抗体：AId四、免疫球蛋白的合成与表达1.合成：Ig主要有脾、淋巴结和其他淋巴组织内的浆细胞所产生。
2.组装：包括四个阶段----①基因转录②四肽链装配③结合糖基形成完整的Ig分子④由高尔基体向细胞膜转运3.表达1）不同分化阶段B细胞的Ig表达2）膜型与分泌型Ig的转变3）B细胞活化后重链C区转换4.代谢特征：IgG半寿期最长为23天；Ig均分布于血管内、外环境中；IgE合成率最低五、免疫球蛋白的生物学功能：V区的功能:A.特异性识别和结合抗原,;B.免疫调节；C.超抗体活性C区的功能:a.激活补体;b.细胞亲嗜性（与细胞表面受体结合）;c.调理作用;d.抗体依赖细胞介导的细胞毒作用（ADCC）;e.介导Ⅰ型超敏反应六、各类免疫球蛋白的生物学活性：尤其记忆具有特征性的特点（1）IgG：①多为单体，含血清量高②出生后3个月开始合成，3-5岁接近成人水平③多数抗菌、抗病毒、抗毒素抗体均属IgG类④是唯一能通过胎盘的Ig，对新生儿抗感染起重要作用；⑤具有活化补体经典途径的能力⑥具有调理作用、ADCC作用和结合SPA(葡萄球菌A蛋白)等；⑦参与Ⅱ型、Ⅲ型超敏反应。
e3-3免疫球蛋白
e3-3 免疫球蛋白
生物体内的抗体分为IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
现以IgG为例，对抗体的结构与功能作简单的介绍。
IgG由2条重链（heavy chainH链）和2条轻链（light chain，L链）组成，分子内有大量的二硫键。
其中链内二硫键12个，链间二硫键4个[图e3-3(1)]。
多肽链分为可变区（variable region，V区）和恒定区（constant region，C区）。
C区氨基酸序列高度保守，V区氨基酸序列变化较大。
IgG的二级结构几乎全是β折叠，由无规则卷曲连接。
IgG的三级结构由12个球形结构域组成，每个结构域均被二硫键锁住。
图e3-3(1) 免疫球蛋白的三维结构模式图
1分子IgG可被木瓜蛋白酶切成2个Fab片段和1个Fc片段。
其中Fab的可变区含有1个抗原结合位点，因此是1价，Fc则含有2个补体结合位点；使用胃蛋白酶可将抗体切成1个F(ab′)2片段和若干个Fc肽段。
其中F(ab′)2能结合2分子抗原，因此是2价[图e3-3(2)]。
抗体在结合抗原以后，其构象从Y型变成T型。
图e3-3(2) IgG的酶促降解。
抗体(Antibody,Ab)基本结构和作用
IgD在B细胞膜上出现，是B细胞成熟的 标志。这些B细胞都难以产生免疫耐受 性，而B细胞膜上只有IgM而无IgD时， 容易因相应抗原作用而形成免疫耐受。
五类免疫球蛋白特性比较
Ig种类
IgG
IgM
IgA/SIgA IgD IgE
IgA不能激活补体的经典途径， 但能激活补体的替代途径。不能作 用为调理素，但能凝集颗粒性抗原 和中和病毒。
SIgA
分泌型IgA是机体 粘膜防御感染的 重要因素。
在保护肠道、泌 尿生殖道、乳腺 和眼睛抵抗微生 物入侵方面起关 键作用。
4、IgE
IgE为单体分子； 分子量190kDa，在血清中含量最少，约为
IgM和SIgA结构示意图
（二） 功能区
用X射线衍射分析法发现，Ig多肽链是由若干折叠 成球形结构组成的一种立体构型。 每一球形结构是肽链的一个亚单位，约110个氨基 酸组成，具有一定的生理功能，故称功能区(或结构域)。 在功能区中氨基酸序列有高度同源性。 L链有VL、CL两个功能区； IgG、IgA、IgD的重链有VH、CH1、CH2、CH3共四个功 能区；IgM、IgE重链则有VH、CH1、CH2、CH3、CH4五个功 能区。
0.01~0.9%；
种系进化中出现最 晚；
由呼吸道和胃肠道 浆细胞产生；
IgE
人和动物血清中浓度 很低，但它有独特的 Fc区，能结合肥大细 胞和嗜碱性细胞，可 引起I型超敏反应。
IgE还与对蠕虫侵袭的 免疫应答有关。
IgE在56℃ 30min即被
5、IgD
血清中含量极少，为Ig总量的1%左右。 IgD为单体分子，血清中IgD的功能尚 不清楚。
第3讲 免疫球蛋白(第4章)
IgA
(1) 分子组成与分布
① 血清型IgA：为单体分子
② 分泌型IgA
(2) 分泌型IgA的免疫效应作用 ① 黏膜局部抗感染作用 ② 自然被动免疫作用，即婴儿从母乳中获得sIgA
4、单克隆体抗体在医学中的应用
⊕诊断各类病原体
⊕肿瘤特异性抗原和肿瘤相关抗原的检测
⊕检测淋巴细胞的表面标志 ⊕“生物导弹”
(三)基因工程抗体 (genetic engineer antibody）
在DNA水平对Ig基因进行切割、拼接或修饰， 导入受体细胞表达的抗体。
人-鼠嵌合抗体(chimeric antibody) 改型抗体(reshaped humanized antibody) 小分子抗体:Fab片段 Fc片段 Fv片段 双特异性抗体(bispecific antibody) Ig-融合蛋白，抗体导向酶等
据其免疫原性不同分为、两个 型。 ① 1个Ig分子两条轻链的型别总是 相同的。 ② 同一个体内可存在分别带有、 或链的Ab分子 。
(二) Ig肽链的分区
1. 可变区(V区)
variable region
N端
2. 恒定区(C区)
constant region
C端
可变区(V区)
N-末端 1/2L+1/4(1/5)H
ADCC----靶细胞 + IgG Fc + 效应细胞表面IgG Fc受体 -----促杀伤靶细胞
IgG
(1) 一般特性
① 单体Ig分子(IgG1、IgG2、IgG3、IgG4 )
免疫球蛋白知识点总结
1.免疫球蛋白的基本结构
Ig单体是两条相同的重链（H链）和两条相同的轻链（L链）通过二硫键连接而成Y形单体。
Ig单体是免疫球蛋白分子的基本单位。
2.根据重链恒定区氨基酸组成和排列顺序的不同，将Ig分为5类（5个同种型）即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。
3.IgG
单体分子；在血清和细胞外液中含量最高；是再次免疫应答产生的主要抗体，是抗感染的主力军；唯一可以通过胎盘的Ig，在新生儿抗感染免疫中起到重要作用。
4.IgM
分子量最大；人类发育过程中最早合成的抗体；是抗原刺激机体诱导体液免疫应答中最早产生的（感染早期免疫）；半衰期5天，血清中IgM水平增高提示有近期感染。
5.IgA
分泌型IgA（SIgA）是外分泌液中的主要抗体，在局部抗感染免疫中发挥重要作用。
6.IgE
血清中含量最少的Ig，为亲细胞抗体，可通过Fc段介导I型超敏反应。
7.IgD
膜结合型IgD是B细胞分化发育成熟的标志。
8.免疫球蛋白的生物学功能
（1）识别并特异性结合抗原表位。
（2）激活补体。
（3）结合Fc受体。
①调理作用：IgG的Fc段与中性粒细胞、巨噬细胞上受体结合，从而增强吞噬细胞对抗原的吞噬作用；
②抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（ADCC）；
③介导I型超敏反应；
④穿过胎盘和黏膜；
⑤中和作用。
以上就是对免疫球蛋白的知识点总结，希望同学们在复习当中有所收获。
4第四章 免疫球蛋白
第三章免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）1.免疫球蛋白Ig：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。
分为分泌型免疫球蛋白sIg、膜型免疫球蛋白mIg2.抗体（antibody，Ab）①概念：B细胞在抗原的刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白，称为抗体。
②存在部位：血清、其他体液或外分泌液中。
将抗体介导的免疫称为体液免疫。
将含有抗体的血清称为抗血清或免疫血清。
③电泳区带：抗体活性大部分在γ区带，故抗体曾有γ球蛋白（或丙种球蛋白）之称。
第一节免疫球蛋白的分子结构一、免疫球蛋白的基本结构：由二硫键相连的四条对称的多肽链构成的单体。
形成一“Y”字形结构。
重链、轻链四肽链结构：所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。
两条重链（H）和两条轻链（L）。
每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。
（一）重链与轻链（天然的Ig单体结构中，两条重链同类，两条轻链同型。
）1.重链（heavy chain，H链）450～550个氨基酸残基，分子量约55～75kD。
根据Ig重链恒定区的分子结构和抗原特异性的不同，Ig可分为五类：即IgG、IgM、IgA、IgD、IgE，相应H链为γ、μ、α、δ及ε链。
2. 轻链轻链为重链的1/2，约由214个氨基酸组成。
根据轻链的不同，分为κ、λ两型。
正常人血清Ig的κ:λ=2 :1（二）可变区和恒定区1.可变区（variable region，V区）近N端的1/2 L链和1/4（或1/5）H链，氨基酸的组成及序列变化较大，而得名。
⑴超变区（hypervariable region，HVR）：V区内变化最为剧烈的特定部位。
L链3个，H链3个。
因其在空间结构上可与抗原决定簇形成精密的互补，故又称互补性决定区（complementarity determing region，CDR）。
不同Ig分子在超变区结构上各自具有独特的氨基酸排序和构型特点，也称为Ig分子的独特型或独特型决定簇。
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免疫球蛋白中有多少对二硫键
免疫球蛋白是一种特殊的蛋白质，也被称为抗体，是免疫系统中起关键作用的分子。
它们由两个轻链和两个重链组成，而这些链之间的连接主要通过二硫键来实现。
二硫键是一种化学键，是两个硫原子之间的共价键。
在免疫球蛋白的结构中，二硫键起到了重要的作用，稳定了蛋白质的结构，并且使得免疫球蛋白能够发挥其特定的功能。
免疫球蛋白的二硫键通常存在于其重链的C区域。
在人类的免疫球蛋白中，重链有五个不同的类别，分别是IgM、IgG、IgA、IgD和IgE，而每个类别的重链都有不同数量的二硫键。
具体来说，IgM是一种最早产生的抗体，其重链中有10对二硫键。
IgG是体内最常见的抗体，其重链中有12对二硫键。
IgA是存在于体液中的抗体，其重链中有9对二硫键。
IgD是存在于B细胞表面的抗体，其重链中有10对二硫键。
IgE是参与过敏反应的抗体，其重链中有8对二硫键。
这些二硫键的存在使得免疫球蛋白能够保持其稳定的结构，并且能够与抗原结合，从而发挥其免疫功能。
当抗原进入人体后，免疫球蛋白中的二硫键能够使其在体内寻找并结合相应的抗原，从而触发免疫反应。
除了免疫球蛋白外，许多其他的蛋白质也含有二硫键。
二硫键在细
胞内起到了连接和稳定蛋白质结构的重要作用。
此外，二硫键还参与了许多生物过程，如细胞信号传导、蛋白质折叠和分子识别等。
总结起来，免疫球蛋白中含有多少对二硫键取决于其重链的类别。
这些二硫键的存在使得免疫球蛋白能够保持其稳定的结构，并且能够与抗原结合，从而发挥其免疫功能。
二硫键在免疫球蛋白以及其他蛋白质中都发挥着重要的作用，对于维持生命活动具有重要意义。