高中化学蛋白质知识点
高一化学蛋白质知识点
高一化学蛋白质知识点蛋白质是构成生物体的重要成分之一，对于高中化学学科来说，蛋白质是一个重要的知识点。
本文将介绍高一化学中与蛋白质相关的几个主要知识点。
希望通过本文的阐述，能够帮助读者更好地理解蛋白质的特性和作用。
一、蛋白质的组成蛋白质是由氨基酸组成的长链状分子。
氨基酸是一种有机化合物，它们通过肽键连接在一起形成多肽链，进一步形成蛋白质的二级、三级或四级结构。
不同的氨基酸组合方式决定了蛋白质的性质和功能。
二、蛋白质的分类根据功能和结构的不同，蛋白质可以分为结构蛋白质、酶类蛋白质、运输蛋白质等多个类别。
结构蛋白质主要负责细胞的支撑和保护作用，如胶原蛋白和肌动蛋白；酶类蛋白质是生物体内的催化剂，可以促进化学反应的发生；运输蛋白质则负责物质的运输和分配。
三、蛋白质的水解反应在一定条件下，蛋白质可以被水解为氨基酸。
这是由于水解反应中酶的作用，将蛋白质分解为更小的单元。
这一过程在消化系统中发生，是为了将蛋白质分解为可以被吸收利用的氨基酸。
四、蛋白质的功能蛋白质在生物体内起着重要的功能作用。
它们参与到免疫系统的抗体生成中，对病原体起到防御作用；同时也参与到细胞信号传导和基因调控中，调节生物体内的生理过程。
另外，蛋白质还可以作为能量来源，提供身体所需的能量。
五、蛋白质的生物合成蛋白质的生物合成是一个复杂的过程，需要通过基因信息的转录和翻译等步骤来完成。
在细胞核中，DNA被转录成mRNA，然后mRNA通过核糖体的翻译作用将氨基酸连接成多肽链，最终形成蛋白质。
六、蛋白质的变性蛋白质的变性是指在一定的条件下，蛋白质的构象结构发生改变。
这可能是由于温度、pH值、溶剂和离子浓度的变化引起的。
变性会导致蛋白质失去原有的功能和结构，从而影响其作用。
七、蛋白质的鉴定方法鉴定蛋白质的方法有很多，其中常用的方法有SDS-PAGE凝胶电泳和质谱分析。
SDS-PAGE凝胶电泳可以根据蛋白质的分子量和电荷来分离和鉴定蛋白质；质谱分析则可以通过测量蛋白质的质荷比来确定蛋白质的分子量。
高中生物竞赛辅导—生物化学一(蛋白质)
Thr T 5.60目 录
目录
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
His H
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
目录
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
高中化学选修一生命的基础-蛋白质
随堂检测：
1、下列物质中既能与稀硫酸反应，又能与NaOH反应的 是 （ A） A、苯丙氨酸 B、纤维素 C、糖类 D、汽油 2、下列变化肯定不可逆的是 A、盐析 B、溶解 C、电离 D、蛋白质的变性 （D ）
3、农业上用的杀菌剂波尔多液（由硫酸铜和生石灰制 成） ，它能防治植物病毒的原因是： （D ） A、硫酸铜使菌体蛋白质盐析 B、石灰乳使菌体蛋白质水解 C、菌体蛋白质溶解于波尔多液 D、铜离子和石灰乳使菌体蛋白质变性。
复习：
1、蛋白质组成元素有哪些？ C、H、O、N及其少量的S属于天然有机高分 子化合物。 2、构成蛋白质基本单元是什么？ 氨基酸
3、蛋白质是怎样形成的？
由氨基酸通过肽键形成的高分子化合物
4、氨基酸结构中的官能团有哪些？
—COOH 羧基——酸性 —NH2 氨基——碱性 化学性质：氨基酸具有两性，与酸和碱都能反应生成盐
（2）酒精消毒： 酒精渗透到细菌体内，使细菌蛋白质凝固 （3）鲜奶解毒： 不慎误食了重金属离 子，应立即喝大量牛 奶（鸡蛋清）缓解毒 性，以减少人体蛋白 中毒的程度 蛋白质变性后有什么特点 资 • 熟食利于消化吸收 料 卡 • 使食物产生香味 片 • 提供一些特殊风味，如 松花蛋、豆腐、奶酪等
• 延长保存期
二.蛋白质的性质
1、蛋白质具有两性
蛋白质具有两性：既能和酸反应, 又能和碱反应.
官能团：—NH2（碱性）、—COOH（酸性）
2、溶解性：
蛋白质在水中的溶解性不同，
有的能溶于水，如鸡蛋白； 有的难溶于水，如丝、毛等。
3、蛋白质水解 蛋白质
酶、酸、碱 水解
氨基酸
4、盐析
实验1-2 在盛有鸡蛋清的试管里，缓慢地加入饱和(NH4)2SO4 或 Na2SO4溶液，观察沉淀析出。然后把少量有沉淀 的液体加入到盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否 溶解。 现象： 蛋白质在(NH4)2SO4溶液中凝聚析出,但加水后沉 淀又溶解
高中生物第一章蛋白质化学
提问：什么是α-氨基酸？
答案：
----C-C-C-C-COOH
γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C (NH2)- C - COOH ----C-C (NH2)- C - C - COOH
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
构2成0蛋种基本氨基酸图示
H+ H+
R
H+
H4HN3+N C COOH-H
H
总电荷 0“＋”
水加溶碱后等电O荷H状－ 态
OH－ OH－ R HH4HN3N3+N C COOHH H2O 总电荷 0“-”
R
H3N++ CH
R
OH-
+
COOH
H3N CH
H+
OHCOO-
H+
在酸性溶液中
在晶体状态或水溶液中 即等电点（pI）
R
老？
蛋白质功能的普遍衰退(?)。
病——个别蛋白质的功能障碍。 死？
蛋白质功能的全部停止,分解。
蛋白质——生物功能分子
功能 蛋 白,大多为 球 状细；胞膜—载体蛋白（物
质、信号）、酶 细胞质(包括细胞器)—酶 （物质代谢）、信号传递
细胞核—酶（遗传）、 结构蛋白（染色体骨架）
机理：由受损细胞分泌促使其他细胞产 生相应的抗病毒蛋白质。
脑肽是人在受到突然伤害，脑垂体自然分泌的“鸦片”。 提 问： 有什么生物意义吗？
不受疼痛的干扰，迅速自救
为 2.3 蛋 白 质 的 结 构 研
究
虾红素
方
便，
分
四
层
高中化学有机化学基础课件(人教版)：蛋白质
3．蛋白质的显色反应
实验操作
实验现象
加入浓硝酸后产生__白__色__沉__淀______， 加热后__沉__淀__变__黄___色_________
1．蛋白质和多肽有什么区别？
[思考交流]
提示：在结构上：多肽指的是多个氨基酸脱水缩合形成的线性氨基酸链；蛋白 质，可能只具有一条多肽链，也可能是由多条多肽链构成。在功能上：多肽， 不一定具有生物学活性；蛋白质，一般都具有生物学活性。在内涵上：多肽， 一般只是强调它的线性序列，即一级结构；蛋白质，是一个强调三维空间结构 的术语，即蛋白质具有二级结构、三级结构或者四级结构。
2．关于生物体内氨基酸的叙述错误的是( B ) A．构成蛋白质的α-氨基酸的结构通式是
B．人体内所有氨基酸均可以互相转化 C．两个氨基酸通过脱水缩合形成二肽 D．人体内氨基酸分解代谢的最终产物是二氧化碳、水和尿素
【解析】α-氨基酸的通式为
；人体内氨基酸分解代谢的最终产物
是水、二氧化碳和尿素；两个氨基酸脱水缩合可形成二肽；在人体内能够通过 转氨基作用形成的只有12种非必需氨基酸，还有8种必需氨基酸必须从食物中摄 取，因此“人体内所有氨基酸均可以相互转化”的说法是错误的。
2．蛋白质的变性
实验操作
实验现象
加热后产生_白__色__沉__淀____， 加入蒸馏水后__沉__淀__不_溶__解_____________
加入硝酸银溶液后产生_白__色__沉__淀____， 加入蒸馏水后_沉__淀__不__溶_解______________ 加入乙醇后产生_白__色__沉__淀____， 加入蒸馏水后_沉__淀__不__溶_解______________
新课导入
生活中常见的蛋白质
胶原蛋白
高中化学蛋白质知识点总结
高中化学蛋白质知识点总结
1. 蛋白质的定义：具有生物活性的大分子有机化合物。
2. 蛋白质的组成：由氨基酸组成，通常包含20种氨基酸，其中9种人体无法自行合成，必须通过食物获得。
3. 蛋白质的分子量：蛋白质分子量巨大，一般在几千至几十万之间，例如肝素分子量可达100万以上。
4. 氨基酸：氨基酸是蛋白质的组成部分，具有一定的酸碱性特性。
5. 氨基酸的分类：氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸，极性氨基酸可以进一步分为酸性氨基酸和碱性氨基酸。
6. 蛋白质的结构：蛋白质的结构可以分为四级结构，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
7. 蛋白质的功能：蛋白质在生物体中具有非常重要的生物学功能，包括酶、激素、抗体、运输蛋白、结构蛋白等。
8. 蛋白质的合成：蛋白质是通过氨基酸的连接而形成，有三个重要的步骤，包括转录、翻译和折叠。
9. 蛋白质质量分析：常用的方法包括质谱法、光谱法、凝胶电泳、DNA测序等。
10. 蛋白质的应用：在食品工业、制药工业、医学、能源等领域都有广泛的应用。
例如乳清蛋白可以用于制作奶制品和蛋白质饮料，胰岛素可以用于治疗糖尿病等。
高中化学蛋白质
蛋白质一、蛋白质的组成、结构和性质1．蛋白质是由多种氨基酸结合而成的含氮生物高分子化合物。
氨基酸→多肽→蛋白质2．组成：由C、H、O、N、S等元素组成。
二、蛋白质的性质（1）蛋白质的两性：形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸脱水形成的，在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基。
而且，侧链中也有酸性或碱性基团。
因此，蛋白质与氨基酸一样也是两性分子，既能与酸又能与碱反应。
（2）蛋白质的水解蛋白质氨基酸（3）蛋白质的灼烧：分别点燃一小段棉线和纯毛线，观察现象并闻气味。
结论：____________。
（4）蛋白质的盐析：在试管里加入1~2ml鸡蛋清的水溶液，然后分别加入少量饱和(NH4)2SO4、Na2SO4溶液，观察现象。
把少量有沉淀的液体倒入另一个盛蒸馏水的试管里，观察现象。
结论：。
（5）蛋白质的变性：①在试管里加入2ml鸡蛋清的水溶液，加热，观察现象。
将试管里的下层絮状蛋白质取出一些放在水中，观察现象。
结论：。
②在试管里加入3ml鸡蛋清溶液，分别加入1ml10%CuSO4溶液、1%的醋酸铅溶液2 滴，观察现象。
将少量沉淀放入水中，观察现象。
③在试管里加入2ml鸡蛋清溶液和2ml甲醛溶液，观察现象。
将少量沉淀放入水中，观察现象。
结论：。
1、下列不属于天然高分子化合物的是（）A．淀粉B．氨基酸C．油脂D．蛋白质2、下列变化肯定属于不可逆的是（）A．电离B．水解C．盐析D．蛋白质变性3．可以用来分离蛋白质与食盐溶液的方法是（）A．渗析B．过滤C．电泳D．分液4．使蛋白质因氧化而变性起到杀菌消毒作用的药物是（）A．苯酚B．福尔马林C．食盐D．漂白粉5．下列说法中，正确的是（）A．CH3COOC3H7水解后产物中，一定含有1-丙醇B．淀粉水解的最后产物是乙醇C．天然蛋白质水解的最后产物是多种α-氨基酸D．蛋白质溶液中加入硫酸钾溶液后，蛋白质从溶液析出，这种变化叫做变性6．下列各组物质制成的无色透明液体，能通过丁达尔现象鉴别的是（）A．葡萄糖和蔗糖B．蛋白质和甘氨酸C．麦芽糖和甘油D．淀粉和蛋白质7．糖类、脂肪和蛋白质是维持人体生命活动所必需的三大营养物质。
高中化学：蛋白质
2、下面关于蛋白质的叙述不正确的是
(C )
A.在豆浆中加入少量石膏，能使豆浆中的蛋白质凝结，从而制成豆腐
B.蛋白质都是高分子化合物
C.蛋白质在酶的作用下水解的最终产物是葡萄糖
D.若误食重金属盐而引起中毒，可服用大量牛奶或豆浆进行解救
3、下列有关蛋白质的性质描述说法错误的是
产生盐的结构简式为__________________________________________。
__天__然___有__机__高分子 。 2. 蛋白质性质
(1) 蛋白质的水解反应
蛋白质―酸――、―碱―水―或解―酶―反等―应―催―化――剂→多肽―水――解―反――应→氨基酸(最终产物)
【思考与交流】 观察甘氨酸和苯丙氨酸的结构简式，辨认其中的官能团，并说明
其结构的共同点。
氨基酸分子中都含有氨基（一NH2）和羧基。在一定条件下，氨 基酸之间能发生聚合反应，生成更为复杂的多肽，进而构成蛋白质。 人体从食物中摄取的蛋白质在消化道内酶的作用下，经过水解反应生 成各种氨基酸。
【实验探究】
【实验7-8】 (1) 向盛有鸡蛋清溶液的试管中加入几滴酷
酸铅溶液，观察现象。 (2) 向盛有鸡蛋清溶液的试管中滴入几滴浓
硝酸，加热，观察现象。 (3) 在酒精灯的火焰上分别灼烧一小段头发和丝Biblioteka 品，小心地闻气味。【实验探究】
【实验探究】 (2) 蛋白质的变性
变性：蛋白质在一些化学试剂或一些物理因素作用下，失去生理活性，溶 解度下降而析出的过程。
第七章 有机化合物 第四节 基本营养物质
蛋白质
哪
些
物
质
中
含
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高中化学蛋白质知识点
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分，机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。
下面是由店铺整理的高中化学蛋白质知识点，希望对大家有所帮助。
高中化学蛋白质知识点篇(一)
(1)存在：蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质.动物的肌肉、皮肤、发、毛、蹄、角等的主要成分都是蛋白质.植物的种子、茎中含有丰富的蛋白质.酶、激素、细菌、抵抗疾病的抗体等，都含有蛋白质.
(2)组成元素：C、H、O、N、S等.蛋白质是由不同的氨基酸通过发生缩聚反应而成的天然高分子化合物.
(3)性质：
①水解.在酸、碱或酶的作用下，能发生水解，水解的最终产物是氨基酸.
②盐析.向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐(如铵盐、钠盐等)溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出.
说明a.蛋白质的盐析是物理变化.b.蛋白质发生盐析后，性质不改变，析出的蛋白质加水后又可重新溶解.因此，盐析是可逆的.例如，向鸡蛋白溶液中加入(NH4)2SO4的饱和溶液，有沉淀生成，再加入水，生成的沉淀又溶解.c.利用蛋白质的盐析，可分离、提纯蛋白质.
③变性.在热、酸、碱、重金属盐、紫外线、有机溶剂的作用下，蛋白质的性质发生改变而凝结.
说明蛋白质的变性是化学变化.蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性.因此，蛋白质的变性是不可逆的，经变性析出的蛋白质，加水后不能再重新溶解.
④颜色反应.含苯环的蛋白质与浓HNO3作用后，呈黄色.例如，在使用浓HNO3时，不慎将浓HNO3溅到皮肤上而使皮肤呈现黄色.
⑤灼烧蛋白质时，有烧焦羽毛的味.利用此性质，可用来鉴别蛋白质与纤维素(纤维素燃烧后，产生的是无味的CO2和H2O).
高中化学蛋白质知识点篇(二)
蛋白质结构与功能的关系
不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。
1.一级结构与功能的关系3蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：
(1)一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6 位谷氨酸被缬氨酸取代。
这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。
(2)一级结构与生物进化研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C 的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。
(3)蛋白质的激活作用在生物体内，有些蛋白质常以前的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。
2.蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。
以下两方面均可说明这种相关性。
(1).核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复
核糖核酸酶是由124 个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。
将天然核糖核酸酶在8mol/L 脲中用β-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。
但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。
(2)血红蛋白的变构现象
血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。
研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。
一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。
从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。
高中化学蛋白质知识点篇(三)
测定蛋白质分子量的方法
1.凝胶过滤法
凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。
由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系。
因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。
未知蛋白质在同样的条件下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应
2.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法
蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所带电荷的多少。
SDS(十二烷基磺酸钠)是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚基。
当蛋白质样品中加入SDS 后，SDS 与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的带电荷量和分子形状的差异。
这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。
以标准蛋白质分子质量的对数和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可查出其分子质量。
3.沉降法(超速离心法)
沉降系数(S)是指单位离心场强度溶质的沉降速度。
S 也常用于近似地描述生物大分子的大小。
蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比
重关系，蛋白质分子趋于下沉，沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法观察离心过程中蛋白质颗粒的沉降行为，可判断出蛋白质的沉降速度。
根据沉降速度可求出沉降系数，将S 带入公式，即可计算出蛋白质的分子质量。