酶的催化机理 ppt课件
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酶—酶的催化特性(生物化学课件)
酶的催化特点
酶的催化特点
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性； 但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用 又有特性。
2
酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学
反应平衡。 3.只能催化热力学允许的反应，在反应前后不发生
改变。
3
酶催化作用特性
高效性 专一性
4
1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，
效率为6×106 mol/mol.S。
用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉 水解。
• (3)酸碱催化：
+
-COOH, -NH 3,
-SH,
+
OH HN
NH
广义酸基团 （质子供体）
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
O-
:N
NH
广义碱基团 （质子受体）
(4)共价催化：
催化剂通过与底物形成反应活性很高的 共价过渡产物，使反应活化能降低，从 而提高反应速度的过程，称为共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基， Ser 的羟基等。
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部 位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转 变成有活性的酶，发挥其催化作用。
酶的催化特点
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性； 但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用 又有特性。
2
酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学
反应平衡。 3.只能催化热力学允许的反应，在反应前后不发生
改变。
3
酶催化作用特性
高效性 专一性
4
1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，
效率为6×106 mol/mol.S。
用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉 水解。
• (3)酸碱催化：
+
-COOH, -NH 3,
-SH,
+
OH HN
NH
广义酸基团 （质子供体）
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
O-
:N
NH
广义碱基团 （质子受体）
(4)共价催化：
催化剂通过与底物形成反应活性很高的 共价过渡产物，使反应活化能降低，从 而提高反应速度的过程，称为共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基， Ser 的羟基等。
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部 位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转 变成有活性的酶，发挥其催化作用。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
酶催化反应机制课件
酶的活性受到温度、pH值、抑制剂和激活剂等多种因素的影响。
03
酶的分类与命名
根据酶所催化的反应类型，可以将酶 分为氧化还原酶类、水解酶类、转移 酶类、裂合酶类和合成酶类等。
酶的命名一般采用系统命名法，根据 其催化的反应和底物特点进行命名， 例如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
酶的结构与功能
酶的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等 层次，其中一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构是指 肽链的折叠方式，三级结构是指蛋白质的三维空间结构。
酶的抑制作用
04
竞争性抑制
定义
竞争性抑制是指抑制剂与底物在 酶的活性中心竞争性结合，降低 酶与底物的亲和力，从而抑制酶
的活性。
特点
抑制剂与底物结构类似，能与底物 争夺酶的同一可结合位点，从而干 扰底物与酶的结合。
实例
例如，丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞 争性抑制，因为丙二酸与琥珀酸在 酶的活性中心发生了竞争性结合。
酶的未来发展将面临一些挑战，如提 高酶的稳定性和降低生产成本等。
THANKS.
酶的催化机制模型
锁钥模型
酶活性中心与底物的形状和化学性质相匹配，如同锁与钥匙的关 系。
诱导契合模型
酶与底物结合后诱导酶的构象变化，使酶活性中心更好地适应底物。
三点附着模型
酶活性中心的三个关键位点与底物的三个可结合点相匹配，形成稳 定的复合物。
酶促反应动力学
03
酶促反应速率与底物浓度关系
1 2 3
底物浓度对酶促反应速率的影响
随着底物浓度的增加，酶促反应速率通常会加快， 但当底物浓度达到一定值后，反应速率将不再增 加。
酶饱和现象
当底物浓度增加到一定值时，酶促反应速率达到 最大值，此时酶已经饱和，底物浓度再增加也无 法提高反应速率。
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶催化反应机制.pptx
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(四) 共价催化:
标志：催化过程中形成共价中间物1 亲核催化: 带有多余电子对的基团或原子攻击缺少电子而带有部分正电性的原子或基团并形成不稳定的共价中间物的催化方式。 亲核试剂: Glu-COO- Asp-COO- His-咪唑基2 亲电催化: 由缺少电子的亲电试剂从带负电的基团上夺取一对电子并形成共价中间物的催化方式。 亲电试剂： -NH3+
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(二) 底物形变与诱导楔合
底物形变(distortion)和诱导契合(induced fit)： 酶与底物在构象上相互诱导以便更好配合，作用力的产生往往导致底物形变，使被作用的底物敏感键极易断裂例如：溶菌酶催化时使底物糖环由椅式转变为半椅式
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(三) 广义酸碱催化及共催化：
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第二节 几种酶作用机制举例
一 溶菌酶(Lysozyme EC 3.2.1.17 )：存在于鸡蛋清和动物分泌物中，单肽链129个aa，14,600，折叠成近球状(4.53 3nm)， 底物为NAG和NAM相间 排列或NAG的单聚物催化过程： ①与底物结合: 6个糖环第 3个必须是NAG；其它 糖环和酶形成氢键放能 并导致第4个糖环D由 椅式转变为半椅式 （4kcal/mol)
二 酶与底物相互作用——过渡态
E + S ES* E+P 酶通过与底物形成过渡态中间物， 降低反应活化能而加速反应。过渡态中间物的维持力主要是一 些次级键：氢键、离子键、疏水力等， 形成过程中放出大量能量，抵消了部分活化能处于过渡态的酶与底物的具有很高的亲和力，比底物或产物高出几个数量级底物过渡态类似物： 例如天然具有半椅式结构的环内酯作为溶菌酶的底物，对酶的亲和力比一般糖环高3600倍。
(四) 共价催化:
标志：催化过程中形成共价中间物1 亲核催化: 带有多余电子对的基团或原子攻击缺少电子而带有部分正电性的原子或基团并形成不稳定的共价中间物的催化方式。 亲核试剂: Glu-COO- Asp-COO- His-咪唑基2 亲电催化: 由缺少电子的亲电试剂从带负电的基团上夺取一对电子并形成共价中间物的催化方式。 亲电试剂： -NH3+
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(二) 底物形变与诱导楔合
底物形变(distortion)和诱导契合(induced fit)： 酶与底物在构象上相互诱导以便更好配合，作用力的产生往往导致底物形变，使被作用的底物敏感键极易断裂例如：溶菌酶催化时使底物糖环由椅式转变为半椅式
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(三) 广义酸碱催化及共催化：
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第二节 几种酶作用机制举例
一 溶菌酶(Lysozyme EC 3.2.1.17 )：存在于鸡蛋清和动物分泌物中，单肽链129个aa，14,600，折叠成近球状(4.53 3nm)， 底物为NAG和NAM相间 排列或NAG的单聚物催化过程： ①与底物结合: 6个糖环第 3个必须是NAG；其它 糖环和酶形成氢键放能 并导致第4个糖环D由 椅式转变为半椅式 （4kcal/mol)
二 酶与底物相互作用——过渡态
E + S ES* E+P 酶通过与底物形成过渡态中间物， 降低反应活化能而加速反应。过渡态中间物的维持力主要是一 些次级键：氢键、离子键、疏水力等， 形成过程中放出大量能量，抵消了部分活化能处于过渡态的酶与底物的具有很高的亲和力，比底物或产物高出几个数量级底物过渡态类似物： 例如天然具有半椅式结构的环内酯作为溶菌酶的底物，对酶的亲和力比一般糖环高3600倍。
生物催化剂酶ppt课件
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
▪ 1920年，德国科学家维尔斯塔特提出，酶既不是 蛋白质，也不是糖类，它是活性基团附着在无活 性的蛋白质上的一种物质。
▪ 1926年，美国生化学家萨姆纳在研究刀豆时提取 了脲酶结晶，并进一步肯定脲酶是一种蛋白质。
思考！
咀嚼馒头、米饭时有甜味， 为什么塞进牙缝里的肉丝 两天后还没被消化?
酶具有专一性
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
酶的作用机理及其具有专一性的原因
酶对于它所作用的底物有着严格的选择,它只能催化 一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发 生生物化学反应。有的科学家提出,酶和底物结合时,底 物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就像一把钥 匙配一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应 的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化 合物,这就是锁和钥匙学说。
胃蛋白酶活性将
（B ）
A、不断上升 B、没有变化 C、先升后降 D、先降后升
2、将乳清蛋白、淀粉、胃蛋白酶、唾液淀粉酶和适量水混合装入
一容器内，调整PH值至2.0，保存与37 ℃的水浴锅中，过一段时间
后，容器内剩余的物质是
（A ）
A、淀粉、胃蛋白酶、多肽、水
B、唾液淀粉酶、 麦芽糖、胃蛋白酶、多肽、水
使淀粉逐步水解成麦芽糖和葡萄糖。麦芽糖和葡萄糖遇 碘后，不形成紫蓝色化合物。
材料用具：2%的唾液、试管、量筒、小烧杯、大烧杯、
滴管、试管夹、酒精灯、石棉网、温度计、火柴、3%的 淀粉溶液、碘液
酶是生物催化剂ppt课件
5.底物浓度
酶量一定的条件下，在一定范
反
应
围内随着底物浓度的增加，反 速 率
应速率也增加，但达到一定浓
底物浓度[s]
度后不再增加，原因是受到酶数量和酶活性的
限制。
6.酶浓度
反
应
在底物充足、其他条件适宜且 速
率
固定的条件下，酶促反应速率
与酶浓度成正比。
酶浓度[E]
7.影响酶活性的曲线(多因素)
支 应 物 乘 剩 余 量 ( 相对 量 )
④在各自所控制的温度下保温一段时间
⑤滴加 碘 液 ，观察颜色变化
步骤顺 序
3%淀粉 液
2%淀粉 酶液
温度预 处理
混合后 摇匀
控制温 度
试管1 试管1’ 2ml
1ml 0℃保温5min
混合 0℃保温5min
试管2 试管2 ’ 试管3 试 管 3 ’
2ml
2ml
1ml
1ml
60℃保温5min 100℃保温5min
3、在上述实验中，自变量是什么?无关变量是 什么?
自变量是不同的温度；无关变量是可溶性淀粉溶 液、新鲜淀粉酶溶液、碘液的量
酶活性受许多因素的影响
(1)本实验不宜选用过氧化氢酶催化H₂O₂分解，因为 过氧化氢酶催化的底物过氧化氢在加热的条件下分解 也会加快。
(2)本实验不宜选用斐林试剂鉴定，温度是干扰
淀粉(非还原糖)淀粉酶 麦芽糖(还原糖) ① 淀粉(非还原糖)蔗糖酶淀粉
②再用本尼迪特试剂鉴定，从而探究酶的专一性。
1、探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用
第一步：1ml 水 水 水 淀粉酶淀粉酶 第二步：3ml 淀粉 蔗糖 淀粉酶淀粉蔗糖
第三步：各试管充分摇匀后，37℃保温15分钟
酶的作用机理ppt课件
应用：“抗体酶”的故事
早在1946年，化学家Pauling就提出酶能够稳定底物形成的“过渡 态”从而完成催化作用。可是这如何证明呢？1960年代，人们掌握 的两种物质之间的特异性作用原理为解决这一问题带来了曙光。已 知将某物质A注射到小鼠体内，在小鼠体内能够提取与物质A特异性 结合的蛋白质A〇。这是因为物质A被小鼠的免疫细胞“学习”从而 产生针对它的蛋白质A〇。1986年，Pollack和他的研究小组在研究羧 酸酯酶（将羧酸酯分解）时，利用物质甲作为抗原注射到小鼠体内， 并分离出免疫细胞，并分离提纯出它分泌的各种蛋白质，他们惊喜 地发现，从蛋白质产物中发现了一种能够催化羧酸酯分解的物质甲 〇，从而将40年前的Pauling假说予以证实。
酶是降低反应活化能的催化剂
1
2
3
4
酶是降低反应活化能的催化剂
（1）第1组实验的目的是什么？
酶是降低反应活化能的催化剂
（2）第2组实验现象有何变化？加热有何作用？
酶是降低反应活化能的催化剂
（3）第3组实验现象有何变化？FeCl3有何作用？
酶是降低反应活化能的催化剂
（4）第4组实验现象有何变化？肝脏研磨液有何作用？
我能通过文字、语言描述出酶通过稳定反应“过渡态” 降低活化能，并通过实例说明酶催化的高效性和专一性。
我能通过文字、语言说出酶通过降低反应活化能从而实 现催化作用，并独立完成实验证实酶具有高效性和专一性。
我能通过学习体验概括出酶是生物化学反应的催化剂， 并通过参与实验认同酶具有高效性和专一性。
水平 水平四 水平三 水平二 水平一
应用：“抗体酶”的故事
阅读故事，思考讨论以下问题： （1）物质甲〇是一种具有催化能力的________，它的化 学本质是________。 （2）题目中物质结合的特异性是指________，这依赖于 它们的________。 （3）根据题意，Pollack实验中所使用的“物质甲”是 ________，说明酶的作用机理是通过结合________，从 而证实了Pauling的假说。 （4）你能够利用以上思路提出同一个治疗可卡因成瘾患 者的新途径吗？
酶的作用机理PPT课件
生物体内酶代谢的调节与控制
1 2
酶活性的调节
通过改变酶的构象、共价修饰、别构效应等方式 调节酶的活性。
酶含量的调节
通过改变酶的合成速率或降解速率来调节细胞内 酶的含量。
3
酶在代谢途径中的调控作用
通过反馈抑制、前馈激活等机制对代谢途径进行 精细调控。
酶与疾病的关系及药物治疗
酶与疾病的关系
许多疾病与酶的异常有关，如酶缺陷病、酶活性异常等。
酶可以作用于一类具有相似结构 的底物，生成不同的产物。这种 专一性是由酶和底物之间的相互
作用力决定的。
立体异构专一性
酶只能作用于立体异构体中的一 种，而不能作用于其他立体异构 体。这种专一性是由酶的立体结
构和底物的立体构型决定的。
酶的高效性
催化效率高
01
酶的催化效率比无机催化剂高得多，可以加速化学反应的速率，
食品添加剂与酶
探讨酶作为食品添加剂的功能，如增稠剂、乳化 剂等。
酶工程在医药工业中的应用
01
药物合成中的酶
介绍酶在药物合成中的应用，如抗生素、激素等药物的生产。
02
疾病诊断与治疗中的酶
阐述酶在疾病诊断与治疗中的应用，如酶联免疫吸附试验、酶替代疗法
制药领域的应用，如基因工程药物的生产等。
酶的作用机理ppt课 件
https://
REPORTING
• 酶的基本概念与分类 • 酶的结构与功能 • 酶的作用机理 • 酶的性质与影响因素 • 酶在生物体内的应用 • 工业应用中的酶工程
目录
PART 01
酶的基本概念与分类
REPORTING
WENKU DESIGN
01
02
03
04
酶具有极高的催化效率和高度的底物专一性.ppt
➢辅酶与辅基作用： •运载氢原子或电子，参与氧 化还原反应 •运载反应基团，参与基团转移。
• 金属离子： • 如Mg 2+、Cu 2+等。 • 金属离子的作用： • 稳定构象 • 构成酶的活性中心 • 连接作用
⒊单体酶、寡聚酶和多酶复合物
• ⑴单体酶(monomeric enzyme) • 一般由一条肽链组成 • 为数不多，且全为水解酶。 • 如： • 溶菌酶、牛胰核糖核酸酶、羧肽酶
素的各种衍生物不起作用。
②相对特异性：
• 一种酶只能作用于一类化合物, • 或一种化学键, • 催化一类化学反应。
• 如：
• α- D-葡萄糖苷酶催化各种α - D-葡糖衍 生物α - 糖苷键的水解（基团专一性）
• 酯酶催化脂类酯键的水解（键专一性）
③立体异构特异性：
• 一种酶只能作用于一种立体异构体 • 或只能生成一种立体异构体
5'
三、 酶的结构
•（一）酶的分子组成
• ⒈单纯蛋白质(single proten) • 仅由氨基酸残基组成。 • ⒉结合蛋白质(conjugate proten) • 由酶蛋白和辅因子组成。
酶蛋白 结合酶（全酶）
辅助因子
小分子 有机物
辅酶 辅基
金属离子
酶蛋白+辅因子=全酶
• 酶蛋白:
• 具有活性中心结构的特殊蛋白质 • 决定底物结合的专一性 • 如：
• 如：
• 延胡索酸水化酶只能催化反丁烯二酸 合成苹果酸及其逆反应.
• L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸的 氧化而不能催化D-氨基酸的.
3、酶催化反应的可调节性
• 为适应不断变化的内、外环境和生 命活动的需要，酶促反应受许多因 素的调控。
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酶为什么具有如此高的催化效率和专一性?
这与酶催化作用的机制有关
酶和底物的相互作用和变化过程称之为酶的作用机制。
酶的催化机理
目录
1
• 中间产物学说
2
• 影响酶催化效率的因素
3
• 酶催化作用专一性的机理
4
• 几种酶作用机制的举例
关于酶的作用机制，目前较为公认的是Michalis 和Mermen在 1913年首先提出的中间产物学说，即
酸催化(－OH、－NH3+、＝NH+、-COOH、－SH)
H2O
EH
E-
EH + OH-
A- : B+ + H+
碱催化(失电子态)
A- : H+ + E-COO-
AH + B+
A- + E-COOH E-COO- + H+
5、活性中心部位的微环境效应
1.酶活性中心提供一个低介电区：
低介电环境有利于电荷间相互作用，而极性环境往往 对电荷有屏蔽作用。 2.局部环境差异使催化基团的解离状态不一样，例如;
几种酶作用机理举例
胰凝乳蛋白酶
胰凝乳蛋白酶的的机制
大致可分为两个阶段： 第一步：乙酰复合体的形成，称为酰化作用。 第二部：乙酰复合体通过水解再生为游离的酶， 称为脱酰作用。
溶菌酶
溶菌酶的催化过程
溶菌酶催化机制总结
溶菌酶的两个催化羧基：
Glu35-COOH Asp52-COO-
不同酶起主要作用的因素可能不同，各自都 有特点。一般说：多种因素联合作用才是整 个反应加快的原因。
例：丝氨酸蛋白酶的催化机制 其中包括共价催化、酸碱催化、及底物
邻近与定向
二、关于酶对作用底物的专一性 1、锁钥假说∶ 2、诱导契合学说∶ 例如∶己糖激酶
底物的反应基团与酶活性中心的催化基团相 互严格的定向，使得活性中心的底物浓度特别 高，从而使反应速度增高。
定向效应包括： 反应物的反应基团之间 酶的催化基团和底物反应基团之间
2、底物分子的敏感键产生张力或变形
酶分子中某些基团可使底物分子的敏感键中 电子云密度部分的增加或减少从而产生“电磁 张力”使敏感键更敏感，更易于反应。
酶在催化反应时会发生构象变化
例如：柠檬酸合成酶
小结 酶作用的专一性机理
锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底 物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的 活性中心。 诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔 性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构 象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团 正确排列和定向，使之与底物成互补形状有 机的结合而催化反应进行。
反应速度。 G
P+ E
无酶参与
一定时间内 到同一地点
S→P（要求S的自由能高） 马拉松
有酶参与下
E + S →ES →E + P
坐车
（要求S的自由能低）
ES 中间产物 中间产物的催化机理可由诱导契合机制描述
一、与酶高效催化作用有关的因素
1、底物与酶的接近与定向效应(邻近反应学说 与轨道定向学说)∶
E+S
ES
E+P
中间产物学说的关键在于中间产物的形成，中间产 物稳定性较低，易于分解成产物。
中间产物假说
ES K K 1 2 E SK 3 P E
酶（E）与底物（S）结合生成不
ห้องสมุดไป่ตู้
稳定的中间物（ES），再分解成 产物（P）并释放出酶，使反应
E1 ES
沿一个低活化能的途径进行，降
E2
低反应所需活化能，所以能加快 E+S
3、共价催化作用
某些酶能与底物形成一个反应活性很高的 共价中间复合物。底物只需越过较低的活化能 就可以形成产物。
4、酸碱催化 这里指出的是广义的酸碱催化。
酶活性中心的一些基团（氨基、羧基、酚羟 基、咪唑基）可作为质子供体或受体对底物进 行催化，从而加快反应速度。
酸碱催化
酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断 裂的机制称酸碱催化。
这与酶催化作用的机制有关
酶和底物的相互作用和变化过程称之为酶的作用机制。
酶的催化机理
目录
1
• 中间产物学说
2
• 影响酶催化效率的因素
3
• 酶催化作用专一性的机理
4
• 几种酶作用机制的举例
关于酶的作用机制，目前较为公认的是Michalis 和Mermen在 1913年首先提出的中间产物学说，即
酸催化(－OH、－NH3+、＝NH+、-COOH、－SH)
H2O
EH
E-
EH + OH-
A- : B+ + H+
碱催化(失电子态)
A- : H+ + E-COO-
AH + B+
A- + E-COOH E-COO- + H+
5、活性中心部位的微环境效应
1.酶活性中心提供一个低介电区：
低介电环境有利于电荷间相互作用，而极性环境往往 对电荷有屏蔽作用。 2.局部环境差异使催化基团的解离状态不一样，例如;
几种酶作用机理举例
胰凝乳蛋白酶
胰凝乳蛋白酶的的机制
大致可分为两个阶段： 第一步：乙酰复合体的形成，称为酰化作用。 第二部：乙酰复合体通过水解再生为游离的酶， 称为脱酰作用。
溶菌酶
溶菌酶的催化过程
溶菌酶催化机制总结
溶菌酶的两个催化羧基：
Glu35-COOH Asp52-COO-
不同酶起主要作用的因素可能不同，各自都 有特点。一般说：多种因素联合作用才是整 个反应加快的原因。
例：丝氨酸蛋白酶的催化机制 其中包括共价催化、酸碱催化、及底物
邻近与定向
二、关于酶对作用底物的专一性 1、锁钥假说∶ 2、诱导契合学说∶ 例如∶己糖激酶
底物的反应基团与酶活性中心的催化基团相 互严格的定向，使得活性中心的底物浓度特别 高，从而使反应速度增高。
定向效应包括： 反应物的反应基团之间 酶的催化基团和底物反应基团之间
2、底物分子的敏感键产生张力或变形
酶分子中某些基团可使底物分子的敏感键中 电子云密度部分的增加或减少从而产生“电磁 张力”使敏感键更敏感，更易于反应。
酶在催化反应时会发生构象变化
例如：柠檬酸合成酶
小结 酶作用的专一性机理
锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底 物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的 活性中心。 诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔 性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构 象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团 正确排列和定向，使之与底物成互补形状有 机的结合而催化反应进行。
反应速度。 G
P+ E
无酶参与
一定时间内 到同一地点
S→P（要求S的自由能高） 马拉松
有酶参与下
E + S →ES →E + P
坐车
（要求S的自由能低）
ES 中间产物 中间产物的催化机理可由诱导契合机制描述
一、与酶高效催化作用有关的因素
1、底物与酶的接近与定向效应(邻近反应学说 与轨道定向学说)∶
E+S
ES
E+P
中间产物学说的关键在于中间产物的形成，中间产 物稳定性较低，易于分解成产物。
中间产物假说
ES K K 1 2 E SK 3 P E
酶（E）与底物（S）结合生成不
ห้องสมุดไป่ตู้
稳定的中间物（ES），再分解成 产物（P）并释放出酶，使反应
E1 ES
沿一个低活化能的途径进行，降
E2
低反应所需活化能，所以能加快 E+S
3、共价催化作用
某些酶能与底物形成一个反应活性很高的 共价中间复合物。底物只需越过较低的活化能 就可以形成产物。
4、酸碱催化 这里指出的是广义的酸碱催化。
酶活性中心的一些基团（氨基、羧基、酚羟 基、咪唑基）可作为质子供体或受体对底物进 行催化，从而加快反应速度。
酸碱催化
酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断 裂的机制称酸碱催化。