金属硫蛋白基本知识
金属硫蛋白1、MT命名及定义根据与 MT结合的金属的不同，对只舍一种金属，例如 Cd或 Cu等，可分别定名为镉金属硫蛋白或铜金属碗蛋白等；还可根据结合金属的摩尔含量写成Cd7–MT、Zn7–MT等 (表示每分子结合7个分子Cd或Zn)。
对于含一种以上金属，如同时含 Cd和Zn时，可写成Cd，Zn-MT。
对其分子结构上的差别，可用罗马数字和小写字母标出，例如MT-Ⅱ、MT-Ⅰ、MT-Ⅱa等。
经典MT定义：根据金属硫蛋白命名委员会（Thecommitteeon the Nomenclature of Metallothionein）的建议，1988年，Kagi将具有以下特征的蛋白质或多肽定义为MT（Kagi & Schaffer, 1988）。
1.低分子量，一般为6,000－7,000道尔顿，含60-63个氨基酸残基；2.高金属含量，每分子蛋白质可结合7个二价金属离子，或多至18个一价金属离子；3.特有的氨基酸组成，无芳香族氨基酸及组氨酸；4.富含Cys残基(约23-33%)，无二硫键；特征的氨基酸序列，Cys残基在氨基酸序列中占据相当保守的位置；5.所有的Cys残基均以还原态存在；并通过巯基以硫酯键结合金属离子；从而具有金属巯基化合物的特征吸收光谱。
实际上，这只是对经典MT的一个定义。
现在MT家族所包括的成员远远超出以上定义的范围。
※ Cys半胱氨酸2、MT的分类1.1 根据 MT的结构差异，一般将其分3类第1类：MT的氨基酸序列中的半胱氨酸位置与最先从马肾中分离的 MT的氨基酸序列中的半胱氨酸位置紧密相关的多肽。
所有哺乳动物的 MT都属于这一类。
其它来源的 MT只要其基本结构与哺乳动物的MT相似亦归这一类。
第2类：MT氨基酸序列结构中的半胱氨酸位置与马肾 MT关系较远，与哺乳动物 MT没有或很少有相似的进化关系。
如酿酒酵母和某些高等植物的 MT属于这一类。
第 3类：非典型的 MT。
是一类由非转译合成的金属硫醇盐多肽，由γ-谷氨酰半胱氨酰基单元组成。
这类MT主要来源于真核微生物，常称之为类 MT。
依据它们之间的差异，又可分为4种类 MT：第一类：含大量的酸性氨基酸残基，天冬氨酸含量大于 14％，谷氨酸含量大于18％，这类 MT仅被Cu、Ag诱导。
第二类：它们由同样的肽基亚单位构成，基本结构为γ-谷氨酰肽或称(γ-EC)n G 或 (γ-Glu-Cys)n-Gly。
第三类: MT不舍芳香族氨基酸，分子量为9～9.5kD。
第四类：MT的分子量为 7kD，具有重复 Cys-Xaa- Cys多肽序列的二分子。
※巯(qiu)基-有机化合物中含硫和氢的基，通式为-SH3、金属硫蛋白的诱导用于诱导MT试验的动物很广泛。
小鼠因其来源广、价廉常被用来做诱导 MT 试验。
此外，田晓光等利用舍蝇幼虫提取了金属硫蛋白，发现每克舍蝇幼虫中约含金属硫蛋白0.8 mg，此结果显示，舍蝇可以用于提取金属硫蛋白。
郭祥学等用锌诱导蓝藻也成功分离出了类金属硫蛋白。
而兔子因具有来源广、价廉、易饲养、MT产率高等优点而常用于MT制备的诱导，其中尤以青紫兰家兔因其耐受性强而广泛应用。
目前，诱导金属硫蛋白有如下几种方法：金属诱导、激素与应激诱导、在疾病状态下诱导等。
⑴金属诱导 MT。
许多金属如 Cu、Ag、Au、Zn、H g、Cd、C0、Ni、Al等均能诱导MT的合成。
大量研究表明，动物注射金属诱导后，其肝、肾、脾、肠等器官内MT的含量增加。
Cd、Hg诱导金属硫蛋白的能力较强，而Zn稍弱。
余美祥等给家兔注射CdC1，在肝脏中提取MT得到了良好的结果。
但Cd对生物体有害，而去掉Cd的方法复杂，故此元素的应用受到一定的限制。
目前的医药试验是通过直接注射ZnSO 诱导 MT合成，所得 MT完全是Zn—MT。
郝守进等发现外源性的Zn诱导兔肝金属硫蛋白含量显著提高。
⑵激素与应激对MT的诱导。
肝脏是 MT表达的主要场所。
给兔注射激素，如糖皮质激素、胰高血糖素、肾上腺素等均能增加兔肝MT mRNA水平，从而使肝脏中MT合成增加。
此外，各种生理、病理或心理应激状态，以及炎症因子、机体的应激状态也能增加兔肝 MT mRNA的转录，同时伴有血浆中Zn 浓度的下降。
目前，已有试验发现，应激能激活下丘脑一垂体肾上腺轴，引起糖皮质激素和儿茶酚胺的增加。
这些物质能调节组织中(包含它们的感受器1不同目标基因的表达。
而肾上腺轴被激活后，对提高 MT-I和 MT-1I基因表达至关重要。
同时有些数据分析表明，面对抑制性心理应激，组织通过增加 MT-I和 MT-Ⅱ基因的表达，能有效抵抗应激的有害影响。
⑶疾病状态下诱导 MT。
通过由增殖性因素刺激皮肤。
对正常皮肤增生的表皮组织及增生的病损皮肤区域染色，发现 MT mRNA表达增加，这表明MT在表皮角质细胞的增生过程中发挥作用。
另有试验发现，在皮肤伤处于早期急性阶段的细胞中MT mRNA表达增加。
兔的外科手术中发现，随着局部使用氧化锌、氯化镉、硝酸银后，会出现局部 Zn浓度的积聚和伤口边缘基质细胞 MT的释放，使用氧化锌、硝酸银的兔子和对照组相比伤口愈合较快，这一点也给临床药物开发提供了潜在的治疗价值。
肿瘤组织、癌组织和患有心血管系统疾病及中枢神经系统(CNS)疾病的动物组织中MT的含量普遍提高，目前在国外已有试验试图通过疾病提取诱导 MT，但试验方法有待于进一步优化，这将为以后人们对硫蛋白的提取提供新的思路。
⑷转基因诱导表达 MT。
有人把结合重金属离子能力很强的小鼠 MT-I基因(mMT-I cDNA)与蓝藻类金属硫蛋白基因启动子(smtO-P)构成金属调控单元，导入聚胞藻 PCC6803中进行金属诱导表达和纯化 mMT-I。
在做小批量锌诱导表达和纯化了外源蛋白后，检测了转基因对于提高蓝藻金属离子耐受能力的作用，这为基因工程制药进行了有益的研究与探索。
张晓钰等用另一个α结构域取代金属硫蛋白的β结构域，得到金属硫蛋白αα突变体后，再使这个突变体αα-cDNA在烟草中表达，发现αα-cDNA在烟草根部的表达强于叶部，同时，转基因烟草对Cd+抗性提高。
而人们应用此方法对于兔肝中金属硫蛋白的提取尚在探索之中。
4、MT的分离纯化分离纯化MT的常用方法是凝胶过滤和离子交换技术相结合的层析法，微量分离可以采用HPLC法,但是凝胶过滤法不能将MT的不同“亚型”分开。
KIaassen 等建立的阴离子交换的HPLC-AAS法可将MT的亚型分开,KIauserdeng建立的反相HPLC法可分离不同来源的MT。
此外，也有采用DEAE-Sepharose fast flow 方法分离MT的。
这些分离纯化方法有其明显的优点，但也有不足之处，如何建立简便分离纯化MT的方法仍是一个热门课题。
凝胶过滤层析和离子交换层析技术相结合的是最常用的兔肝金属硫蛋白的分离纯化方法。
分离纯化的一般流程为：粗分、拆分和脱盐。
不同种属、不同组织 MT的分离纯化存在一定的差别，兔肝中常用两次离子交换层析张保林等则利用了MT强热稳定性这一特点，预先对萃取液进行热处理，以除去大部分杂蛋白，从而经一次凝胶分离，一次离子交换拆分得到了高纯度的 MT—I和 MT一Ⅱ，不仅简化了试验过程，也避免了多一次离子交换层析造成的样品损失，提高了回收率。
在对兔肝金属硫蛋白的分离中，微量分离常采用HPLC与阴离子交换的HPLC-AAS法，大量制备MT则增大层析面积即可。
另外，也有采用DEAE-Sepharose Fast F1ow凝胶来分离金属硫蛋白，由于该凝胶具有流速快、容量大，而且溶涨体积不受缓冲液离子强度变化影响等优点，所以每次用完后，不需重新装柱。
将二价铜离子螯合在 Chelating SepharoseFast Flow凝胶上制成亲和层析柱的方法，锌诱导兔肝和镉诱导小鼠肝经匀浆、乙醇处理后上柱，用pH值4.0的醋酸盐缓冲液平衡，再用 pH值 5.2不同浓度的醋酸盐缓冲液洗脱，可得 MT-I和 MT-II两个洗脱峰，此法比传统的凝胶过滤一离子交换法简单、省时、适于实验室规模分离纯化。
5、MT的检测方法现有的检测方法都是建立在MT的理化特性以及免疫学特性基础上。
可分为以下几类：⑴测定结合金属以计算MT的含量，如镉血红蛋白饱和法和银血红蛋白饱和法；⑵测定SH基以计算MT的含量，主要有微分脉冲极谱法和循环伏安法；⑶测定蛋白含量：包括免疫学方法，如RIA,ELISA等；还有色谱分析法,如HPLC 和HPLC-AAS法。
从方法学上讲，测定组织器官中的的MT含量，首推HPLC-AAS 和血红蛋白饱和法，测定血液的MT含量，选用RIA和ELISA 法为佳。
6、一般理化特性研究表明不同来源的MT的分子量一般为6500道尔顿, 去除金属后即硫蛋白分子量（thionein）为6000道尔顿。
从不同哺乳动物的组织中提取的MT的分子大小和形状基本是一致。
从粗糙链孢霉菌(Neurospora crossa)中分离出的MT，其分子量比哺乳动物的MT低得多（只有25个氨基酸残基），但基本结构十分相似。
使各种金属硫蛋白中50%的金属离子发生解离的pH为：Zn-MT，PH3.5-4.5；Cd-MT，PH 2.5-3.5；Cu-MT的 PH低于1。
脱掉金属后的硫蛋白在低PH值是很稳定的, 但当PH调至中性时,通过二硫键的形成, 蛋白分子间很快被相互交联而形成不同大小的分子。
因此,金属硫蛋白的存在形式及稳定性与它所结合金属的种类、是否结合了金属及环境的PH密切相关。
金属硫蛋白的光吸收特征除了与它的氨基酸组成有关外,也与它所结合的金属种类密切相关。
因蛋白分子中不含芳香族氨基酸, 所以它没有280nm的吸收峰, 只具有与金属结合而产生的特征吸收峰：Zn-MT为220nm；Cd-MT为250nm；Cu-MT 为270nm。
在脱掉了金属后,硫蛋白在190 nm处有一明显的肽键吸收峰。
7、MT的结构特性根据已测定的几种不同生物的MT氨基酸序列可发现，它在生物进化上是很保守的，尤其是哺乳类动物的MT均含61个氨基酸残基，其中有38个相同，完全缺乏芳香族氨基酸和组氨酸,氨基末端皆为N-乙酰蛋氨酸，羧基末端皆为丙氨酸，更为惊奇的是所有这些MT都有20个半胱氨酸。
但从另一些生物中分离出的MT的氨基酸组成与以上所述有一些差别，如从稻类作物根部分离到的MT,分子量只有5600道尔顿，氨基酸组成中含44%半胱氨酸和39%的谷氨酸。
另外,大多数哺乳动物组织中都含有两种以上的“亚型”,如小鼠肝脏分为MT-1和MT-2，而人肝脏中分离到的“亚型”至少有四种以上。
这种“亚型”只是在离子交换层析分离时才能分开，因为它们之间所带电荷略有微小的差异。
8、MT的空间结构通过圆二色性和晶体结构研究发现,金属硫蛋白分子中不含α-螺旋和β-折叠片,而存在一种十分坚固的构象,因此，它具有很强的抗热性和抵抗蛋白酶消化的能力。
金属硫蛋白综述
金属硫蛋白综述金属硫蛋白（Metallothionein，MT)综述报告王吉目录一、MT的主要生理功能……………………………………(一)重金属的去除解毒功能…………………………………(二)自由基的清除功能………………………………………(三)抗肿瘤功能………………………………………………二、金属硫蛋白提取工艺…………………………………(一)MT的诱导…………………………………………………(二)MT的提取与分离纯化……………………………………(三)MT的检测方法……………………………………………三、MT的应用………………………………………………四、MT的研究展望…………………………………………金属硫蛋白（Metallothionein，MT）——综述报告王吉摘要：金属硫蛋白(metallothionein，MT)是一种广泛存在于生物界、低分子量、高金属含量、功能独特的蛋白质。
目前，对MT的研究已涉及农业、医药、生物化学、分子生物学、环境科学、卫生毒理学、食品科学、营养学、保健科学和方法学等领域，其特殊的理化性质与结构及独特的生物学功能在疾病的发生、发展、诊断及发病机制探讨中显示了重要作用。
关键词：金属硫蛋白MT，医学，环保，动物养殖前言：金属硫蛋白(metallothionein，MT) ，化学名为金属硫组氨酸三甲基内盐，是一类广泛存在于生物中的低分子质量(2 ～7kD)、富含半胱氨酸(20%～30%)、不含组氨酸和芳香族氨基酸的一类金属结合蛋白质。
MT能被金属、细胞因子、荷尔蒙、细胞毒性药物、有机化学药物和应激等诱导。
自1957年Margoshoes等首次报道从马肾中分离得到Cd-MT以来，MT成为基础和应用科学的热点之一，也是我国“863 ”重大攻关课题和“火炬”计划之一，我国在MT 的研究和应用方面已经在国际上占有重要一席。
但目前，人们对金属硫蛋白在生物学上的功能的认识远远不够，还有待进一步研究。
镉结合蛋白
镉结合蛋白镉是一种有毒的重金属，容易从土壤、农作物和海产品等环境中被吸收，并在进食这些食物的过程中进入人体。
在人体中，镉有害健康，可以导致许多健康问题，如肾脏损伤、骨骼变形和心血管疾病。
因此，了解如何降低镉的风险是非常重要的。
镉结合蛋白（MT）是一种与镉相关的蛋白，已被证明可以帮助降低镉的毒性。
镉结合蛋白简介镉结合蛋白是称为金属硫蛋白（Metallothionein）的一类蛋白质家族的成员。
它们由小分子量的多硫醇残基组成，这些组分与镉离子等金属离子结合，形成金属-硫连接。
在生物学中，这些金属-硫连接不仅与镉离子结合，还可以与其他金属离子结合，如铜、铅、银、汞和锌。
镉结合蛋白在真核细胞和原核细胞中都能够存在。
镉结合蛋白的基本作用是控制金属离子在细胞内的分布、贮存和代谢。
它还可以维持细胞膜完整性，保护细胞免受外部因素的损伤，如氧化压力、放射线和高温等。
镉结合蛋白的发现镉结合蛋白于1957年首次被鉴定出来，当时它被发现在金属毒素中毒的动物体内。
后来，科学家们发现镉结合蛋白对于许多不同的金属离子也能发挥作用。
实验室中常常使用镉来研究镉结合蛋白的功能和调控。
因为它的毒性较强，所以需要特殊技术来处理，并且需要遵守严格的安全措施。
镉结合蛋白与镉的相互作用镉结合蛋白可以与镉离子结合形成MT-Cd离子复合物。
这个过程可以看作一个多步骤的过程：（1）Cd2+离子通过膜通道进入细胞并与MT相互作用。
（2）Cd2+离子在MT的空腔中进一步结合。
（3）Cd2+离子与MT中的硫原子结合，形成金属-硫连接。
实验表明，镉与MT的结合能够减少对局部细胞的毒性。
总之，MT通过结合到Cd2+离子、在细胞内维持Cd2+离子的浓度、减少Cd2+离子对细胞的损害，起到了一定的解毒作用。
同时，MT也能通过“卡住”镉的反应位点，使其不与DNA、酶等重要的蛋白结合，从而不影响正常的生物活动。
我们需要保持人体内的MT含量较高，这样才能在镉进入人体的时候发挥作用。
金属硫蛋白的作用
金属硫蛋白的作用
针对金属硫蛋白的作用这一话题，本文将着重介绍它在医学和生物技术方面的
作用，以及它的特性等内容。
金属硫蛋白是一种类型的蛋白质，密度比一般蛋白低得多，它含有较多的硫酸
根作为其重要组份，可以轻松吸附氧化物，并将氧化物转化为其组态状态。
由于金属硫蛋白有抗氧化性和抗自由基性，它被广泛用于人体内各种重大疾病的治疗，尤其是在影响某种癌症治疗、抗心脏病进展和内脏组织修复中，有较大的用处。
金属硫蛋白在医学领域的作用还有一个鲜为人知的运用，即激活某些药物分子，例如可以增强治疗血癌的某些药物的生物药效；而在生物技术领域，金属硫蛋白可以用作里氏酵素、蛋白质抑制剂、生物标记等技术；它也有良好的分子探针效应，可以在离子膜上形成复合物，它可以调节细胞的门控，作为膜的表面活性剂、沉淀剂、载体等作用，可以用于抑制细胞内酶的活性，从而达到抑制细胞的生长。
总之，金属硫蛋白的作用不仅仅局限于医学和生物技术，它在工业和环境保护
中都有着很大的作用。
它可以有效清除空气中的有害物质，作为介质吸收二氧化碳，可以改善臭氧层破坏情况，同时也是用于污染物降解的非常重要的材料。
因此，金属硫蛋白的作用的可见一斑，其特性之丰沃将为生活带来更新的气息，也使我们对于未来更加充满希望。
金属硫蛋白研究进展
金属硫蛋白研究进展【摘要】金属硫蛋白(metallothionein， MT)是近来发觉的人类肿瘤细胞表面表达的一个生物学标记。
本文就MT与肿瘤的关系等方面的研究进行了综述，并对MT研究中存在的问题进行探讨及展望。
【关键词】金属硫蛋白;肿瘤;进展金属硫蛋白(metallothionein， MT)于1957年由哈佛大学的Margoshes和Valee从马的肾脏中第一次分离出来，发觉其相对分子质量低，富含半胱氨酸，具有丰硕的金属蛋白结合位点及独特的分子生物学结构。
大部份哺乳动物细胞的生长、繁衍都需要基础水平的MT 来完成金属调剂进程。
目前MT在肿瘤的发生、进展及预后医治中的作用愈来愈受到各国学者的关注。
而且有研究报导高水平MT表达与肿瘤进展进程中的基因产物甲胎蛋白相似[1]。
1 MT的分类及大体特性哺乳动物MT有61个氨基酸,相对分子质量为6～7 kD，其中20个氨基酸为半胱氨酸,如此每一个MT分子就能够够结合7～12个金属离子(要紧为+2价金属离子)。
MT的生理作用主若是参与微量元素的贮存、转运和代谢;拮抗电离辐射;清除自由基、拮抗脂质过氧化作用，对生物膜具有爱惜作用;对重金属具有解毒作用;与机体的生长发育、延缓衰老、中枢神经系统修复及某些疾病的发生有关[2-3]。
2 MT基因结构及其调控动物的MT基因属多基因类，具有大体相似的结构。
MT基因分为5侧翼区(5′-UT)、5′非翻译区(5′-UTR)、3个外显子、2个内含子、3′-UTR和3′端。
3个外显子被2个内含子所分隔。
MT基因在3′非翻译区均有一个典型的多腺苷酸信号序列AATAAA。
比较人和鼠的MT基因发觉密码区相当保守，而内含子和旁侧序列那么存在明显不同。
MT能够被多种因素诱导表达，包括重金属离子、甾体激素、细胞因子、氧化应激等。
MT的诱导作用发生在转录水平上，MT基因的上游调剂序列内存在多种转录调剂元件，如金属应答元件(MRE)、上游刺激因子/抗氧化效应复合元件(USF/ ARE)、晚期转录因子/抗氧化效应复合元件(MLTF/ARE)、糖皮质激素效应元件(GRE)、白细胞介素-6 (IL-6)效应元件、转录因子Sp1结合位点等。
金属硫蛋白的生理作用
金属硫蛋白的生理作用张俊燕（化学化工学院云南师范大学昆明650500）摘要：金属硫蛋白（MT）在1987年根据MT命名委员会规定，具有：低分子量，6000-7000道尔顿，含有60~63个氨基酸残基；高金属含量，每个蛋白质分子可结合7~12个金属离子；氨基酸特征组成，半胱氨酸的含量占23%~33%，不含芳香族氨基酸和组氨酸；独特的氨基酸序列结构，即半胱氨酸残基的分布有特征性分布的保守性很强；所有的半胱氨酸残基均为还原态出现，并以金属离子通过巯基结合，从而具有金属巯基化合物的光谱特性；具有金属硫醇簇结构。
特征的蛋白质或多肽被称MT。
本文重点介绍金属硫蛋白在，清除自由基、解除重金属的毒素、抗辐射、调节机体内的微量元素等方面的生理作用。
关键词：金属硫蛋白、自由基、抗辐射、重金属、微量元素、生理作用。
引言：一、金属硫蛋白简介金届硫蛋白(metaHothioneins，MT)是一类富含金属与巯基的非酶蛋白，广泛存在于生物界它与“硬梆榔”的金属有着一种奇妙的亲缘关系．它能和许多金属元素结台成各种金属斑蛋白，所以又称为“重金属结台蛋白”。
二、金属硫蛋白的结构现代生化丹1f『技术的应用．使研究者对MT 的分干结构有了较深捌的了解不管从何种生物悼中分离出来的MT，分子量6000~7000，比一般蛋白质的分子量低，为低分子量蛋白质哺乳动物的MT分子一般为61～62个氨基酸残基所组成的多肽链。
其中含半胱氪酸20个，约占l／3；6～8个赖氪酸，7～10十丝氪酸在氨基酸末端是单一的乙酰甲硫氪酸在MT分子中，含有2个金属硫簇，分别螯合4个和3十二价金属离子。
金属离子与半胱氪酸残基的琉基共价结台令人惊奇的是．MT 的20个半胱氨酸琉基均处于还原状态[1]。
三、金属硫蛋白的一般特征经实验表明，金属硫蛋白具有很强抗热变性和抗蛋白酶消化作用，并且不宜失活，在0~4℃条件下可存活2-3年，在常温条件下也可保存1.5年[1]。
四、金属硫蛋白的生理作用1、解除重金属的毒性：MT的巯基基团（-SH）能强烈螯合有毒金属汞、银、铅、镉、砷、铬、镍等[2, 3]，其中螯合铅的强度比锌大200倍，而螯合镉的强度又比铅大10倍，并可将之排出体外，从而使它们无法毒害人体，同时对体内锌等微量元素无影响。
金属硫蛋白溶液的配制
金属硫蛋白溶液的配制
金属硫蛋白（MT）是一类广泛存在于生物界的低分子量、富含半胱氨酸的金属结合蛋白，具有特殊的生理功能和化学性质。
以下是一种金属硫蛋白溶液的配制方法：
1. 称取0.0065g金属硫蛋白，用双蒸水溶解并定容至100mL，得到10.0μmol/L储备液。
2. 临用前，使用双蒸水将储备液稀释至1.0μmol/L的工作液。
在配制金属硫蛋白溶液时，需要注意以下几点：
1. 金属硫蛋白的纯度和质量：金属硫蛋白的纯度和质量会影响溶液的稳定性和生物活性。
因此，应选择高纯度的金属硫蛋白，并在配制过程中避免污染。
2. 溶剂的选择：双蒸水是配制金属硫蛋白溶液常用的溶剂，因为它不含有机物和离子，可以减少对金属硫蛋白的影响。
3. 储存条件：金属硫蛋白溶液应储存在低温、避光的条件下，以防止蛋白质的降解和氧化。
金属硫蛋白的生理作用
金属硫蛋白的生理作用张俊燕（化学化工学院云南师范大学昆明650500）摘要：金属硫蛋白（MT）在1987年根据MT命名委员会规定，具有：低分子量，6000-7000道尔顿，含有60~63个氨基酸残基；高金属含量，每个蛋白质分子可结合7~12个金属离子；氨基酸特征组成，半胱氨酸的含量占23%~33%，不含芳香族氨基酸和组氨酸；独特的氨基酸序列结构，即半胱氨酸残基的分布有特征性分布的保守性很强；所有的半胱氨酸残基均为还原态出现，并以金属离子通过巯基结合，从而具有金属巯基化合物的光谱特性；具有金属硫醇簇结构。
特征的蛋白质或多肽被称MT。
本文重点介绍金属硫蛋白在，清除自由基、解除重金属的毒素、抗辐射、调节机体内的微量元素等方面的生理作用。
关键词：金属硫蛋白、自由基、抗辐射、重金属、微量元素、生理作用。
引言：一、金属硫蛋白简介金届硫蛋白(metaHothioneins，MT)是一类富含金属与巯基的非酶蛋白，广泛存在于生物界它与“硬梆榔”的金属有着一种奇妙的亲缘关系．它能和许多金属元素结台成各种金属斑蛋白，所以又称为“重金属结台蛋白”。
二、金属硫蛋白的结构现代生化丹1f『技术的应用．使研究者对MT 的分干结构有了较深捌的了解不管从何种生物悼中分离出来的MT，分子量6000~7000，比一般蛋白质的分子量低，为低分子量蛋白质哺乳动物的MT分子一般为61～62个氨基酸残基所组成的多肽链。
其中含半胱氪酸20个，约占l／3；6～8个赖氪酸，7～10十丝氪酸在氨基酸末端是单一的乙酰甲硫氪酸在MT分子中，含有2个金属硫簇，分别螯合4个和3十二价金属离子。
金属离子与半胱氪酸残基的琉基共价结台令人惊奇的是．MT 的20个半胱氨酸琉基均处于还原状态[1]。
三、金属硫蛋白的一般特征经实验表明，金属硫蛋白具有很强抗热变性和抗蛋白酶消化作用，并且不宜失活，在0~4℃条件下可存活2-3年，在常温条件下也可保存1.5年[1]。
四、金属硫蛋白的生理作用1、解除重金属的毒性：MT的巯基基团（-SH）能强烈螯合有毒金属汞、银、铅、镉、砷、铬、镍等[2, 3]，其中螯合铅的强度比锌大200倍，而螯合镉的强度又比铅大10倍，并可将之排出体外，从而使它们无法毒害人体，同时对体内锌等微量元素无影响。
金属硫蛋白在妇科恶性肿瘤中的研究进展(全文)
金属硫蛋白在妇科恶性肿瘤中的研究进展（全文）金属硫蛋白（metallothionein，MT）是一类富含半胱氨酸的小分子蛋白，可参与机体的多种生物学过程，如调节金属离子稳态、重金属解毒、抗氧化、自由基清除等。
最近的研究表明，MT与肿瘤的发生发展、耐药及预后密切相关，有望成为肿瘤早期诊断及治疗的靶分子。
现就MT及其在妇科恶性肿瘤中的研究进展作一综述。
一、MT的结构及其生物学功能MT是由61~68个氨基酸构成的小分子金属结合蛋白，相对分子质量为6 000~7 000，由染色体16q13区域基因编码。
MT的结构高度保守，富含半胱氨酸（占30％），缺乏芳香氨基酸，组氨酸残基少或无，但硫醇基团丰富，对重金属有高度亲和性［1］。
目前，MT至少包括11个有功能的成员，可分为4个亚型：MT1（MT1A、MT1B、MT1E、MT1F、MT1G、MT1H、MT1M及MT1X）、MT2（MT2A）、MT3及MT4。
在人体中，MT1和MT2可广泛表达于各种不同的组织中；MT3特异性表达于脑组织；MT4则主要表达于复层鳞状上皮组织，如皮肤、食管、舌等。
MT的结构中富含半胱氨酸，其巯基能强烈螯合金属离子，故MT在维持机体内金属离子稳态和重金属解毒方面发挥着重要的作用。
细胞内金属离子锌、铜的稳态是维持机体正常发育过程中细胞增殖、分化所必需的，故MT的异常表达可能影响细胞正常的生命活动。
MT通过与重金属结合可以有效地减轻重金属对机体的毒害，是目前临床上最理想的生物解毒剂。
MT的重要生理功能还表现在其是目前所知的最有效的自由基清除剂，具有很强的抗氧化活性［2］。
MT清除自由基的功能使其在抗衰老、抗氧化应激、抗电离辐射等过程中发挥着重要作用。
二、MT在肿瘤发生发展中的作用近年来，越来越多的研究显示，MT可参与肿瘤细胞的增殖、分化和凋亡过程，与肿瘤的发生发展密切相关。
在不同的肿瘤中，MT的表达水平不同，其不仅与肿瘤的病理类型和病理分化程度有关，同时与其他的环境刺激因素或基因突变也有一定相关性［3］。
金属硫蛋白
金属硫蛋白背景及概述[1][2]金属硫蛋白（metallothionein，MT)是一类广泛存在于生物中的低分子质量(6 ~ 7 kD)、无芳香族氨基酸、富含金属与半胱氨酸( Cys 20 %〜30 % )的独特生物学特性的金属结合蛋白。
1957年，美国科学家Margoshes和Vallee最早从马肾中分离得到金属硫蛋白，继1975年Prinz从酿酒酵母中分离得到Cu- MT后，1977年科学家又从大豆的根中分离出富含Cd2+的类金属硫蛋白。
金属硫蛋白中大量巯基赋予了其螯合重金属离子功能及重金属解毒作用，同时MT清除自由基的能力明显强于超氧化物歧化酶和谷胱甘肽，并调节生物体内微量元素浓度，调节细胞代谢、增殖分化，在食品、医药、保健、环境、化妆品、生物工程等领域中应用广泛。
近年来，M T由于独特的生物学功能，逐渐受到重视并成为研究的热点。
特性[3]1. 组成：金属硫蛋白有独特的组成和性质，先前研究发现MT进化具有高度保守性，根据金属含量及氨基酸组成的不同可将金属硫蛋白分为MT- I、MT- II、MT- III及MT- I V 4种亚型结构。
近来研究发现，不同生物体内提取出的MT分子的形状大小相差甚小，氨基酸序列同源性相对较高。
MT的相对分子量为6~ 7 kD，分子中含有6 1 个氨基酸，大部分MT含有20 个Cys，少数含有21 个Cys，且易与重金属离子络合。
MT的高级结构主要有2 个独立的结构域组成，即含4 个金属离子结合位点的a 域（羧基端）和含有3 个金属离子结合位点的P 域（氨基端），整个分子呈哑铃状，这种结构使M T具有很好的热稳定性。
近年来，综合利用核磁共振（nmR) 质谱仪（MS) 技术及X 射线衍射技术，发现利用C d诱导哺乳动物金属硫蛋白，a 域能够结合Cd2 达5 个以上。
2. 等电点：电泳的方法可以确定蛋白质的等电点，金属硫蛋白等电点pi —般在4 左右，低pH值下较稳定。
金属硫蛋白耐受温度范围
金属硫蛋白耐受温度范围金属硫蛋白是一类具有特殊功能的蛋白质，它们在生物体内起着重要的作用。
其中之一就是它们具有较高的耐受温度范围。
金属硫蛋白能够在极端的温度条件下仍然保持结构的稳定性和功能的活性，这使得它们在各种生物过程中发挥着重要的角色。
金属硫蛋白的耐受温度范围一般是相对较高的，可以达到几百摄氏度甚至更高。
这主要是因为金属硫蛋白的结构特殊，其中包含有金属离子和硫原子的配位结合。
这种结构使得金属硫蛋白具有较高的热稳定性和耐高温的能力。
在高温环境下，金属硫蛋白能够通过调整其结构来适应温度的变化，从而保持其功能的正常运作。
金属硫蛋白的耐受温度范围对于生物体的生存和适应具有重要意义。
在一些极端环境中，如热泉、深海热液喷口等地方，温度往往非常高，普通的蛋白质很难在这样的环境下保持正常的结构和功能。
而金属硫蛋白就成为了生物体能够适应这些极端环境的关键。
以热泉中的生物为例，它们生活在温度极高的环境中，普通的蛋白质在这样的温度下会发生变性，失去其原有的结构和功能。
但是金属硫蛋白可以通过调整其结构，使其在高温下仍然具有稳定的结构和活性。
这使得热泉中的生物能够在极端的温度条件下生存和繁衍。
除了在极端环境中的生物，金属硫蛋白的耐受温度范围还对其他生物体的生理活动和适应能力起着重要作用。
在一些正常的生理过程中，如代谢、呼吸等，温度的变化会对生物体的正常功能产生影响。
而金属硫蛋白的存在可以帮助生物体在不同温度下保持正常的代谢和功能活动。
总的来说，金属硫蛋白的耐受温度范围对于生物体的生存和适应具有重要意义。
它们的特殊结构使得它们能够在高温环境下保持结构的稳定性和功能的活性，从而使得生物体能够适应各种极端环境。
金属硫蛋白的研究不仅有助于我们理解生物体的适应能力，也对于开发具有高温稳定性的生物材料具有重要意义。