暨南大学历年生物化学试题2002生化
2002暨大生物化学真题试题
1.描述蛋白质a-螺旋和B一折叠两种二级结构的主要异同。
2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.
3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?
4.描述真核生物基因的转录调节的特点，
5.简述DNA损伤常见的修复手段
6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别
7.描述脂肪酸从头合成途径与B氧化途径的主要区别
8.简述真核生物内糖类，脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系
9.简述遗传密码的主要特征
名词解释
增色效应
分子筛
层析
信号肤
别构酶
联合脱氨
细胞色素
固定化酶
外显子
呼吸链
化学渗透偶联学说。
暨南大学生物化学历真题
暨南大学生物化学历真题02生化1.描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同。
2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?4.描述真核生物基因的转录调节的特点.5.简述DNA损伤常见的修复手段6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别7.描述脂肪酸从头合成途径与ß氧化途径的主要区别8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系9.简述遗传密码的主要特征名词解释增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说2003年生化名词解释核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段问答1、生物体内酶活性调控的主要机制2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程3、简述DNA损伤的常见修复机制4、两种联合脱氨作用5、简述三种RNA的区别6、简述糖异生和糖酵解的协调调控7、什么是新陈代谢，生物体为什么要对新陈代谢进行调节8、画出TCA的过程，简述其生理意义2004年生化名词解释等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨问答1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系3、酶的活性部位的特点4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同5、DNA双螺旋结构的特点6、真核生物蛋白质合成的过程7、真核原核生物转录调控的区别8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能2005年生化名词解释DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断1.描述B-DNA的结构特点2.什么是PCR?简述其步骤3.什么是蛋白质变性？变性的实质，特点？4.真核生物与原核生物转绿调控的区别？5.真核生物翻译过程6.描述电子传递链过程7.简述酶的作用机理8.磷酸戊糖途径/脂代谢（ß氧化）其联系?生理学意义？9.维生素，氨基酸，糖代谢各代谢途径发生的场所2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题一、填空（1.5×30）1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95，pKˊ(α-COOH)=2.18，pKˊ(ε- NH3+)=10.53，其PI=（）。
暨南大学生物化学复习题
1．蛋白质的一级结构及空间结构概念及稳定力量2．Pr二级结构基本形式有哪几种？3．蛋白质亲水胶体的稳定因素有哪些？4．蛋白质的变性与降解是否为同一事件？简述理由。
5．分子筛、离子交换树脂分离纯化蛋白质的原理6．核酸的双螺旋结构的结构特征7．简述酶抑制剂分类及作用机制区别？8．以图示作出糖有氧氧化、糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径的综合图，并标明关键步骤、产能、脱氢、产CO2部位。
9．血糖来源与去路10 以图示写出糖原合成与分解途径，标明关键步骤。
11．甘油三酯的分解代谢途径（以TG为起始――乙酰CoA），步骤、关键酶；12．血浆脂蛋白分类及分类依据、各血浆脂蛋白组成特点（密度、TG、PL、Pr）,各种血浆脂蛋白在脂类物质运输中的作用13．一位同学早餐喝了两杯牛奶；另一位同学则吃了一块面包喝了一杯牛奶，请问哪位同学早餐更具营养价值？为何？14．氨的来源、转运与去路；α－酮酸的去路15．肝昏迷氨中毒学说16．一碳单位及来源、生理功用17．心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高？18．Tyr与那些神经递质生成有关？白化症，黑尿酸症，巴金森氏与其有何关联？19．巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联？20．以生化途径显示下列物质在体内如何进行生物氧化产能的具体步骤。
（提示：代谢物的中间产物如为三羧酸循环中间代谢物需经丙酮酸才能以乙酰CoA形式再进入三羧酸循环彻底氧化分解）谷氨酸甘油色氨酸21．在大运动量或消耗型活动中，应补充足量的B族维生素，有何道理？生化课堂讨论题1.蛋白质的一级结构的概念，稳定力量举例说明蛋白质一级结构与功能的关系（核糖核酸酶变性与复性）2.蛋白质的空间结构的概念（二、三、四级结构），稳定力量举例说明空间结构与功能的关系（Hb与O2）3.真核生物DNA双螺旋结构、mRNA、tRNA结构特点及功能。
4.酶促反应动力学的影响因素有哪些？（1）酶反应动力学曲线为何类型曲线？代表意义是什么？（2）Km，Vm含义，及意义（3）最适温度，最适pH？？（4）抑制剂分类（5）可逆性抑制剂对酶促反应速度的影响，对Km、Vm影响？5．生糖AA（Asp、Glu、Ala）如何生成G？6. 生糖AA（Asp、Glu、Ala）如何生成CO2,水产生能量?7．蛋白质消化吸收腐败及AA分解代谢总途径（图示）8．关键酶的调节方式？9．整体水平代谢调节中三大营养物的代谢状况：（短期饥饿、长期饥饿。
暨南大学生物化学期末考试试题二
暨南大学生物化学期末考试试题二暨南大学生物化学期末考试试题二一、名词解释1．氧化磷酸化 2. Anfinsen原理 3. 糖酵解 4. 别构效应 5. 主动运输二、写出下列氨基酸的单字母缩写和三字母缩写 1 色氨酸 2 亮氨酸3 酪氨酸 4 苏氨酸 5 甘氨酸 6 丝氨酸7 组氨酸8 天冬酰胺9 丙氨酸10 脯氨酸三、填空题 1. 蛋白质的结构分为一、二、三、四级结构，其中在二级结构和三级结构之间又存在两个层次的结构和，因此可以说蛋白质的结构可以分为6个层次的结构。
2. 稳定蛋白质一级结构的主要作用力是，稳定蛋白质二级结构的主要作用力是。
3. 稳定蛋白质三级结构的作用力主要来自弱相互作用，包括范德华力、盐键、和。
4. 其中对稳定蛋白质三级结构是最重要的。
蛋白质的四级结构主要是指蛋白质之间的相互作用。
5. 酶是一类具有催化作用的生物大分子，现在发现绝大多数的酶是蛋白质，但是有一些也具有催化活性，我们称其为。
6. 酶的高效性是指酶能够降低，加快反应进行。
7. 酶的高效性是因为酶采用邻近效应和定向效应、底物变形和诱导契合、、和等催化策略。
8. 酶的专一性分为两种：和。
9. 与酶的专一性有关的假说有两种：和。
10. 生物膜是一种脂双层结构，膜蛋白可以分为膜外周蛋白、和。
11. 生物膜具有性和性，目前对生物膜性质的描述得到主流认可的是模型。
12. 生物膜为细胞提供了一个物资运输的屏障，不同物质的跨膜运输可以分为被动扩散、促进扩散和主动运输，而参与跨膜运输的膜蛋白主要介导了其中的和两种运输方式。
13. 光合作用包括两个反应：光反应和暗反应。
在高等植物中，光反应是两个光反应系统串联在一起组成的，光系统I中的反应中心是，光系统II的反应中心是。
14. 光反应能够产生和，同时放出。
四、单项选择题1．下列关于氨基酸的叙述，错误的是：A．酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环； B. 酪氨酸和丝氨酸都含有羟基； C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸； D. 脯氨酸和酪氨酸都是极性氨基酸； E. 组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸第 1 页共8 页2．蛋白质的α螺旋结构错误的是：A.多肽链主链骨架C＝O氧原子与NH 氢原子形成氢键；B.每隔个氨基酸残基上升一周； C.脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响；D.每个氨基酸残基沿螺旋中心旋转100度，向上平移nm 3．β折叠结构，下列说法正确的是：A.只存在于角蛋白中； B.只有反平行结构，没有平行结构； C.是左手螺旋；D.肽平面的二面角与α螺旋的相同E.主链呈锯齿状折叠4．关于蛋白质三级结构的描述错误的是： A.有三级结构的蛋白质均有酶活性； B. 球蛋白均有三级结构； C.三级结构的稳定性多种弱相互作用维系；D.亲水基团都分布在三级结构的表面；E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列5．伴随蛋白质变性的结构上的变化是： A.肽链的断裂； B.氨基酸残基的化学修饰； C.一些侧链基团的暴露； D.二硫键的拆开6．酶可以：A．通过增加反应产物与底物的比值使反应平衡常数增加；B．加快反应达到平衡的速度；C．作用特异性高，但是催化效率却低于非有机催化剂；D．通过降低反应进行所需能量来加快反应速度；E，以上都不对7．酶的非竞争抑制的动力学特点是：A．Km值增大，Vmax不变；B．Km值与Vmax均增大；C．Km值不变，Vmax 减小；D．Km值减小，Vmax增大；E．Km 值减小，Vmax不变8．下列选项中不是Km值的意义的是：A．Km值是酶的特征性物理常数，用于鉴定不同的酶；B．Km值可以表示酶与底物之间的亲合力，Km值越小，亲和力越大；C．Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应；D．用Km值可以选择酶的最适底物；E．比较Km值可以估计不同酶促反应的速度9．别构酶与不同浓度的底物发生作用，常呈S型曲线，这说明：A．别构酶是寡聚体；B．别构酶催化几个独立的反应并最后得到终产物；C．与单条肽链的酶相比，别构酶催化反应的速度较快；D．别构酶结合一个底物后，将促进它与下一个底物的结合，并增加酶活力；E．产物的量在不断增加10．根据米氏方程，有关[S]与Km之间关系的说法错误的是：A．当[S]〈〈Km时，V与[S]成正比；B．当[S]=Km时，v=1/2Vmax；C．当[S]〉〉Km时，第2 页共8 页反应速度与底物浓度无关；D．当[S]=2/3Km时，v=25%Vmax 11．下面关于酶的变构调控叙述正确的是： A.是一种共价调节；B.是调节亚基上发生磷酸化；C.是不可逆的；D.其反应动力学不符合米氏方程；E.所有变构酶都有调节亚基和催化亚基12．关于酶的抑制作用的叙述正确的是：Ａ．可逆抑制作用时指加入大量底物后可逆转的抑制作用；Ｂ．不可逆抑制作用是指用化学手段无法消除的抑制作用；Ｃ．非专一性不可逆抑制剂对酶活性的抑制作用可用于了解酶的必须基团的种类；Ｄ．非竞争性抑制剂属于不可逆抑制作用；Ｅ．可逆抑制作用于不可逆抑制作用的主要区别是提高底物浓度能否逆转抑制13．下列激酶中哪一组催化糖酵解途径中的三个不可逆反应是： A.葡萄糖激酶、己糖激酶、果糖磷酸激酶；B.葡萄糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶；C.葡萄糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶；D.己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶；E.都不对14．缺氧条件下，糖酵解途径生成的NADH代谢去路是：A.进入呼吸链供应能量；B.丙酮酸还原为乳酸；C.甘油酸-3-磷酸还原为甘油醛-3-磷酸；D.在醛缩酶的作用下合成果糖-1，6-二磷酸；E.以上都不是15．下列反应中伴随着底物水平的磷酸化反应的一步是：A．苹果酸→草酰乙酸；B．甘油酸－1，3－二磷酸→甘油酸－3－磷酸；C．柠檬酸→α－酮戊二酸；D．琥珀酸→延胡索酸；E．丙酮酸→乳酸16．乙酰-CoA羧化酶是哪一个代谢途径的关键酶：A、糖异生B、磷酸戊糖途径C、脂肪酸合成D、胆固醇合成17．可呼吸道呼出的酮体是：A、乙酰乙酸B、β-羟丁酸C、乙酰乙酰-CoA D、丙酮E、以上都是18．为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体进行脂肪酸的β-氧化，所需要的载体为：A、柠檬酸B、肉毒碱C、酰基载体蛋白D、CoA 19．如果质子没有经过F1/F0－ATP合成酶而回到线粒体基质，则会发生：A．氧化B．还原C．解偶联D．紧密偶联E．主动运输20．合成脂肪酸所需的氢下列哪种物质提供：A、NADP+B、FADH2C、FAD D、NADPH E、NADH 五、判断对错1．蛋白质分子中的二硫键可以用8M尿素等变性剂断裂第 3 页共8 页2．球状蛋白在水溶液中折叠形成疏水核心时，多肽链的熵增加，所以折叠是自发过程，不需要提供能量。
生化真题讲解(个人辛勤总结)暨大考研必备
一、生化真题2002暨大生物化学真题试题B1.描述蛋白质a-螺旋和B一折叠两种二级结构的主要异同。
2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?4.描述真核生物基因的转录调节的特点，5.简述DNA损伤常见的修复手段6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别7.描述脂肪酸从头合成途径与B氧化途径的主要区别8.简述真核生物内糖类，脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系9.简述遗传密码的主要特征名词解释增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说2003年生化名词解释核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段问答1、生物体内酶活性调控的主要机制2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程3、简述DNA损伤的常见修复机制4、两种联合脱氨作用5、简述三种RNA的区别6、简述糖异生和糖酵解的协调调控7、什么是新陈代谢，生物体为什么要对新陈代谢进行调节8、画出TCA的过程，简述其生理意义2004年生化B名词解释等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨问答1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系3、酶的活性部位的特点4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同5、DNA双螺旋结构的特点6、真核生物蛋白质合成的过程7、真核原核生物转录调控的区别8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能2005暨大生物化学真题试题名词解释DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶寡聚酶/ 单体酶退火/ 变性限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断1.描述B-DNA的结构特点2.什么是PCR?简述其步骤3.什么是蛋白质变性?变性的实质，特点?4.真核生物与原核生物转绿调控的区别?5.真核生物翻译过程6.描述电子传递链过程7.简述酶的作用机理（诱导契合....)8.磷酸戊糖途径/脂代谢(B氧化)其联系?生理学意义?维生素，氨基酸，糖代谢各代谢途径发生的场所生物学综合什么是细胞质遗传？举例说明？并列举此方面的研究进展？附送两套暨大生化B试题(可与生化A试题对比)2006暨大生物化学真题试题一、填空题(1.5*30 )1、Lys的pK(a-NH3+) =8.95,pK' (-NH3+) =10. 53，其pI=()2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有()()()3、乙醛酸循环式在()和()中称为()的细胞器中发生，4、蛋白质从生物合成的新生肤链从()端开始，在mRNA上阅读密码子是从() 到U端。
暨南大学712生物化学A考研真题2011-2020
2011年暨南大学712生物化学A真题2012年暨南大学712生物化学A真题2015年暨南大学712生物化学A真题2016年暨南大学712生物化学A真题2017年暨南大学712生物化学A真题2018年暨南大学712生物化学A真题招生专业与代码：动物学，水生生物学，微生物学，神经生物学，遗传学，发育生物学，细胞生物学，生物化学与分子生物学，海洋生物学与生物技术，生物医药，免疫学考试科目名称及代码：《712生物化学A》一、填空题：（每题2分，共30分）1．在糖蛋白中，糖肽键的两种主要连接形式为______和______。
2．生物膜是由______和______组成的流动镶嵌结构。
3．细胞内常见的抗氧化酶有______和______等等。
4．血浆脂蛋白通常由一个疏水脂核心和一个______与______组成的外壳构成。
5．参与维持蛋白质的三维构象的非共价键主要有______，______，______和______。
6．一条肽链能否形成α螺旋，主要取决于组成它的氨基酸残基的______和______。
7．除了用计算机模拟预测蛋白质的三级结构以外，常用的研究蛋白质构象的方法有______和______。
8．常见的蛋白质翻译后化学修饰有______，______，______和______，______等等。
9．从酶的名称一般可以明确______和______。
10．常见的影响酶促反应K m值的因素有______，______和______。
11．在线粒体呼吸链中参与递氢和递电子的辅酶是______和______。
12．Z型DNA常出现于______和______碱基交替出现的序列中。
13．在糖酵解的过程中，一分子的葡萄糖降解形成______，净产生______。
14．苯丙酮尿症是由于______酶缺乏，尿黑酸症是由于______酶缺乏而引起。
15．稠环分子可以正好插入到碱基对平面之间作为常用的DNA嵌入染料，例如______和______。
《暨南大学普通生物学2010-2018年考研真题及答案解析》
目录Ⅰ历年考研真题试卷 (2)暨南大学2010年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (2)暨南大学2011年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (4)暨南大学2012年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (6)暨南大学2013年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (8)暨南大学2014年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (9)暨南大学2015年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (11)暨南大学2016年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (13)暨南大学2017年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (15)暨南大学2018年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (17)Ⅱ历年考研真题试卷答案解析 (19)暨南大学2010年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (19)暨南大学2011年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (25)暨南大学2012年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (33)暨南大学2013年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (45)暨南大学2014年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (53)暨南大学2015年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (63)暨南大学2016年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (72)暨南大学2017年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (83)暨南大学2018年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (90)Ⅰ历年考研真题试卷暨南大学2010年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题学院、专业名称：动物学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、海洋生物学与生物技术、生物医药、生态学、生物工程（专业学位），医学院（神经生物学）专业考试科目名称：814普通生物学考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。
一、名词解释（每题3分，共30分）1、微卫星DNA2、基因流3、复等位基因4、病毒5、植物的营养繁殖6、体外受精7、细胞免疫8、细胞衰老9、结缔组织10、生态系统二、填空题（每题2分，共20分）1、染色体结构变异的类型主要有（）、（）、（）和（）。
暨南大学历年生物化学试题2009生化
2009暨大生物化学真题试题
一、填空题
1、产生A TP的主要途径()()。
2、在蛋白质翻译过程中，起始密码子是()，终止密码子是
3、分子中含有硫的氨基酸的是()。
4、氨基酸转氨酶的辅酶含()。
5、一分子16碳软脂酸经p一氧化可产生()个A TPo
6、对糖酵解和糖异生都起作用的酶是()。
)()(
二、名词解释
1、盐析
2、反竞争抑制
3, DNA半保留复制
4,酶的共价修饰调节
5、操纵子
6,酶活性中心
7、同源蛋白质
8、亚基及四级结构
9,p一氧化
10、碱基堆积力
11、增色效应
12、一碳单位
13、代谢调控
14、蛋白质变性
15、转录
三、简单题
1,酶反应的特点及催化机理。
z、当V=8%Vmax，求I}与[s]关系。
3、当pH=pI时，请问溶液的pH是否为7?
4,阐述化学渗透的原理。
5 , SDS-PAGE工作原理。
6、联合脱氨的两种途径。
7、请阐述HMP与核酸、氨基酸代谢之间的关系。
暨南大学(已有10全套试题)
暨南大学〔2021全套〕经济学院西方经济学2002——2005，2021，2021〔均为回忆版〕金融学根底〔联考〕2002——2021〔2002——2007有答案〕概率论与数理统计2005〔回忆版〕概率统计2001统计学原理2001管理学院西方经济学2002——2005，2021，2021〔均为回忆版〕产业经济学2005心理统计与心理测量2005〔回忆版〕会计学〔一〕1998——2002〔其中2002为回忆版〕会计学〔二〕1998——2002〔其中2002为回忆版〕会计学2003〔回忆版〕，2006〔回忆版〕管理学1996——2001，2003——2005〔其中2003和2005为回忆版〕微观与宏观经济学2004——2005管理学与微观经济学〔会计学、企业管理、旅游管理专业〕2021〔回忆版〕行政管理学2005教育经济学2005公共政策2021〔回忆版〕公共管理学2021〔回忆版〕法学院国际经济法2003〔回忆版〕国际法2003国际关系学2002——2003国际政治与国际关系2001国际关系史2002——2003，2021，2021〔2021为回忆版〕国际政治、国际关系专业综合考试2001国际关系专业经济方向试题〔专业根底〕2003世界经济1998——2002法学综合(宪法、国际法)2021〔回忆版〕法学专业根底(经济法、民法)2021〔回忆版〕文学院美学原理2021〔回忆版〕美学评论与写作2021〔回忆版〕文学理论2003〔回忆版〕中国古代文学史2003〔回忆版〕欧美文学史2005〔回忆版〕现当代文学2021〔回忆版〕文学理论2021〔回忆版〕中国通史2004，2006〔均为回忆版〕世界通史2004，2006〔均为回忆版〕华文学院语言学综合(含语言学概论、古代汉语和写作) 2004——2006〔均为回忆版〕现代汉语A 2004——2007〔均为回忆版〕语言文学根底理论2021〔回忆版〕外国语学院〔无此专业试卷〕新闻与传播学院传播理论2002传播业务2005〔回忆版〕，2006〔回忆版〕，2007〔回忆版〕传播史论2005〔回忆版〕，2006〔回忆版〕，2007〔回忆版〕新闻传播理论1995——2001〔答案有：2001〕新闻传播史论2003，2021〔2021为回忆版〕新闻传播业务2021〔回忆版〕新闻理论2002〔回忆版〕新闻业务1995——2001，2002〔回忆版〕，2003〔回忆版〕，2005〔回忆版〕，2006〔回忆版〕，2007〔回忆版〕新闻史论2005〔回忆版〕，2006〔回忆版〕，2007〔回忆版〕中外新闻事业史1995——2001，2002〔回忆版〕暨南大学期末考试试卷：〔以下试卷每份10元〕：1、新闻采访学2001-2002学年度第一学期考试试卷A卷2、新闻采访学2001-2002学年度第一学期考试试卷B卷〔缺页〕3、中国新闻史2001-2002学年度第二学期考试试卷A卷4、中国新闻史2001-2002学年度第二学期考试试卷B卷5、传播学概论2001-2002学年度第一学期考试试卷A卷6、传播学概论2001-2002学年度第一学期考试试卷B卷7、新闻学概论2001-2002学年度第一学期考试试卷A卷8、外国新闻史期末考试试卷1份9、播送电视概论2001-2002学年度第一学期考试试卷1、?播送电视概论?教学大纲〔彭伟步老师编〕共91页，85元。
暨南大学生化期末考试题
1. 拉式构象图内容答：拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非共价键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图（TheRamachandran Diagram）。
图上的一个位点对应于一对二面角（Φ、Ψ），代表一个Cα的两个相邻肽单位的构象。
该图简化了蛋白质构象的研究，有利于正确判断蛋白质结构模型的正误。
同时也发现了肽链的折叠具有相当大的局限性，二面角（Φ、Ψ）取值范围有限，只有取值所对应的构象才是立体化学所允许的。
⑴实线封闭区域一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，区域内任何二面角确定的构象都是允许的，两者无斥力，构想能量最低，所以构象是稳定的。
⑵虚线封闭区域是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。
⑶虚线外区域是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
Gly的Φ、Ψ角允许范围很大。
构象的范围是很有限的，对非Gly氨基酸残基一般允许区占全平面的7.7%，最大允许区占全平面22.5％。
2. 蛋白质翻译后修饰的作用。
答：蛋白质翻译后修饰在生命体中具有十分重要的作用。
它使蛋白质的结构更为复杂, 功能更为完善, 调节更为精细, 作用更为专一。
表现如下：（1）磷酸化、糖基化和硫酸化还有许多其它的修饰对蛋白的功能是极为重要的，因为它们能决定蛋白的活性、稳定性、定位和循环，进一步影响细胞的生长分化、细胞周期、细胞凋亡和癌症发生等生物学过程；（3）与某些疾病相关：如多种硫酸酯酶缺乏症，属于一种罕见的溶酶体储存紊乱疾病，造成硫酸酯酶的翻译后修饰出现异常，致使酶活性减少或缺乏，造成各种硫酸酯酶的硫酸酯底物堆积在细胞的溶酶体和其他细胞器中，损害细胞的正常功能，出现一系列复杂的临床表型。
暨南大学712生物化学A历年真题
2013年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲科目名称：生物化学A适用专业：生物化学与分子生物学、细胞生物学、微生物学、动物学、遗传学、水生生物学、发育生物学、生物物理学、神经生物学、生物医药、海洋生物学与生物技术等专业总分：150分参考书目：王镜岩朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，第三版上下册，高等教育出版社，2002年考试题型：填空题（30～40分），名词解释（40～50分），问答题（60～80分）考试内容：氨基酸：结构与分类，特殊氨基酸举例，两性解离与等电点，化学性质，光学性，氨基酸的纯化、生产与应用蛋白质： 1. 肽：肽的概念，肽的性质，活性肽2. 蛋白质的一级结构：氨基酸顺序的多样性，一级结构举例及简要表达式，胰岛素，一级结构的测序，一级结构在蛋白质结构中的作用，氨基酸序列与生物进化3. 蛋白质的高级结构：酰胺平面及其特点，二级结构，超二级结构与结构域，三级结构与构象，维持三级结构的作用力，四级结构，球状与纤维状蛋白质4. 蛋白质结构与功能：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能，变构效应，分子病，免疫系统（简介）与免疫球蛋白，肌球/动蛋白结构与功能，蛋白质的结构与功能的进化5. 蛋白质分离纯化和表征：蛋白质的性质，变性与复性，聚合与沉淀，纯化方法，定性与定量，功能的研究酶： 1. 酶通论：酶的概念，酶催化特性，酶的分类与命名，专一性，酶活力及其测定，酶工程简介2. 酶催化机理：活性中心，催化机理，活化能，催化作用举例，酶活性的调节3. 酶催化反应动力学：反应速率，底物浓度对反应速率的影响，温度对反应速率的影响，pH对反应速率的影响，激活剂对反应速率的影响，抑制作用及抑制剂对反应速率的影响维生素与辅酶：概念，脂溶性维生素，水溶性维生素，作为辅酶的金属离子核酸：通论，结构及其构象特点，理化性质，生物功能，研究方法新陈代谢： 1. 总论：代谢的概念，分解与合成，代谢的特点，生物能学，能量代谢，ATP与高能磷酸化合物，代谢调节的概念，研究方法2. 糖酵解：过程，能量计算，调控，丙酮酸的去路3. TCA循环：丙酮酸脱氢酶系催化的反应，过程，能量计算，调控，TCA的地位4．生物氧化：概念，电子传递链，氧化磷酸化与底物磷酸化，ATP合成机制，葡萄糖彻底氧化ATP形成的计算，电子传递的抑制5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径：过程、特点与作用，糖的异生作用6. 糖原的分解与合成：磷酸解与水解，生物合成，糖原代谢的调控7. 脂肪代谢：脂肪的水解，脂肪酸的氧化，磷脂的代谢，脂肪酸代谢的调节，脂类的生物合成8. 蛋白质降解与氨基酸代谢：蛋白质的降解，氨基酸分解代谢，氨基酸分解产物的去路，生糖与生酮氨基酸，一碳单位，氨基酸的合成与调节9. 核酸的降解和核苷酸代谢：核酸、核苷酸的分解，核苷酸的合成10. 各物质代谢的联系与调控DNA的复制与修复：DNA复制的特点与规则，复制有关酶，复制过程，DNA的损伤、修复与突变RNA的生物合成：转录与翻译的概念，RNA聚合酶，生物合成，转录过程，转录后的加工，RNA复制，逆转录蛋白质的生物合成：密码子，遗传密码与mRNA，密码子的基本特性，核糖体的结构，多核糖体，tRNA的作用与氨酰-tRNA合成酶，翻译的过程，翻译后的修饰，信号肽代谢调控：概念，代谢调控概述，代谢的调节水平，酶活性的调节，细胞水平调节，激素与神经系统调节，基因表达的调节2009暨大生物化学真题试题一、填空题1、产生ATP的主要途径()()。