第十九章 糖蛋白

第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质

Glycoprotein、Proteoglycan and Extracellular matrix

一、授课章节及主要内容:第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质

二、授课对象:临床医学、预防、法医(五年制)、临床医学(七年制)

三、授课学时:2学时

本章共2节课时(每个课时为45分钟)。讲授安排如下:

四、教学目的与要求:

糖蛋白的基本结构、连接方式,蛋白聚糖中重要的糖胺聚糖种类,细胞外基质基本组成成分。

五、重点与难点

糖蛋白的连接方式及蛋白聚糖中糖胺聚糖种类

六、教学方法及安排

自学为主。本章与《糖代谢》一章一起授课,共8学时。

七、主要外文专业词汇

糖蛋白(Glycoprotein)

N-连接糖蛋白(N-linked glycoprotein)

O-连接糖蛋白(O-linked glycoprotein)

蛋白聚糖(Proteoglycan)

硫酸软骨素(chordroitin sulfate)

硫酸角质素(keratan sulfate)

硫酸皮肤素(dermatan sulfate)

透明质酸(hyaluronic acid)

肝素(heparin)

硫酸类肝素(heparan sulfate)

细胞外基质(Extracellular matrix)

胶原(collagen)

纤连蛋白(fibronectin,Fn)

层粘连蛋白(laminin,Ln)

八、思考题

1.糖蛋白、蛋白聚糖、细胞外基质的基本结构

2.糖蛋白中聚糖的生物学功能

3.重要的糖胺聚糖的种类

九、教材:《生物化学》第六版(人民卫生出版社)

十、授课内容

第一节 糖蛋白

Glycoprotein

一、糖蛋白的结构:

组成糖蛋白分子中聚糖的单糖有7种:葡萄糖、半乳糖、甘露糖、N-乙酰半乳糖胺、N-乙酰葡萄糖胺、岩藻糖和N-乙酰神经氨酸。

(一)聚糖与蛋白连接方式

聚糖可经两种方式与蛋白质部分连接,即N-连接糖蛋白(N-linked glycoprotein)和O-连接糖蛋白(O-linked glycoprotein)。(见六版教材P400图)

图 N-连接寡糖和O-连接寡糖

1. N-连接糖蛋白

1)糖基化位点:聚糖中的N-乙酰葡萄糖胺与多肽链中天冬酰胺残基的酰胺氮连接,形成N-连接糖蛋白。但是并非糖蛋白分子中所有天冬酰胺残基都可连接聚糖,只有特定的氨基酸序列,即Asn-X-Ser/Thr三个氨基酸组成的序列子才有可能,这一序列被称为糖基化位点。

2)N-连接聚糖结构:

N-连接聚糖可分为三型:①高甘露糖型【图19-1(1)】;②复杂型【图19-1(2)】;③杂合型【图19-1(3)】。这三型N-连接聚糖都有一个五糖核心。高甘露糖型在五糖核心上连接2~9个甘露糖,复杂型在五糖核心上可连接2、3、4或5个分支糖链,宛如天线状,天线末端常连有N-乙酰神经氨酸。杂合型则兼有二者的结构。(见六版教材图19-1)

图19-1 N-连接寡糖

3)N-连接聚糖的合成

合成场所:粗面内质网和高尔基体中

糖基供体形式:核苷二磷酸单糖

糖链载体:长萜醇

酶:由特异糖基转移酶将单糖转移至长萜醇

合成过程:(见六版教材图19-2)

图19-2 长萜醇-P-P寡糖的合成

2 .O-连接糖蛋白

1)O-连接糖蛋白的结构:N-乙酰半乳糖胺与多肽链的丝氨酸或苏氨酸残基的羟基相连形成O-连接糖蛋白。它的糖基化位点的确切序列还不清楚。

2)O-连接寡糖的合成:O-连接寡糖的合成是在多肽链合成后进行的,而且没有糖链载体。

二、糖蛋白聚糖链的功能

糖蛋白的功能十分广泛。

(一)聚糖链对糖蛋白生物活性的影响

一般来说,去除聚糖链的糖蛋白,容易受蛋白酶水解,说明聚糖链可保护肽链,延长半寿期。

(二)聚糖链对糖蛋白新生肽链的影响

糖蛋白的N-连接寡糖链参与新生肽链的折叠并维持蛋白质正确的空间构象。如除去某一病毒G蛋白2个糖基化位点后,此G蛋白就不能形成正确的链内二硫键而错配成链间二硫键,空间构象改变。

糖蛋白的聚糖链可影响糖蛋白在细胞内的分拣和投送,例如,溶酶体酶的糖链末端的甘露糖被磷酸化成6-磷酸甘露糖,就能定向转移至溶酶体内,若不被磷酸化,那么溶酶体酶只能分泌至血浆,而溶酶体内几乎没有酶,导致疾病产生。

(三)聚糖链的分子识别作用

例如,受体与配体识别与结合也需要聚糖链参与。红细胞的血型物质含糖达80%~90%,血型物质A和B均是在血型物质O的糖链非还原端各加上N-乙酰半乳糖和半乳糖,仅一个糖基之差。

第二节 蛋白聚糖

Proteoglycan

蛋白聚糖主要由糖胺聚糖共价连接于核心蛋白所组成。

糖胺聚糖必须含有糖胺而得名,可以是葡萄糖胺或半乳糖胺。糖胺聚糖是由二糖单位重复连接而成,不分支,二糖单位中除了1个是糖胺外,另1个是糖醛酸,可以是葡萄糖醛酸或艾杜糖醛酸。

一、重要的糖胺聚糖

体内重要的糖胺聚糖有6种:硫酸软骨素(chordroitin sulfate)、硫酸角质素(keratan sulfate)、硫酸皮肤素(dermatan sulfate)、透明质酸(hyaluronic acid)、肝素(heparin)和硫酸类肝素(heparan

sulfate)。除透明质酸外,其他的糖胺聚糖都带有硫酸。它们的二糖单位分别是(见六版教材P404图)

图 糖胺聚糖的二糖单位

二、核心蛋白

与糖胺聚糖共价结合的蛋白质称为核心蛋白。由于糖胺聚糖上羧基或硫酸根均带有负电荷,彼此相斥,所以在溶液内蛋白聚糖呈瓶刷状(见六版教材图19-3)。

图19-3 骨骺软骨蛋白聚糖聚合物

三、蛋白聚糖的生物合成

在内质网上,蛋白聚糖先合成核心蛋白的多肽链,多肽链合成的同时即以O-连接或N-连接的方式在丝氨酸或天冬酰胺残基上进行糖链加工。

四、蛋白聚糖的功能

蛋白聚糖最主要的功能是构成细胞间的基质。由于糖胺聚糖是多阴离子化合物,结合Na+、K+,从而吸收水分子,糖的羟基也是亲水的,所以基质内的蛋白聚糖可以吸引、保留水而形成凝胶,容许小分子化合物自由扩散而阻止细菌通过,起保护作用。

第三节 细胞外基质

Extracellular matrix

细胞外基质主要由纤维状的胶原蛋白、透明质酸、蛋白聚糖和糖蛋白构成,本节仅就细胞外基质的主要成分胶原(collagen)、纤连蛋白(fibronectin,Fn)和层粘连蛋白(laminin,Ln)作一结构的介绍。

一、胶原(collagen)

胶原是结缔组织的主要蛋白质成分,约占机体总蛋白的25%。

(一)胶原的分子组成和分型

胶原经超速离心后可分得3个组分,即α、β、γ,其中β和γ分别是α的二聚体和三聚体。α组分又分为α1、α2、α3和α4,它们在氨基酸组成上有所不同。

目前胶原至少已发现有18型,其中5型常见的胶原分子组成及分布列于表19-1。

表19-1 5型胶原蛋白的结构及组织分布

(二)胶原的氨基酸组成

甘氨酸占胶原氨基酸残基的1/3,脯氨酸约占1/4,尚有羟赖氨酸和羟脯氨酸。

(三)胶原分子空间构象

胶原基本结构单位为三股链,以右手螺旋方式,相互绕成三股螺旋(见六版教材图19-4),被称作原胶原。三股螺旋中心的空间只能容纳氢原子。甘氨酸的存在成为形成三股螺旋的重要条件,通过其-NH-氢原子与相邻肽链的C=O基团形成氢键,使三股链相连以形成稳定的空间结构,脯氨酸或羟脯氨酸N端所参与的C-N键的键角大小,恰好使所形成的每一股链的空间构象最终组成三股螺旋。

图19-4 原胶原的三股螺旋结构

具有三股螺旋结构的原胶原分子通过侧向排列成胶原微纤维,再形成长达几个mm的微纤维,微纤维进一步侧向排列形成胶原纤维,正由于胶原纤维具有这样特殊的分子结构,才进而产生了能承受巨大外力的能力。

原胶原→胶原微纤维→微纤维→胶原纤维

二、纤连蛋白(fibronectin,Fn)

纤连蛋白是一个多功能的糖蛋白,广泛存在于细胞外基质、基底膜及各种体液中。

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十种基本氨基酸简写符号

十种基本氨基酸简写符号

十种基本氨基酸简写符号

二十种基本氨基酸简写符号

丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln

谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸Ile 甘氨酸Gly 天冬酰胺Asn 亮氨酸Leu 赖氨酸Lys 甲硫氨酸Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val

1.等电点:在某一特定pH值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。

2.杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等

3.复合糖:糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。

4.蛋白多糖:又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。

5.糖蛋白:糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链。

6.糖胺聚糖:曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为:【己糖醛酸-己糖胺】n,n随种类而异,一般在20到60之间。

7.复合脂:除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分(磷酸、糖和含氮碱等),如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。

8.必需脂肪酸:体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给。9.脂蛋白:是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。

10.活化能:指在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能

11.过渡态:在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态。 12.全酶:(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。

13.反馈抑制:是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用。

生物化学(第三版)课后习题解答

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1 第一章 糖类

提要

糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。

多数糖类具有(CH2O)n的实验式,其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。

单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。

单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。

《生物化学》(张洪渊)川大

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第一章 绪论(1-2节)

一. 如何学好生化课

1.生物化学的特点

.内容分布:生物化学这门课,从教材上看,通常都分为上下两集,上集谈的是生物分子的结构、性质、功能,很少涉及它们的变化,这些生物分子包括糖、脂、蛋白质、核酸、酶、激素、维生素以及抗生素等,叫做静态生化,以DNA结构为例。而下集则讲的是这些生物分子的来龙去脉,即合成与分解,叫动态生化,以DNA的复制为例。

.特点:概念性描述性的内容居多,很少有推导性或计算性的内容,因此,它不同于理科而更近似于文科,记忆的东西多,女生常常比男生学得好,巧妙记忆成为学好生化的一个重要方法,学完生化课后,你们应该有一种意外的惊喜,阿,我的脑子咋变得这样好使呢? 2.师生合作

.老师备课:由于生物化学是我院最重要的课程(课时多以及研考跑不掉),所以我得竭尽全力准备,既要完成大纲规定的内容又不能照本宣科,注意理论和实践、经典与前沿的融合,使生化课变得兴趣盎然而不是枯燥无味,要做到这些,备课是相当辛苦的,且听我来表一表,我在四川大学上了320节生化课(200节理论,120节实验),上课笔记成了现在的讲课笔记的一部分,后来临时抱佛脚,又到南大进修了200学时的生化理论课(生化专业用)以及120学时的理论课(非生化专业用),讲课教师叫杨荣武,是个教书天才(合作文章(在我几十篇文章中,这是最得意的一篇)、同学的师弟、上海生化所),听课笔记真是一摞一摞,从中精炼出我们现在的6-70学时理论课(难呐),还要增补一些名人趣闻、科学前沿之类的味精,总的算来,我给你们讲一节课,自己要听7节课,再准备三小时,代价不菲,所以我常挂在嘴边的一句话就是,你们一定要学好这门课,学不好很对不起人,在你最对不起的人里面,我应该列在前三名。

.学生学习:看小说似的预习几遍,尤其上课要用心听讲(省时省力),当场或课后整理笔记(重要性),择重记忆(注意方法),几个小窍门:早上多吃糖(原因,脑血糖),站立听课(肾上腺,恐怖电影,我讲课)。业远远落后于日本和欧美列强,给毕业生就业带来了困难。喜者是许多有识之士已经看到了生化的光辉前景,纷纷抢滩这块宝地,生化工业也在艰难的条件下起步并有蓬勃发展之势,以我们身边的人物为例,欧阳老师和我们的专业发展。

临床免疫学补体检测及应用

临床免疫学补体检测及应用

1 / 13 第十九章 补体检测及应用

本章考点

1.概述

2.补体的活化途径

3.有关补体测定的试验

4.补体测定的应用

补体是存在于人和脊椎动物正常新鲜血清及组织液中的一组具有酶样活性的球蛋白。

补体系统是补体加上其调节因子和相关膜蛋白共同组成一个反应系统,称为补体系统。

补体系统参与机体的抗感染及免疫调节,也可介导病理性反应,是体内重要的免疫系统和放大系统。

第一节 补体系统的组成和性质

一、命名

根据l968年WH0命名委员会对补体系统进行了统一命名。

参与补体激活经典途径的固有成分按其被发现的先后顺序分别称Cl、C2、……C9。Cl由Clq、Clr、Cls三种亚单位组成;

补体系统旁路激活途径及调节因子中另一些组分以英文大写字母表示,如B因子、D因子、P因子、H因子等;补体调节成分多以其功能进行命名,如C1抑制物、C4结合蛋白、衰变加速因子等;

补体活化后的裂解片段以该成分的符号后面加小写英文字母表示,如C3a、C3b等;

具有酶活性的成分或复合物在其符号上划一横线表示,如、,灭活的补体片段在其符号前面加英文字母i表示,如iC3b等;

对补体受体以其结合对象命名,如CLrR、C5Ar、对C3片段受体则用CRl、CR2……CR4表示。

二、分类

构成补体系统包括30余种活性成分,按其性质和功能可以分为三大类:1.在体液中参与补体活化级联反应的各种固有成分;2.以可溶性形式或膜结合形式存在的各种补体调节蛋白;3.结合补体片段或调节补体生物效应的各种受体。

三、理化性质

补体的大多数组分都是糖蛋白,且多属于β球蛋白,约占血清球蛋白总量的l0%;Clq,C8等为γ球蛋白;Cls,C9为α球蛋白。

正常血清中各组分的含量相差较大,C3含量最多,C2最低。各种属动物间血中补体含量也不相同,豚鼠血清中含有丰富的补体,故实验室多采用豚鼠血作为补体来源。

医学免疫学(精选五篇)

医学免疫学(精选五篇)

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第一篇:医学免疫学

医学免疫学(Medical Immunology)

教学目的与要求

课程性质:临床医学、预防医学、法医和基础医学等专业基础必修课

基本内容:《医学免疫学》为临床医学、预防医学、法医和基础医学等专业基础必修课,主要包括以下几方面的内容:医学免疫学概论、抗原、免疫球蛋白、补体系统、细胞因子、白细胞分化抗原和粘附分子、MHC及其编码分子、固有免疫应答的组成细胞及其功能、抗原提呈细胞及其抗原提呈、T细胞及其T细胞介导免疫、B细胞及其B细胞介导免疫、特异性免疫应答的特点及其机制、免疫调节、超敏反应、自身免疫与自身免疫性疾病、免疫缺陷性疾病、移植免疫和肿瘤免疫的理论基础、免疫学基本实验技术。医学免疫学为临床医学、预防医学、法医和基础医学等专业学生进一步学习其他专业课程奠定了理论基础,使学生更好地了解机体免疫系统的组成与功能,了解免疫系统在病理状态下组成与功能的改变及其在发病机制中的作用,更好地将免疫学的基础理论和实验技术应用到该专业其他各学科。

基本要求:从理论上掌握机体免疫系统的组成及各组成部分的免疫学功能、免疫系统应答机制及其相互调节;了解病理状态下免疫系统异常应答机制。

教学方式:

大课讲授基本理论,实验课介绍免疫学基本实验技术的原理与应用,课程考核为期末闭卷考试结合实验课实验报告进行综合评价。

教材:

一、教学用书:陈慰峰主编:《医学免疫学》人民卫生出版社,第四版

二、实验教学用书:刘瑞梓编写:《免疫学基本实验技术》

三、参考教材: 1.龚非力主编:《医学免疫学》,科学出版社,2003年1月

th2.Roitt, Brostoff, Male: 《Immunology》,人民卫生出版社,6 edition.3.Cellular and Molecular Immunology,Abbas, 2004,

5th 4.Immunobiology,Janeway,2004,6th Ed

生物化学(第三版)课后习题详细解答

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第一章 糖类

提要

糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。

多数糖类具有(CH2O)n的实验式,其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。

单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。

单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。

2017年主管检验技师考试临床免疫学和免疫检验练习题第十九章补体检测及应用

第 1 页 共 6 页

· 2017 第十九章 补体检测及应用

一、A1

1、总补体活性测定试验的原理属于

A、溶血反应

B、凝集反应

C、沉淀反应

D、补体结合反应

E、中和反应

2、不属于血清学反应的是

A、凝集反应

B、溶血反应

C、溶菌反应

D、补体结合反应

E、Ⅳ型变态反应

3、检测总补体活性,采用50%溶血试验是因为()。

A、50%溶血试验比100%溶血试验简单

B、以50%溶血作为终点较100%溶血作为终点更敏感

C、以50%溶血作为终点较100%溶血作为终点可节约时间

D、以50%溶血作为终点较100%溶血作为终点更为节省成本

E、50%溶血作为终点好判断

4、以免疫黏附作用清除免疫复合物的补体活性片段是()。

A、C3a

B、C2a

C、C3b

D、C5b

E、Clq

5、在总补体活性测定时,所测定的是()。

A、红细胞与补体结合的能力

B、补体溶解红细胞的活性

C、补体溶解致敏红细胞的活性

D、溶血素与补体结合的能力

E、特异性抗体与红细胞结合的能力

6、在经典激活途径中,补体识别的亚单位是()。

A、C1

B、C2

C、C3

D、CA

E、C9

第 2 页 共 6 页

· 7、补体受体4(CR4)是哪一种受体()。

A、C4b

B、C4a

C、iC3b

D、C5a

E、C1q

8、关于补体旁路激活途径的叙述,错误的是()。

A、激活物质是细胞壁成分

B、从C3激活开始

C、发挥效应比经典途径早

D、亦有激活效应的扩大

E、旁路途径在感染后期发挥作用

9、补体结合试验的指示系统包括()。

A、特异性抗体和补体

B、特异性抗原和补体

C、红细胞和溶血素

D、加热灭活的病人血清

E、特异性抗原和抗体

10、补体结合试验的叙述,下列哪项是错误的()。

A、新鲜豚鼠血清作为补体

B、补体、SRBC和溶血素应预先定量

二十种基本氨基酸简写符号

二十种基本氨基酸简写符号

丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸 Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val

1.等电点:在某一特定pH值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。

2.杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等

3.复合糖:糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。

4.蛋白多糖:又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。 5.糖蛋白:糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链。

6.糖胺聚糖:曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为:【己糖醛酸-己糖胺】n,n随种类而异,一般在20到60之间。

7.复合脂:除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分(磷酸、糖和含氮碱等),如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。

8.必需脂肪酸:体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给。 9.脂蛋白:是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。

10.活化能:指在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能

11.过渡态:在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态。

12.全酶:(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。

生物化学-考研-题库-答案学习资料

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目录

第一章蛋白质的结构与功能 (2)

第二章核酸的结构与功能 (16)

第三章酶 (25)

第四章糖代谢 (36)

第五章脂类代谢 (49)

第六章生物氧化 (62)

第七章氨基酸代谢 (71)

第八章核苷酸代谢 (80)

第九章物质代谢的联系与调节 (86)

第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93)

第十一章 RNA的生物合成----转录 (103)

第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110)

第十三章基因表达调控 (119)

第十四章基因重组与基因工程 (128)

第十五章细胞信息转导 (136)

第十六章肝的生物化学 (151)

第十七章维生素与微量元素 (162)

第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166)

第十九章水和电解质代谢 (171)

第二十章酸碱平衡 (175)

第一章蛋白质的结构与功能

一. 单项选择题

1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是

A. Gly

B. Arg

C. Met

D. Phe E. Val

2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切

A. 碱性氨基酸

B. 含硫氨基酸

C. 分支氨基酸

D. 酸性氨基酸

E. 芳香族氨基酸

3. 一个酸性氨基酸,其pH a1=2.19,pH R=

4.25,pH a2=9.67,请问其等电点是

A. 7.2

B. 5.37

C. 3.22

D. 6.5

E. 4.25

4. 下列蛋白质组分中,那一种在280nm具有最大的光吸收

A. 酪氨酸的酚环

B. 苯丙氨酸的苯环

C. 半胱氨酸的巯基

D. 二硫键

E. 色氨酸的吲哚环

5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是

A. 2,4-二硝基氟苯法

B. 二甲氨基萘磺酰氯法

C. 氨肽酶法

D. 苯异硫氰酸酯法

E. 羧肽酶法

6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基

A. 3

B. 2.6

C. 3.6 D. 4.0

糖类抗原ca199结构

糖类抗原ca199结构

糖类抗原(carbohydrate antigen,CA)是一种糖蛋白,通常作为肿瘤标志物在医学上被广泛应用。其中,糖类抗原CA199是一种在人体内表达的糖类抗原,其结构具有一定的特点。

一、糖类抗原CA199的化学结构

糖类抗原CA199的化学结构是一种糖蛋白,它由一个碳水化合物尾部和一条多肽链组成。碳水化合物尾部包含多个重复的糖单位,这些糖单位通常被乙酰基化或硫酸化修饰,使其具有特殊的抗原性。多肽链部分则由多个氨基酸残基组成,这些氨基酸残基通过肽键连接在一起,形成一条多肽链。

二、糖类抗原CA199的碳水化合物尾部结构

糖类抗原CA199的碳水化合物尾部是由多个重复的糖单位组成的。每个糖单位都由一个葡萄糖、一个半乳糖和一个N-乙酰葡萄糖胺组成。这些糖单位之间通过β-1,4-糖苷键连接在一起,形成一条长长的碳水化合物尾部。这种特殊的碳水化合物尾部结构使其具有特殊的抗原性和免疫原性。

三、糖类抗原CA199的多肽链结构

糖类抗原CA199的多肽链部分是由多个氨基酸残基组成的。每个氨基酸残基都通过肽键连接在一起,形成一条多肽链。这条多肽链具有一定的二级结构,如α-螺旋和β-折叠等。这种二级结构使得多肽链具有一定的刚性和稳定性,从而使其能够与抗体结合并被免疫系统识别。 四、糖类抗原CA199的免疫原性

糖类抗原CA199的免疫原性是由于其特殊的碳水化合物尾部结构和多肽链二级结构所赋予的。这种特殊的结构和抗原性使得糖类抗原CA199能够被免疫系统识别和产生抗体应答。在某些情况下,免疫系统可能会将糖类抗原CA199视为外来物质,从而产生针对它的抗体应答。这种抗体应答可以用于诊断和治疗某些疾病,如癌症等。

五、糖类抗原CA199在医学上的应用

由于糖类抗原CA199具有特殊的结构和免疫原性,它被广泛应用于医学领域。在肿瘤学中,糖类抗原CA199常被用作肿瘤标志物之一,用于诊断和治疗胰腺癌、结直肠癌、胃癌等恶性肿瘤。此外,糖类抗原CA199还可以用于监测肿瘤患者的病情变化和治疗效果。

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