生物化学综述
生物化学 糖综述
糖类1. 糖类是多羟基醛类或多羟基酮及其聚合物和某些衍生物的总称2. 旋光异构凡是使“平面偏振光”偏振平面发生旋转的物质，称旋光活性物质，构型不同的分子旋光性不同，此现象称为旋光异构现象。
注：旋光性的大小和方向用旋光度来衡量，但是某种物质的旋光度并不是恒定值，受到多种因素的影响。
3. 构象（Conformation）：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单链周围的原子旋转所产生的空间排布。
从一种构象变成另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新生成。
构型（configuration）：指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
4. 葡萄糖与甘露糖、半乳糖相比较，仅一个不对称C原子构型有所不同，这种非对映异构物称为差向异构体（epimers）。
但是甘露糖、半乳糖这两不是差向异构体。
5. 葡萄糖空间的排列有两种形式，它们互为对映异构体（antipode），分别用D-型或L-型表示，*葡萄糖的构型取决于第五位羟基，如果在投影式中此碳原子上的-OH与D(+)-甘油醛的C2-OH有相同取向，则称D型糖，反之L型糖；自然界中的葡萄糖都是D-型结构。
6.变旋现象许多单糖，新配制的溶液会发生旋光度的改变，这种现象称变旋。
葡萄糖的变旋现象：是由于开链状态与环状状态形成平衡体系过程中比旋度变化引起的。
在溶液中，α-D-葡萄糖可以转变为开链式结构，再有开链式结构转变成β-D-葡萄糖，同时β-D-葡萄糖也会以此方式转化为α-D-葡萄糖。
一段时间后，三者异构体达到动态平衡后，旋光度不在变化。
其原因是开链的单链分子内醇基与醛基或酮基发生亲核加成，形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
7. α-D(+)-或β-D(+)-吡喃葡萄糖1. 葡萄糖分子中的醛基可以和C5上的羟基缩合形成六元环的半缩醛。
这样原来羰基的C1就变成不对称碳原子，并形成一对非对映旋光异构体。
一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子(C5)上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。
生物化学检验综述
第二章1.急性时相反应蛋白（APP）：在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等，AAT、AAG、Hp、Cp、CRP、C3、C4纤维蛋白原等这些血浆蛋白浓度显著升高；而血浆PS、ALB、TRF则出现相应的低下。
这些血浆蛋白质统称为急性时相反应蛋白。
2.C-反应蛋白(CRP)：在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C-多糖的蛋白质。
是急性时相反应时极灵敏的指标。
3.前清蛋白（PA）:可作为营养不良和肝功能不全的指标。
4.清蛋白（Alb）:是血浆中含量最多的蛋白质。
5.高尿酸症:是由嘌呤代谢紊乱或尿酸排泄障碍引起。
6.痛风：当出现尿酸盐结晶形成和沉积，并引起特征性急性关节炎、痛风石、间质性肾炎、尿酸性尿路结石时即为痛风，严重者有关节畸形及功能障碍。
痛风是一组疾病，高尿酸血症中痛风发生率为10%-20%。
第三章1.糖化血红蛋白（GHb）：HbA1a、HbA1b、HbA1c的统称。
2.糖尿病（DM）:是一组由于胰岛素分泌不足或胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病。
其特征是高血糖症。
3.OGTT：口服葡萄糖耐量试验。
是一种葡萄糖负荷试验，反映了机体对葡萄糖的调节能力，是在口服一定的葡萄糖前后2小时内，做系列葡萄糖测定。
3.降低血糖的激素：胰岛素、胰岛素样生长因子。
升高血糖的激素：胰高血糖素、肾上腺素、生长激素、皮质醇。
4.糖尿病的典型症状：多饮多食多尿和体重减轻。
DM可并发：糖尿病酮症酸中毒昏迷和非酮症高渗性昏迷。
其实验室诊断指标：血糖（空腹与随机）、OGTT。
5.糖尿病的诊断标准：○1出现糖尿病症状加上随机静脉血糖浓度≥11.1mmol/L。
○2空腹（至少8h内无含热量食物的摄入）静脉血浆葡萄糖浓度≥7.0mmol/L。
○3OGTT中2h静脉血浆葡萄糖浓度≥11.1mmol/L。
其中任何一项阳性时，随后再复查三项中任何一项阳性可确诊。
第四章1.载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称载脂蛋白。
生物化学检验实验报告书写综述（范本）
生物化学检验实验报告书写综述生物化学检验实验报告书写综述书写实验报告是生物化学检验实验教学中的重要环节之一。
就实验报告书写的重要性、存在的问题及提升实验报告书写质量的策略进行了综述，旨在引起教师、学生对实验报告书写的重视，更好地提升实验教学质量。
【关键词】实验论文格式论文范文毕业论文【摘要】书写实验报告是生物化学检验实验教学中的重要环节之一。
就实验报告书写的重要性、存在的问题及提升实验报告书写质量的策略进行了综述，旨在引起教师、学生对实验报告书写的重视，更好地提升实验教学质量。
【关键词】实验教学；实验报告；质量生物化学检验是医学检验专业的主干课程之一，具有较强的实践性，有一半的学时是在实验室完成的。
为了让学生能够更好地适应临床，满足行业的用人需求，对学生进行临床实践的训练至关重要。
训练的初期主要是在相关实验课中进行，以后在进入临床实习来加强。
因此，在重视理论教学的同时，来加强实验教学环节是充分体现学科的特点、提高教学质量的关键，也为进入临床打下牢固的基础。
而实验报告书写是实验教学过程中重要的环节之一，是实验效果的重要衡量依据，也能够综合反映学生分析问题、研究问题、解决问题和撰写科技论文的能力。
但在实验教学中却发现，学生虽然能够及时上交实验报告，但撰写的质量并不高，存在着很多的问题。
提升学生实验报告书写质量显得格外重要。
许多学者经多年的教学经验，提出了学生书写实验报告的重要性、存在的问题及提升实验报告书写质量的策略，现归纳如下：1 实验报告书写的重要性2 学生书写实验报告存在的普遍问题不重视实验前的预习，书写时不加思考，互相抄袭，实验报告内容雷同；态度不严谨，不是按照实际操作书写，而是照抄实验指导，使实验报告书写一直流于形式；大多数学生在综合能力方面存在不足，当实验结果出现异常时，就无从下手，不知原因出在哪里，不能客观全面地对实验现象或结果进行分析讨论；内容方面，书写不完整，往往缺少实验方法评价、分析讨论、结果应用、注意事项等重要 3如何提升实验报告书写质量如何改变这一现状，通过加强学生实验报告书写，促进实验教学提出以下几点建议：3.1提高认识首先加强教师对实验报告的重视度，来提高学生对实验报告书写重要性的认识。
生物化学 糖综述
3.麦芽糖 麦芽糖是由两分子α-D-吡喃葡萄糖通过α-1，4-D-糖 苷键连接，因为有一个羟基是自由的，所有它是还原 糖，能还原费林试剂，能成脎，能变旋现象。支链淀 粉水解产物中除麦芽糖外还含有少量异麦芽糖，它是 由两分子α-D-吡喃葡萄糖通过α-1，6-D-糖苷键连接
4.乳糖 它是由一分子的β-D-半乳糖和一分子的α-D-葡萄糖通 过β-（1，4）-糖苷键连接而成。乳糖的溶解度很低。
构型（configuration）：指一个分子由于其不对 称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而 使该分子所具有的特定的立体化学形式。
三. 单糖
1.差向异构体 葡萄糖与甘露糖、半乳糖相比较，仅一个不对称C 原子构型有所不同，这种非对映异构物称为差向异 构体（epimers）。但是甘露糖、半乳糖这两不是 差向异构体。
3.强酸脱水
戊糖脱水形成的糠醛与间苯三酚缩合生成朱红色物质（ 间苯三酚实验），与甲基间苯二酚缩合生成蓝绿色物质 （Bial实验），这两个实验用来鉴别戊糖。
作业： 把糖的颜色反应及其作用；总结一下！
4.成脎反应 常温下，糖与一分子苯缩合成苯腙；加热则与三分子苯 肼作用生成糖脎：
糖脎都是不溶于水的亮黄色结晶体，不同的糖脎具有不 同的结晶形态和熔点，因此糖脎可用的生成对糖进行鉴 别。
Benedict反应 柠檬酸钠和Cu2+生成络合离子，此络合离子与葡萄糖中 的醛基反应生成红黄色沉淀。
2.溴水反应
醛糖可以使溴水褪色，而酮糖不可以，可以用 来鉴别醛糖与酮糖
溴水，呈酸性。而在酸性条件下,羰基变成烯醇式很 困难.导致酸性条件下,果糖无法转化为含有醛基的六 碳糖,所以难以被氧化. 但是如果在碱性条件下的话, 果糖的羰基不稳定,容易变构形成烯醇式.从而导致果 糖的羰基（酮基）变构形成醛基.这样果糖就在碱性 条件下可以转化为葡萄糖和甘露糖,葡萄糖和甘露糖 都含有醛基就能被氧化。
生物化学综述
更加主动 更为有效
改造生物 利用生物技术 创造生物
新兴产业
推动工，农， 医的发展
课程特点及学习与安排
内容多 复杂而繁琐
按生物分子的功能分类（不同于化学的结构 和官能团分类） 理论性强、概念多且前后交错
随时消化／温故知新 及时总结归纳／比较分类 理解的基础上必要的记忆
生物体的化学组成
生物化学
生物化学
第一章 第二章 第三章 第四章 第五章 第六章 第七章 第八章 第九章 第十章
蛋白质 酶 核酸化学 糖代谢 生物氧化 脂类代谢 蛋白质降解及氨基酸代谢 核苷降解和核苷酸代谢 核酸的生物合成 蛋白质的生物合成
二十一世纪——生命科学世纪
绪 论
概述 生物化学的发展及其与其它学科的关系 课程特点及学习与安排
我们所处在的地球充满着无数的生物，从最简 单的病毒、类病毒到菌藻树草，从鱼虫鸟兽到 最复杂的人类，处处都可以发现它们的踪迹， 觉察到生命的活动。地球上的生物形形色色， 千姿百态。不同的生物，其形态、生理特征和 对环境的适应能力各不相同，都经历着生长、 发育、衰老、死亡的变化，都具有繁殖后代的
能力。
G6（葡萄糖） F（果糖） FA（脂肪酸）＋甘油
分子核单酸体 5种含氮碱基（A、G、T、C、U）
组成蛋白等。 生物复杂多样，但在分子水平具有简单同一性。
研究 结构 功能
性质
返回
新陈代谢
同化作用
吸收与合成
生长、发育、生殖
异化作用
排泄与分解
剑桥大学 Cavendish Lab. 返回
Genomics
1990. 10. 1 人类基因组计划 Human Genomic Project 2000完成
生物化学专业综述
生物化学专业综述生物化学专业是一门综合性学科，涵盖了生物学和化学两个领域的知识。
它研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及其与生命活动之间的关系。
本文将对生物化学专业的基本概念、研究内容和应用领域进行综述。
一、基本概念生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及其与生命活动之间的关系的学科。
生物化学专业则是培养具备生物化学理论和实验技能的专业人才，他们能够研究和解决与生物体内化学成分相关的问题。
二、研究内容1. 生物大分子的结构与功能生物大分子是生物化学研究的重要对象，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
生物化学专业的学生需要学习这些生物大分子的结构、功能和相互作用，以及它们在生命过程中的重要作用。
2. 酶的研究与应用酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的进行。
生物化学专业的学生需要学习酶的结构、功能和调控机制，以及酶在医药、工业和环境保护等领域的应用。
3. 代谢途径与调控代谢是生物体内化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢和信号传导等过程。
生物化学专业的学生需要学习代谢途径的组成、调控机制以及与疾病相关的代谢紊乱。
4. 分子生物学技术分子生物学技术是生物化学专业的重要工具，包括基因克隆、蛋白质表达和分析、基因组学和蛋白质组学等技术。
生物化学专业的学生需要学习这些技术的原理和应用，以及在科研和医学诊断中的作用。
三、应用领域1. 医药领域生物化学专业的毕业生可以在制药公司、医药研究机构和医院等单位从事新药研发、药物分析和临床诊断等工作。
2. 生物工程领域生物化学专业的毕业生可以在生物工程公司、生物能源研究机构和环境保护部门等单位从事生物工程技术的研发和应用。
3. 农业领域生物化学专业的毕业生可以在农业科研机构和农药公司等单位从事农业生物技术的研究和推广工作。
4. 环境保护领域生物化学专业的毕业生可以在环境监测机构和环保公司等单位从事环境污染治理和生态保护等工作。
综上所述，生物化学专业是一门综合性学科，研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及其与生命活动之间的关系。
生物化学综述
坏，可在一定条件下复性，恢复原有的空间构象和功能。 ③酶
甘油磷脂合成以磷脂酸为重要中间产物，需要 CTP 参与。神 经鞘磷脂以软酯酰 CoA。丝氨酸和胆碱为基本原料，先合成鞘氨醇， 再与酯酰 CoA、CDP-胆碱结合合成。
胆固醇以乙酰 CoA 为基本原料，先合成 HMG-CoA，再逐步合成 胆固醇。其中 HMG-CoA 还原酶为关键酶。
脂质以脂蛋白形式在血中运输和代谢。血浆脂蛋白可以分为 CM、VLDL、LDL、HDL。 c. 氮代谢
脱氢酶。
糖原是体内糖的贮存形式，糖原合成与分解的关键酶分别为
糖原合酶、糖原磷酸化酶。
糖异生指非糖物质在肝和肾转变为葡萄糖的过程，关键酶是
丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶-1、葡糖-6-磷酸酶（肌肉中不存在）。
b. 脂代谢 脂肪在体内有重要的生理功能。 甘油三酯的主要场所是肝、脂肪组织和小肠，基本原料为脂肪
有皮炎腹泻痴呆维生素b6抗皮炎维生素包括吡哆醇吡哆醛和吡哆胺pyridoxalphosphate磷酸吡哆胺磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅助因子参与氨基酸的转氨基酶反应和脱羧反应磷酸吡哆醛是血红素合成途径关键酶的辅助因子磷酸吡哆醛是糖原磷酸化酶的辅助因子参与糖原分解小细胞低色素性贫血泛酸遍多酸辅酶a和酰基载体蛋白acp它们是酰基转移酶的辅助因子coa参与酰基转移acp参与脂肪酸合成
关键词：
DNA RNA 蛋白质 中间代谢 脂代谢 氮代谢 代谢整合
生物化学与分子生物学-生化综述
生物化学综述题目：院系：专业：蛋白质泛素化修饰及其生命科学技术学院生物化学与分子生物应用姓名：学号：蛋白质泛素化修饰及其应用纲要：泛素 - 蛋白酶系统统 (Ubiquitin-proteasome system, UPS)介导了真核生物 80%~85%的蛋白质降解 , 该蛋白质降解门路拥有依靠ATP、高效、高度选择性的特色。
除参加蛋白质降解以外, 泛素化修饰还可以够直接影响蛋白质的活性和定位。
因为泛素化修饰底物蛋白在细胞中的宽泛存在, 泛素化修饰能够调控包含细胞周期、细胞凋亡、转录调控、 DNA 损害修复以及免疫应答等在内的多种细胞活动。
p53、 NF－κ B 和 GADD45α是在细胞应激损害反响中拥有宽泛调控作用的信号蛋白，发生在这些分子上的泛素化修饰反响是它们发挥有关分子体制的重要基础。
重点词：泛素化； p53；NF－κ B；GADD45α；细胞应激1蛋白质的泛素化修饰反响1.1 泛素及泛素化泛素 (Ubiquitin)是一种由76个氨基酸构成、在真核生物中宽泛存在并具有高度守旧性的多肽[1]。
一个或多个泛素分子在一系列酶的作用下与底物蛋白质分子共价结合的翻译后修饰过程称为泛素化修饰(Ubiquitination/Ubiquitylation)。
泛素化修饰最早被发现的功能是标志靶蛋白 , 使之被蛋白酶体辨别并降解 , 整个过程波及泛素分子、底物蛋白、多种酶系统( 如泛素激活酶 (Ubiquitin-activating enzyme,E1) 、泛素结合酶(Ubiquitin-conjugating enzyme, E2)、泛素连结酶 (Ubiquitin-protein ligase, E3)、去泛素化酶(Deubiquitinating enzyme, DUB)), 以及蛋白酶体, 它们共同构成了泛素- 蛋白酶系统统(Ubiquitin-pro-easome system, UPS)。
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生物化学课程论文…………………………………………………………………………………………………题目：蛋白质翻译后修饰综述学院：生命科学技术学院（生化与分子）成员：祝乐清（1433121003）任课老师：李弘剑二О一五年一月七日蛋白质翻译后修饰摘要：后基因组时代的到来意味着生命科学研究重心转向功能基因组学及功能蛋白质组学等新领域(蛋白质翻译后修饰是蛋白质组学的重要组成部分(蛋白质经翻译后修饰改变自身的空间构象、活性、稳定性及其与其他分子相互作用等方面的性能，从而参与调节机体多样化的生命活动。
多数蛋白质存在翻译后修饰，目前已知的蛋白质共价修饰方式多达200余种，主要包括磷酸化、亚硝基化、硝基化、泛素化和小泛素相关修饰物化（SUMO）等。
我们就蛋白质翻译后修饰类型和生物学功能做以下综述。
关键词：蛋白质翻译后修饰；磷酸化；糖基化；硝基化；亚硝基化；泛素化；SUMO 1磷酸化磷酸化是蛋白质翻译后修饰中最广泛的共价修饰方式，三磷酸腺苷/三磷酸鸟苷的γ位磷酸基团经磷酸化激酶催化转移到蛋白质特定位点上，而其反向过程去磷酸化由蛋白磷酸酶催化去除相应磷酸基团。
发生磷酸化的蛋白质按磷酸化残基不同分为4类：O-磷酸盐蛋白质"由羟氨基酸如丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基磷酸化形成：N-磷酸盐蛋白质:由天冬氨酸或谷氨酸残基磷酸化形成:酰基磷酸盐蛋白质:由精氨酸、赖氨酸或组氨酸残基磷酸化形成：S-磷酸盐蛋白质：由半胱氨酸残基磷酸化形成。
其中，丝氨酸/苏氨酸磷酸化主要是通过改变蛋白质空间结构影响酶活性。
酪氨酸磷酸化除上述作用外，更重要的是为与其他蛋白质形成多蛋白复合体提供基团,而形成的多蛋白复合体可进一步促进蛋白质磷酸化。
在多细胞生物有丝分裂中，相比非磷酸化的组蛋白H380位点苏氨酸，组蛋白H2A和H4优先与其磷酸化形式反应，增加与邻近核小体结合。
从而促进染色质的紧密贴合。
表皮生长因子受体654位的苏氨酸经蛋白激酶C催化发生磷酸化，可抑制溶酶体对其自身的降解，此外，654位苏氨酸磷酸化可以保护表皮生长因子与表皮生长因子受体的结合。
共济失调毛细血管扩张症突变基因磷酸化的小鼠CGG 三聚体重复结合蛋白1的164位苏氨酸是端粒的保护信号，未被磷酸化的CGG 三聚体重复结合蛋白1的164位苏氨酸的过表达引起端粒缩短和融合。
融合基因断裂点簇集区艾贝尔逊白血病病毒通过与泛素特异性修饰酶7酪氨酸残基磷酸化（HAUSP）相互作用使后者HAUSP被激活,活化的HAUSP引起人第10号染色体缺失的磷酸酶及张力蛋白同源基因去泛素化，并促使人第10号染色体缺失的磷酸酶及张力蛋白同源基因经核浆穿梭从细胞核易位到细胞质，而细胞核中泛素化的人第10号染色体缺失的磷酸酶及张力蛋白同源基因相应减少，降低其抑制细胞增殖的作用。
细胞周期蛋白依赖激酶5和糖原合成酶激酶3B使微管相关蛋白质Tau异常高度磷酸化，聚集形成的神经原纤维缠结是阿尔茨海默病2个病理学特征之一。
2亚硝基化蛋白质S-亚硝基化是一种典型的氧化还原依赖的可逆的共价修饰方式，在机体生理、病理情况下均发挥着重要作用。
NO氧化疏水区的半胱氨酸巯基，生成亚硝基硫醇和亚硝基化蛋白质，前者包括亚硝基半胱氨酸和亚硝基谷胱甘肽，后者也称蛋白质巯基亚硝基化。
去亚硝基化包括非酶依赖及酶依赖2条途径，非酶依赖途径主要是指大多数高分子质量蛋白质通过谷胱甘肽的转亚硝基化作用发生去亚硝基化。
而硫氧还蛋白氧化还原系统、亚硝基化谷胱甘肽还原酶系统、硫辛酸/硫辛酰胺脱氢酶还原型辅酶II系统等，则经酶依赖的途径发生去亚硝基化。
多种酶在此过程中发挥着重要作用，特别是亚硝基谷胱甘肽还原酶和硫氧还蛋白。
Trx氧化还原系统包括Trx1、Trx1还原酶、还原型辅酶II。
Trx1中Cys73位点亚硝基化及具有氧化还原活性的32/35位点的Cys对Cys73位点的调节在介导转亚硝基化中发挥重要的作用，主要催化低分子质量的S-亚硝基化硫醇和其他S-亚硝基化的蛋白质。
亚硝基化的蛋白质参与细胞信号转导，某些钙离子、钾离子、钠离子通道发生亚硝基化，促进通道开放，电流增加。
细胞蛋白质间的转亚硝基化作用在基于介导的细胞信号转导中发挥更普遍的作用，且新生成的亚硝基化的蛋白质也参与NO介导的细胞信号传导。
由于细胞类型、细胞内氧化还原状态及NO水平不同，亚硝基化对细胞凋亡具有双向调节作用，Caspase-3、Caspase-8、Caspase-9、凋亡型号调节激酶1、凋亡抑制蛋白、B淋巴细胞瘤2基因、N-甲基-D-天冬氨酸受体亚基2A、肿瘤抑制基因P53、Trxl、GOSPEL、抑癌基因人第10号染色体确实的磷酸酶及张力蛋白同源基因等特定位点的亚硝基化抑制细胞凋亡。
3硝基化与亚硝基化不同的是，蛋白质硝基化是不可逆的反应。
但主要有过氧亚硝基阴离子（ONOO）途径和非（ONOO）途径。
前者指诱导型一氧化氮合酶过表达使水平升高，与活性氧簇反应得到活性氮簇如ONOO-等，后者指亚硝酸盐或其他含氮物质在氧化剂存在时，经含铁卟啉的蛋白质如H2O2催化而引发。
硝基化没有特定的序列要求，然而有研究发现，酪氨酸残基的表面暴露、不存在立体位阻及其所处的静电微环境是酪氨酸残基选择性硝基化的决定因素，如人胱硫醚β合酶发生硝基化的位点在色氨酸43、色氨酸208和酪氨酸223。
色氨酸硝基化与酪氨酸不同的是：（1）硝化位点有1-位氮原子，2,4,5,6,7-位的碳原子，并且色氨酸可与ONOO-直接发生硝化反应。
（2）色氨酸与ONOO-反应生成的产物种类繁多且呈剂量依赖性。
（3）硝基化的酪氨酸比硝基化的色氨酸更普遍，在蛋白质全部的氨基酸中，酪氨酸比色氨酸更普遍（酪氨酸占蛋白质全部氨基酸的3%-4%。
而色氨酸仅1%）酪氨酸与ONOO-反应速率较色氨酸快。
ONOO-可以氧化酪氨酸磷酸酶的关键半胱氨酸残基，抑制其活性，间接地增强了酪氨酸激酶活性，从而促进酪氨酸磷酸化。
根据ONOO-浓度不同，分别促进或抑制酪氨酸发生磷酸化。
纤维蛋白原是心血管的危险因子，而硝基化的纤维蛋白原有抑制血小板聚集和血栓形成的作用。
脂多糖通过硝基化介导Ras同系物基因家族成员A活化，致内皮屏障功能障碍引起肺损伤，给予Ras同系物基因家族成员A硝基化抑制多肽后，Ras同系物基因家族成员A硝基化水平、内皮屏障功能障碍明显降低。
4泛素化泛素化是发现的第一个以蛋白/多肽分子作为修饰因子的共价修饰方式,含经典途径和非经典途径.经典途径指经特定酶催化.将由76个氨基酸组成的、高度保守的一个或多个泛素分子共价结合到靶蛋白上，形成带有多聚泛素链的靶蛋白：后者可与26s蛋白酶体中的19s亚基结合。
由20s亚基将其降解为含6-10个氨基酸残基的小肽段。
非经典途径泛素化指以单泛素化或通过K48以外的赖氨酸（K63、K29等）形成的多泛素化，通过改变底物蛋白的活性%在细胞中的定位和与其他蛋白相互作用的性能等方面参与生理活动、3种关键酶(泛素活化酶：泛素聚集酶E1、泛素聚集酶E2和泛素连接酶E3，消耗ATP，泛素通过其C端与E1中具有活化作用的半胱氨酸形成高能硫脂键从而得到活化。
然后E2从E1接受活化的泛素，并在E3的介导下将其偶联到相应底物蛋白赖氨酸的氨基上，通过在此过程中产生的泛素链则可在去泛素酶作用下降解成泛素单体，重新被使用。
5 SUMO类泛素修饰因子与泛素有相似结构和修饰过程，SUMO是其中之一。
相对分子质量11000的SUMO分子与泛素分子氨基酸序列同源性只有约18%，但两者空间结构极其相似。
在哺乳动物中，目前已发现4种SUMO基因，分别为SUMO-1，SUMO-2，SUMO-3和SUMO-4.SUMO1-3在各种组织均可表达。
而SUMO-4在肾脏表达最高，淋巴结和,脾脏也有表达。
只有SUMO-1、SUMO-2和SUMO-3可与底物结合，SUMO-1主要修饰生理情况下蛋白质,SUMO-2和SUMO-3主要修饰应激蛋白。
SUMO化循环包括激活、结合、连接和去SUMO化过程。
SUMO活化酶E1是异源二聚体，由Aosl和Uba2组成。
2个亚基功能、调控均不同且需两者同时存在才能正常发挥功能。
SUMO结合酶E2即Ubc9，由153个氨基酸组成，是一种核蛋白，可定位到核孔复合物的细胞质侧和核质侧。
SUMO-Ubc9硫酯中间体，能促进赖氨酸基团形成牢固异肽键，进而使SUMO分子结合到靶蛋白上。
SUMO连接酶E3主要包括:PIAS、RanBP2和Pc2.该酶不与SUMO结合,而是通过活化Ubc9，缩短Ubc9与靶蛋白之间的距离，从而增强Ubc9到底物蛋白转移效率和特异性。
SUMO特异性蛋白酶目前人类已有6种(SUMO特异性蛋白酶1、2、3、4、5、6、7)，是一种双功能酶，作用于SUMO前体C端,暴露双甘氨酸残基,使其活化:也可将SUMO分子从底物上解离出来,重新进入SUMO化循环。
含SUMO结合保守基序，该基序的存在可增加蛋白质被SUMO化的可能性，但不是SUMO化发生的必要条件。
SUMO底物在细胞不同部位都有分布，主要定位在细胞核,在大多数情况下，细胞内SUMO化修饰主要抑制转录作用。
SUMO也可通过热休克因子1。
热休克因子2和β-链蛋白转录因子对转录激活起正性调控作用。
在细胞有丝分裂过程中，着丝点及有丝分裂染色体相关蛋白的SUMO化对染色体分离至关重要。
细胞内SUMO可与泛素竞争结合底物蛋白的同一赖氨酸位点，达到阻止蛋白降解的作用。
SUMO化的NF-kB抑制蛋白α亚基、抑癌基因和亨廷顿蛋白可避免泛素化降解并保持自身稳定。
锌指蛋白131SUMO化对雌激素信号有负性调节作用及乳腺癌细胞增殖。
与血液系统疾病相关的信号通路中多个关键分子发生SUMO化修饰，如用于急性早幼粒细胞白血病治疗的三氧化二砷与融合蛋白早幼粒细胞白血病基因-维甲酸受体基因结合促使后者发生多聚SUMO化而经泛素蛋白酶体系统降解，缓解症状。
酪胺酰DNA磷酸二酯酶1对神经DNA单链断裂修复至关重要，而酪胺酰DNA 磷酸二酯酶1SUMO化促进其在DNA损伤部位的适当聚集，保证修复的高效性.SUMO化对人第10号染色体缺失的磷酸酶及张力蛋白同源基因的膜相关性和肿瘤抑制活性至关重要。
小鼠短暂性局部缺血,脊髓表现大量的SUMO-2和SUMO-3.对局部缺血损伤有内源性的神经保护作用，从而产生缺血耐受。
6小结与展望蛋白质翻译后修饰对蛋白质加工成熟、变构和多样化的功能有重要作用，研究蛋白质翻译后修饰，将有助于认识翻译后修饰在机体生命中的意义和在分子水平上揭示复杂的蛋白质功能，以及有助于控制蛋白质翻译后修饰过程并对其进行调节。
然而，蛋白质翻译后修饰的普遍性、多样性、选择性、动态性和复杂性，导致在整体水平上认识翻译后修饰仍有困难，其生物学意义等仍不十分清楚，有待进一步研究。