北京大学医学部生物化学
生物化学及分子生物学(人卫第九版)-16基因表达调控说课讲解
色氨酸操纵子的结构及其关闭机制
A.前导序列的结构特征；B.在Trp低浓度时，核糖体停滞在序列1上，2/3发卡结构形成，转录继续进行； C.在Trp高浓度时，3/4发卡结构和多聚U序列使得转录提前终止
3.转录衰减的机制 ①色氨酸的浓度较低时，前导肽的翻译因色氨酸量的不足而停滞在第10/11的色氨酸密码子 部位，核糖体结合在序列1上，因此前导mRNA倾向于形成2/3发夹结构，转录继续进行； ②色氨酸的浓度较高时，前导肽的翻译顺利完成，核糖体可以前进到序列2，因此发夹结构 在序列3和序列4形成，连同其下游的多聚U使得转录中途终止，表现出转录的衰减。
3.真核生物编码蛋白质的基因是不连续的，转录后需要剪接去除内含子，这就增加了基因表 达调控的层次。
4.原核生物的基因编码序列在操纵子中，多顺反子mRNA使得几个功能相关的基因自然协调 控制；而真核生物则是一个结构基因转录生成一条mRNA，即mRNA是单顺反子 （monocistron），许多功能相关的蛋白、即使是一种蛋白的不同亚基也将涉及多个基因的 协调表达。
1.原核生物大多数基因表达调控是通过操纵子机制实现的
2.操纵子（operon）：由结构基因、调控序列和调节基因组成 ①结构基因：包括数个功能上有关联的基因，它们串联排列，共同构成编码区。这些结 构基因共用一个启动子和一个转录终止信号序列，因此转录合成时仅产生一条mRNA长 链，为几种不同的蛋白质编码。这样的mRNA分子携带了几个多肽链的编码信息，被称 为多顺反子（polycistron）mRNA。
5种E.coli 启动子的共有序列
b. 操纵元件：是一段能被特异的阻遏蛋白识别和结合的DNA序列。 ③调节基因（regulatory gene）：编码能够与操纵序列结合的阻遏蛋白
北京大学生物化学课件05
2、维生素A的代谢转变 维生素A 维生素A在血浆中的运输： 维生素A在血浆中的运输：与视黄醇结合蛋白结合 1分子β胡萝卜素可生成2分子维生素A 分子β胡萝卜素可生成2分子维生素A 3、维生素A的作用 维生素A （1）β胡罗卜素可作为抗氧化剂捕捉自由基 11顺视黄醛构成视觉细胞内的感光物质 （2）11顺视黄醛构成视觉细胞内的感光物质 维生素A （3）维生素A磷酸酯参与糖蛋白合成 视黄醇和视黄酸具有类固醇激素样作用， （4）视黄醇和视黄酸具有类固醇激素样作用，影响 细胞分化， 细胞分化，促进机体生长和发育
七、叶酸（蝶酰谷氨酸） 叶酸（蝶酰谷氨酸） 1、化学本质 化学本质：蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋ 化学本质：蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋L-谷氨酸 活性形式： 活性形式：四氢叶酸 2、主要生理功能 四氢叶酸是一碳单位转移酶的辅酶，作为一碳单位 四氢叶酸是一碳单位转移酶的辅酶， 的载体 3、缺乏症 巨幼红细胞性贫血
二、维生素D（抗佝偻病维生素/钙化醇 ） 维生素D 抗佝偻病维生素/ 1、维生素D的化学本质和性质 维生素D 化学本质： 化学本质：类固醇激素 主要类型：D2（麦角钙化醇）、D3(胆钙化醇) 麦角钙化醇）、 胆钙化醇) ）、D 主要类型： 维生素D 维生素D3原：7-脱氢胆固醇 维生素D 维生素D2原：麦角固醇 维生素D 在肝内的储存及血液中运输的形式： 维生素D3在肝内的储存及血液中运输的形式： 25-(OH)25-(OH)-D3
第三节 水溶性维生素
☆水溶性维生素：维生素B、C 水溶性维生素：维生素B 水溶性维生素
一、维生素B1（抗脚气病维生素或硫胺素 ） 维生素 1、化学本质 化学本质：嘧啶环＋ 化学本质：嘧啶环＋噻唑环 活性形式：焦磷酸硫胺素（TPP） 活性形式：焦磷酸硫胺素（TPP） 2、主要生理功能 TPP是 TPP是α酮酸氧化脱羧酶系的辅酶 TPP作为转酮醇酶的辅酶参与磷酸戊糖途径 TPP作为转酮醇酶的辅酶参与磷酸戊糖途径 TPP在神经传导中起一定作用， TPP在神经传导中起一定作用，参与乙酰胆碱合成 在神经传导中起一定作用 3、缺乏症 脚气病和末梢神经炎
最新北大医学部复习资料(精品)生物化学-不完全总结
蛋白质、核酸、酶1、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用的动力学特点各是什么？竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对他们的亲和力有关。
动力学特点Vmax不变，表观Km增大。
非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。
不影响酶在结合抑制剂后再与底物的结合。
该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
动力学特点Vmax下降，表观Km不变。
反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。
动力学特点Vmax下降，表观Km下降。
2、Km有何意义？重要特征物理常数，与酶浓度无关。
不同的酶具有不同Km值物理意义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。
Km值近似等于[ES]的解离常数，可表示酶与底物之间的亲和力：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高从km可判断酶的专一性和天然底物。
Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。
km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。
从km的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。
在进行酶活力测定时，通常用4km的底物浓度即可。
3、蛋白质的α—螺旋结构有何特点？（1）多肽链主链围绕中心轴螺旋式上升，3.6个氨基酸/圈，螺距为0.54nm；（2）第一个肽平面羰基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键，方向与螺旋长轴平行；（3）一般为右手螺旋。
（4）肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧,其形状,大小及电荷影响 -螺旋的形成4、什么是蛋白质的变性？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？该理论有何应用？在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，但是一级结构没有改变称为蛋白质的变性。
北京大学医学部306西医综合考研生物化学复习指导
北京大学医学部 2015 年全国硕士研究生
招生复试基本线及有关事宜通知
一、复试基本分数线
（1）学术型
门类
一级学科
英语 政治 综合 专业基础 总分
备注
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才思教育考研考博全心全意
基础医学
50
50
170
295
临床医学
50
50
190
315
中西医结合
50
50
190
4．列入复试名单的考生按以下要求提交材料（均一式二份）： ① 《报考攻读硕士学位研究生登记表》：登录北京大学研究生教育招生网 查看《关于登录北京大学研究生教育招生网打印《报考攻读硕士学位研究生
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登记表》的公告》，按照要求下载打印，网址： ；或者到医学部研究生院主页“表格下载” 中的“招生相关表格”第 10 项下载。 ②《北京大学 2015 年招收攻读硕士学位研究生个人陈述》。 ③ 毕业证书和学位证书电子扫描件（应届本科毕业生复试时查验学生证）。 ④ 大学本科成绩单：加盖本科毕业学校教务部或档案所在单位人事部门公
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北京大学医学部 306 西医综合考研生物化学复习指 导
知识点逻辑性强，前后内容相互呼应，一条主线：生命的化学、化学的生命;两个中心：认 识生命、改造生命。生物化学的推导/计算少，概念/描述性内容多，记忆的内容多。巧妙地 记忆成为重要的学习方法，将学习的内容与生活联系起来，掌握好知识本身的规律性。生物 化学的知识比较繁琐，需要记忆的也很多，所以同学们在复习时一定要有侧重点。希望大家 在生化这门学科中可以利用最短的时间取得最好的成绩。
备注 进入复试名单的考生 地点：逸夫教学楼 625 房间 留学生、港澳台考生只须缴纳复试费,携带 1 寸 照片 1 张 具体时间和地点另行通知，请注意查看医学部 研招网。
北大生物化学书籍 -回复
北大生物化学书籍-回复北大生物化学书籍是指北京大学生物化学专业相关的教材和参考书籍。
生物化学作为一门重要的学科，研究生物体内化学物质的结构、功能和相互作用等方面，对于深入理解和解释生命现象具有重要意义。
北大生物化学书籍涵盖了该学科的基本理论和实验技术，对于学习和研究生物化学起到了重要的指导作用。
首先，北大生物化学书籍的选择是由北大生物化学专业的教学计划和课程设置决定的。
这些教材旨在全面系统地介绍生物化学的各个方面，从分子水平到系统水平，包括生物分子的结构、功能和相互关系，代谢途径及其调节等内容。
比如，经典的教材《生物化学》由美国学者Nelson和Cox 所著，已成为北大生物化学专业的主力教材之一，全面、系统地介绍了生物化学的各个方面。
其次，北大生物化学书籍的特点是理论与实践相结合。
生物化学作为一门实验科学，实验技术在其中起到至关重要的作用。
因此，北大生物化学书籍往往注重介绍实验原理和技术，使学生在理论学习的基础上能够掌握实验技能。
例如，《分子生物学实验教程》是北大生物化学专业的一本常用实验教材，介绍了常见的分子生物学实验方法和技术，通过实验操作来巩固学生对生物化学理论的理解。
此外，北大生物化学书籍也注重前沿科研领域的介绍。
生物化学作为一门前沿科学，近年来发展迅速，许多新的研究领域和技术不断涌现。
北大生物化学书籍会及时地介绍这些最新的研究成果和进展，帮助学生了解当前生物化学研究的前沿动态。
例如，根据最新科研成果编写的《蛋白质组学和代谢组学》,介绍了蛋白质组学和代谢组学两个领域的最新研究进展，使学生能够跟上学科的发展脉搏。
此外，北大生物化学书籍还注重培养学生的科研能力和创新意识。
生物化学是一门基础科学，但也要求学生具备科研思维和创新能力。
因此，北大生物化学书籍会引导学生参与实验、科研项目和创新设计等活动，培养学生的科研能力和创新意识。
例如，《生物化学实验和研究方法》一书中，除了介绍常见的实验方法和技术外，还鼓励学生进行自主设计实验和科研项目，并提供了相关的指导和实例。
北京大学医学部生物化学(博士)
北京医科大学博士入学考试试题生物化学2000年1.名词解释1.chemical shift 2 .florescence anisotropy 3.spin labelling4.dichroicratio5.relaxation time6.lipidpolymorphism7.phase separation8.active oxygen9.secondary structure10.sensitized fluorescence 11.adtivc transport 12.ion pump 13.ion channel 14.patch clamp 15.ceii adhesion 16.free radical 17.modeling 18.feedback19.biocybernetics rmation processing二.问答题1.举出一种研究生物膜上脂质分子排列有序程度的方法,栀要说明其原理2.说明维持蛋白质二级结构的力的特点.3.栀要说明红外光谱再研究生物分子结构中应用.4.解释脂双层发生相变的分子机理5.机体中离子地细胞内、外浓度不同,是什么因素决定的?细胞如何利用这种差别作功?6.简述影响细胞粘着的因素?7.细胞内钙浓度增加的主要原因有那些?8.膜片箱技术的用途是什么?有何优点?9.什么是线性系统和非现性系统?其主要的不同特征是什么?10.体内稳态系统主要是靠什么控制环节来保持系统稳态特征的?北京大学医学部2002年生物化学（博士）1.人类基因组的概念，内容和意义。
2.transgene的概念，如何重组，定位，筛选，检测？3.图示PKA.PKC.TPK在信号传导中的作用。
4.蛋白质变性与DNA变性的区别与应用。
5.肝脏在生物代谢中的作用，如果肝脏发生严重损伤，可能会发生什么改变？6.比较酶的别构调节与化学修饰调节的异同，及各自在代谢中的作用。
7.具5例辅酶，他们的结构，组成及催化的反应式。
生物化学-北京大学医学部课程中心
生物化学国家自学考试《营养、食品与健康》专业（专科）主编：李刚副主编：（以姓氏笔画为序）王子梅李载权编写者（以姓氏笔画为序）：于宇马康涛王子梅王新娟刘新文朱卫国朱滨李平风李刚李载权倪菊华贾弘禔目录前言第一篇生物分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能第二章核酸的结构与功能第三章酶第四章维生素与微量元素第二篇物质代谢与调节第五章糖代谢第六章脂类代谢第七章生物氧化第八章氨基酸代谢第九章核苷酸代谢第十章物质代谢的联系与调节第三篇基因信息传递与医学第十一章 DNA的生物合成第十二章 RNA的生物合成第十三章蛋白质的生物合成第十四章基因表达调控、基因重组与基因工程第十五章基因与医学第四篇物质代谢的协调与营养学基础第十六章血液的生物化学第十七章肝的生物化学第十八章激素的生物化学第十九章钙磷代谢与骨骼第二十章水、电解质与酸碱平衡第二十一章营养学基础附录一、教材大纲附录二、实验要求前言本教材是为国家自学考试《营养、食品与健康》专业（专科）生物化学课程编写的教科书。
全书分4篇，包括生物分子的结构与功能、物质代谢与调节、基因信息的传递和重要组织器官代谢，共21章。
生物化学是生命科学领域重要的基础学科，当今生命科学领域所取得的每个理论进步和技术发明，无一不与生物化学相关。
例如，DNA双螺旋、重组DNA技术 (DNA克隆)、聚合酶链式反应 (PCR)、DNA芯片、RNA干扰技术，以及人类基因组计划、基因组学、蛋白质组学等，仅从这些现代科学与技术的新名词就不难理解生物化学与分子生物学的发展何等迅速。
生物化学与分子生物学成为推动现代生命科学和医学发展的领头学科和主要推动力。
生物化学课程是不同专业医学生的必修课之一，是学习其他医学课程的基础。
结合营养专业（专科）的学习特点，我们在编写本书的过程中对原有普通生物化学教科书的内容进行了适当删减合并。
如在基因表达调控、基因重组与基因工程和基因与医学两章中，涵概了普通教科书中的相关内容；增加激素的生物化学和水、电解质与酸碱平衡和营养的生物化学基础章节；对其他各章内容深浅度也做了适当的调整，以适应自学考试的需要。
北京大学生物化学15
DNA-蛋白质相互作用
Two examples of specific amino acidbase pair interactions that have been observed in the structures of DNA-bound regulatory proteins
DNA-蛋白质相互作用
bending of the DNA around the protein
DNA-蛋白质相互作用
噬 菌 体 阻 遏 蛋 白
The bacteriophage λ repressor bound to DNA. The two identical subunits of the dimeric protein are shown in gray and light blue.
➢典型的启动子由TATA盒及上游的CAAT盒和/或GC盒组 成
➢增强子（enhancer）：远离转录起始点、决定基因 的时空特异性表达、增强启动子转录活性的DNA序列， 它的作用方式通常与方向、距离无关。增强子也是由 若干机能组件──增强体（enhanson）组成
➢有些机能组件既可在增强子、也可在启动子中出现
CAP同源二聚体
A space-filling representation of a CAP homodimer bound to DNA. Base pairs recognized by the protein are shown in green, and amino acid side chains that bind to these base pairs are shown in red. Note the
1、真核基因与原核基因的结构特点
➢真核细胞基因组非常复杂：结构庞大、重复序列、不 连续性、单顺反子（一个编码基因转录、翻译生成一 条多肽链）
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北京大学医学部生物化学
1.名词说明
1.chemical shift 2 .florescence anisotropy 3.spin labelling
4.dichroicratio
5.relaxation time
6.lipidpolymorphism
7.phase separation
8.active oxygen
9.secondary structure10.sensitized fluorescence 11.adtivc transport 12.ion pump 13.ion channel 14.patch clamp 15.ceii adhesion 16.free radical 17.modeling 18.feedback
19.biocybernetics rmation processing
二.问答题
1.举出一种研究生物膜上脂质分子排列有序程度的方法,栀要说明其原理
2.说明坚持蛋白质二级结构的力的特点.
3.栀要说明红外光谱再研究生物分子结构中应用.
4.说明脂双层发生相变的分子机理
5.机体中离子地细胞内、外浓度不同,是什么因素决定的?细胞如何利用这种差别作功?
6.简述阻碍细胞粘着的因素?
7.细胞内钙浓度增加的要紧缘故有那些?
8.膜片箱技术的用途是什么?有何优点?
9.什么是线性系统和非现性系统?其要紧的不同特点是什么?
10.体内稳态系统要紧是靠什么操纵环节来保持系统稳态特点的?
北京大学医学部2002年生物化学（博士）
1.人类基因组的概念，内容和意义。
2.transgene的概念，如何重组，定位，选择，检测？
3.图示PKA.PKC.TPK在信号传导中的作用。
4.蛋白质变性与DNA变性的区别与应用。
5.肝脏在生物代谢中的作用，假如肝脏发生严峻损害，可能会发生什么改变？
6.比较酶的别构调剂与化学修饰调剂的异同，及各悠闲代谢中的作用。
7.具5例辅酶，他们的结构，组成及催化的反应式。
8.有一种α-酮酸参与了糖，尿素，氨基酸，核苷酸代谢，是哪一种。
写出它从葡萄糖开始的反应过程，参与尿素代谢的过程，以及参与核苷酸代谢的过程。
北京大学医学部2003年生物化学（博士）
1、结合实例说明“生物信息大分子”的概念。
都包括哪些类物质分子。
简要说明其执行“信息功能”的要素。
2、何谓“差不多转录因子”，写出6个以上的名称。
依照你的明白得，判定“类固醇激素受体属于差不多转录因子”是否正确，什么缘故？请简要说明类固醇激素受体调剂基因表达的机制。
3、说明“同工酶”概念，简要说明严格区分同工酶策略。
写出设计酶活性测定体系的注意事项。
4、说明“维生素”概念，丙酮酸脱氢酶系中包括那些维生素？各以何种形式参加酶系组成。
写出维生素D在体内要紧代谢过程。
5、写出胆固醇合成的原料，限速酶，在血液内要紧运输形式，以及6中以上在体内重要转化物的名称。
6、以填空形式考苯丙氨酸和落氨酸的分解代谢过程。
7、端粒，端粒酶的概念，其专门的生物学功能。
8、肝脏生物转化的概念，特点，反应类型。
胆红素在肝内转化后的产物，以何种形式排出体外。
9、血浆蛋白质要紧成分及生理功能。
北京大学医学部2004年生物化学（博士）（不全）
论述题（不全）（8选5）
1、果汁含柠檬酸丰富,问体内能转化为哪些有机物?
2、原癌基因的类型及抑癌基因
3、生物氧化与生物转化区别\联系
4、一种基因编码的DNA跑带出既有单条、又有双条，问为何说明？
5、DNA Tm的意义及加离子后有何变化？
北京大学医学部2005年生物化学（博士）
1.钙离子参与的两条信号转导通路。
2.糖来源缺乏，6.12.24小时时，糖，脂肪，氨基酸的代谢变化。
3.某种蛋白质可通过PKA蛋白激酶，简述其受体结构及可能的转导通路。
4.DNA突变类型及引起因素和修复机制。
5.基因表达的调控
6.人体内可能存在AFP受体吗？假如存在，它可能的传导途径是什么？
7.关于鉴定一个基因的作用。
北京大学医学部2006年生物化学（博士）
1.mRNA和tRNA的剪切特点和区别
2.基因表达调空中蛋白与DNA，蛋白与蛋白相互作用的原理
北京大学医学部2006生物化学（专基）（博士）
1、试述DNA与蛋白质,蛋白质与蛋白质相互作用.(10分)
2、什么是组蛋白的乙酰化,以及其意义. (10分)
3、DNA 与RNA进行剪接的区别及意义..(10分)
4、核酸的理化性质及其在试验中的应用..(10分)
5、有图表,以6磷酸果糖激酶为例,考关于变构调剂方面和化学修饰调剂方面的内容..(15分)
6、考关于酮体的原料,调剂,等方面的内容..(15分)
7、维生素D什么缘故既能够看作维生素,又能够看作激素.以及它的代谢和调剂..(10分)
8、什么是生物转化,以脂肪泄,肝掌,脂肪肝为例说明肝脏在代谢中的作用..(10分)
9、考肌酸和磷酸肌酸的题（10分）。