酶作用机理和调节【生物化学】

合集下载

酶的作用和作用机理是什么

酶的作用和作用机理是什么

酶的作用和作用机理是什么在生物化学领域,酶是一类具有高度专一性和高效催化作用的蛋白质,广泛存在于生物体内,在许多生物体内的生化反应中扮演着至关重要的角色。

那么,酶的作用是什么?酶的作用机理又是如何的呢?酶的作用酶是生物体内能够加速生化反应速率的催化剂。

酶通过在不参与反应的情况下,在生化反应发生时起到促进反应速率的作用。

酶使生化反应在较温和的条件下快速进行,为维持生命活动提供必要的动力。

在细胞内,酶作用于底物分子上,形成酶-底物复合物,经过一系列的反应步骤,得到产物,最后酶从底物中解离出来,可以循环再利用。

酶的高度特异性使其只能识别特定结构的底物,从而保证了生化反应的准确性。

此外,酶在生化反应中起到催化剂的作用,降低了反应所需的能量,从而减少了生化反应的活化能。

因此,酶在生物体内起到了非常关键的作用。

酶的作用机理酶能够催化生化反应的作用机理主要包括以下几个方面:1.酶与底物的结合:酶具有活性位点,与底物结合形成酶-底物复合物,这种结合是非常特异和紧密的。

酶能够通过与底物相互作用,使底物分子的构象发生改变,有利于反应的进行。

2.诱导拟态:酶能够通过与底物结合时的构象改变,引导底物向更有利的构象转变,从而降低了反应的活化能,更加利于反应的进行。

3.催化反应:酶能够提供适当的环境条件,如特定的酶活性位点、亲和力、酶-底物特异性等,加速底物分子间的结合和反应。

这种催化作用使得底物之间的相互作用更为有效。

4.反应释放:在反应发生之后,产物与酶-底物复合物之间的结合能力会降低,促使产物从酶上解离出来,酶可以再次参与其他反应。

总的来说,酶的作用机理是通过特异性结合底物,诱导拟态、提供适当的环境条件,催化生化反应,然后释放产物,完成生化反应过程。

综上所述,酶作为生物体内的催化剂,在维持生命体的代谢、生长和繁殖等生命活动中发挥着重要作用。

对酶的作用和作用机理的深入研究,有助于揭示生物体生命活动的本质,也为人类健康和生物技术的发展提供了重要的理论基础。

酶的作用和作用机理

酶的作用和作用机理

酶的作用和作用机理
酶是一类催化生物化学反应的蛋白质,它在生物体内起着重要的调节作用。

酶可以加速生物体内的化学反应速率,使细胞代谢更加高效。

本文将探讨酶的作用和作用机理。

酶的作用
酶在生物体内发挥着重要的作用,它们可以促进生物体内的化学反应。

酶可以作用于各种不同的底物,将它们转化成不同的产物。

在生物体内,酶参与了多种代谢途径,包括碳水化合物、脂肪和蛋白质代谢等。

酶还可以修饰DNA和RNA,参与基因表达的调控过程。

酶的作用可以使生物体内的代谢更加高效,帮助维持体内稳态。

如果没有酶的作用,许多生物体内的代谢反应将很难发生或者速率极其缓慢,生物体可能会因此受到严重影响。

酶的作用机理
酶的作用机理是复杂而精妙的。

酶通过与底物特定的结合形成酶-底物复合物,然后在活性位点上发挥作用。

活性位点是酶分子上的一个特定区域,可以与底物结合并促进化学反应的进行。

酶通过降低反应的活化能,加速了反应速率。

酶可以通过多种方式实现这一点,包括提供合适的微环境、调节底物的构象和提供催化反应所需要的功能基团等。

酶的结构决定了其特定的催化机制和底物特异性。

酶的作用机理受到多种因素的影响,包括温度、pH值和离子浓度等。

酶在特定的条件下才能保持最佳的活性,否则可能会失活或者显示出降低的催化效率。

总的来说,酶的作用和作用机理是生物体内代谢的关键环节。

了解酶的作用机制对于理解生物体内化学反应的发生和调控至关重要,对于疾病的治疗和新药的研发也具有重要的指导意义。

以上就是关于酶的作用和作用机理的一些基本概念和原理,希望能对读者有所启发和帮助。

生物化学 酶的作用机制与调节

生物化学 酶的作用机制与调节
这些基团被称为活性中心外必须基团 在大多数情况下酶分子要比底物分子大
研究酶活性部位的方法
化学修饰法
用某些化学试剂与酶分子侧链基团以共价键结合,观察酶的 活性改变,以确定活性中心的氨基酸残基
如果共价修饰后酶活性不受影响,则修饰的氨基酸残基不是 活性中心内的;如果酶活性丧失或降低,则修饰的氨基酸残基 可能位于活性中心内
2.广义酸碱催化
由广泛的质子供体(酸)和质子受体 (碱)参与的酸碱催化
生理条件不是强酸强碱而是近于中性 的环境,因此高反应性的H+和OH-环境 不存在
因此广义酸碱催化指的是细胞内的弱 酸弱碱参与的接受H+和提供H+的催化
①专一酸碱催化只与pH相关, 与缓冲液浓度无关
②广义酸碱催化与pH和缓冲 液浓度都相关
(NAG-NAM)n
5 4
3
1 2
N-乙酰氨基葡萄糖 NAG
①溶菌酶水解断开 NAM-NAG间的 β1,4-糖苷键
②溶菌酶不能水解
×
NAG-NAM间的
β1,4-糖苷键
③溶菌酶也能水解几丁 质(NAG多聚糖) NAG-NAG间的 β1,4-糖苷键
CH3 | R= -CH | COOH
乳酸基
酶的催化实例
酸嘧啶核苷 ③2’,3’-环磷酸核苷水解释放3’-磷酸核苷
酶的催化实例
胰核糖核酸酶A
酶活性中心的研究确定 A.酶切法
① 用枯草杆菌蛋白酶限制性水解20-21氨基酸残基间肽键,得到S 肽(20肽)和S蛋白(104肽),二者均无活性
② S肽与S蛋白在中性pH共育,可完全恢复活性 ③ 人工合成S肽氨基端的13个氨基酸与S蛋白共育,可恢复70%活性 ④ 去除人工肽His12和Met13的S肽,共育不能恢复活性

《生物化学》酶的作用机制和酶的调节

《生物化学》酶的作用机制和酶的调节

side view
胃蛋白酶原
在pH5.0以下断裂 切去44个氨基酸片断
胃蛋白酶
溶菌酶
必需基团
酶的活性中心往往只是包括酶蛋白的几个氨基酸残 基,而对于活性中心以外的氨基酸残基,并非是可有可无 的,有些氨基酸残基也是酶表现催化活性所必需的,称为 必需基团。因此酶的活性中心属于必需基团的一部分,必 需基团还包括其它一些对酶活性必需的氨基酸残基。
(五)金属离子催化
1、需要金属的酶分类 (1)金属酶 含紧密结合的金属离子,多属于过渡金 属离子如,Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、 Mn2+或Co3+。 (2)金属-激活酶 含松散结合的金属离子,通常为碱和碱 土金属离子,如Na+、K+、Mg2+或Ca2+。
(五)金属离子催化
2、金属离子以三种主要途径参加催化过程: (1)通过结合底物为反应定向 (2)通过可逆的改变金属离子的氧化态调 节氧化还原反应 (3)通过静电稳定或屏蔽负电荷
(一)酶活性部位的特点
1、活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分。 2、酶的活性部位是一个三维实体。 3、酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的,而 是在酶和底物结合的过程中,底物分子或酶分子, 有 时是二者构象同时发生变化后才互补的。 (诱导 契合学说)。 4、酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内,底物 分子结合到裂缝内并发生催化作用。 5、底物通过次级键较弱的的力结合到酶上。 6、酶活性部位具有柔性或可运动性。
广义酸基团 (质子供体) 广义碱基团(质子受体)
(四)共价催化(covalent catalysis)
共价催化又称亲核催化或亲电子催化,在催化时, 亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲 取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心,迅 速形成不稳定的共价中间复合物,降低反应活化能, 使反应加速。

酶的作用和作用机理是什么

酶的作用和作用机理是什么

酶的作用和作用机理是什么
酶是一种特殊的蛋白质,它在生物体内起着至关重要的作用。

酶是生物体内催
化化学反应的催化剂,能够加速反应速率而不改变反应所引发的方向。

酶的作用机理涉及到酶与底物的结合、反应过渡态的形成以及产物释放等多个步骤。

在生物体内,酶扮演着“生命的工厂”角色。

酶能够在生体温下加速化学反应,
从而维持生物体内繁复的代谢过程顺利进行。

酶选择性地作用于特定的底物,使得生物体内的代谢通路高效而有序。

酶的作用机理主要包括底物结合、催化反应和产物释放三个主要步骤。

首先,
酶通过其特定的活性位点与底物结合形成酶-底物复合物。

这种结合能够使底物的
化学键变得更容易断裂,从而促进反应的进行。

接着,酶通过提供合适的环境和催化功能,促使底物发生化学反应,形成反应过渡态。

最后,酶释放产物,使得反应达到平衡状态。

酶的催化活性受到多种因素的影响,包括底物浓度、温度、pH值等。

酶活性
一般随着底物浓度的增加而增加,但在一定浓度范围内会达到最大值。

温度和pH
值也会影响酶的构象和活性,过高或过低的温度及异常的pH值都会影响酶的活性。

总之,酶作为生物体内化学反应的催化剂,发挥着重要的作用。

通过理解酶的
作用机理,可以更好地认识生物体内代谢的调控和调节机制,对于人类健康和医学研究具有重要意义。

酶的作用和作用机理

酶的作用和作用机理

酶的作用和作用机理
在生物化学领域中,酶是一类高效的催化剂,对生物体内各种生物化学反应起着至关重要的作用。

酶在细胞内起到了调控代谢途径、合成分子和分解废物等重要功能。

本文将探讨酶的作用与作用机理。

酶的作用
酶在生物体内参与了各个生物化学反应,可以加速反应速率,降低活化能,从而促进生物体的正常代谢。

以消化系统为例,唾液中的唾液淀粉酶可以催化淀粉分解成葡萄糖,使得食物中的多糖得以被吸收。

类似地,胃蛋白酶可以将蛋白质分解成氨基酸,以供生物体合成自身所需的蛋白质。

此外,酶还可以通过调控代谢路径来维持细胞内的稳态。

例如,ATP合成酶和ATP分解酶协调合成和分解ATP,保持细胞内ATP的水平,从而满足细胞对能量的需求。

酶的作用机理
酶的作用机理主要是通过诱导适当的环境条件,使得底物能够更容易地进入酶的活性中心,并促使反应发生。

酶的活性中心通常是一个具有特定结构的裂解活性相对较高的部分。

酶的活性中心与底物结合后形成酶底物复合物,而这个复合物的形成使得反应能够以更少的活化能发生。

此外,酶的活性会受到温度、pH值等环境条件的影响。

一般来说,酶对于适宜的温度和pH值会有最高的活性,当环境条件偏离适宜范围时,酶的活性会受到影响。

这也是为什么在一些生物学实验中,需要严格控制温度和pH值的原因。

总的来说,酶作为生物体内重要的催化剂,在调控细胞代谢、合成和分解各种生物分子等方面发挥着非常重要的作用。

通过了解酶的作用和作用机理,可以更好地理解生物体内种种生物化学过程的本质。

生物化学第9章酶作用机制和酶活性调节

生物化学第9章酶作用机制和酶活性调节
2)金属离子的催化作用:
通过结合底物为反应定向。 通过可逆的改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应。 通过静电稳定或屏蔽静电荷。
金属离子催化的例证:烯醇化酶
(二)酶具有高催化能力的原因
1、底物和酶的邻近效应(approximation)与定 向效应(orientation)
在酶促反应中,由于酶和底物分子之间的亲和性,底物分 子有向酶的活性中心靠近的趋势,最终结合到酶的活性中 心,使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应叫做 邻近效应。
酶分子中可作为酸碱催化的功能基团
影响酸碱催化反应的因素包括酸碱强度及质子 传递的速率。
His咪唑基的解离常数约6.0,咪唑基解离下来 的质子浓度与水中的[H+]相近,在中性条件下, 一半以酸形式存在,一半以碱形式存在;同时, 咪唑基接受质子和供出质子的速率十分迅速, 半衰期小于10-10秒。
通过Asp102、His57、Ser195组成的质子传递链, 使Ser195失去质子,生成强亲核基团-O-
底物结合(step 1), S195羟 基对底物羰基碳发动亲核进 攻。 (step 2). 底物羰基氧 洞
在His57帮助下,H2O对酯基 的羰基碳发动亲核进攻。同
1、酸碱催化(acid-base catalysis)
酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的 酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都 是广义的酸-碱催化方式。
广义酸-碱催化是指通过质子酸提供部分质 子,或是通过质子碱接受部分质子的作用,以 稳定过渡态,达到降低反应活化能的一种催 化机制。
所以,His是酶中最有效最活泼的一个催化功 能基团。
2、共价催化(Covalent catalysis)
共价催化包括亲核催化和亲电催化。但 由于参与共价催化的主要是亲核基团, 所以共价催化也称为亲核催化。

生物化学酶促反应动力学酶的作用机制和酶的调节讲课文档

生物化学酶促反应动力学酶的作用机制和酶的调节讲课文档

初速度
产 酶促反应速度逐渐降低

0
时间
酶促反应的时间进展曲线
第十二页,共165页。
v 在其他因素不变的情况下,底物浓度对反应速度的 影响呈矩形双曲线关系。
V
反 应 初 速 度
0
底 物 浓 度 [S]
反应初速度随底物浓度变化曲线
第十三页,共165页。
V Vmax
[S] 当底物浓度较低时
反应速度与底物浓度成正比;反 应为一级反应。
活性部位基团)
第五十六页,共165页。
(1) 非专一性不可逆抑制剂
①重金属离子 Ag+ 、 Cu2+ 、 Hg2+ 、 Pb2+ 、 Fe3+
高浓度时可使酶蛋白变性失活; 低浓度时对酶活性产生抑制。
——通过加入EDTA解除
第五十七页,共165页。
②烷化剂(多为卤素化合物)
H2N-CH-COOH CH2 SH
单分子反应:A P
双分子反应:A+B P+Q
第四页,共165页。
• 单分子反应
v = kc
• 双分子反应
v = kc1c2 c 、c1、c2 :反应物浓度(mol/l) k:比例常数/反应速率常数
第五页,共165页。
2.反应级数
能以v = kc表示,为一级反应; 能以v = kc1c2表示,则为二级反应; v 与反应物浓度无关,则为零级反应。
数。
[S]很大时, Vmax= k3[E] 。
k3表示当酶被底物饱和时,每秒钟每个酶分子转 换底物的分子数,
——又称为转换数、催化常数kcat kcat越大,酶的催化效率越高
第三十一页,共165页。
  1. 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
  2. 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
  3. 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。

酶作用机理和调节
一、选择题
⒈关于酶活性中心的描述,哪一项正确?()
A、所有的酶都有活性中心;
B、所有酶的活性中心都含有辅酶;
C、酶的必须基团都位于酶的活性中心内;
D、所有的抑制剂都是由于作用于酶的活性中心;
E、所有酶的活性中心都含有金属离子
⒉酶分子中使底物转变为产物的基团是指:()
A、结合基团;
B、催化基团;
C、疏水基团;
D、酸性基团;
E、碱性基团
⒊酶原的激活是由于:()
A、氢键断裂,改变酶分子构象;
B、酶蛋白和辅助因子结合;
C、酶蛋白进行化学修饰;
D、亚基解聚或亚基聚合;
E、切割肽键,酶分子构象改变
⒋同工酶是指()
A、辅酶相同的酶;
B、活性中心的必需基团相同的酶;
C、功能相同而分子结构不同的酶;
D、功能和性质都相同的酶;
E、功能不同而酶分子结构相似的酶
⒌有关别构酶的结构特点,哪一项不正确?()
A、有多个亚基;
B、有与底物结合的部位;
C、有与调节物结合的部位;
D、催化部位和别
构部位都位于同一亚基上;E、催化部位与别构部位既可以处于同一亚基也可以处于不同亚基上。

⒍属于酶的可逆性共价修饰,哪项是正确的?
A、别构调节;
B、竞争性抑制;
C、酶原激活;
D、酶蛋白和辅基结合;
E、酶的丝氨酸羟基磷酸化
⒎溶菌酶在催化反应时,下列因素中除哪个外,均与酶的高效率有关?()
A、底物形变;
B、广义酸碱共同催化;
C、临近效应与轨道定向;
D、共价催化;
E、无法确定
⒏对具有正协同效应的酶,其反应速度为最大反应速度0.9时底物浓度([S]0.9)与最大反应
旗开得胜速度为0.1时的底物浓度([S]0.1)二者的比值[S]0.9/[S]0.1应该为()
A、>81;
B、=81;
C、<81;
D、无法确定
⒐以Hill系数判断,则具负协同效应的别构酶()
A、n>1;
B、n=1;
C、n<1;
D、n≥1;
E、n≤1。

相关文档
最新文档