王镜岩-生物化学思维导图课件
考研复习王镜岩生物化学之糖化学
3糖化学
1 考试大纲
涉及课本第9、17、18、19、20、21、22、23章
（一）糖类
1 糖化学
2 英文名词解释/糖类分类
2.1 monosaccharide 单糖：书P326
2.2 oligosaccharide 寡糖
2.3 polysaccharide 多糖（同多糖和杂多糖及例子）
2.4 glycoconjugates 糖复合物
3糖类是地球上最丰富的有机化合物，根本来源是植物通过光合作用将二氧化碳和水转化为糖类。
4糖类的生物学作用（大题不考，小细节注意）。
5糖类：是多羟基醛、多羟基酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的多聚体。地球上数量最多的一类有机化合物，根本来源是绿色细胞进行光合作用。大多数糖类化合物只由碳，氢，氧三种元素组成，其实验式为Cn（H2O）m。根据碳原子数，可分为丙糖、丁糖、戊糖等；根据聚合度可分为单糖、寡糖、多糖。
6变旋现象：（Mutarotation）是环状单糖或糖苷的比旋光度由于其α-和β-端基差向异构体达到平衡而发生变化，即旋光度发生改变，最终达到一个稳定的平衡值的现象。变旋现象往往能被某些酸或碱催化。由于单糖溶于水后，即产生环式与链式异构体间的互变，所以新配成的单糖溶液在放置的过程中其旋光度会逐渐改变，但经过一定时间，几种异构体达成平衡后，旋光度就不再变化，这种现象叫变旋现象。
7旋光性：当光波通过尼科尔棱镜时，会出现一种物理现象，即只允许某一平面振动的光波通过，其它的光波都被阻断，这种光称为平面偏振光。当这种平面偏振光通过旋光物质的溶液时，光的偏振面会向右旋转一定的角度，则该物质称为右旋光性（以“+”表示）。同样道理，向左旋转的称为左旋光性（以“-”表示）。单糖等有机物是否有旋光性，与它的分子结构有关。如果分子内部结构是对称的（如具有对称面、对称中心、对称轴等），就没有旋光性；反之就有旋光性。生物体内存在的有机分子主要是由 C 、 H 、O、 N 四种元素组成的，其中只有 C 原子有可能形成不对称性。原因是 C
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
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3 1
生物化学讲义（2003）
孟祥红
绪论(preface)
一、生物化学(biochemistry)的含义：
生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。
生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。
1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。
2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体
内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。
3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复
杂。
二、生物化学的分类
根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化
从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。
糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。
三、生物化学的发展史
1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果
（1）化学方面
法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的
燃烧——生物有氧化理论的雏形
瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。
（2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。
（3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。
王镜岩生物化学知识点整理版
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第一章蛋白质化学
蛋白质的分子结构第二节
教学目标：个层次来描述，蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，4人们用包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又-氨基酸的结构通式和种氨基酸的名称、符号、结构、202.掌握α象或高构称级构结构级或分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。化学结构。二级以上的结初称3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。）。（conformation primary structure了解蛋白质结构与功能间的关系。4. ）一、蛋白质的一级结构（的insulin）年，英国科学家F. Sanger5.熟悉蛋白质的重要性质和分类首先测定了胰岛素（1953链组成，分链和一条B一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A蛋白质的分子组成第一节链内。、B链之间，另一个在A子中共有3个二硫键，其中两个在A降Edman蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是一、蛋白质的元素（化学）组成
降解是经典的化学方法，比较复杂。首、50%主要有C（～55%）H（6%Edman解和重组DNAN（19%～24%）、法。O～7%）、氨基酸组成分、、）（、S0%～4%。有些蛋白质还含微量的PFeCu分别作分子量测定、先要纯化一定量的待测蛋白质，、19%13%（～）末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋、I等。C-析、N-末端分析、、Zn、MnCo、Mo白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，因此，16%各种蛋白质的含氮量很接近，平均为。可以用定氮最后推断蛋白质的法来推算样品中蛋白质的大致含量。找出重叠片段，对照不同水解制成的两套肽段，法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较（g%）完整序列。重组DNA100=100g6.25 每克样品含氮克数××样品中蛋白质含量而是先要得到编码该种蛋白简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
王镜岩生物化学知识点整理版 2
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文案大全 第一章 蛋白质化学
教学目标：
1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素（化学）组成
主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino
acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（三）氨基酸的重要理化性质
1．一般物理性质
α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）
氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
第八章+脂类代谢（王镜岩考研生物化学）
第八章+脂类代谢（王镜岩考研生物化学）
第八章脂类代谢
(对应教材第28章，29章）
湖大生物学院
一、脂质的消化、吸收和传送
n1、脂类
–什么是脂类
生物体内通过弱极性或非极性溶剂抽提得到的不溶
于水的有机分子
李新梅
湖大生物学院16
人体内最重要
的脂肪酸
3
n
李新梅湖大生物学院
胰脂酶
n 李新梅湖大生物学院
脂肪的吸收和转运
–4、人体血浆中脂蛋白（第2章117-119页第29章292-294页）
n
（1）脂蛋白形式结构
–以图中乳糜微粒为例，在脂蛋白中，疏水脂类构成核心，外面围绕着极性脂和载脂蛋白，以增加溶解度。
n
n （n
n 李新梅湖大生物学院 n
–李新梅湖大生物学院
二、脂肪酸分解代谢
n 1、脂肪组织释放脂肪酸受激素的调控（脂肪
动员）
n （1）甘油三酯脂肪酶分解脂肪
–脂肪组织中脂肪颗粒的主要成分是三脂酰甘油–在激素作用下，甘油三酯脂肪酶被激活
–脂肪经甘油三酯脂肪酶降解生成脂肪酸和甘油
脂肪酸则转运到其他组织
甘油绝大部分经糖异生途径转化为葡萄糖；
李新梅湖大生物学院
甘油三酯脂肪酶
李新梅湖大生物学院
甘油三酯
n
李新梅湖大生物学院
李新梅湖大生物学院
（3）甘油的分解和糖异生
李新梅湖大生物学院
n (1)甘油糖异生经过哪些过程
–甘油→3-磷酸甘油→磷酸二羟丙酮→1,6-二磷酸果糖
↓
3-磷酸甘油醛↗→6-磷酸果糖→6-磷酸葡萄糖→葡萄糖
（2）催化的酶是哪些？
l 甘油磷酸激酶耗ATP
l 3-磷酸甘油脱氢酶磷酸丙糖异构酶
l 醛缩酶果糖二磷酸酶6-磷酸葡萄糖异构酶l 葡萄糖-6-磷酸酶
2n 李新梅湖大生物学院
β-氧化即每次从脂肪酸链上降解下来的是2碳单位 n （1）脂肪酸的活化
n
（2）脂酰CoA转运入线粒体基质
李新梅湖大生物学院
②肉碱穿梭系统的成员
肉碱脂酰转移酶I 膜间隙
肉碱脂酰转移酶II 基质
李新梅湖大生物学院
–n n
––（3）脂酰辅酶A的β氧化
第18章 蛋白质的合成与运转 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)
96 第十八章 蛋白质的合成与运转
第一节 概述
一、遗传密码
（一）定义：密码子、遗传密码字典
（二）基本特性
1.无标点：是连续阅读的，若插入或删除一个碱基，会使以后的读码发生错误，称为移码。
2.一般不重叠：只有少数基因的遗传密码是重叠的。
3.简并性：多数氨基酸有几个不同的密码子，只有色氨酸和甲硫氨酸仅一个密码子。编码相同氨基酸的密码子称为同义密码子。简并性可减少有害突变，也使DNA的碱基组成有较大的变化余地，在物种的稳定性上起一定作用。
4.摆动性：密码子的专一性主要由头两位碱基决定，第三位不重要，称为摆动性。反密码子上的I可与U、A、C配对，G可与U配对。
5.UAG,UAA,UGA不编码氨基酸，作为终止密码子，只能被肽链释放因子识别。AUG是起始密码子。
6.通用性：在各种生物中几乎完全通用，但发现线粒体有所不同，如人线粒体中UGA编码色氨酸。
二、核糖体
（一）结构
1.核糖体RNA：有很多双螺旋区，16S在识别起始位点中起重要作用。
2.核糖体蛋白：多数为纤维状，极少数球状。
3.结构模型：椭圆球状，两亚基结合面上有较大空隙，蛋白质的合成在此进行。大亚基上有两个转运RNA位点：氨酰基位点(A)和肽酰基位点(P)，还有一个水解GTP的位点。两个亚基的接触面上有信使RNA结合位点，核糖体上还有许多蛋白因子结合位点。
（二）多核糖体：由一个信使RNA与一些单个核糖体结合而成，呈念珠状。这样可以同时合成许多肽链，提高了翻译的效率。6个以上的多核糖体具有稳定的结构。
第二节 翻译的过程
一、准备
（一）肽链的合成是由氨基端向羧基端进行的，速度很快，大肠杆菌每秒可聚合20个氨基酸。信使RNA是从5’向3’翻译的。
（二）氨基酸的活化：由氨酰tRNA合成酶催化，分两步：
1. 形成氨基酸－AMP－酶复合物：氨基酸的羧基与5’磷酸形成高能酸酐键而活化。
2.转移：氨基酸转移到转运RNA3’末端，与3’或2’羟基结合。总反应为：
王镜岩生物化学全套讲义第一章糖类
第一章糖
一、 糖的概念
糖类物质是多疑基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生 物或聚合物。
据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose) □
还可根据碳层子数分为丙糖(triose), 丁糖(terose),戊糖(pentose)＞己糖(hexose)o
最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二疑丙酮)
由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类 是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多 人称之为碳水化合物。
二、 糖的种类
根据糖的结构单元数目多少分为：
(1) 单糖：不能被水解称更小分子的糖。
(2) 寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。
(3) 多糖：
均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、儿丁质(壳多糖)
不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等)
(4) 结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核昔酸 等
(5) 糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖昔
三、 糖类的生物学功能
(1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。
(2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。
(3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞 壁的主要成分。
(4) 细胞间识别和生物分子间的识别。
细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡 糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 2
红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。
第一节单糖
一、单糖的结构
1、 单糖的链状结构
确定链状结构的方法(葡萄糖)：
a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。
b. 与乙酸酊反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。
王镜岩生物化学讲义47页
第一章 绪论
一、生物化学的定义
二、生物化学研究的主要内容
三、生物化学在生命科学中的地位及其它学科中的作用：强调生化课的重要性
四、生物化学的学习方法
五、生物化学发展简史
六、生物化学的现状及其发展
七、 相关基础知识简介（生命的构成）
第二章 氨基酸与蛋白质的一级结构
一.蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质
1.酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是RNA，不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。
2.免疫系统：防御系统，抗原（进入“体内”的生物大分子和有机体），发炎。
细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。
体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（Ig）。
3.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。
4.运输和储存氧气：Hb和Mb。
5.激素：含氮类激素，固醇类激素。
6.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。
7.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。
8.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。
9.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。
10.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。
11.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。
二.构成蛋白质的元素
1.共有的元素有C、H、O、N，其次S、稀有P等
2.其中N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量。（凯氏定氮法）
三.结构层次
1.一级结构：AA顺序
2.二级结构：主干的空间走向
3.三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。
4.四级结构：多条肽链之间的作用。
§1.氨基酸 蛋白质的结构单位、水解产物
王镜岩生物化学知识点整理版 3
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第一章 蛋白质化学
蛋白质的分子结构第二节
教学目标：个层次来描述，蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，4人们用包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又-氨基酸的结构通式和种氨基酸的名称、符号、结构、202.掌握α象或高构称级构结构级或分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 化学结构。二级以上的结初称 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 ）。（conformation primary structure了解蛋白质结构与功能间的关系。4. ）一、蛋白质的一级结构（的insulin）年，英国科学家F. Sanger5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 首先测定了胰岛素（1953链组成，分链和一条B一级结构，有 51个氨基酸残基，由一条A 蛋白质的分子组成 第一节 链内。、B链之间，另一个在A子中共有3个二硫键，其中两个在A降Edman蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是一、蛋白质的元素（化学）组成
降解是经典的化学方法，比较复杂。首、50%主要有 C（～55%）H（6%Edman解和重组DNAN（19%～24%）、法。O～7%）、氨基酸组成分、、）（、S0%～4%。有些蛋白质还含微量的PFeCu分别作分子量测定、先要纯化一定量的待测蛋白质，、19%13%（～）末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋 、I等。C-析、N-末端分析、、Zn、MnCo、Mo白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，因此，16%各种蛋白质的含氮量很接近，平均为。可以用定氮最后推断蛋白质的法来推算样品中蛋白质的大致含量。 找出重叠片段，对照不同水解制成的两套肽段，法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较（g%） 完整序列。重组DNA100=100g6.25 每克样品含氮克数××样品中蛋白质含量而是先要得到编码该种蛋白简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
《生物化学》精要速讲 王镜岩版
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《生物化学》（ 第三版 ）精要速 览
第一章 绪论
一、生物化学的的概念：
生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理
学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：
1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及
生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主
要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：
1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含
有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢
过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，
能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，
从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重
要内容。
第二章 蛋白质的结构与功能
一、 氨基酸：
1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有 20
种，除脯氨酸为 α
亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为 Lα
氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的 R 基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8
种)；② 极性中
性氨基酸(7 种)；③ 酸性氨基酸(Glu 和 Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg 和 His)。