胃蛋白酶活力检验方法的改进
胃蛋白酶稳定性研究
胃蛋白酶（pepsin ）是脊椎动物胃液中最主要的蛋白酶。
一、性质
1、药用胃蛋白酶为粗酶制剂，外观为淡黄色粉末，有肉类特殊气味及微酸味，易溶于水，吸湿性强，水溶液呈酸性。
难溶于乙醇、氯仿、乙醚等有机溶剂中。
2、胃蛋白酶结晶呈针状或板状，经电泳可分出四个组分。
其组成元素除N、C、H、O、S外还有P、Cl。
分子量为34500，等电点为1.0，最适PH1.8左右。
3、结晶胃蛋白酶溶于70%乙醇和PH4.0的20%乙醇中，但在PH1.8-2.0时则不溶解。
在冷的磺基水杨酸中不沉淀，加热后可产生沉淀。
4、干燥胃蛋白酶较稳定，100℃加热10mim无明显失活。
在水中，于70℃以上或PH6.2以上开始失活，PH8.0以上则呈不可逆性失活。
在酸性溶液中较稳定，但在2mol/L以上的盐酸中也会慢慢失活。
5、胃蛋白酶对多数天然蛋白质底物都能水解，对肽键的专一性相当广，尤其容易水解芳香族氨基酸残基或具有大侧链的疏水性氨基酸残基形成的肽键，对羧基末端或氨基末端的肽键也容易水解。
胃蛋白酶对蛋白质的水解不彻底，其产物有胨、肽和氨基酸。
6、胃蛋白酶的最适温度为37～40℃。
生产上用作催化剂时常选用45℃，我国药典规定在37±0.1℃测定其活力。
二、质量标准 CP2005 活力：10000-15000u/g
按CP2010方法检测，每分钟能催化水解血红蛋白生成1μmol酪氨酸的酶量，为一个蛋白酶的活力单位。
胃蛋白酶合剂实训报告
一、实训背景胃蛋白酶合剂是一种常用的消化酶类药物，主要用于治疗消化不良、食欲不振、胃炎等消化系统疾病。
为了深入了解胃蛋白酶合剂的制备过程、作用机理以及临床应用，我们进行了为期一周的胃蛋白酶合剂实训。
本次实训旨在通过实验操作，提高我们对胃蛋白酶合剂的认识，培养我们的实验技能和临床思维。
二、实训目的1. 了解胃蛋白酶合剂的制备过程和原理；2. 掌握胃蛋白酶合剂的实验操作技巧；3. 学习胃蛋白酶合剂在临床上的应用；4. 提高自己的实验操作能力和团队协作精神。
三、实训内容1. 胃蛋白酶合剂的制备（1）原料准备：胃蛋白酶、胃酸、葡萄糖、防腐剂等。
（2）实验步骤：① 称取一定量的胃蛋白酶，加入适量的蒸馏水溶解；② 将溶解好的胃蛋白酶溶液与胃酸混合，搅拌均匀；③ 加入适量的葡萄糖，搅拌均匀；④ 加入防腐剂，搅拌均匀；⑤ 将混合液过滤，装入无菌容器中；⑥ 在一定温度下进行灭菌处理；⑦ 冷却至室温，即得胃蛋白酶合剂。
2. 胃蛋白酶合剂的作用机理胃蛋白酶合剂主要通过以下途径发挥作用：（1）促进蛋白质的消化：胃蛋白酶能将蛋白质分解为氨基酸，有利于食物的消化吸收；（2）促进胃液分泌：胃蛋白酶合剂可刺激胃壁细胞分泌胃酸，有助于食物的消化；（3）改善消化功能：胃蛋白酶合剂能改善消化不良、食欲不振等症状。
3. 胃蛋白酶合剂在临床上的应用（1）治疗消化不良：胃蛋白酶合剂可促进蛋白质的消化，改善消化不良症状；（2）治疗胃炎：胃蛋白酶合剂可促进胃液分泌，有助于胃炎的治疗；（3）辅助治疗其他消化系统疾病：胃蛋白酶合剂可辅助治疗慢性肠炎、慢性肝炎等消化系统疾病。
四、实训心得1. 通过本次实训，我深入了解了胃蛋白酶合剂的制备过程、作用机理和临床应用，提高了自己的专业知识水平。
2. 在实验操作过程中，我学会了如何正确使用实验仪器，掌握了实验操作的技巧，提高了自己的实验技能。
3. 通过与团队成员的协作，我学会了如何沟通、协调，提高了自己的团队协作精神。
蛋白酶酶活测定方法
蛋白酶酶活测定方法一、实验原理：一定条件下不仅能够水解蛋白质中的肽键，也能够水解酰胺键和酯键，因此可用蛋白质或人工合成的酰胺及脂类化合物作为底物来测定蛋白酶的活力。
本实验选用酪蛋白为底物，测定微生物蛋白酶水解肽键的活力。
酪蛋白经蛋白酶作用后，降解成相对分子质量较小的肽和氨基酸，在反应混合物中加入三氯醋酸溶液，相对分子质量较大的蛋白质和肽沉淀下来，相对分子质量较小的肽和氨基酸仍留在溶液中，溶解于三氯醋酸（TCA）溶液的肽的数量与酶的数量和反应时间成正比。
在280nm波长下测定溶液吸光度的增加，计算酶的活力。
一分钟内1mg牛血清蛋白（BSA）相当的非蛋白性Lowry试液显色物质的增量值定义为一个蛋白酶活性单位（IU）。
二、试剂配制：A溶液：含2%KCl，1%TrltonX-100的50mM磷酸盐缓冲溶液（pH 6.0）试样TG酶溶液：直接取发酵样12000rpm离心5min，取上清测定。
底物溶液：精确称取底物二甲基酪蛋白0.250g，加入50mM PB缓冲溶液（pH 6.0）10mL，常温搅拌30min使其溶解后备用。
三、操作步骤：1. 试样1）将底物溶液放入37℃恒温水浴中预热备用2）试管中加入试样TG酶溶液0.2mL后放入恒温水浴中，10min后加入已预热的底物溶液1mL，立即振荡混合，于37℃反应60min3）反应结束后，加入12% TCA溶液1mL，再于37℃反应30min，使反应终止4）20℃,3000rpm，20min离心后取上清备用。
2.空白1）试管中加入已预热底物溶液1mL，再加入12% TCA溶液1mL，振荡混合后，于37℃反应60min2）加入试样TG酶溶液0.2mL，振荡混合后，于37℃反应30min3）20℃,3000rpm，20min离心后取上清备用。
四、Lowry法显色反应试管中分别加入试样清液和空白清液各0.2mL，加入A溶液1mL，振荡混合后室温下放置10min，然后加入试剂B 0.1mL，振荡混合后，于37℃反，空白的吸应30min。
动物性蛋白质饲料胃蛋白酶消化率的测定
动物性蛋白质饲料
胃蛋白酶消化率的测定过滤法参考标准：GB/T17811-2008
一、适用范围
三、实验内容
3每个试样胃蛋白酶消化率测定结果保留三位有效数字。
误差来源及分析
附录2：盐酸标准溶液的配制与标定
参考标准：GB/T601-2002 1.盐酸标准溶液的配制
按下表的规定量取盐酸，注人1000mL水中，摇匀。
注意事项：
1.灼烧温度不能超过300度，当温度超过300度时无水碳酸钠分解，可将马福炉的温度调至250，等升温稳定后再调至280，或者将马福炉事先升温至280度，待稳定后再放入无水碳酸钠
2.无水碳酸钠的称量质量小于0.2g时要用十万分子之一天平称量。
3.混合指示剂为0.1%甲基红，0.1%溴甲酚绿，1：1混合。
4.滴定一定要滴到暗红色再煮沸，可事先根据大体浓度计算大约的滴定体积。
5.滴定终点到达之后一定是再次去煮不会变回绿色。
固定化胃蛋白酶的工艺优化
固定化胃蛋白酶的工艺优化∗周丽杰;张可佳;姜文杰;李智博;赵前程;祁艳霞【摘要】The technology of pepsin’s immobilization with alginate and chitosan was illustrated. The enzymatic properties of the immobilized and pepsin were studied to get the optirnum conditions. The result of optimal immobilization conditions showed that the concentration of sodium alginate was 0. 9%, the free enzyme diluted 10 times, concentration of CaCl2 was 3. 6%, crosslinking time was 1. 5 h. The recovery of the immobilized enzyme could reach 73. 42%. In addition, the immobilized enzyme activity could still be maintained 61. 20% after repeated use five times.%利用海藻酸钠-壳聚糖对胃蛋白酶进行固定化,以酶活回收率为指标,探讨不同的氯化钙浓度、固定化时间、游离胃蛋白酶稀释倍数、海藻酸钠浓度对固定化胃蛋白酶效果的影响。
采用响应面分析法进行固定化工艺优化。
结果表明：海藻酸钠浓度最佳固定化浓度为0．9%,游离酶稀释倍数为10倍,氯化钙浓度为3．6%,固定化时间为1．5 h,该条件下固定化酶的酶活回收率为73．42%,连续反应5次,相对酶活力仍为61．20%。
【期刊名称】《广州化工》【年(卷),期】2016(044)018【总页数】4页(P66-68,112)【关键词】海藻酸钠;壳聚糖;胃蛋白酶;固定化酶【作者】周丽杰;张可佳;姜文杰;李智博;赵前程;祁艳霞【作者单位】大连海洋大学食品科学与工程学院，辽宁省水产品加工及综合利用重点实验室，辽宁大连 116023;大连海洋大学食品科学与工程学院，辽宁省水产品加工及综合利用重点实验室，辽宁大连 116023;大连海洋大学食品科学与工程学院，辽宁省水产品加工及综合利用重点实验室，辽宁大连 116023;大连海洋大学食品科学与工程学院，辽宁省水产品加工及综合利用重点实验室，辽宁大连116023;大连海洋大学食品科学与工程学院，辽宁省水产品加工及综合利用重点实验室，辽宁大连 116023;大连海洋大学食品科学与工程学院，辽宁省水产品加工及综合利用重点实验室，辽宁大连 116023【正文语种】中文【中图分类】TS201胃蛋白酶是一种消化性蛋白酶，可将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。
胃蛋白酶比值参考范围
胃蛋白酶比值参考范围胃蛋白酶比值是指胃内的胃蛋白酶活性与胃液总蛋白质含量之比。
正常情况下，胃蛋白酶比值应该在一定范围内，这个范围可以作为判断胃蛋白酶活性的重要指标。
本文将对胃蛋白酶比值的参考范围进行详细介绍，以帮助人们更好地了解和利用这一指标。
胃蛋白酶是一种能够分解蛋白质的酶，主要存在于胃液中。
胃蛋白酶的活性受到多种因素的影响，包括饮食、胃酸分泌、胃内菌群等。
胃液中的总蛋白质含量则是反映胃黏膜状态和胃黏膜损伤程度的指标。
因此，胃蛋白酶比值可以综合反映胃黏膜的功能状态和胃黏膜损伤程度。
正常情况下，胃蛋白酶比值的参考范围为0.1-0.5。
这个范围是通过大量临床研究得出的，可以用于评估胃蛋白酶活性的正常程度。
具体来说，当胃蛋白酶比值在0.1以下时，说明胃蛋白酶活性较低，可能存在消化功能不良的问题；而当胃蛋白酶比值在0.5以上时，说明胃蛋白酶活性较高，可能存在胃黏膜损伤或炎症等问题。
胃蛋白酶比值的异常可能与多种胃部疾病相关。
例如，胃酸分泌减少或胃黏膜损伤可导致胃蛋白酶比值降低；而胃黏膜炎症、胃溃疡等则可导致胃蛋白酶比值升高。
因此，通过检测胃蛋白酶比值可以帮助医生判断患者的胃部疾病情况，并制定相应的治疗方案。
胃蛋白酶比值的检测方法比较简单，一般采用化学法或酶学法进行。
其中化学法主要是通过测定胃液中的总蛋白质含量和胃蛋白酶活性来计算比值；而酶学法则是直接测定胃蛋白酶活性，然后与总蛋白质含量进行比较。
两种方法在临床上都有一定的应用，医生会根据患者具体情况选择合适的检测方法。
除了胃蛋白酶比值，临床上还可以通过其他指标来评估胃黏膜功能和胃部疾病的情况。
例如，胃酸分泌功能测定、胃黏膜病理活检等都可以提供更为详细的信息。
因此，在临床上判断胃部疾病时，医生通常会综合考虑多个指标，以提高诊断的准确性。
胃蛋白酶比值是一种评估胃黏膜功能和胃部疾病的重要指标。
正常情况下，胃蛋白酶比值应该在0.1-0.5之间。
通过检测胃蛋白酶比值，可以帮助医生判断患者的胃部疾病情况，并制定相应的治疗方案。
从牛跟腱提取胶原胃蛋白酶含量检测方法
从牛跟腱提取胶原胃蛋白酶含量检测方法1. 引言胶原蛋白是人体中最丰富的蛋白质之一，它是构成肌肉、骨骼、皮肤和血管等重要组织结构的主要成分。
作为胶原蛋白的重要降解酶，胃蛋白酶在维持身体健康和促进组织修复过程中起着重要的作用。
准确测定胃蛋白酶导入体内的含量对于疾病预防、医学研究和食品安全等方面具有重要意义。
2. 胃蛋白酶的来源和作用胃蛋白酶是一种纤溶酶，可以在胃中进行消化作用。
它主要由胃部分泌，可以将蛋白质分解为肽段和氨基酸，从而提供给身体重建和组织修复所需的营养。
胃蛋白酶是一种丝氨酸蛋白酶，它的活性受酸碱度、温度和金属离子等多种因素的影响。
3. 牛跟腱中提取胶原和胃蛋白酶的方法为了准确测定牛跟腱中胃蛋白酶的含量，一种有效的方法是从牛跟腱中提取胶原和胃蛋白酶。
下面是一个简单的步骤：3.1 选择新鲜的牛跟腱，并将其清洗干净，去除杂质。
3.2 将牛跟腱切成小块，并在冷水中浸泡24小时，以充分溶解胶原蛋白。
3.3 通过蒸煮或压力煮的方式将牛跟腱煮熟，使胶原蛋白完全释放。
3.4 使用适当的酶处理剂，如胃蛋白酶的浓缩液，将胃蛋白酶从牛跟腱中提取出来。
4. 胃蛋白酶含量的测定方法目前，常用的测定胃蛋白酶含量的方法主要有两种：酶活力测定和蛋白质测定。
4.1 酶活力测定：该方法通过测定胃蛋白酶对某种特定底物（如某种蛋白质）的分解能力来确定胃蛋白酶的活性水平。
酶活性测定方法通常会使用颜色指示剂或荧光底物来测定底物分解产生的产物。
4.2 蛋白质测定：该方法通过测定胃蛋白酶分解的蛋白质在体外形成的肽段和氨基酸的含量来确定胃蛋白酶的含量。
常用的蛋白质测定方法包括比色法、紫外光谱法和氨基酸分析法等。
5. 个人观点和理解牛跟腱提取胶原胃蛋白酶含量检测方法是一项具有广泛应用价值的技术。
它不仅可以帮助我们了解胃蛋白酶在特定组织中的含量和活性水平，还有助于研究其在健康和疾病条件下的作用和机制。
通过准确测定牛跟腱中胃蛋白酶的含量，我们也可以为食品安全、药物研发和医学诊断等提供重要的参考依据。
酶制剂发酵产品检验—蛋白酶活力测定
❖ 不同种类的生物，分泌蛋白酶的种类和性质不同， 因此，利用外源蛋白质类物质的能力也不同。
人体内外源蛋白质的消化过程
❖ 食物中的大分子蛋白质经胃蛋白酶分解成 较小 分子的多肽经十二指肠分泌胰蛋白酶、糜蛋白酶 、羧肽酶和氨肽酶等分解成短链的肽和部分游离
子情境：酶制剂发酵产品检验- 蛋白酶活力测定
蛋白质：由20多种天然氨基酸通过肽键（―CO―NH― ）连接成为多肽，再由多肽聚合成生物大分子的物 质。 外源蛋白质—胞外蛋白酶 内源蛋白质—溶酶体中的蛋白酶
蛋白酶：催化蛋白质类化合物中肽键水解，分解蛋白 质生成胨、腙、多肽、氨基酸的一类酶的总称。
蛋白酶：催化蛋白质类化合物中肽键水解，分解蛋白 质生成胨、月示、多肽、氨基酸的一类酶的总称。
10
酪氨酸含量
（μg、K）
吸光度 （A540nm）
1
9
2
5
5
用紫外6 分光光度计测4 定其275nm吸光度，
绘制标7 准曲线，酪氨3 酸微克数（K）。
并计算6 K值。
2
步骤二、蛋白酶活性测定过程
酶2ml
1
2
3
空白
1、2、3、空白
酪蛋白
预热（5min） 40℃恒温水浴
1、2、3 1、2、3 1、2、3
氨基酸。
❖ 短链的肽经羧肽酶和氨肽酶分解成游离氨基酸。
❖ 外源蛋白质经上述消化器官内各种酶的协同作用 ，最后全部转变为游离氨基酸。
蛋白酶分类：按来源分类
（1）动物蛋白酶: 如胰蛋白酶、胃蛋白酶、凝乳酶 （2）植物蛋白酶： 木瓜蛋白酶：最适pH5-7，作用pH范围3-9 ； 最适温度
65℃，作用温度范围30-70℃，生成产物：氨基酸。 菠萝蛋白酶、无花果蛋白酶 （3）微生物蛋白酶： 霉菌蛋白酶、细菌蛋白酶
胃蛋白酶原检测方法学对比
[键入文字]
河南美凯生物科技有限公司
独家特色胃蛋白酶原（化学发光法产品系列）
不同方法学胃蛋白酶原检测原理
方法学 检测原理 操作步骤 反应模式 线性范围 干扰因素 检测结果
酶免 抗原抗体反应 繁琐 两步法 较窄 显色易受干扰，本底高，灵敏度低 半定量
免疫比浊 抗原抗体反应 简单 一步法 窄 浊度易受干扰，灵敏度低 半定量
时间分辨 抗原抗体反应 简单 一步法 宽 荧光易受环境影响，操作要求高 定量
化学发光 抗原抗体反应 简单 一步法 较宽 无 定量
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为了有利于山羊痘强毒的保存，在本试验中，利用美国ＶｒｉＴｉｓ ＡＤ２．０型小型冻干柜对山羊痘强毒进行了 冻干试验。现将试验情况报告如下： １试验材料 １．１毒种山羊痘强毒组织毒，本室保存 １．２山羊２—４齿龄健康山羊 １．３设备美国ＶｒｉＴｉｓ ＡＤ２．０型冻于机
２方法
２．１
毒种繁殖称取适量组织毒，加石英砂研磨后，用ＰＨ７．５的ＰＢＳ进行１０倍稀释，放４。Ｃ冰箱静置６—１２
定，其结果还有一定的误差；偶尔也会出现所测得的数据与厂家报告单不符，与２０００版《中国兽药典》规定的 范围也不吻合。当然这些操作都是严格按照药典提供的方法进行操作还是无法避免这些差异。为此我们也 将继续不懈努力，希望在日后的工作中争取早日找到突破口，一举攻破此项难题。
胃蛋白酶活力检验方法的改进＋
舒静，段艳萍 （中牧股份兰州生物药厂， 甘肃兰州７３００４６）
山羊痘强毒冻干试验＋
李 平，孔繁梅，张爱民，苏志堂，夏恋志 甘肃兰州
７３００４６）
（中牧股份兰州生物药厂，
［摘 要】
该试验利用本室保存的山羊痘强毒组织毒，经羊体复壮繁殖后，采集发痘组织，加入保护剂，选择适当的冻干
曲线进行冻干。冻干品外观良好，经２—４齿龄健康山羊体测定毒价，其ＩＤ５０＝１０。～／０．２ｍｌ。试验取得了较满意的结果。 ［关键词］ 山羊痘强毒；采毒；冻干；测毒
２．１
以１０９蛋白质为其质加０．２５／１０００胃酶酸性溶液量。将配制完毕的样品放入５０％。５２。Ｃ
的水浴锅中消化４小时，停止消化后吸取上清液，把沉淀放置于ｌＯｍｌ的量筒中，３０ ｍｉｎ沉淀在２ｍｌ以下即为
由于胃蛋性大；内层的颜色浅，较
为干燥，做出平行样后的结果经常没有可比性。 ２．２对于鸡蛋的选购是否新鲜无法作出准确的判定，即而对实验结果有决定性的影响。
Ｐｒｏｃｅ—ｅ———ｄｉｎｇｓ
ｏｆ
ｔｈ—ｅ—１０ｔｈ Ｓｙｍｐｏｓｉｕｍ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｂｒａｎｃｈ，Ｃｈｉｎｅｓｅ
Ａｓｓｏｃｉａｔｉ—ｏ—ｎ
ｏｆ Ａｎｉｍ——ａｌ——ａｎｄ Ｖ—ｅｔｅｒｉｎａｒｙ Ｓｃｉｅｎ—ｃ—ｅ
已完全掌握。
２．３
目前还存在一些无法克服的技术难题
如测定结果的不稳定性；同一批样品采用同样的方法进行测
＋作者简介：李平（１９７０～），工程师，生物制品检验及研究
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胃蛋白酶活力检验方法的改进
作者： 作者单位： 舒静， 段艳萍 中牧股份兰州生物药厂,甘肃,兰州,730046
本文链接：/Conference_6195466.aspx 授权使用：湖南化工职业技术学院(hnhgzyjs)，授权号：427ccadd-daab-4aff-aa89-9e0d0111c37a 下载时间：2010年10月12日
小时后，取上清液在山羊胸腹部皮内多点注射，每点接种０．５毫升。 ２．２采毒接种后３天左右开始出现痘疹，开始为红斑，１—２天后形成丘疹，待痘充分肿大，未溃破之时（接 种后约７—８天）进行采毒。具体做法：将羊屠宰后，消毒皮肤，剥离发痘部位羊皮，用剪刀将发痘组织与皮肤 剥离。收集发痘组织剪碎混合后，分装，低温冷冻保存。
１ １．１
瓶中。振摇１５ｒａｉｎ后放置备用。 １．２蛋白处理取两周以内的新鲜鸡蛋在水中煮沸ｌＯｍｉｎ，立即用冷水冷却，剥去卵壳与薄膜，去除蛋黄用 水洗净，用干燥的筛磨摸筛过并放在清洁的烧杯中，立即称取１０９放入小乳钵内加已经准备好的ｌＯＯｍｌ酸性 水研匀倒入三角瓶中，并将乳钵洗涤干净。 １．３样品的测定 胃酶的消化倍数。 ２旧的检验方法存在的问题
２．３
由于这种实验方法耗时长在消化过程中难免会有水温的忽高忽低，或受热不均匀等无法避免的因素，
也使实验结果受到严重影响。 样品测定的最终判定结果需要目测沉淀是否在２ｍｌ，可由于以上种种原因最终结果常常是有一个都没有或 一个以上“２ｍｌ”出现。从而导致此次实验失败。既浪费了大量的物力、人力又耽误了生产。所以在查阅了大 量的资料，作好充分的实验仪器和各种试剂的准备，经过反复多次的对比实验后，我们根据２０００版《中国兽 药典》启用了新方法。 ３新方法操作步骤如
胃蛋白酶系自健康的猪、羊或牛的胃黏膜中提取的，为白色或淡黄色的粉末，无霉败臭，有引湿性，易溶 于水，在５０℃～５２℃活力最大。在我厂主要用于培养基（肉肝胃酶消化汤）的制作。 多年来对原材料胃蛋白酶活力的检验一直沿用不精确的方法进行操作。 旧方法操作步骤 样品的调制 取胃蛋白酶０．２５９放人／Ｊ，孚Ｌ钵中，加ｌｇ氯化钠研匀加入酸性水是其定容在１０００ＩＩｌｌ容量
Ｘ
ＧＸ
ｎ）／（Ａ。×Ｇ×１０×１８１．１９）
式中Ａ——供试品的平均吸收度； Ａｓ——对照品的平均吸收度； Ｇｓ——对照品溶液每ｌｍｌ中含酪氨酸的量，ｂｔｇ； Ｇ——供试品的取样量，ｇ； ｎ——供试品的稀释倍数。
在上述条件下，每分钟能催化水解血红蛋白生成１ｂｔｍｏｌ酪氨酸的酶量，为一个蛋白酶活力单位。 这种新方法省时、省力，节约人力财力，很大程度上提高了实验结果的精确性，而且由于其操作方便快捷 对所来的样品可以做到随来随检，不会再影响到生产使用。
３．３
测定法取试管６支，其中３支各精密加入对照品溶液ｌｍｌ，另３支各精密加入供试品溶液ｌｍｌ，置３７℃
４－０．５℃水浴中，保温５分钟，精密加入预热至３７℃４－０．５℃的血红蛋白试液５ｍｌ，摇匀，并准确计时，在３７℃ －Ｉ－０．５℃水浴中反应１０分钟。立即精密加入５％三氯醋酸５ｍｌ，摇匀，滤过，取续滤液备用，另取试管２支，各 精密加入血红蛋白试液５ｍｌ，置３７ ｏＣ ４－０．５℃水浴中保温１０分钟，再精密加入５％三氯醋酸５ｍｌ，其中１支加 供试品溶液ｌｍｌ，另１支加上述盐酸溶液ｌｍｌ，摇匀，滤过，取续滤液，分别作为供试品和对照品的空白对照， 按分光光度法，在２７５ｎｍ波长处测定吸收度，算出平均值Ａｓ和Ａ。按下式计算： 每１含蛋白酶活力单位数＝（Ａ
３．１
对照品溶液的制备
精密称取经１０５
ｏＣ干燥１．５小时的卜酪氨酸０．５９，加盐酸溶液至１０００ｍｌ。
３．２供试品溶液的制备取本品适量（０．３／胃酶活力单位），精密称定，加入上述盐酸溶液至１０００ｍｌ。
＊作者简介：舒静（１９７５～），助理工程师，生物制品的检验和原材料化验
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中国畜牧兽医学会生物制品学分会第十次学术研讨会论文集