生物化学王镜岩第三章氨基酸课件

生物化学王镜岩(三版)单元测试蛋白质章节

生化单元复习题 2010版

1 生物化学单元测试二（蛋白质3～7章）

一、名词解释

1、必需氨基酸 2、氨基酸等电点（pI） 3、肽键 4、蛋白质的一级结构 5、二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、三级结构 9、四级结构 10、蛋白质变性与复性 11、蛋白质的沉淀作用 12、肽平面

二、填空题：

1. 谷氨酸的pK1 （α-COOH） =2.19， pK2 （α-NH3）=9.67， pK3 （R基） =4.25，其pI值应为（）。

2. 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（）、（）和（）；酸性氨基酸有（）和（）；组成蛋白质的氨基酸中含硫的氨基酸有（）和（）。能形成二硫键的氨基酸是（），分子量最小的氨基酸是（），具有羟基的氨基酸是（）和（），属于亚氨基酸是（）。不同蛋白质的含氮量较恒定，平均含量为（），如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为（）%

3. 蛋白质具有两性电离性质，当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质溶液的pH值称为蛋白质的（）。此时蛋白质其净电荷为0，此时它的溶解度最小。当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（）离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以（）离子形式存在，当pH

4. 蛋白质颗粒表面的（）和（）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。

5. 蛋白质存在的超二级结构的三种基本组合形式为（）、（）和（）。

6. 常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有氧化法和还原法，前者常用的试剂为（）；

法，后者常用的试剂为（）和（）。

[王镜岩生物化学第三版笔记]第十章氨基酸代谢

第十章氨基酸代谢

植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化

合物。

人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。

有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。

第一节蛋白质消化、降解及氮平衡

一、蛋白质消化吸收

哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。经上

述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。

被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。

肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。

二、蛋白质的降解

人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。

不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180

天，许多关键性的调节酶的t1/2 均很短。

真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：

一条是不依赖ATP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。

另一条是依赖ATP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶

体的红细胞中尤为重要。

泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与

人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。

三、氨基酸代谢库

食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）

混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。

氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。

肌肉中a.a占代谢库的50％以上。

肝脏中a.a占代谢库的10％。

肾中a.a占代谢库的4％。

血浆中a.a占代谢库的1～6％。

生物化学第三版王镜岩朱圣庚著

生物化学是研究生物体内生物分子构成、结构、性质以及各种生物过程中所涉及的化学反应机制的一门学科，是生物学和化学的交叉学科。《生物化学》第三版是一本全面系统地介绍生物化学的教材，由王镜岩、朱圣庚合作编写。本书以最新的生物化学研究成果为基础，全方位地解释了生物分子和生物过程的化学本质。

本书主要分为四部分。第一部分介绍生物大分子化学，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的结构、功能和代谢。第二部分介绍生物化学反应，包括代谢反应、能量转换、DNA复制、基因表达、信号转导等方面的内容。第三部分介绍生物分子的调控，包括酶的调控、基因调控和代谢通路调控等内容。第四部分介绍应用生物化学的研究方法和相关应用领域，包括蛋白质结晶学、分子生物学、蛋白质工程、药物研发等。

本书的特点是科学性强、实用性广、知识面广阔、系统性好。本书的语言通俗易懂，注重实用效益，适用于各种生物化学专业的学生和科研工作者。本书特别注重引导学生深入理解生物化学的基本概念和原理，帮助学生通过自主思考和讨论提高学习能力和科研能力。

本书的编写依托于作者多年的生物化学教学和科研经验，凝结了当代生物化学领域中的最新研究成果。本书不仅系统地介绍了现代生物化学的思路、基本概念和研究方法，而且涵盖了生物化学的前沿研究领域和相关应用领域。本书为广大生命科学专业的学生和从事生物化学研究和应用的教师、科研人员提供了一本权威、实用、系统、科学的教材。

总之，《生物化学》第三版是一本非常优秀的生物化学教材，可以帮助我们深入理解生命的本质和生命活动的化学本质，对于进一步发展生命科学和开展生物化学应用都具有非常重要的科学意义和实际意义。

生物化学(第三版)课后题答案王镜岩

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第一章糖类

习题

1．环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？[25=32]

解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。

2．含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体?[20；32]

解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是α-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、β-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。

糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4×4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16×2=32个。

3．写出β-D-脱氧核糖、α-D-半乳糖、β- L-山梨糖和β-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。

4．写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,α/β，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)

[A、β- D-f-Fru；B、α-L- p-Glc； C、R； D、S]

5. L7-葡萄糖的α和β异头物的比旋[αD20]分别为+112.2°和+18.70°。当α-D-吡喃葡糖晶体样品溶于水时，比旋将由+112.2°降至平衡值+52.70°。计算平衡混合液中α和β异头物的比率。假设开链形式和呋喃形式可忽略。[α异头物的比率为36.5%，β异头物为63.5%]

解：设α异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1－x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1－x)= 63.5%。

6．将500 mg糖原样品用放射性氰化钾（K14CN)处理，被结合的14CN—正好是0.193μmol，另一500 mg同一糖原样品，用含3% HCl的无水甲醇处理，使之形成还原末端的甲基葡糖苷。然后用高碘酸处理这个还原端成为甲基葡糖苷的糖原，新产生的甲酸准确值是347μmol。计算(a)糖原的平均相对分子质量.(b)分支的程度(分支点%)[(a)2.59×106; (b)11.24%]

王镜岩版生物化学总复习习题

生物化学各章复习题

第 3 章氨基酸

回答问题 :

1. 什么是蛋白质的酸水解、碱水解和酶水解，各有何特点？

2. 写出 20 种基本氨基酸的结构、三字母缩写和单字母缩写。

3. 甘氨酸、组氨酸和脯氨酸各有何特点？

4. 什么是氨基酸的等电点？写出下了列氨基酸的结构、解离过程，并计算等电点：缬氨酸、谷氨酸和精氨酸。

5. 在多肽的人工合成中，氨基酸的氨基需要保护，有哪些反应可以保护氨基？

6. Sanger 试剂、 Edman 试剂分别是什么？与氨基酸如何反应，此反应有何意义？

7. 试写出半胱氨酸与乙撑亚胺的反应，此反应有何意义？

8. 写出氧化剂和还原剂打开胱氨酸二硫键的反应。

9. 蛋白质有紫外吸收的原因是什么，最大吸收峰是多少？

10. 什么是分配定律、分配系数？分配层析的原理是什么？

11. 什么是 HPLC?

12. 课本 P156,15 题。

第 4 、 5 章蛋白质的共价结构，三维结构

一．名词解释：

单纯蛋白（举例），缀合蛋白（举例），辅基，配体，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，

肽平面（酰胺平面），谷胱甘肽（结构式），对角线电泳，完全水解，部分水解，同源蛋白质，不变残基，可变残基，

α - 螺旋 β - 折叠，膜内在蛋白，脂锚定膜蛋白，蛋白质的变性与复性，单体，同聚体，杂多聚蛋白

二．回答问题：

1. 试举例说明蛋白质功能的多样性？

2. 那些实验能说明肽键是蛋白质的连接方式？

3. 试述肽键的性质。

4. 试述蛋白质一级结构测定的策略。

5. 如何测定 N- 端氨基酸？

6. 图示胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、嗜热菌蛋白酶及胃蛋白酶的作用专一性。

王镜岩生物化学知识点整理版

王镜岩⽣物化学知识点整理版

教学⽬标:1、掌握蛋⽩质得概念、重要性与分⼦组成。

2、掌握α-氨基酸得结构通式与20种氨基酸得名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸得重要性质;熟悉肽与活性肽得概念。

3、掌握蛋⽩质得⼀、⼆、三、四级结构得特点及其重要化学键。

4、了解蛋⽩质结构与功能间得关系。

5、熟悉蛋⽩质得重要性质与分类

第⼀节蛋⽩质得分⼦组成

⼀、蛋⽩质得元素(化学)组成

主要有C(50%～55%)、H(6%～7%)、O(19%～24%)、N(13%～19%)、S(0%～4%)。有些蛋⽩质还含微量得P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。

各种蛋⽩质得含氮量很接近,平均为16%。因此,可以⽤定氮法来推算样品中蛋⽩质得⼤致含量。

每克样品含氮克数×6、25×100=100g样品中蛋⽩质含量(g%) ⼆、蛋⽩质得基本组成单位——氨基酸

蛋⽩质在酸、碱或蛋⽩酶得作⽤下,最终⽔解为游离氨基酸(amino acid),即蛋⽩质组成单体或构件分⼦。存在于⾃然界中得氨基酸有300余种,但合成蛋⽩质得氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现得就是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定得就是苏氨酸(1938年)。(三)氨基酸得重要理化性质

1.⼀般物理性质

α-氨基酸为⽆⾊晶体,熔点⼀般在200 oC以上。各种氨基酸在⽔中得溶解度差别很⼤(酪氨酸不溶于⽔)。⼀般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

芳⾹族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能⼒,Tyr、Trp得吸收峰在280nm,Phe在265 nm。由于⼤多数蛋⽩质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋⽩质溶液280nm得光吸收值,就是分析溶液中蛋⽩质含量得快速简便得⽅法。2.两性解离与等电点(isoelectric point, pI)

氨基酸在⽔溶液或晶体状态时以两性离⼦得形式存在,既可作为酸(质⼦供体),⼜可作为碱(质⼦受体)起作⽤,就是两性电解质,其解离度与溶液得pH有关。

王镜岩生物化学名词解释

生物化学名词解释

1.氨基酸：它是一种有机化合物，含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基（-COOH），氨基通常在碳上相互连接。氨基酸是蛋白质的组成部分

2.必需氨基酸（essentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

3.非必需氨基酸：指人类（或其他脊椎动物）可以从简单的前体合成的氨基酸，无需从食物中获取。

4.等电点（pi,isoelectricpoint）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的ph值。

5.茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（黄色与脯氨酸和羟脯氨酸）。

6.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

7.离子交换柱：使用离子交换树脂作为支撑剂的色谱技术。8.透析：一种分离纯化技术，利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，将蛋白质从无机盐和单糖等其他小分子物质中分离出来。

9.凝胶过滤层析（gelfiltrationchromatography，gpc）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

10.亲和色谱法：一种色谱技术，通过使用与特定配体共价连接的色谱介质，分离目标蛋白质或其他能够特异性结合蛋白质混合物中配体的分子。

11.高压液相层析（hplc）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

12.凝胶电泳：在凝胶介质中电场作用下分离纯化蛋白质或核酸的技术。

13.sds-聚丙烯酰氨凝胶电泳（sds-page）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。sds-page只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。14.等电聚焦电泳（ief）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个ph梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pi）处，即梯度为某一ph时，就不再带有净的正或负电荷了。 15.双向电泳：等电聚焦电泳与SDS-PAGE相结合，即先分离等电聚焦电泳（根据PI），然后分离SDS-PAGE（根据分子大小）。通过染色获得的电泳图谱是二维蛋白质图谱。

王镜岩《生物化学》名词解释(打印版)

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1.氨基酸〔〕：是含有一个碱性氨基〔2〕和一个酸性羧基()的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。

2.必需氨基酸〔〕：指人〔或其它脊椎动物〕〔赖氨酸，苏氨酸等〕自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

3.非必需氨基酸〔〕：指人〔或其它脊椎动物〕自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。

4.等电点〔〕：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移〔分子的静电荷为零〕的值。

5.茚三酮反响〔〕：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反响生成紫色〔与脯氨酸及羟脯氨酸反响生成黄色〕化合物的反响。

6.层析〔〕:按照在移动相和固定相〔可以是气体或液体〕之间的分配比例将混合成分分开的技术。

7.离子交换层析〔〕：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。

8.透析〔〕：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种别离纯化技术。

9.凝胶过滤层析〔，〕：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小别离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

10.亲合层析〔〕：利用共价连接有特异配体的层析介质，别离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

11.高压液相层析〔〕：使用颗粒极细的介质，在高压下别离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

12.凝胶电泳〔〕：以凝胶为介质，在电场作用下别离蛋白质或核酸的别离纯化技术。

13聚丙烯酰氨凝胶电泳〔〕：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小别离的。

14.等电聚焦电泳〔〕：利用一种特殊的缓冲液〔两性电解质〕在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点〔〕处，即梯度为某一时，就不再带有净的正或负电荷了。

15.双向电泳〔〕：等电聚焦电泳和的组合，即先进展等电聚焦电泳〔按照〕别离，然后再进展〔按照分子大小别离〕。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

王镜岩生物化学知识点整理版 2

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文案大全第一章蛋白质化学

教学目标：

1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。

3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。

4.了解蛋白质结构与功能间的关系。

5.熟悉蛋白质的重要性质和分类

第一节蛋白质的分子组成

一、蛋白质的元素（化学）组成

主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。

每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）

二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸

蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino

acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。

（三）氨基酸的重要理化性质

1．一般物理性质

α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）

氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。

《生物化学》王镜岩(第三版)课后习题解答

第一章糖类

提要

糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。

多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。

单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。

单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，那么属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反响经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。