第一章 蛋白质组成及结构
生物化学 2
第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：主要由C、H、O、N、S等元素组成，有些还含有少量P和金属元素Fe、Cu、Zn等。
其中各种蛋白质平均含N量占整个分子量16%,即1gN→6.25g蛋白质；2.蛋白质的基本组成单位--氨基酸。
氨基酸结构：除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸。
分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸）。
理化性质：○1、两性解离○2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质○3、氨基酸可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
3.标准氨基酸的结构特点：由C、H、O、N、S等元素组成的含氨基的有机酸，它们都是α-氨基酸，它们含有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，一个氢离子，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。
4.酸性氨基酸：侧链含有羧基；包括天冬氨酸、谷氨酸。
碱性氨酸：侧链含有氨基、胍基，咪唑基；赖氨酸、精氨酸，组氨酸。
芳香族氨基酸：含有疏水性较强的苯基、酚基和吲哚基；包括苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸。
5.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，在酸性溶液与H+结合成带正电的阳离子（—NH3+），也可在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电的阴离子（—COO—），因此氨基酸为两性电解质。
6氨基酸的等电点：在某溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性粒子，呈电中性，此溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
7.肽键的形成：两分子氨基酸，其中一分子氨基酸的α-羟基和另一分子氨基酸的α-氨基脱去一分子水，缩合成肽，在该物质中连接两分子氨基酸的酰胺键极为肽键。
8肽的概念：氨基酸残基通过肽键连接成肽。
9.蛋白质的理化性质：○1、两性电离的性质和具有等电点；○2、胶体性质；○3、蛋白质的空间结构破坏会引起变性、同时还可能引起沉淀；蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。
10.丙酮沉淀：在0—4℃的低温下，用10 倍于蛋白质量的丙酮，使之沉淀，沉淀后立即分离丙酮，否则蛋白质会变性。
浙科版高中生物必修一第一章第3节蛋白质
【标准解答】选C。甲虽然也有氨基和羧基，并
且连接在同一个碳原子上，但氨基酸的结构通
式中连接氨基和羧基的碳原子同时还连接着一
个H，而甲中没有H，所以甲不是构成蛋白质的
氨基酸，即甲没有R基团，同时也说明含有氨基
和羧基的化合物不一定是构成蛋白质的氨基酸。
丁是构成蛋白质的氨基酸，其R基团中含有羧基。
【误区警示】本题易错选D项。构成生物
小结 :脱水缩合过程及分析
3.氨基酸脱水缩合的过程
【警示钟】有关氨基、羧基、R基团的常见书写错误 (1)正确书写格式:-NH2、-COOH、-R。 (2)避免两种错误书写格式: ①写为NH2、COOH、R;
②写为NH3、HCOOH等。
【学而后思】
(1)某氨基酸的R基团为-C3H7,则该氨基酸的分子
式是什么?
提示:C5H11O2N。
(2)10个氨基酸缩合成两条肽链时,形成几个肽键,
脱去几分子水?
提示:8,8。
(2)过程分析
①脱水缩合部位：一个氨基酸氨基中的—H和另一个
氨基酸羧基中的—OH。
②脱水缩合的主要产物是多肽，其他产物是水。
③连接氨基酸与氨基酸之间的化学键是肽键，表示为
或—CO—NH—。
提示:强酸、强碱、重金属盐破坏了蛋白质分子的空间结
构,蛋白质变性失活。
蛋白质的主要理化性质 1.两性：因为蛋白质分子中具有—NH2和—COOH，
所以蛋白质具有酸、碱两性。
2.盐析：加入浓的无机盐溶液可使蛋白质从溶
液中沉淀出来，这个现象叫盐析。
3.变性：
(1)概念：蛋白质在一定的物理或化学因素的影
氨基酸数目不同 不相同 。原因：___________________ 判断：________ 。
蛋白质的分子结构
别构效应 蛋白质一级结构与功能的关系 核酸结构与功能的关系 抗体结构与免疫性
一、蛋白质的一级结构
蛋白质一级结构又称化学结构（primary structure）， 是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位臵，肽链中氨基 酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它 决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全部 信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 （一）肽键与肽平面 肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨 基脱水缩合形成的酰胺键(一CO—NH一)，属共价键。肽键是蛋 白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易受破坏。
A. α-α B. β-α-β C. β-β-β(Rossmann pleat) D. β-meander E. Greek key
（三）蛋白质的三级结构与构象
蛋白质的三级结构（tertiary structure）是指蛋 白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。包括形成主 链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。 也就是一条多肽链的完整的三维结构。
β—折叠结构图
β-转角
β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构， 其结构特征为： (1)主链骨架本身以大约180°回折; (2)回折部分通常由四个氨基酸残基构成; (3）构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。虽相 对没有规律性排布，但是其同样表现重要生物学功用，但 习惯称为“无规卷曲”。 酶的功能部位常包含此构象，灵活易变。
二、蛋白质的空间结构
（一）蛋白质二级结构与结构域
1、α-螺旋 螺旋结构是指蛋白质肽链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白质 中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。α—螺旋结构的 特点如下： (1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋 上升一圈，螺距为0.54nm，每个残基上升0.15nm,螺旋半径0.23nm； (2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键 (hydrogen bond)，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部 肽键都可形成氢键，是维持α—螺旋结构稳定的主要次级键。
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
蛋白质的基本组成单位---氨基酸
第一章蛋白质第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸（一）氨基酸的种类蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
2 蛋白质的结构和功能
目录
二、蛋白质的二级结构
指肽链的主链在空间的 排列，或规则的几何走
向、旋转及折叠。它只
涉及肽链主链的构象及 链内或链间形成的氢键， 并不涉及到氨基酸侧链 R基团的构象。
蛋白质的二级结构类型
α－螺旋结构 β－折叠结构 β-转角 无规卷曲
(1) -螺旋
Pauling和Corey于 1965年提出。
（2） -折叠
也叫 -结构或 -构象，
它是蛋白质中第二种最常见 的二级结构。是一种肽链相
当伸展的结构。肽链按层排 列，依靠相邻肽链上的羰基
和氨基形成的氢键维持结构
的稳定性。肽键的平面性使 多肽折叠成片，氨基酸侧链 伸展在折叠片的上面和下面。
-折叠的特点：
①在-折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，
肽键的特点：
C O
反式
N
H
O
顺式
H N
C
C—N单键键长为0.149nm， C=N双键键长为0.127nm 肽键中Ｃ－Ｎ键长为0.132nm，具有部分双
键性质，不能自由旋转；
有顺反二型，与C-N相连的H、O均为反式，
形成肽键平面。
肽键平面示意图
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure)
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，即它的化学结构。
二级结构：指借助主链(不包括侧链)的氢键形成的具有周期性的构象。
三级结构：指1条肽链(包括主链和侧链)完整折叠而形成的构象。
四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。
超二级结构和结构域是在蛋白质二级和三级结构之间的两个层次。
超二级结构：指相邻的二级结构单元，在侧链基团次级键的作用下彼此靠近而形成的规则的聚集结构。
结构域：指在1条肽链内折叠成的局部结构紧密的区域。
组成四级结构的多肽链称为蛋白质的亚基，多个亚基组成的蛋白质为寡聚蛋白质1 维持蛋白质分子构象的作用力，主要包括氢键、疏水性相互作用、范德华引力、离子键和二硫键。
2 二级结构主要包括下面几种基本类型 (一) α—螺旋 (二)β折叠(三)转角 (四) β突起 (五)卷曲 (六)无序结构3 β折叠有两种类型，1种是平行式，1种是反平行式。
反平行折叠在能量上更稳定。
4 转角主要分两类：β转角和γ转角。
转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用。
5 常见的3种超二级结构单元为：αα ββ，βαβ。
6 结构域不仅仅是折叠单位和有一定功能的结构单位，还是一个遗传单位7结构域可以分为4种类型：反平行α，平行α/β，反平行β，不规则的小结构1、多肽链的折叠过程天然蛋白质是多肽链合成后经折叠而形成的热力学上稳定的构象。
多肽链的折叠是一自发过程..人们现已提出了一些多肽链的折叠模型,大致可以分为二类。
一种模型认为多肽链的折叠是逐步进行的，先形成一种稳定的二级结构作为核心，然后二级结构的氨基酸侧链进一步发生交互作用，扩大成天然三维结构；另一种模型提出，多肽链可能由于其疏水侧链的疏水交互作用而突然自发折叠，形成一种含二级结构的紧密状态，最后调整成天然结构。
这两种模型看来不是排斥的，有些多肽链的折叠可能以其中之一为主，有些多肽链的折叠兼而有之。
在这两种情况下，超二级结构的形成都可能起着导引作用，弱键则做最后的热力学上的调整。
医学生物化学重点及题库100页
医学生物化学重点及题库第一章蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。
二、氨基酸1．结构特点2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类3．理化性质：⑴等电点（isoelectric point,pI）⑵紫外吸收⑶茚三酮反应三、肽键与肽链及肽链的方向四、肽键平面(肽单位)五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
结构概念及稳定的力。
六、蛋白质一级结构与功能的关系1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构2．一级结构与功能的关系3．蛋白质的空间结构与功能的关系4．变构效应（allosteric effect）5．协同效应(cooperativity)七、蛋白质的理化性质1．两性解离与等电点2．蛋白质的胶体性质3．蛋白质的变性(denaturation)4．蛋白质的沉淀5．蛋白质的复性(renaturation)6．蛋白质的沉淀和凝固7．蛋白质的紫外吸收8．蛋白质的呈色反应八、蛋白质的分离和纯化1．盐析(salt precipitation)2．有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理3．透析(dialysis)4．电泳(electrophoresis)5．层析(chromatography)6．超速离心(ultracentrifugation)练习题一、选择题1．组成蛋白质的特征性元素是：A．C B．H C．O D．N E．S2．下列那两种氨基酸既能与茚三酮反应又能在280nm发生紫外吸收峰？A．丙氨酸及苯丙氨酸B．酪氨酸及色氨酸C．丝氨酸及甘氨酸D．精氨酸及赖氨酸E．蛋氨酸及苏氨酸3．下列何种物质分子中存在肽键？A．粘多糖B．甘油三酯C．细胞色素CD．tRNA E．血红素4．如下对蛋白质多肽链的叙述，何者是正确的？A．一条多肽链只有1个游离的α-NH2和1个游离的α-COOHB．如果末端氨基与末端羧基形成肽链，则无游离的-NH2和-COOHC．二氨基一羧基的碱性氨基酸，同一分子可与另两个氨基酸分别形成两个肽键D．根据游离的-NH2或-COOH数目，可判断存在肽链的数目E．所有蛋白质多肽链除存在肽键外，还存在二硫键5．蛋白质分子的一级结构概念主要是指：A．组成蛋白质多肽链的氨基酸数目B．氨基酸种类及相互比值C．氨基酸的排列顺序D．二硫键的数目和位置E．肽键的数目和位置6．下列何种结构不属蛋白质分子构象？A．右手双螺旋B．α-螺旋C．β-折叠D．β-转角E．无规则转曲7．在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括：A．氢键B．二硫键C．离子键D．磷酸二酯键E．疏水基相互作用8．下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的？A．由两个或两个以上亚基组成B．参于形成四级结构的次级键多为非共价键C．四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系D．组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的E．所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性9．血红蛋白与氧的结合能力（氧饱和度）与氧分压的关系呈S型曲线，与下列何种因素有关？A．变构效应B．蛋白质分子的化学修饰C．血红蛋白被其它物质所激活D．亚基发生解离E．在与氧结合过程中，血红蛋白的一级结构发生变化10．在什么情况下，一种蛋白质在电泳时既不向正级移动，也不向负极移动，而停留在原点？A．发生蛋白质变性B．与其它物质结合形成复合物C．电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同D．电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pIE．电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pI11．在三种蛋白质里，它们的pI分别为a=4.15、b=5.02、c=6.81，分子量接近。
蛋白质的基本结构单位——氨基酸
Ala
Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile
A
R N D C Q E G H I
亮氨酸（leucine）
赖氨酸(lysine) 甲硫氨酸 （methionine） 苯丙氨酸 （phenylalanine） 脯氨酸（proline） 丝氨酸（serine） 苏氨酸（threonine） 色氨酸（tryptophan） 酪氨酸（tyrosine） 缬氨酸（valine）
5.1 Their R groups contain guanidino, amino, imidazole groups respectively. 5.2 The side chain of His can be positively or uncharged depending on the local environment near pH 7.0
has an imino group in proline) bonded to the same carbon atom, designated as the -carbon.
Each has a different side chain (or R group, R=―Remainder of the molecule‖). The -carbons for 19 of them are asymmetric (or chiral),
芳香族aa (3) 杂环族aa (2)
Tyr
Trp His
Pro
脂肪族氨基酸
aliphatic R groups
— 一氨基一羧基氨基酸 （甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）
—羟基氨基酸：（丝氨酸、苏氨酸）
—含硫氨基酸： （半胱氨酸、甲硫氨酸）