高中生物中酶的总结

高中生物中酶的总结
高中生物中酶的总结

高中生物中酶的总结

酶是活细胞内产生的一类具有生物催化作用的有机物。绝大多数酶是蛋白质,少数种类的RNA也具有生物催化作用。

酶都是在细胞内合成的。蛋白质类酶是在细胞内的核糖体上合成的,而具有催化作用的RNA是以DNA为模板转录而成的。对于病毒这类不具有细胞结构的生物,其结构内一般不含有酶,也不能进行独立的新陈代谢作用。

细胞是生物体进行生命活动的主要场所,生物体内的化学反应也主要发生在细胞内,所以大多数酶在细胞内催化化学反应,例如:解旋酶、RNA聚合酶、转氨酶、固氮酶等;被分泌到细胞外的酶在细胞外发挥催化作用。例如:人体消化道内的唾液淀粉酶、胃蛋白酶、肠脂肪酶、胰麦芽糖酶、肠肽酶等。

酶催化反应的反应速度比非催化反应高108~1020倍,比其他催化反应高107~1013倍。例如:过氧化氢酶和Fe相比,过氧化氢酶的催化效率要高许多。

一种酶只能催化一种化合物或一类化合物的化学反应,这就是酶作用的专一性。通常把酶作用的物质称为该酶的底物。所以也可以说一种酶只作用于一种或一类底物。例如:淀粉酶只能催化淀粉的水解,对蔗糖则不起作用。二肽酶可以水解由任何两种氨基酸组成的二肽。

一般的催化剂在一定的条件下会因中毒而失去催化能

力,而酶较其他催化剂更加脆弱,更易失去活性。凡使蛋白质变性的因素,如高温、低温以及过酸和过碱,都能使酶破坏而完全失去活性。所以,酶作用一般都要求比较温和的条件,如常温、常压、接近中性的酸碱度等。

酶的种类很多,现巳鉴定出3000种以上的酶,其中不少已得到酶的结晶。人们相继弄清了多种酶的结构及作用机理。随着酶学理论研究的不断深入,必将对生命的探索作出更大的贡献。

根据酶的合成与代谢物的关系,人们把微生物细胞内的酶分为组成酶和诱导酶两类。组成酶是微生物细胞内一直存在的酶,或者说是天然存在的酶,它们的合成只受遗传物质的控制,它们的含量较为稳定,受外界的影响很小。而诱导酶是指当细胞中加入特定的诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显著增高。例如,在用葡萄糖和乳糖作碳源程序的培养基上培养大肠杆菌,开始时,大肠杆菌只能利用葡萄糖而不能利用乳糖,只有当葡萄糖被消耗完毕后,大肠杆菌才开始利用乳糖。这个实验表明,大肠杆菌分解葡萄糖的酶是组成酶,分解乳糖的酶不是组成酶,而是在乳糖诱导下合成的诱导酶。

影响酶促反应速度的因素比较多,下面就底物浓度、pH、温度三个方面的影响进行复习。影响酶促反应速度的因素底物浓度的改变,对酶反应速度的影响比较复杂。在一

定的酶浓度下当底物浓度较低时,反应速度与底物浓度的关系呈正比关系;随着底物浓度的增加,反应速度不再按正比升高;如果再继续加大底物浓度,反应速度却不再上升,趋向一个极限。 pH对酶反应速度的影响大部分酶的活力受其环境pH的影响,在一定pH下,酶促反

应具有最大速度,高于或低于此值,反应就会下降,通常称此pH为酶的最适pH。不同酶的最适pH不同。例如:胃蛋白酶的最适pH为~,胰蛋白酶的最适pH为~,唾液淀粉酶的最适pH为等。动物酶多在~之间,植物及微生物多在~之间,但也有例外。如:真菌的最适pH为~,多数细菌的最适为~,放线菌的最适在~。pH影响酶活性的主要原因是:过酸、过碱影响了酶分子的结构,甚至使酶变性失活。应该注意的是,酶在试管中的最适pH与它在正常细胞中的生理pH值并不一定完全相同。这是因为一个细胞内可能会有几百种酶,不同的酶对此细胞内的生理pH的敏感性不同;也就是说此pH对一些酶是最适pH,而对另一些酶则不是,不同的酶表现出不同的活性。这种不同对于控制细胞内复杂的代谢途径可能具有很重要的意义。

不同的温度对活性的影响不同,但都有一个最适温度。在最适温度的两侧,反应速度都比较低。温度对酶促反应的影响包括两方面:一方面是当温度升高时,反应速度也加快,这与一般化学反应相同。另一方面,随温度升高而使酶逐步

变性,即通过减少有活性的酶而降低酶的反应速度。在低于最适温度时,前一种效应为主,在高于最适温度时,则后一种效应为主,因而酶活性丧失,反应速度下降。在制备培养基的过程中,可采用高温对培养基进行灭菌,主要是破坏了微生物体内的酶的活性。采用高温灭菌在医学和生活实践中都有较广泛的应用。在低温的条件下,酶的活性降低,但酶分子的结构一般还会发生改变。所以,人们可以选择在低温下保存酶。在生活实践中人们也经常选择在低温下较长时间保存食品。

生物化学总结

名词解释: 1.糖:糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成,其分子式是(CH2O)n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖:凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖:是由单糖缩合而成的短链结构(一般含2~6个单糖分子) 4.多糖:有许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量大,在水中不能成真溶液,均无甜味,无还原性。有旋光性,无变旋现象。 5.构象:在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型:在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象:当一种旋光异构体,如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象,叫做变旋现象。 8.旋光性:当光通过含有某物质的溶液时,使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类:是脂肪及类脂的总称,其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值:完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用:脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败:脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中,受到空气的作用,游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸,产生难闻的恶臭味,称之酸败。13.酸值:中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数,称为酸值(酸价),可表示酸败的程度。 14.卤化作用:油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应,生产卤代脂肪酸,称为卤化作用。 15.碘值:100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价(碘化值),可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化:Ni的作用下,甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应,油脂被饱和,液态变为固态,可防止酸败。 17.必须脂肪酸:多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素,不能自身合 成,需从食物摄取,故称必需脂酸。 18.维生素(vitamin):是机体维持正常生理功能所必需,但在体内不能合成或合成量很少,必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19:维生素原:本身不是维生素,但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸(nucleic acid):是含有磷酸基团的重要生物大分子,因最初从细胞核分离获得,又具有酸性,故称为核酸。 21.核苷:碱基和核糖(脱氧核糖)通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷(脱氧核苷)。 22.核苷酸:核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。 23. DNA一级结构:指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序(碱基排列顺序) 24.DNA的变性:有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力,使核酸分子的空间结构改变,从而引起核酸理化性质和生物学功能改变,这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值:变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸收

高一生物实验报告大全

高一生物实验报告大全 实验一观察DNA和RNA在细胞中的分布 实验原理:DNA 绿色,RNA 红色 分布:真核生物DNA主要分布在细胞核中,线粒体和叶绿体内也含有少量的DNA;RNA主要分布在细胞质中。 实验结果:细胞核呈绿色,细胞质呈红色。 实验二物质鉴定 还原糖+ 斐林试剂砖红色沉淀 脂肪+ 苏丹III 橘黄色 脂肪+ 苏丹IV红色 蛋白质+ 双缩脲试剂紫色反应 1、还原糖的检测 (1)材料的选取:还原糖含量高,白色或近于白色,如苹果,梨,白萝卜。 (2)试剂:斐林试剂(甲液:0.1g/mL的NaOH溶液,乙液:0.05g/mL的CuSO4溶液),现配现用。 (3)步骤:取样液2mL于试管中→加入刚配的斐林试剂1mL(斐林试剂甲液和乙液等量混合均匀后再加入)→水浴加热2min左右→观察颜色变化(白色→浅蓝色→砖红色) ★模拟尿糖的检测 1、取样:正常人的尿液和糖尿病患者的尿液 2、检测方法:斐林试剂(水浴加热)或班氏试剂或尿糖试纸 3、结果:(用斐林试剂检测)试管内发生出现砖红色沉淀的是糖尿病患者的尿液,未出现砖红色沉淀的是正常人的尿液。 4、分析:因为糖尿病患者的尿液中含有还原糖,与斐林试剂发生反应产生砖

红色沉淀,而正常人尿液中无还原糖,所以没有发生反应。 2、脂肪的检测 (1)材料的选取:含脂肪量越高的组织越好,如花生的子叶。 (2)步骤:制作切片(切片越薄越好)将最薄的花生切片放在载玻片中央 染色(滴苏丹Ⅲ染液2~3滴切片上→2~3min后吸去染液→滴体积分数50%的酒精洗去浮色→吸去多余的酒精) 制作装片(滴1~2滴清水于材料切片上→盖上盖玻片) 镜检鉴定(显微镜对光→低倍镜观察→高倍镜观察染成橘黄色的脂肪颗粒) 3、蛋白质的检测 (1)试剂:双缩脲试剂(A液:0.1g/mL的NaOH溶液,B液:0.01g/mL的CuSO4溶液) (2)步骤:试管中加样液2mL→加双缩脲试剂A液1mL,摇匀→加双缩尿试剂B液4滴,摇匀→观察颜色变化(紫色) 考点提示: (1)常见还原性糖与非还原性糖有哪些? 葡萄糖、果糖、麦芽糖都是还原性糖;淀粉、蔗糖、纤维素都是非还原性糖。 (2)还原性糖植物组织取材条件? 含糖量较高、颜色为白色或近于白色,如:苹果、梨、白色甘蓝叶、白萝卜等。 (3)研磨中为何要加石英砂?不加石英砂对实验有何影响? 加石英砂是为了使研磨更充分。不加石英砂会使组织样液中还原性糖减少,使鉴定时溶液颜色变化不明显。 (4)斐林试剂甲、乙两液的使用方法?混合的目的?为何要现混现用? 混合后使用;产生氢氧化铜;氢氧化铜不稳定。

生物化学总结下半部分

8.试述胆固醇与胆汁酸之间的代谢联系 答:①胆汁酸由胆固醇在肝C内合成的 ②胆汁酸的合成受肠道向肝脏胆固醇转运量的调节,从肠吸收至肝脏内的胆固醇增多,则胆汁酸的合成亦增多 ③胆固醇的消化、吸收和排泄均受胆汁酸盐的影响

1.简述DNA双螺旋模型的要点 答:①两条反向平行的互补多核苷酸链围绕中心轴,盘旋成右手双螺旋结构 ②碱基间形成氢键,使两条链相连,A=T,G C。氢键与碱基堆砌力是维持DNA二级结 构稳定的重要因素。 ③每10个碱基对能使螺旋上升一圈,螺距3.4nm,螺旋直径为2nm。 ④磷酸和脱氧核糖构成股价,位于螺旋外侧,碱基位于内侧。碱基平面与中心轴垂直。 2.糖代谢与脂代谢使通过那些反应联系起来的? 答:①糖酵解过程重产生的磷酸二羟丙酮可转变为3-磷酸甘油,可作为脂肪合成的原料和脂肪酸进一步合成TG。 ②糖有?氧氧化进程重产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。 ③脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化 ④酮体氧化产生的乙酰CoA最终也进入三羧酸循环氧化 ⑤甘油经磷酸甘油激酶作用,最终转变为磷酸二羧丙酮进入糖酵解或糖的有氧氧化过程 3.三羧酸循环有何特点?为什么说三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体内氧化的共同途径何相互联系的枢纽? 答:⑴特点:①循环中CO2的生成方式是两次脱羧 ②循环中多个反应是可逆的,但由于柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊 二酸脱氢酶系催化的反应不可逆,故循环只能单向进行 ③循环中4次脱氢,其中三对氢原子以NAD+为受氢体,一对以FAD为受氢体 ④循环中各产物不断地被消耗和补充,使循环处于动态平衡中 ⑤释放大量能量 ⑵三羧酸循环的起始物乙酰CoA不仅由糖的氧化分解产生,也由甘油、脂肪酸和AA氧 化分解产生,因此该循环实际上是糖、蛋白质及脂肪在体内氧化的共同途径 ⑶糖和甘油代谢生成的α-酮戊二酸和草酰乙酸等中间产物可转变成某些AA;儿许多 AA分解的产物又是循环的中间产物,可敬糖异生变成糖或甘油。可见三羧酸循环使三大营养物质相互联系的枢纽 4.胆固醇可在体内转变成哪些物质?合成胆固醇的基本原料和关键酶各是什么? 答:胆固醇在体内可转变为:⑴胆汁酸⑵类固醇激素⑶7-脱氢胆固醇 原料:乙酰CoA、ATP、NADH+H+ 关键酶:HMG CoA还原酶 5.何谓酮体?试述酮体生成及氧化中的主要酶类及酮体代谢特点和生理意义。 答:⑴酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类特殊中间产物,包括:乙酸乙酰,β-羟丁酸和丙酮 酮体在肝内生成,其限速酶是HMGCoA合成酶;酮体在肝外组织被氧化利用,其主要酶类为琥珀酰CoA转硫酶和乙酰乙酸硫激酶。 ⑵酮体代谢的特点是:肝内生成肝外氧化利用;其生理意义是肝脏为肝外组织提供了另一种能源物质,是心、肾、脑、肌肉等重要脏器在糖利用出现障碍时可利用的一种能源。6.试以脂类代谢及代谢紊乱的理论分析酮症、脂肪肝和动脉粥样硬化的病因。 答:⑴酮症:在糖尿病或糖供给等病理情况下,胰岛素分泌减少或作用低下而胰高血糖素、肾上腺素等分泌上升,导致了脂肪动员增强,脂肪酸在肝内的分解增多,酮体的 生成也增多;同时,由于主要来源于糖代谢的丙酮酸减少,因此使草酰乙酸减少, 导致了乙酰CoA的堆积;此时肝外组织的酮体氧化利用减少,结果就出现了酮 体过多积累在血中的现象。 ⑵脂肪肝:肝C内的脂肪来源多、去路少导致脂肪堆积。原因有:①肝功能低下,导致 肝内脂肪运出障碍。②糖代谢障碍导致脂肪动员增强,进入肝内的脂肪酸增多。 ③肝C内用于合成脂蛋白的磷脂缺乏。④急性肝炎后,活动过少使能量消耗减

高中生物实验专题方法总结

[系统图示] [19个教材实验分类汇总]

第1讲扎牢实验基础——4大类教材实验汇总让你“以不变应万变” - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -考点一 显微观察类实验- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 一、抓牢主干知识——学什么 列表比较六个显微观察类实验(填表) 三、掌握方法技巧——怎么办 1.观察类实验操作流程 直接观察类应选有颜色的材料;染色观察类应选取无色的材料 ①滴水或染液→取材→盖片

②解离→漂洗→染色→制片(观察细胞分裂) ①先低倍镜观察,后高倍镜观察 ②观察质壁分离与复原:始终用低倍镜 依据原理和所观察到的现象,得出正确的结论 2.盐酸在实验中的应用 - 一、抓牢主干知识——学什么 1.列表比较五个鉴定类实验(填表) 2.熟记常用化学药品及作用(填表)

三、掌握方法技巧——怎么办 1.鉴定类实验的操作流程 | 应选取无色且富含被鉴定物质的材料 | 制备组织样液或制片 ? ? 根据实验原理和要求,准确添加所需的鉴定试剂 ? ? 对应实验目的进行准确描述,并做出肯定结论 2.关于颜色反应的实验归纳总结

。 - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -考点三模拟调查类实验- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -- 一、抓牢主干知识——学什么 1.列表比较几种调查类实验(填表) 2.模拟尿糖检测实验的原理(填空) (1)葡萄糖试纸是一种酶试纸,由葡萄糖氧化酶、过氧化氢酶和某种无色的化合物固定于滤纸上制成的。 (2)当尿液滴加到酶试纸上时,尿液中的葡萄糖在葡萄糖氧化酶的催化作用下生成葡萄糖酸和过氧化氢,过氧化氢在过氧化氢酶的催化作用下形成水和氧,氧可以将滤纸上无色的化合物氧化成有色的化合物,使试纸呈现特定的颜色,再与标准比色卡相比对,即可知道尿液中葡萄糖的含量。 三、掌握方法技巧——怎么办 1.调查类实验一般操作流程

(完整版)生物化学最核心的知识点总结

生物化学最核心的知识点总结 1)竞争性抑制:抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变,表观Km值升高。 2)非竞争性抑制:抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降,表观Km值不变。 3)反竞争性抑制:抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程,但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜,故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体,然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 (1)α-磷酸甘油穿梭:这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中,胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下,使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油,后者通过线粒体外膜,再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2,磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆,参与下一轮穿梭,而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链,生成2分子ATP (2)苹果酸-天冬氨酸穿梭:这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中,胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下,使草酰乙酸还原为苹果酸,后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链,生成3分子ATP。 可见,在不同组织,通过不同穿梭机制,胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样,参与氧化呼吸链的途径不一样,生成的ATP数目不一样。 3. 1)作为酶活性中心的催化基团参加反应; 2)作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物起作用; 3)为稳定酶的空间构象所必需; 4)中和阴离子,降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。(1)进位:氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位;(2)转肽酶催化成肽;(3)转位:由EF-G转位酶催化,新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位,A 位空留,卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是:(1)大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合,加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性;(2)在真核mRNA的3′末端,大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列,因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续,这段多聚A尾巴慢慢变短。因此,目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.(1)TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。(2)TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶(异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶)。(3)TAC的中

高中生物实验设计专题复习与总结

高中生物实验设计专题复习与总结实验设计是生物实验中的一种常见题型,它能较全面的考查学生的实验知识和基本技能,分析问题和解决问题的能力以及创造能力,因而在高考中相对稳定。由于学生缺乏实验设计系统的理论知识,因此,遇到这类题型,就会感到无从下手,导致考试中严重失分。现将有关实验设计的基本理论、实验设计的思路方法和常见的题型等进行归纳总结,增加学生理论知识,提高学生分析问题和解决问题的能力。 一、实验设计的基本内容 (一)实验名称或课题(是关于什么内容的实验); (二)实验目的(要探究或者验证的问题或事实); (三)实验原理(进行实验所依据的科学道理,隐含着实验假设和预期); (四)实验材料和条件(进行实验的主要对象,完成该实验必备的仪器、设备、药品等); (五)实验方法与步骤(实验采用的方法及必需的操作程序); (六)实验测量或观擦与记录(对实验过程及结果应有科学的测量手段、观擦指标与准确的记录); (七)实验结果预测及分析(能够预测可能出现的实验结果并分析其原因); (八)实验结论:对实验结果进行准确的描述并给出科学的

结论。 二、实验设计的基本原则 (一)科学性原则。所谓科学性,是指实验目的要明确,实验原理要正确,实验材料和实验手段的选择要恰当,整个设计思路和实验方法的确定都要依据生物学基本知识和基本 原理,不能主观臆造。如:酸碱度对酶活性的影响,酶的高效性实验的顺序等。 (二)单一变量原则 1、变量:或称因子,是指实验过程中所被操作的特定因素或条件。按性质不同,通常可分为两类: (1)实验变量与反应变量。实验变量,也称为自变量,指实验中由实验者所操纵的因素或条件。反应变量,亦称因变量,指实验中由于实验变量而引起的变化和结果。通常,实验变量是原因,反应变量是结果,二者具有因果关系。实验的目的在于获得和解释这种前因后果。例如,在“温度对酶活性的影响”的实验中,所给定的低温(冰块)、适温(37℃)、高温(沸水浴)就是实验变量。而由于低温、适温、高温条件变化,唾液淀粉酶水解淀粉的反应结果也随之变化,这就是反应变量,该实验即在于获得和解释温度变化(实验变量)与酶的活性(反应变量)的因果关系。 (2)无关变量与额外变量。无关变量,也称控制变量,指实验中除实验变量以外的影响实验现象或结果的因素或条

生物化学知识点总结材料

生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学: 生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 (1)生物化学的发展史分为哪几个阶段? 生物化学的发展主要包括三个阶段:①静态生物化学阶段(20世纪之前):是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20世纪初至20世纪中叶):是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20世纪中叶以后):这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。(2)组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素? 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 (1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 (2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 (3)蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 (4)N端与C端:N端(也称N末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 (6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 (7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转 (8)结构域:多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离(区别于蛋白质亚基)③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 (9)分子病:由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 (10)蛋白质的变构效应:蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应(酶的变构效应称为别构效应)(11)蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应 (12)蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 (14)蛋白质复性:若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性 2. 问答题 (1)组成生物体的氨基酸数量是多少?氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式? 组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也 文案大全

重点高中生物选修一知识点总结大全

重点高中生物选修一知识点总结大全

————————————————————————————————作者:————————————————————————————————日期:

高中生物选修一生物技术实践知识点总结专题一传统发酵技术的应用 课题一果酒和果醋的制作 1、发酵:通过微生物技术的培养来生产大量代谢产物的过程。 2、有氧发酵:醋酸发酵谷氨酸发酵·无氧发酵:酒精发酵乳酸发酵 3、酵母菌是兼性厌氧菌型微生物真菌·酵母菌的生殖方式: 出芽生殖(主要) 分裂生殖孢子生殖 4、在有氧条件下,酵母菌进行有氧呼吸,大量繁殖。 C6H12O6+6O2→6CO2+6H2O 5、在无氧条件下,酵母菌能进行酒精发酵。 C6H12O6→2C2H5OH+2CO2 6、20℃左右最适宜酵母菌繁殖 酒精发酵时一般将温度控制在18℃-25℃ 7、在葡萄酒自然发酵的过程中,起主要作用的是附着在葡萄皮表面的野生型酵母菌. 在发酵过程中,随着酒精浓度的提高,红葡萄皮的色素也进入发酵液,使葡萄酒呈现深红色. 在缺氧呈酸性的发酵液中,酵母菌可以生长繁殖,而绝大多数其他微生物都因无法适应这一环境而受到制约。 8、醋酸菌是单细胞细菌(原核生物),代谢类型是异养需氧型,生殖方式为二分裂

9、当氧气、糖源都充足时,醋酸菌将葡萄汁中的糖分解成醋酸;当缺少糖源时,醋酸菌将乙醇变为乙醛,再将乙醛变为醋酸。 2C2H5OH+4O2→CH3COOH+6H2O 10、控制发酵条件的作用 ①醋酸菌对氧气的含量特别敏感,当进行深层发酵时,即使只是短时间中断通入氧气,也会引起醋酸菌死亡。 ②醋酸菌最适生长温度为30~35℃,控制好发酵温度,使发酵时间缩短,又减少杂菌污染的机会。 ③有两条途径生成醋酸:直接氧化和以酒精为底物的氧化。 11、实验流程:挑选葡萄→冲洗→榨汁→酒精发酵→果酒(→醋酸发酵→果醋) 12、酒精检验:果汁发酵后是否有酒精产生,可以用重铬酸钾来检验。在酸性条件下,重铬酸钾与酒精反应呈现灰绿色。先在试管中加入发酵液2mL,再滴入物质的量浓度为3mol/L的H2SO43滴,振荡混匀,最后滴加常温下饱和的重铬酸钾溶液3滴,振荡试管,观察颜色 13、充气口是在醋酸发酵时连接充气泵进行充气用的;排气口是在酒精发酵时用来排出二氧化碳的;出料口是用来取样的。排气口要通过一个长而弯曲的胶管与瓶身相连接,其目的是防止空气中微生物的污染。开口向下的目的是有利于二氧化碳的排出。使用该装置制酒时,应该关闭充气口;制醋时,应该充气口连接气泵,输入氧气.

高中生物实验专题-实验汇总--复习

[系统图示] [19个教材实验分类汇总] 分类 教 材 实 验 考 纲 要 求 显微观察类 (1)观察DNA 、RNA 在细胞中的分布 (2)用显微镜观察多种多样的细胞 (3)观察线粒体和叶绿体 (4)观察植物细胞的质壁分离和复原 (5)观察细胞的有丝分裂 (6)观察细胞的减数分裂 1.了解显微镜的基本构造,熟练掌握显微镜 的基本操作,特别是高倍镜的使用 2.掌握临时装片制作等相关的操作技能,并能了解这些实验所需材料的特点、试剂的作用 3.能对相关实验的现象和结果进行分析,以及对相关实验进行恰当评价并设计完善实验方案 验证鉴定类 (1)检测生物组织中还原糖、脂肪和蛋白质 (2)叶绿体色素的提取和分离 1.理解实验原理,明确相关试剂的作用 2.学会对实验结果进行正确的分析和评价 调查模拟类 (1)模拟探究细胞表面积与体积的关 系 (2)通过模拟实验探究膜的透性 (3)调查常见的人类遗传病 (4)模拟尿糖的检测 (5)土壤中动物类群丰富度的研究 1.掌握模拟实验和调查实验的实验目的,开 展实验的步骤及方案,并对实验的结果进行分析和判断 2.掌握调查、建立模型与系统分析等科学的研究方法 3.掌握对遗传病的遗传方式、发病率和种群丰富度等实验结果和数据的分析、处理的技能 探究设计 (1)探究影响酶活性的因素 (2)探究酵母菌的呼吸方式 1.学会从实验目的中寻找相关的实验变量 2.学会依据原理来制定对实验结果进行检测

类(3)低温诱导染色体加倍 (4)探究植物生长调节剂对扦插枝条 生根的作用 (5)探究培养液中酵母菌数量的动态 变化 (6)探究水族箱(或鱼缸)中群落的演替的方案设计 3.学会分析实验中设置的对照实验,以及设置的目的和要求 4.学会分析每个实验中的单一变量以及无关变量 5.学会预测相应的实验结果和对实验结果进行分析并得出结论 第1讲扎牢实验基础——4大类教材实验汇总让你“以不变应万变” - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -考点一显微观察类实验- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 一、抓牢主干知识——学什么 列表比较六个显微观察类实验(填表) 实验名称观察方式观察对象细胞状态染色剂常用实验材料 观察DNA和RNA 在细胞中的分布 染色观察核酸死 甲基绿、 吡罗红 人的口腔上皮细胞 观察线粒体线粒体活健那绿人的口腔上皮细胞 观察根尖分生组织细胞的有丝分裂染色体死 龙胆紫溶 液(或醋酸 洋红液) 洋葱根尖 低温诱导染色体加倍染色体死 改良苯酚 品红染液 洋葱根尖 观察叶绿体 原色观察叶绿体活 无 菠菜叶(稍带叶肉的下 表皮)、藓类的叶 观察植物细胞的质壁分离与复原紫色大液 泡 活 成熟植物细胞,如紫 色洋葱鳞片叶外表皮 三、掌握方法技巧——怎么办

生物化学总结

第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一,约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛,几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础,是各种生命功能的直接执行者,在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种,构成人体蛋白质的氨基酸只有20种,且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 每100mg样品中蛋白质含量(mg%):每克样品含氮质量(mg)×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸(甘氨酸)除外。 根据侧链基团的结构和理化性质,20种氨基酸分为四类。 (1)非极性疏水性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)。 (2)极性中性氨基酸:色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷胺酰胺(gln)、苏氨酸(Thr)。 (3)酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。 (4)碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。 ?含有硫原子的氨基酸:蛋氨酸(又称为甲硫氨酸)、半胱氨酸(含有由硫原子构成的巯基-SH)、胱氨酸(由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成)。 ?芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸:脯氨酸,其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸:八种,即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”,与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4+的氨基;含有能与羟基结合成为COO-的羧基,因此,在水溶液中,它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中,氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同,成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点(pI),氨基酸带有的净电荷为零,在电场中不泳动。pI值的计算如下:pI=1/2(pK1 + pK2),(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 (1)吸收波长:280nm (2)结构特点:分子中含有共轭双键 (3)光谱吸收能力:色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 (4)呈色反应:氨基酸与茚三酮水合物共加热,生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰;蓝紫色化合物=(氨基酸加热分解的氨)+(茚三酮的还原产物)+(一分子茚三酮)。 肽的相关概念 (1)寡肽:小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽:大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基:肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键:连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。

高中生物实验设计方案专题 知识归纳

高中生物实验设计专题 一、高考生物实验考试大纲 (1)能独立完成所列生物实验,包括理解实验目的、原理、方法和操作步骤,掌握相关的操作技能,并能将这些实验涉及的方法和技能进行综合运用。 (2)具备验证简单生物学事实的能力,并对实验现象和结果进行解释、分析和处理。 (3)具备对一些生物学问题进行初步探究的能力,包括运用观察、实验与调查、假说演绎、建立模型与系统分析等科学研究方法。 (4)能对一些简单的实验方案做出恰当的评价和修订。 二、生物实验设计的科学性分析 实验能力是“教案大纲”要求学生掌握的一项基本能力。就是能使用恰当的方法验证简单的生物学事实,并对结果进行解释和分析。此能力要求包括两方面的内容:一是能够设计简单的实验,验证简单的生物学事实;二是能对实验现象、实验结果作出正确的解释和分析。 实验能力也是高考“考试说明”要求学生掌握的一项基本能力(设计和完成实验的能力)。此能力要求也包括两方面的内容:一是独立实验的能力(大纲规定学生实验和教师演示实验),即理解实验原理、目的、要求、材料、用具;掌握实验的步骤、控制实验条件、使用有关仪器、安全问题处理;观察现象、分析数据、得出结论;常规实验非常规做法。二是能根据要求灵活运用已学过的自然科学理论、实验方法和仪器,设计简单的实验方案并处理相关的实验问题。用理、化、生三科实验中所学的知识去解决实际问题。实验所占比分为30%(基本不变,也可能在25%左右)。 实验设计是较高的能力要求,除要具备一定的知识基础外,还需要具有一定的创造能力。所设计的实验是建立在科学的基础上的,还应具有一定的观察和发现问题的能力。要提高这方面的能力,必须改变过去“背实验”的方法,亲自动手做实验,熟悉实验的操作步骤,弄清实验的原理,能运用所学知识对实验现象进行分析,以此来验证或探究某一结论。只有这样,才能促进实验能力的提高,促进科学思维的形成和发展,才能真正对实验的知识、内容进行举一反三。 1.实验设计的基本内容 1.1 实验名称是关于一个什么内容的实验。 1.2 实验目的要探究或者验证的某一事实。 1.3 实验原理进行实验依据的科学道理。 1.4 实验对象进行实验的主要对象。 1.5 实验条件根据实验原理确定仪器和设备;要细心思考实验的全过程。 1.6 实验方法与步骤实验采用的方法及必需(最佳)操作程序。每一步骤都必须是科学的;能急时对仪器、步骤进行有效矫正。 1.7 实验测量与记录对实验过程及结果应有科学的测量手段与准确客观的记录。 1.8 实验结果预测及分析能够预测可能出现的实验结果并分析导致的原因。 1.9 实验结论对实验结果进行准确的描述并给出一个科学的结论。 2.实验设计的基本原则 2.1 科学性原则 所谓科学性,是指实验目的要明确,实验原理要正确,实验材料和实验手段的选择要恰当,整个设计思路和实验方法的确定都不能偏离生物学基本知识和基本原理以及其他学科领域的基

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

高中生物实验总结大全 高中生物实验原理及试题

高中生物实验总结大全高中生物实验原理及试题 【--高中生入党申请书】 高中生物实验原理的书写 一、实验原理的概念:实验原理是实验设计的依据和思路。 二、实验原理首先要遵循实验的科学性原则。实验中涉及到的实验设计依据必须是经前人证明的科学理论。如还原糖的鉴定,还原糖与斐林试剂产生砖红色的沉淀,淀粉的鉴定,淀粉遇碘变蓝,这都是科学理论。 三、实验原理的表述的内容: 实验原理的表述的内容:实验设计的整体思路,即通过…达到…的目的;还包括实验现象与结果出现的原因以及重要实验步骤设计的根据等。 一般有两种题型: 一种是知道实验的目的和材料写实验原理:

1.自变量的作用的科学依据。 2.操作自变量的原理。 3.因变量获得的原量。 另一种是做完了实验,根据实验的过程和步骤等写实验原理: 1.写出为什么这样操作? 2.写出为什么出现这样的现象? 四、典例剖析: 1、xx年全国卷Ⅰ第30题第Ⅱ小题:(据实验的背景写科学依据) Ⅱ.为了确定生长素类似物促进扦插枝条生根的适宜浓度,某同学用两种浓度的生长素类似物分别处理扦插枝条作为两个实验组,用蒸馏水处理作为对照组进行实验,结果发现三组扦插枝条生根无差异。回答下列问题:

(1)参考该同学的实验,在下一步实验中你应该如何改进,才能达到本实验的目的?请说明理论依据:。解析:此题先进行实验的评价并改错,即(1)改进方法:在某同学使用的两种浓度生长素类似物的基础上,分别在低于低浓度的范围设置一组浓度梯度、高于高浓度的范围设置一组浓度梯度,以及两浓度之间设置一组浓度梯度进行实验,从而找到促进枝条生根的适宜浓度。实际上是表述了测定促进枝条生根的最适生长素浓度的实验步骤。 接着让考生说明这样做的理论依据,即实验原理中的第一点,就是要用到生物学上什么基本知识、规律和结论。“理论依据:生长素促进生根的浓度范围是一定的,浓度过高或过低都不能促进生根。”从这个题目中,体现了实验原理决定实验步骤,从实验步骤中可以透析出实验原理。实验原理是科学的理论,是写在书本上的,也是前人经过论证的。2、xx年全国卷Ⅰ第30题:(据实验步骤和实验目的写实验原理) 为了验证胰岛素具有降低血糖的作用,以小鼠活动状况为观察指标设计实验。 某同学的实验方案如下:

生物化学总结

一生物化学概述 (一)生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学:蛋白质,核酸,酶 2 动态生物化学:生物氧化,三大代谢 3 信息代谢:DNA的复制,RNA的转录,蛋白质的生物合成 (二)生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 (一)蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子(一定结构和功能) 2 意义:结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 (二)氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离: H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子(R-)兼性离子(R+-)阳性离子(R+)PH>PI PH=PI PH

成酰胺:氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧: 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa:Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa(带负电):Asp Glu 极性aa:碱性aa(带正电):Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa(不带电):Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心:His、Ser (三)蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念:氨基酸肽键连接 蛋白质:肽链较长,通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA,目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白(titin),Mr约3000kDa,相当 于34350AA,但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽:肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素(29AA),促肾上腺皮质激素(ACTH,39AA);但是界限也很难划分。 寡肽:肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽(9AA),具有强的血管扩张作用;脑啡肽(5AA),除镇痛外,尚有调节体温、心血管、呼吸等功能;二肽和三肽已具有活性, 如天冬酰苯丙氨酸甲酯(2AA)具甜味;精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸(RGD),抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能,如甘氨酸,谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体,熔点很高。 ?酸碱性质:游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法:以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致,但复杂。 ?肽的化学反应:茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应;还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应:双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在(碱性)溶液中可与(铜)离子产生(紫红色)的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应,游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序,包括二硫键的位置。主要由(肽键)维系。 (实验题)N端:Sanger法(2、4-二硝基氟苯反应)、DNS法(丹磺酰氯末端分析法)、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端:肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构) 二级结构:指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链的位置。主要由(氢键)维系α-螺旋(与DNA比较) A.几乎都是(右手)螺旋。 B. 每圈(3.6)个氨基酸残基,高度(0.54)nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°,沿轴上升(0.15)nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链,氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面(N端)(第三个)残基上的N-H间形成氢键。

生物化学 总结归纳

生物化学总结归纳 第一节蛋白质结构和功能 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白质元素组成的特点:平均为16%。 1克样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25(1/16%) 2.氨基酸的结构特点: ⑴蛋白质的基本组成单位:氨基酸 ⑵组成人体蛋白质的氨基酸都是: L-α-氨基酸(甘氨酸、脯氨酸除外) 3.氨基酸的分类: ⑴极性中性氨基酸(7个) 甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺 ⑵非极性疏水性氨基酸(8个)(甲硫氨酸=氮氨酸) 4.多肽链中氨基酸的连接方式:肽键(—CO—NH—,酰胺键) 二、蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构: ⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 ⑵基本化学键:肽键 2.蛋白质的二级结构: ⑴概念:局部主链 ⑵主要的化学键:氢键 ⑶基本结构形式:α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 3.蛋白质的三级结构: ⑴概念:一条多肽链内所有原子的空间排布,包括主链、侧链构象内容。 ⑵化学键:疏水作用力、离子键、氢键和范德华力。(次级键) 4.蛋白质的四级结构 ⑴亚基:由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成,其中每条多肽链称之。亚基单独存在没有生物学活性。 ⑵蛋白质四级结构:蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。 ⑶亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。 三、蛋白质的结构与功能的关系(结构决定功能) 1.蛋白质一级结构与功能的关系: ⑴蛋白质一级结构的改变:镰刀形红细胞贫血(分子病)(六月,携镰刀割谷子) 注:第六个氨基酸,谷氨酸→缬氨酸 四、蛋白质的性质 1.蛋白质的两性解离: ⑴蛋白质分子是两性电解质。

相关文档
最新文档