酶工程资料
酶工程
（2）内扩散限制效应
（3）内外扩散同时存在的限制效应
第四章 一
反应器的设计与扩大 酶反应器的类别
二 酶反应器的选择
三 酶反应器的设计四 ຫໍສະໝຸດ 反应器的扩大五 酶反应器的操作
酶反应器的类别 1. 搅拌罐式反应器 2. 填充式反应器 3. 流化床反应器 4. 鼓泡式反应器 5. 膜反应器 6. 喷射式反应器
b
被荧光标识的水凝胶的共焦点扫描显微镜图
水凝胶构建的蛋白芯片用于生物体内酶活性的检出
酶工程的应用 1.在工业领域的应用
2.在疾病诊断和医疗领域的应用
3.生物传感器和蛋白质芯片 4.在基因工程中的应用
酶的固定化与固定化酶反应动力学
1. 酶的固定化
2. 辅基与辅酶的固定化
3. 固定化酶反应动力学
将酶和微生物包埋在高分子凝胶细微网格中的方法。
2. 与微囊型
将酶和微生物包埋在高分子半透膜中的方法。
酶催化反应的特点及机理 1.酶催化反应的特点 (1) 温和的反应条件 (2)极高的催化效率 (3)高度的专一性：
底物专一性，反应专一性，立体化学专一性
2.酶催化反应的机理
锁 — 匙学说，诱导 — 契合学说
酶反应器的选择
1.基于酶的应用形式的选择
2. 基于酶反应动力学的选择
3. 基于底物酶理化性质的选择
酶反应器的设计 1. 酶反应器类型的确定 2. 反应器制造材料的确定 3. 热量衡算 4. 物料衡算
酶反应器的扩大 1. 2. 经验放大法 因次分析法
3.
4.
时间常数法
数学模拟法
非水介质中的酶催化反应
1.
必需水
2. 水对催化反应速度的影响 3. 水活度
酶工程复习资料
酶工程复习资料名词解释1、酶反应器：用于酶进行催化反应的容器和附属设备2、pH记忆：3、产物阻遏作用：又称酶生物合成的反馈阻遏作用，是指酶催化反应的产物或代谢途径末端的产物使该酶的生物合成受到阻遏现象。
4.1酶的延续合成型:酶的生物合成在细胞的生长阶段开始，在细胞生长进入平衡期后，酶还可以延续合成一段时间的生物合成模式。
4.2同步合成型：是指酶的生物合成与细菌生长同步进行的一种酶生物合成模式。
4.3中期合成型：酶在细胞生长一段时间后才开始合成，细胞进入生长平衡期后，酶的生物合成也随之停止。
4.4滞后合成型：酶是在细胞进入生长平衡期后才开始生物合成并大量积累，5、固定化细胞——固定在载体上，并在一定空间范围内进行生命活动的细胞。
6、电场膜分离——是在半透膜的两侧分别装上正、负电极。
在电场作用下，小分子的带电物质或离子向着与其本身所带电荷相反的电极移动，透过半透膜，而达到分离的目的。
7、催化周期：酶进行一次催化所需的时间。
8、固定化酶：固定在载体上并在一定空间范围内进行催化反应的酶称为固定化酶。
9、抗体酶：抗体酶又称为催化性抗体，是一类具有催化功能的抗体10、立体异构专一性：当酶作用的底物含有不对称碳原子时，酶只能作用于异构体的一种，这种绝对专一性称为立体异构专一性。
11、微滤：又称为孔过滤，微滤介质截留的物质颗粒直径为0.2-2um，主要用于细菌、灰尘等光学显微镜可看到的颗粒物质的分离。
12、酶的比活力：是一个纯度指标，指特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所具有的酶活。
13、膜反应器：是将酶的催化反应和半透膜的分离作用组合在一起的反应器。
14、酶电极：是由固定化酶与各种电极密切结合的传感装置。
15、氨基酸置换修饰：将酶分子上的某一个氨基酸置换成另一个氨基酸的修饰方法。
16、盐析沉淀法：是利用不同蛋白质在不同盐溶度条件下溶解度不同的特性，通过在酶液中添加一定浓度的中性盐，使酶或杂质从溶液中析出沉淀，从而使酶与杂质分离的过程。
(完整word版)酶工程
名词解释1。
酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
2。
自杀性底物:底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露,再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂,这种底物叫自杀性底物?？3.别构酶;调节物与酶分子的调节中心结合后,引起酶分子的构象发生变化,从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶4。
诱导酶:有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成,这样的酶叫诱导酶5。
Mol 催化活性:表示在单位时间内,酶分子中每个活性中心转换的分子数目6。
离子交换层析9比活力11葡萄糖效应13产酶动力学15双向凝胶电泳20固定化细胞21酶化学修饰1．酶的转换数:酶的转换数Kp.又称为摩尔催化活性,是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数.2．酶的催化周期:酶进行一次催化所用的时间。
3．固定化酶的比活力：指每克干固定化酶所具有的6活力单位数，它是酶制剂纯度的一个指标。
4．抗体酶：又称催化行抗体。
是一类具有生物催化功能的抗体分子。
抗体是由抗原诱导产生的抗原特异结构免疫球蛋白,要使机体具有生物催化功能，只要在抗体的可变区赋予酶的催化特性，以及酶的高效催化能力。
是通过人工设计采用现代生物技术而获得的一类新的生物催化剂，有些是自然界原本不存在的。
5．端粒酶：是一种核酸核蛋白，包含蛋白质和RNA两种基本成分.其RNA组分包含有构建端粒的重复序列的核苷酸摸板序列,在合成端粒的过程中，端粒酶以其本身的RNA组分为摸板把端粒的重复序列加到染色体DNA的末端上,使端粒延长。
6．核酶:核酸类酶。
为一类具有生物催化功能的核糖核酸分子。
它可以催化本身RNA剪切或剪接作用，还可以催化其他RNA，DNA多糖，酯类等分子进行反应。
7．KS分段盐析：指在一定温度和PH值条件下，通过改变离子强度使不同的酶和蛋白质分离的方法.8．B分段盐析：指在盐和离子强度条件下，通过改变温度和PH使不同的酶或蛋白质分离的方法.9．凝胶层析：又称凝胶过滤,分子排阻层析，分子筛层析等。
09-酶工程
四.酶在化学工业中的应用
1. 酶在有机酸合成中的应用
酶法合成L-酒石酸， L-苹果酸，长链二羧酸， L-乳酸，专一光学活 性
2. 酶在氨基酸生产中的应用
酶可用于D、L-氨基酸的光学拆分，合成氨基酸进行化学-酶法生产， 如L-天冬氨酸、 L-苯丙氨酸、 L-赖氨酸。
3.生产基础化工原料
酶法生产丙烯酰胺、丁二酸
1.限制性内切酶
能识别双链DNA分子中特定的核苷酸序列并将其切断。
2.DNA聚合酶
可用于DNA标记、 DNA 序列分析、 DNA 某些片段的扩增。
3.反转录酶
可以RNA分子为摸板合成出一条DNA链，分子，分解RNA 。
5.其它酶
细胞壁裂解、蛋白质水解等
★ 酶工程已成为一门新兴学科
(一）酶的概述 1、酶的化学本质
一般情况下，酶的化学本质是蛋白质，是具有特殊催化功能的蛋白质
组成： 单成分酶 双成分酶（全酶） 酶蛋白 辅酶
单成分酶的组成成分只有酶蛋白，而全酶含有酶蛋白和辅助因子， 两者必须结合组成复合物才能有催化活性
但是，20世纪80年代发现了核酶，其本身属于一种RNA，并 非蛋白质，但也能特异性地催化某个反应。
4.酿酒工业
填加糖化酶，降解淀粉，缩短酿造时间，提高出酒率。 中性蛋白酶可分解麦芽汁中的蛋白质，提高氨基酸含量，促进酵母发酵 木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等可用于啤酒澄清，延长保质期
5.果蔬加工工业
常用的有果胶酶、纤维素酶、半纤维素酶、淀粉酶和阿拉伯糖酶
6.面粉烘烤工业
改善面粉质量、改善面团性质、改变颜色、漂白面粉
5、酶的命名、分类
1、由于酶的化学结构已弄清楚的为数不多，不能按化学结 构命名。目前有习惯命名法和系统命名法。
酶工程期末重点总结
酶工程期末重点总结一、酶工程概述酶工程是将酶应用于工业领域的一门科学，通过对酶的研究和改良，可以提高酶的稳定性、催化活力、选择性和产量，以满足工业生产的需求。
酶工程的应用范围广泛，涉及生物技术、医药化学、食品工程等多个领域。
二、酶的产生和分离纯化1. 酶的产生：酶可以通过天然微生物、重组DNA技术等方法进行生产。
天然微生物通过发酵过程产生酶，而重组DNA技术可以将特定基因导入到宿主微生物中，使其产生目标酶。
2. 酶的分离纯化：酶的分离纯化通常包括细胞破碎、组织液处理、沉淀和层析等步骤。
其中，层析是一种常用的分离纯化方法，包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
三、酶的性质和特点1. 酶的性质：酶是一种特殊的蛋白质，具有催化作用。
酶的催化作用是高度选择性的，可以加速化学反应的速率并降低反应的能量活化值。
2. 酶的特点：酶具有高效、低成本、环境友好等特点。
由于酶具有高度选择性，因此可以在温和的条件下催化反应，减少能耗和废弃物产生。
四、酶的改良和优化酶的改良和优化是酶工程的核心内容之一，旨在提高酶的催化活力、选择性和稳定性，以满足工业生产的需求。
1. 酶的改造：通过理性设计和随机突变等手段，改变酶的氨基酸序列，以改善其性质。
常用的改造方法包括点突变、插入突变和删除突变等。
2. 酶的固定化：将酶固定在材料表面或载体上，增加酶的稳定性和重复使用性。
常用的固定化方法包括包埋法、凝胶包覆法和共价固定法等。
3. 酶的进化：通过模拟自然界的进化过程，通过多代选择和酶库筛选等方法，获得具有改良性质的酶。
进化方法包括DNA重组技术、DNA重组酶库和聚合酶链式反应等。
五、酶工程在工业中的应用酶工程在工业中的应用广泛，涉及到生物能源、纺织印染、制药等多个领域。
1. 生物能源：酶可以催化生物质转化为生物能源，如酶解纤维素制备生物乙醇。
2. 纺织印染：酶可以代替传统的化学处理方法，实现更加环保和高效的染色和整理。
3. 制药：酶可以用于合成药物和研发新药，如利用酶合成青霉素等抗生素。
酶工程
名解：酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
也是酶的生产、改性与应用的技术过程。
自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。
别构酶：调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
抗体酶：是一种具有催化作用的免疫球蛋白，属于化学人工酶Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。
固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶酶反应器：是利用生物化学原理使酶完成催化作用的装置，他为酶促反应提供合适的场所和最佳的反应条件，使底物最大限度的转化为物。
底物抑制：在酶促反应中，高底物浓度使反应速度降低的现象。
稳定pH：酶在一定的pH范围之内是稳定的，超过这个限度易变性失活，这样的pH范围为此酶的稳定pH产酶动力学：主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响，包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。
凝胶过滤：又叫分子排阻层析，分子筛层析，在层析柱中填充分子筛，加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗，样品中的分子经过一定距离的层析柱后，按分子大小先后顺序流出的，彼此分开的层析方法。
非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学液体发酵法：以液体培养基为原料进行微生物的繁殖和产酶的方法，根据通风方法不同又分为液体表层发酵法和液体深层发酵法。
酶工程复习资料一
酶工程复习资料一酶工程（Enzyme Engineering）是研究和应用酶的性质、结构和功能，以及改造和设计酶的方法和技术的学科。
它是生物工程的重要分支之一，与生物技术、食品工程、医药工程等领域密切相关。
本篇文档将为读者提供关于酶工程的基本概念、酶的结构与功能、酶的改造和设计等内容的复习资料。
一、酶工程的基本概念酶是生物体内的催化剂，能够在相对较低的温度和压力下加速化学反应速率。
酶工程是指利用化学和生物学的原理和方法，对酶进行改造和优化，使其在特定条件下具有更高的催化活性和稳定性。
酶工程的研究内容主要包括酶的筛选与鉴定、酶的改造与优化、酶的应用与产业化等方面。
二、酶的结构与功能酶是由蛋白质组成的，具有特定的空间结构和功能部位。
酶的空间结构由其氨基酸序列决定，而功能部位则与其所催化的反应类型相关。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，从而降低反应的活化能，加速反应的进行。
酶的催化活性受到pH、温度、离子浓度等环境因素的影响，最适条件下表现出最高的催化效率。
三、酶的改造与优化为了使酶具有更好的催化性能和稳定性，科学家们通过酶的改造与优化来实现这一目标。
常用的方法包括基因工程技术、蛋白工程技术、酶体外修饰等。
基因工程技术可以通过改变酶的基因序列来改变其氨基酸组成，进而改变酶的结构和功能。
蛋白工程技术则可以通过局部改变酶的氨基酸序列来提高酶的催化活性和稳定性。
酶体外修饰则是指在酶的外部添加辅助因子或改变环境条件来改善酶的催化效果。
四、酶的应用与产业化酶在生物技术、医药、食品、农业等领域具有广泛的应用前景。
在生物技术领域，酶被广泛应用于基因工程、蛋白质表达、酶联免疫法等技术中。
在医药领域，酶被应用于药物合成、药物代谢等方面。
在食品和农业领域，酶被应用于食品加工、酿酒、饲料添加等。
酶工程
（二）酶的活力测定
1.酶活力与酶的活力单位 酶活力 (Enzyme activity)：在最适条件下(25C,最 适底物浓度和最适pH），酶催化一定化学反应的 能力，以酶促反应速率表示。
一般采用高底物浓度测定反应初速度，以定量酶浓度
酶活力单位表示方法：
酶活国际单位（IU)：在25˚C最适条件下（最适pH，最适底 物浓度），每分钟转化1µmol 底物为产物的酶量。1 IU = 1 µmol/min. Katal （简称Kat ）：在25˚C最适条件下，每秒钟转化 1mol 底物为产物的酶量。1Kat = 1mol/s. IU与Kat的换算：1Kat＝6×107IU
HOOCCH=CHCOOH H2O HOOCCH2CHCOOH OH
(5)异构酶 Isomerase • 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物 分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
(6)连接酶 Ligase or Synthetase
• 连接酶，又称为合成酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
3
纯化
抽提液中除含有所需酶外，还含有其它大分子和小
分子物质。
常用分离纯化的方法： ①盐析法 ②有机溶剂沉淀
法③等电点沉淀法 ④吸附分离法等。
• 根据大小和形状： 离心；凝胶柱过滤；透析与超滤。 • 根据溶解度不同： 盐析（硫酸氨法）；有机溶剂沉淀；等电点沉淀； 大分子聚合物共沉淀。 • 根据电荷性质： 离子交换层析；等电聚焦；聚焦层析。 • 根据专一性结合： 亲和层析；免疫吸附层析；染料配体亲和层析；共 价层析。 • 根据稳定性差异： 热变性；酸碱变性。 • 分配系数：双水相萃取。
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一．填空题影响酶催化的作用因素：底物浓度、酶浓度、温度、PH、抑制剂、激活剂。
酶的组成：单纯酶、结合酶（全酶=酶蛋白+辅因子（辅因子：辅酶、辅基、金属激活剂））酶的结构：结合部位催化部位控制部位酶生物合成模式：同步合成型延续合成型中期合成型滞后合成型打破酶合成调节限制的方法：添加诱导物控制阻遏物的浓度添加表面活化剂添加产酶促进剂植物细胞培养产酶的工艺流程：外植体的选择与处理植物细胞的获取细胞悬浮培养分离纯化酶在提纯与分离纯化过程中细胞破碎的方法：有机械破碎法物理破碎法化学破碎法酶促破碎法生物热敏性材料的干燥方法：喷雾干燥器气流干燥沸腾干燥器鼓式干燥器冷冻干燥酶固定化的方法：吸附法结合法交联法包埋法热处理法非水介质体系：有机介质气相介质超临界流体介质离子液介质酶的有机介质体积催化特性：底物专一性对映体选择性区域选择性键选择性热稳定性ph值特性细胞的固定化的主要方法：吸附法包埋法二．名词解释抗体酶：又称催化性抗体，是一类具有催化功能的抗体，抗体有抗原诱导产生的与抗原具有特异结合功能的免疫球蛋白。
诱导与阻遏：（1）酶生物合成的诱导作用：加进某种物质，使酶的生物合成开始或加速进行的过程。
如β-半乳糖苷酶的作用底物乳糖诱导β-半乳糖苷酶的生物合成。
（2）分解代谢物阻遏作用：容易利用的碳源的分解代谢的产物阻遏某些酶（主要是诱导酶）生物合成的现象。
如葡萄糖阻遏 －半乳糖苷酶的生物合成机理：葡萄糖的大量存在，降低了胞内cAMP浓度。
最适生长温度：细胞的生长、繁殖和发酵产酶需要一定的温度条件。
在一定温度范围内细胞才能正常生长、繁殖和维持正常的新陈代谢。
如：枯草杆菌34～37℃，黑曲霉28～32℃。
最适生产温度：最适产酶温度低于最适生长温度，在较低温度下，提高酶的稳定性，延长细胞产酶时间。
如：采用酱油曲霉生产蛋白酶，在28℃的温度条件下，其蛋白酶的产量比在40℃条件下高2~4倍。
生长因子：细胞生长繁殖不可缺少的微量有机化合物，如aa, 嘌呤，嘧啶，激素提供生长因子的天然原料：玉米浆，麦芽汁，酵母膏等。
等电点沉淀：利用两性电解质在等电点时溶解度最低，以及不同的两性电解质有不同的等电点这一特性，通过调节溶液的pH 值，使酶或杂质沉淀析出，从而使酶与杂质分离的方法称为等电点沉淀。
盐析沉淀：是利用不同蛋白质在不同的盐浓度条件下溶解度不同的特点，通过在酶液中添加一定浓度的中性盐，使酶或杂质从溶液中析出沉淀，从而使酶与杂质分离的过程。
酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程称为酶分子修饰。
分子内交联修饰：含有双功能基团的化合物（双功能试剂）如戊二醛、己二胺、葡聚糖二乙醛等，可以在酶蛋白分子中相距较近的两个侧链基团之间形成共价交联，从而提高酶的稳定性的修饰方法称为分子内交联修饰。
酶的有限水解修饰：在肽链的限定位点进行水解，使酶的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性和功能的方法，称为肽链有限水解修饰。
酶的定点突变技术：是指在DNA序列中的某一特定位点上进行碱基的改变从而获得突变基因的的操作技术。
侧链基团修饰：采用一定的方法(一般为化学法)使酶分子的侧链基团发生改变，从而改变酶分子的特性和功能的修饰方法称为侧链基团修饰。
酶固定化：采用各种方法将酶与水不容性载体结合，制备固定化酶的过程。
细胞的固定法：通过各种方法将细胞与水不溶性载体结合，制备固定化细胞的过程称为细胞固定化。
非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学。
PH记忆：有机溶剂中的酶能够“记忆”它冷冻干燥前所在缓冲液中的pH。
这种现象为“pH记忆”(pH-imprinting)。
三．问答题什么是工业生物技术，工业生物技术产业的主要形式有哪些，现阶段工业生物技术发展的关键技术是什么？（1）工业生物技术是以微生物或酶为催化剂进行物质转化，大规模生产人类所需的化学品、医药、能源、材料等，是解决人类目前面临的资源、能源及环境危机的有效手段。
它为医药生物技术提供下游支撑，为农业生物技术提供后加工手段。
（2）1生物能源产业：燃料乙醇、生物柴油、沼气、生物制氢2生物材料产业3生物质资源产业（3）1微生物资源库和微生物功能基因组学技术2生物催化剂快速定向进化技术3重要工业微生物的代谢工程4生物反应器工程与过程放大5生物分离技术今欲生产糖化酶液体精制酶产品，试拟出合理的工艺步骤，并说明下游工程的主要工艺条件。
絮凝罐（絮凝）→空气罐→板框压滤机（一滤）→板框压滤机（二滤）→超滤膜（超滤）→储罐→板框压滤机（精滤）→储罐（成品）（1）絮凝的目的：除杂酶杂菌，将酶分布于液体层，使固液分离。
（2）一滤：除去料液中菌体,絮凝剂，大分子颗粒，及少量胶状物质。
（3）二滤工序：①消毒：NaOH溶液（PH10~11）②过水：调节PH值③预投:硅藻土和水的混合物在滤布上形成过滤介质，即滤膜;观察水流出的速度和流量，判断滤布是否破损和过滤介质是否涂抹均匀。
④过滤：主要除胶状物质，果胶。
⑤卸饼（4）超滤：一种物质被透过或截留于膜的过程，近似于筛分过程，依据滤膜孔径的大小而达到物质分离的目的。
用于分离纯化和浓缩一些大分子物质，如在溶液中或亲合聚合物相连的蛋白质（亲合超滤），多糖，抗生素以及热原，也可以用来回收细胞和处理胶体悬浮液。
什么是抗体酶？试述应用单克隆抗体法制备抗体酶的机理。
⑴抗体酶又称为催化性抗体，是一类具有催化功能的抗体。
抗体是由抗原诱导产生的与抗原具有特异结合功能的免疫球蛋白。
如果在抗体与抗原结合部位引入催化基团，就有可能成为具有催化功能的抗体酶。
抗体酶可以通过诱导法或修饰法产生。
⑵酶活性中心与底物过渡态结合的理论。
酶的活性中心的主要功能是与底物的过渡态结合，并起稳定作用。
⑶以激发态的分子为半抗原激发免疫系统产生抗体，那么这种抗体反过来可能催化经过此过渡态的化学反应。
什么是酶的最适pH，它影响酶反应的机理是什么。
（1）在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适pH(optimum pH)。
（2）1过酸或过碱影响酶蛋白的构象，使酶变性失活。
2影响酶分子中某些基团的解离状态（活性中心的基团或维持构象的一些基团）3影响底物分子的解离状态试述磺胺类药物的作用机理（竞争性抑制）磺胺类药物是对氨基苯磺酰胺或其衍生物，它是对氨基苯甲酸的结构类似物，竞争性抑制二氢叶酸合成酶动物体内的叶酸可从食物中获取，细菌体内的叶酸只能在二氢叶酸合成酶作用下，利用对氨基苯甲酸合成（细菌生长因子）。
如果动物体内含有大量的对氨基苯磺酰胺，可与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心，抑制细菌二氢叶酸合成。
简述酶活力测定方法要求：快速、简便、准确两个阶段：酶在一定条件下与底物反应一段时间然后再测定反应物中底物或产物的浓度变化量。
步骤：（1）配制底物溶液。
（2）确定反应条件。
（3）反应开始，记时间（4）反应完毕注意终止反应。
（5）测定产物的生产量或底物的减少量。
影响酶催化作用的因素是什么（1）底物浓度对酶促反应速度的影响（2）酶浓度对酶反应速度的影响（3）温度的影响（4）pH 的影响（5）抑制剂的影响（6）激活剂对酶反应速度的影响举例说明研究抑制剂对酶的作用的重大意义（1）药物作用机理和抑制剂型药物的设计与开发：抗癌药（2）对生物体的代谢途径进行人为调控，代谢控制发酵（3）研究酶的活性中心的构象及其化学功能基团，不仅可以设计农药，而且也是酶工程和化学修饰酶、酶工业的基础酶的催化作用专一性与高效性的机理是什么？（1）酶的专一性：Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。
亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。
1绝对专一性:有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。
2有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。
（2）酶的高效性：酶可以使反应所需的活化能显著降低。
酶的发现及研究历史酶的发现：（1）人们对酶的认识起源于生产与生活实践。
夏禹时代，人们掌握了酿酒技术。
公元前12世纪周朝，人们酿酒，制作饴糖和酱。
春秋战国时期已知用曲治疗消化不良的疾病。
（2）西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。
直到1897年，德国巴克纳Buchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母细胞的抽提液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖发酵，说明发酵与细胞的活动无关。
从而说明了发酵是酶作用的化学本质，为此Buchner获得了1911年诺贝尔化学奖。
（3）1896年,日本的高峰让吉首先从米曲霉中制得高峰淀粉酶,用作消化剂,开创了有目的的进行酶生产和应用的先例。
（4）1878年, 给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个字来自希腊文，其意思“在酵母中”。
后来对酶的作用机理及酶的本质做了深入研究，1930年，证实酶是一种蛋白质；80年代初发现了具有催化功能的RNA——核酶(ribozyme)，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学研究的新领域。
现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。
酶的研究：（1）1908年,德国的罗姆制得胰酶,用于皮革的软化。
1908年,法国的波伊登(Boidin)制备了细菌淀粉酶,应用于纺织品的退浆。
1911年,美国的华勒斯坦(Wallestein)制得木瓜蛋白酶,用于除去啤酒中的蛋白质浑浊。
此后,酶的生产和应用逐步发展。
然而在50年代以前停留在从微生物，动物或植物中提取酶,加以利用阶段.由于当时生产力落后,生产工艺较繁杂,难以进行大规模工业化生产（2）1949年,用液体深层培养法进行细菌淀粉酶的发酵生产,揭开了近代酶工业的序幕。
50年代以后,随着生化工程的发展,大多数酶制剂的生产已转向微生物流体深层发酵的方法。
酶的应用越来越广泛。
50年代：开始了酶固定化研究。
1953年德国科学家首先将聚氨基苯乙烯树脂与淀粉酶,胃蛋白酶,羧肽酶和核糖核酸酶等结合,制成了固定化酶。
60年代，是固定化酶技术迅速发展的时期。
1969年,日本的千烟一郎首次在工业上应用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸生产L-氨基酸。
出现了“酶工程”这个名词来代表有效利用酶的科学技术领域。
1971年第一届国际酶工程学术会议在美国召开,当时的主题即是固定化酶，进一步开展了对微生物细胞固定化的研究。
1973年,千烟一郎首次利用固定化的大肠杆菌细胞生产L-天冬氨酸。
1978年,日本的铃木等固定化细胞生产α-淀粉酶研究成功.所以说,70年代是固定化细胞技术取得进展的时期.80年代，固定化细胞已能用于生产胞外酶,因此,80年代又发展了固定化原生质体技术,排除了细胞壁这一障碍。
（3）在酶的固定化技术发展的同时,酶分子修饰技术也取得了进展。