凝乳法测胃蛋白酶合剂活力的评价
胃蛋白酶合剂
北京雷根生物技术有限公司
胃蛋白酶合剂
简介：
高分子溶液剂是指高分子化合物溶解于溶剂中制成的均相液体制剂，其制备均要经过有限溶胀和无线溶胀过程，有限溶胀静置即可完成，无限溶胀则需搅拌或加热。
胃蛋白酶等高分子药物，宜采用分次撒布于水面或将药物黏附于已湿润的器壁上，使之迅速自然溶胀而胶溶。
Leagene 胃蛋白酶合剂主要由胃蛋白酶、稀酸、甘油等组成，其活力可通过消化牛乳进行测定，胃蛋白酶活力愈强，凝固牛乳愈快。
凡胃蛋白酶能使牛乳液在60s 未凝固时的活力强度称为1活力单位，最后可换算到每1ml 供试液的活力单位。
组成：
操作步骤(仅供参考)：
(一)活力实验
精密吸取本品置于试管中，另用吸管加入牛乳乙酸钠混合液，迅速加毕，混匀，记录凝固牛乳所需的时间(25℃)。
注意事项：
1、 胃蛋白酶合剂恢复至室温后再使用，但应避免反复冻融。
2、 为了您的安全和健康，请穿实验服并戴一次性手套操作。
有效期： 12个月有效。
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编号 名称 R01201 Storage 胃蛋白酶合剂 100ml -20℃ 使用说明书 1份
编号 产品名称 CC0130 胰蛋白酶-EDTA 溶液(0.25%:0.02%) DC0032 Masson 三色染色液 PE0103 Acr-Bis(30%,29:1) TC0699 葡植物总糖和还原糖检测试剂盒(硝基水杨酸法)。
胃蛋白酶
一：苏玉永,徐楚鸿,吕永宁.多酶微片胶囊中胃蛋白酶的活力测定[J].2004.24(4):214-1252.1.1对照品溶液的制备精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸对照品适量,加盐酸溶液(取1 moL·L-1盐酸溶液65 mL,加水至1000 mL,摇匀,即得)制成每1 mL中含0.5 mg的溶液,摇匀,备用。
2.1.2供试品溶液的制备取本品5粒,将内容物中的5片粉红色的胃蛋白酶糖衣片置研钵中,研细。
加上述盐酸溶液少许,研磨均匀,移至100 mL量瓶中。
加上述盐酸溶液至刻度,摇匀。
精密量取适量,用上述盐酸溶液制成每1 mL中约含0.2～0.4单位的溶液。
2.1.3测定法取试管6支,其中3支各精密加入对照品溶液1 mL,另3支各精密加入供试品溶液 1 mL,置(37±0.5)℃水浴中,保温 5 min。
精密加入预热至(37±0.5)℃的血红蛋白试液5 mL,摇匀,并准确计时,在(37±0.5)℃水浴中反应10 min。
立即精密加入5%三氯醋酸溶液5 mL,摇匀,滤过。
取续滤液备用。
另取试管2支,各精密加入血红蛋白试液5 mL。
置(37±0.5)℃水浴中保温10 min,再精密加入5%三氯醋酸溶液5 mL。
其中1支加供试品溶液1 mL,另1支加盐酸溶液1 mL,摇匀,滤过。
取续滤液,分别作为供试品和对照品的空白对照,照分光光度法,在275 nm波长处测定吸收度,见图1,图2。
算出平均值A s和A,按下式计算:式中,As为对照品的平均吸收度;A为供试品的平均吸收度;Ws为对照品溶液每1 mL中含酪氨酸对照品的量μg;n为供试品稀释倍数。
在上述条件下,每分钟能催化水解血红蛋白生成1μmoL酪氨酸的酶量,为一个蛋白酶活力单位。
2.2干扰试验按照处方配制无胃蛋白酶的空白样品,取适量,按2.1项下方法操作,结果在275 nm波长处几乎无吸收,说明处方中其他组分对胃蛋白酶活力的测定无干扰。
胃蛋白酶测定
胃蛋白酶测定文章目录*一、胃蛋白酶测定的基本信息1. 定义2. 专科分类3. 检查分类4. 适用性别5. 是否空腹*二、胃蛋白酶测定的正常值和临床意义1. 正常值2. 临床意义*三、胃蛋白酶测定的检查过程及注意事项1. 检查过程2. 注意事项*四、胃蛋白酶测定的相关疾病和症状1. 相关疾病2. 相关症状*五、胃蛋白酶测定的不适宜人群和不良反应1. 不适宜人群2. 不良反应胃蛋白酶测定的基本信息1、定义胃蛋白酶的前身是胃蛋白酶原,由胃底腺主细胞分泌,在胃酸中转化为胃蛋白酶。
后者将蛋白质在胃内进行初步消化。
胃蛋白酶测定胃液化学检查项目之一。
人类及哺乳动物胃液中的蛋白酶与凝乳酶为同一种酶,因此可利用胃蛋白酶使乳液发生凝固的速度,间接推算出胃蛋白酶的含量,此法简便、易操作。
2、专科分类消化3、检查分类生化检查4、适用性别男女均适用5、是否空腹空腹胃蛋白酶测定的正常值和临床意义1、正常值40～60U/ml。
2、临床意义异常结果:胃溃疡时PP多为正常;十二指肠溃疡时明显升高;慢性十二指肠炎、胃扩张、慢性胃炎时活性减弱;恶性贫血时极低或无活性。
PGⅠ、PGⅡ含量升高提示消化性溃疡发病的危险性增加,PGⅠ含量增高对判断溃疡活动有意义。
PGⅠ/PGⅡ比值在胃癌和萎缩性胃炎时均明显降低,提示此项检查可作为萎缩性胃炎的一种追查指标和早期发现胃癌的筛选方法。
胃蛋白酶测定的检查过程及注意事项1、检查过程取0.5mol/L醋酸缓冲液95ml,加入0.2mol/L氯化钙溶液5ml,再加入脱脂乳20g液体,即为基质液。
取基质液5ml,用0.05mol/L枸橼酸盐缓冲液稀释至6倍,加入胃液0.2ml混合。
立即置于35.5℃水浴中,立即用力摇动使其混合,并同时开动秒表,然后将试管反复倾斜、直立,同时注意铅管壁流下的乳液,当出现小片状干酪样物时,停止秒表,观察凝乳开始附着于管壁的时间,记录时间。
胃蛋白酶单位的计算:在上速条件下,使5毫升牛乳一醋酸混合液于60秒钟发生凝固的蛋白酶为一个单位。
蛋白酶活力测定方法
酸性蛋白酶产品概述:蛋白质由氨基酸组成，是自然界中发现的最复杂的有机化合物之一。
由盐酸和蛋白酶分解成易被高等动物的肠道和微生物有机体的细胞膜吸收的氨基酸。
包括人类在内的每种动物，必须要有足够的蛋白质来维持自身生长，来生成每个细胞所必需的氨基酸，一些特种蛋白质还是某些特殊细胞、腺体分泌物、酶和激素的功能性组成元素。
蛋白酶是指一些有催化功能的酶，能够水解（断裂）蛋白质，因此也被称为蛋白水解酶。
蛋白水解酶在许多的生理和病理过程中发挥着重要作用，在食品和乳品加工业也有着广泛应用。
工作机理蛋白水解酶制剂本产品能在酸性条件下水解蛋白质食品中的缩氨酸键，释放氨基酸或者多肽。
在酒精、葡萄酒、果汁、啤酒、黄油和酱油生产中，添加酸性蛋白酶可澄清发酵液中的雾气。
酵母在发酵阶段的生长可以通过悬浮蛋白质转化的氨基酸来加以促进，从而加速发酵并提高产量。
本产品是一种酸性蛋白酶制剂，在酸性条件下具有较高活性，由酸性蛋白酶高产菌株——曲霉菌深层发酵而成。
它广泛应用于饲料、纺织、废水处理和果汁提纯方面。
酸性蛋白酶（Acid protease ）是指蛋白酶具有较低的最适pH，而不是指酸性基团存在于酶的活性部位，酸性蛋白酶的最适PH从2左右（胃蛋白酶）到4左右。
从酶的活力-PH曲线分析，在酶的活性部位中含有一个或更多的羟基。
这一类蛋白酶中研究最彻底的是胃蛋白酶。
（酸性蛋白酶537容易失活）简介：酸性蛋白酶是由隆科特黑曲霉优良菌种经发酵精制提炼而成，它能在低PH条件下，有效水解蛋白质，广泛应用于酒精、白酒、啤酒、酿造、食品加工、饲料添加、皮革加工等行业。
1、产品规格：，规格有5万u/g～10万u/g液体型为黑褐色液体，规格有50000u/ml～10000u/ml.2、酶活力定义：一个酶活力单位是1g酶粉或1ml酶液在40℃，PH3.0条件下，1分钟水解酪素产生1ug酪氨酸为一个酶活力单位（u/g或u/ml）特性1、温度范围为：最适温度范围为40℃-50℃2、PH为：最适PH范围为2.5～3.5使用方法1、白酒工业：本品用以淀粉为原料的生产酒精及白酒行业，提高出酒率0.25%个酒分，提高发酵速度。
液体药剂的制备实验报告
液体药剂的制备实验报告篇一：实验报告4：(药学专业、09制药)液体制剂的制备药剂学实验实验报告实验四液体制剂的制备（药学专业、09制药工程）一、实验目的和要求1. 掌握溶液型液体制剂的种类及其概念与特点。
2. 掌握几种典型的溶液型液体制剂的制备方法、质量标准及其检查方法。
3. 了解低分子、高分子溶液型液体制剂中常用附加剂的正确使用，作用机制及其常用量。
二、实验内容和原理1. 实验内容（1）低分子溶液型液体制剂的制备实验1：芳香水剂（薄荷水）的制备（分散溶解法）以薄荷油、滑石粉（或轻质碳酸镁、活性炭）等为原料，制备芳香水剂（薄荷水）。
实验2：复方碘溶液的制备（助溶法）以碘、碘化钾为原料，通过助溶法，制备复方碘溶液。
实验3：硫酸亚铁溶液剂的制备（溶解法）以硫酸亚铁、枸橼酸为原料，通过冷溶法制备糖浆剂。
（2）胶体溶液型液体制剂的制备实验4：胃蛋白酶合剂的制备（溶解法）以胃蛋白酶、甘油等为原料，制备高分子型液体制剂胃蛋白酶合剂。
2. 实验原理（请根据实验教材自己补充，包括助溶法的原理；高分子溶液剂的定义，其热力学稳定性等。
）三、主要仪器设备1. 实验材料：薄荷油、滑石粉、轻质碳酸镁、活性炭、碘、碘化钾、胃蛋白酶、硫酸亚铁、新鲜牛奶、冰醋酸、氢氧化钠。
2. 设备与仪器：恒温水浴箱、研钵、具塞玻璃瓶、烧杯、量筒等。
四、实验步骤、操作过程（根据实验过程填写，必须列出处方）实验1：教科书44页芳香水剂（薄荷水）的制备（分散溶解法）实验2：教科书45页复方碘溶液的制备（助溶法）实验3：教科书45页硫酸亚铁糖浆（溶解法制备）实验4：教科书47页胃蛋白酶合剂的制备，并按照48页附录方法，测定所得酶制剂的活力。
五、实验结果与分析实验1：薄荷油的制备，比较用三种不同分散剂制备的液体制剂的异同，将结果记录于表2－1中。
滑石粉轻质碳酸镁活性炭实验2：复方碘溶液，描述成品外观性状，观察碘化钾溶解的水量与加入碘的溶解速度。
实验3：硫酸亚铁糖浆描述成品外观形状，讨论冷溶法存在的不足。
[VIP专享]饲用酶制剂的酶活检测方法及评定
![[VIP专享]饲用酶制剂的酶活检测方法及评定](https://img.taocdn.com/s3/m/57a85b9390c69ec3d5bb75a9.png)
饲用酶制剂的酶活检测方法及评定随着我国畜牧业的发展和生物工程技术的不断进步，酶制剂在饲料工业中的应用越来越多。
由于酶制剂能够消除饲料中的某些抗营养因子的负面作用，提高饲料消化率，改善动物生产性能，降低生产成本，因此日益受到饲料界的重视。
但是，由于酶制剂来源比较复杂、分子结构不明确，分离提纯困难等多种原因，使这类产品有国家标准的不多，即使有国标也存在一些问题。
给广大养殖用户和生产企业带来很大不便。
本文简单介绍一下常用的酶活测定方法及测定过程的影响因素，仅供广大饲料工作者提供参考。
1 酶制剂的定义及分类所谓的酶制剂就是通过产酶微生物发酵工程或含酶的动、植物组织提取技术生产加工而成，具有一种或多种底物清楚的酶催化活性，有助于改善动物对饲料营养成分的消化、吸收等，并有功效的生物学评定依据，符合安全性要求，作饲料添加剂用的酶制剂产品（NY/T 722-2003）。
工业上应用的酶制剂大多为水解酶，按作用底物的不同，可分为淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、植酸酶、木聚糖酶、果胶酶、葡聚糖酶、纤维素酶等。
按动物体内是否分泌，分为消化酶和非消化酶两大类。
消化酶指动物自身能够分泌的淀粉酶、蛋白酶和脂肪酶等，在幼龄动物或特殊生理阶段时，动物也存在消化酶分泌不足需要外源供给的情况。
非消化酶是指动物自身不能够分泌或很少分泌，必须由外源供给的酶，这类酶能消化动物自身不能消化的物质或降解一些抗营养因子，主要有植酸酶、木聚糖酶、果胶酶、葡聚糖酶、纤维素酶等。
2 常见的酶活测定方法通常酶制剂活性的检测是采用实验室分析手段来进行评价，它可以用来筛选优质酶制剂、确定复合酶制剂的最佳组方及确定产品的最佳添加量等，酶制剂实验室评价技术是目前饲料厂家应用最为广泛的一种方法。
其操作相对简单，检测所用时间短，便于生产实践应用。
酶活测定结果虽不能完全反映酶的使用效果，但通过检测至少可以避免使用劣质的酶制剂。
我国饲料工业标准中已经确立了饲用植酸酶（GB/T 18634）、纤维素酶（NY/T912）、β—葡聚糖酶（NY/T 911）的测定方法。
药剂学实验——精选推荐
实验一芳香水剂（薄荷水）的制备——分散溶解法【处方】薄荷油0.2ml滑石粉 1.5g（或活性炭）1.5g蒸馏水加至100.0 ml【制备】1、称取1.5g滑石粉置于干燥研钵中，加0.2ml薄荷油，充分研匀。
2、量取蒸馏水95ml，分次加到研钵中，先加少量，研匀后再逐渐加入其余部分的蒸馏水，每次都要研匀，最后留下少量蒸馏水。
3、将混合液移入锥形瓶中，用余下的蒸馏水将研钵中的滑石粉冲洗入锥形瓶，保鲜膜封口，剧烈振摇10分钟。
4、用润湿过的滤纸反复过滤至滤液澄明，再通过滤器添加适量蒸馏水至100 ml，即得。
5、另用活性炭1.5g按上法制备薄荷水剂。
记录不同分散剂制备薄荷水观察到的结果。
【注意】1、本品为薄荷油的饱和水溶液【约0.05%（ml/ml）】，处方用量为溶解量的4倍，配制时不能完全溶解。
2、滑石粉等分散剂，应与薄荷油充分研匀，以利加速溶解过程。
3、蒸馏水应是新沸放冷的蒸馏水。
【实验结果与讨论】用不同分散剂制得薄荷水的性状【思考题】制备薄荷水时加入滑石粉、活性炭的作用是什么？还可选用哪些具有类似作用的物质？欲制得澄明液体的操作关键为何？实验二薄荷油-β-环糊精包合物的制备【处方】薄荷油1ml β-环糊精4g 无水乙醇5ml 蒸馏水50ml【制备】1、β-环糊精饱和水溶液的制备：称取β-环糊精4g，置100ml具塞锥形瓶中，加入蒸馏水50 ml，加热溶解，降温至50℃，备用。
2、包合物的制备：缓慢滴入1 ml薄荷油，恒温搅拌2.5h。
3、冷藏24h，待沉淀完全。
4、抽滤，用无水乙醇5 ml洗涤沉淀3次至表面近无油渍。
5、将包合物置干燥器中干燥，称重，计算收率。
【验证】薄层色谱法（TLC）1、硅胶G板的制作：硅胶G：0.3%羧甲基纤维素钠水溶液=1g：3ml，混合调匀，铺板，110℃活化1h，备用。
2、样品的制备：取薄荷油-β-环糊精包合物0.5g，加95%乙醇2ml溶解，过滤，滤液为样品a；另取薄荷油2滴，加95%乙醇2ml溶解，得样品b。
肃北高寒草地土壤中产凝乳酶细菌的分离与初步鉴定
肃北高寒草地土壤中产凝乳酶细菌的分离与初步鉴定冯平;翟丹云;刘兴龙;赵旺【摘要】采用平板分离培养基从酒泉肃北高寒草地土壤中分离出3株高产凝乳酶细菌,分别标记为Ⅰ1.21、Ⅰ1.212、Ⅳ1.11.对3株细菌进行初步生理生化鉴定,结果表明:3株细菌均利用葡萄糖、蔗糖、麦芽糖产酸而不产气,不利用乳糖和甘露醇;H2O2酶试验、石蕊牛乳试验均为阳性;有芽孢.在麸皮汁培养基中进行培养,测定酶活,确定发酵到第四天时凝乳酶活力最高,此时蛋白水解活力相对较低.为筛选出产凝乳酶活力较高而蛋白水解能力较低的菌株作为工业化生产菌株,需要进一步进行生理生化反应研究.【期刊名称】《农业科技与信息》【年(卷),期】2019(000)007【总页数】6页(P49-54)【关键词】高寒草地;土壤;凝乳酶;分离;鉴定【作者】冯平;翟丹云;刘兴龙;赵旺【作者单位】甘肃省商业科技研究所有限公司,甘肃兰州730010;甘肃省商业科技研究所有限公司,甘肃兰州730010;酒泉职业技术学院,甘肃酒泉735000;甘肃丝路颐方食品有限公司,甘肃酒泉735000【正文语种】中文【中图分类】Q93-335凝乳酶是奶酪生产中使牛乳凝固的关键性酶，作用是切断κ- 酪蛋白Phe 105～Met 106 的肽键，形成副κ- 酪蛋白及糖巨肽，在Ca2+存在下使乳凝固，形成凝块[1]。
奶酪是一种营养丰富、食用方便、对人体非常有益的食品，生产1 kg 奶酪大约需要10 kg 牛奶，因此又被誉为“奶黄金”[2]。
纯凝乳酶比胃蛋白酶有较高的凝乳特性，在奶酪成熟期间蛋白质分解较弱，不会因蛋白质过度分解产生苦味[3]。
动物凝乳酶以其凝乳活力与蛋白水解能力的高比值而成为制作奶酪的首选酶[4]。
但是随着世界奶酪产业不断发展壮大，每年宰杀4000 万头犊牛以获得凝乳酶的方法显然是与现代工业发展极不协调，同样也造成全球性小牛短缺。
植物性凝乳酶来源广泛，但其蛋白水解能力强，并且受时间、地域、生长周期长等条件限制，难以发展[5]。