氨基酸 百度百科
氨基酸的概念
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氨基酸的概念
氨基酸是生物体组成部分，这些有机化合物含有氨基和酸基，它
们具有特殊的结构，能够在生物体内发挥重要作用。氨基酸是生物体
积累的能量源，这些有机物质是特定蛋白质分子发挥不同功能所必需
的。也可以说，氨基酸是新陈代谢的基础，它们可以提供抗原性，促
进营养物质的吸收，维持细胞的功能，以及代谢与信号转导等。
氨基酸基本单位
氨基酸基本单位一、引言氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有重要的生物学功能。
本文将从氨基酸的定义、结构、分类、生理功能等多个方面进行详细介绍。
二、氨基酸定义氨基酸是由一个羧基(-COOH)和一个氨基(-NH2)组成的有机化合物，它们通过一个碳原子(C)相互连接。
这个碳原子被称为α-碳原子。
除了羧基和氨基外，α-碳原子还与一个侧链(R)相连。
三、氨基酸结构1. 羧基：羧基是由一个碳原子和两个氧原子组成的官能团。
在pH值为7.4时，羧基带负电荷。
2. 氨基：氨基是由一个氮原子和两个氢原子组成的官能团。
在pH值为7.4时，氨基带正电荷。
3. α-碳原子：α-碳原子是连接羧基和侧链的中心碳原子。
4. 侧链：侧链是与α-碳原子相连的不同官能团，不同种类的侧链决定了不同种类的氨基酸。
四、氨基酸分类1. 按侧链的性质分类：(1) 极性氨基酸：侧链中含有极性官能团，可与水分子形成氢键，如丝氨酸、谷氨酸等。
(2) 非极性氨基酸：侧链中不含有极性官能团，不能与水分子形成氢键，如甘氨酸、丙氨酸等。
(3) 硫代氨基酸：侧链中含有硫原子，如半胱氨酸、甲硫氨酸等。
2. 按人体内是否能合成分类：(1) 必需氨基酸：人体无法自行合成，必须从食物中摄入，如异亮氨酸、苯丙氨酸等。
(2) 非必需氨基酸：人体可以自行合成，不需要从食物中摄入，如天冬氨酸、谷氨酰胺等。
五、生理功能1. 构成蛋白质：多个氨基酸通过肽键连接形成多肽和蛋白质。
蛋白质是人体各种组织和器官的重要构成物质。
2. 能量来源：氨基酸可以通过脱羧反应产生能量，被身体利用。
3. 生物合成：氨基酸可以作为生物合成的原料，如谷氨酰胺可以合成核苷酸等。
4. 信号分子：一些特定的氨基酸可以作为神经递质和荷尔蒙，参与人体的调节和控制。
六、结论氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有多种生理功能。
不同种类的氨基酸由于侧链的差异而具有不同的性质和功能。
了解氨基酸的结构、分类和生理功能对于深入了解蛋白质及其作用机制具有重要意义。
氨基酸的简介
2、苯异硫氰酸酯(PITC)与氨基得反应。 (Edman试剂,测定氨基酸序列)
3、丹磺酰氯与氨基酸得反应(生成荧光 性强和稳定得磺胺衍生物,常用于蛋白质 和氨基酸得微量分析)
非极性氨基酸(八种)
不带电何得极性氨基酸(八种)
带负电荷得氨基酸(2种)
带正电荷得氨基酸(2种)
1、2、3 不常见蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基 酸
有些蛋白质中还含有少数特殊得氨基酸,称为蛋 白质得稀有氨基酸。这些氨基酸都就是正常氨 基酸得衍生物,如弹性蛋白和胶原蛋白中得4-羟 基脯氨酸和5-羟基赖氨酸;肌球蛋白和组蛋白中 含有6-N-甲基赖氨酸;凝血酶原中存在γ-羧基谷 氨酸;酪蛋白中存在磷酸丝氨酸;哺乳动物得肌肉 中存在N-甲基甘氨酸等。蛋白质中得稀有氨基 酸在遗传上就是特殊得,因为她们没有三联体密 码,所有已知得稀有氨基酸都就是在蛋白质合成 后,在常见得氨基酸得基础上经过化学修饰而形 成得。
氨基酸的简介
1、1 氨基酸得一般结构 1、2 氨基酸得分类 1、3 氨基酸得酸碱化学 1、4 氨基酸得特征化学反应 1、5 氨基酸得光学活性和光谱性质 1、6 氨基酸混合物得分离分析
1、1 氨基酸得一般结构
特征: α-碳(与羧酸相邻得碳,Cα )上都有一个氨 基( α-氨基酸 ),此外, Cα 还结合着一个H原子和 一个侧链基团(R)
甘氨酸得解离与等电点——滴定曲线
当甘氨酸在酸性溶液中,她就是以带净得正电荷得形 式存在得,可以看作就是一个二元弱酸,具有两个可 解离得H＋,即－COOH和-NH3+上得H＋。根据上述 甘氨酸得解离方程可得到:
K1、K2为解离常数,当达到等电点时, [Gly+ ]＝ [Gly－ ],即:
则:K1K2=[H+]2 方程两边取负对数: pH=1/2*(PK1+PK2)
氨基酸的结构及性质
氨基酸的结构及性质氨基酸是生物体内重要的有机分子，它们包含一个氨基（NH2）基团和一个酸基（COOH）基团。
我们常常会将它们简写为“R-氨基酸”，其中“R”代表一个不同的侧链基团。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，也是生物体内许多重要分子的前体。
氨基酸的性质与其侧链基团的差异有关。
氨基酸可以分为两类：极性和非极性的。
极性氨基酸的侧链含有亲水基团，例如酪氨酸（tyrosine）和丝氨酸（serine）。
非极性氨基酸的侧链则不含有亲水基团，例如丙氨酸（alanine）和异亮氨酸（isoleucine）。
氨基酸还可以根据其侧链的不同特点进一步分类。
以下是几种常见的氨基酸及其性质：1. 酸性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个可解离的羧基（COOH），因此它们在溶液中具有酸性。
酸性氨基酸包括谷氨酸（glutamic acid）和天冬氨酸（aspartic acid）。
2. 碱性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个或多个可离子化的氨基基团（NH2）。
碱性氨基酸包括赖氨酸（lysine）和精氨酸（arginine）。
这些氨基酸在溶液中具有碱性。
3. 非极性氨基酸：这些氨基酸的侧链基团不带有电荷，因此它们在溶液中是非极性的。
非极性氨基酸包括甲硫氨酸（methionine）和苯丙氨酸（phenylalanine）。
4.极性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有亲水基团，因此它们在溶液中具有亲水性。
极性氨基酸可以进一步分为两类：带有极性非带电侧链的和带有偏极性侧链的。
• 带有极性非带电侧链的氨基酸包括色氨酸（tryptophan）和酪氨酸（tyrosine）。
它们在溶液中与水分子进行氢键形成稳定的结构。
• 带有偏极性侧链的氨基酸包括苏氨酸（threonine）和丝氨酸（serine）。
它们的侧链含有可以与水分子形成氢键的羟基基团。
此外，氨基酸还具有缔合成蛋白质的能力。
在蛋白质合成中，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
肽键是氨基酸之间的共价键，连接氨基酸的α-氨基与α-酸基。
天然氨基酸种类
天然氨基酸种类一、定义天然氨基酸是指在生物体内自然合成或通过生物体内代谢途径产生的氨基酸。
它们是构成蛋白质的基本单位，对生命活动起着至关重要的作用。
（一）按结构和性质分类1. 非极性脂肪族氨基酸甘氨酸（Gly，G）结构特点：是结构最简单的氨基酸，侧链基团为氢原子。
性质：具有一定的灵活性，在蛋白质结构中常出现在转角等特殊部位。
丙氨酸（Ala，A）结构特点：侧链为甲基（-CH₃）。
性质：是一种中性、非极性氨基酸，在许多蛋白质中含量较高。
缬氨酸（Val，V）结构特点：侧链为异丙基（-CH(CH₃)₂）。
性质：属于疏水性氨基酸，对维持蛋白质的三级结构有重要作用。
亮氨酸（Leu，L）结构特点：侧链为异丁基（-CH₂CH(CH₃)₂）。
性质：是一种必需氨基酸，在蛋白质的疏水区有重要功能。
异亮氨酸（Ile，I）结构特点：侧链为仲丁基（-CH(CH₃)CH₂CH₃）。
性质：也是必需氨基酸，在蛋白质结构和功能中发挥独特作用。
脯氨酸（Pro，P）结构特点：是一种亚氨基酸，其侧链与氨基氮原子形成环状结构。
性质：会使肽链产生特殊的弯曲结构，对蛋白质的折叠和稳定性有影响。
2. 极性不带电荷氨基酸丝氨酸（Ser，S）结构特点：侧链含有羟基（-OH）。
性质：具有亲水性，可参与磷酸化等修饰反应，在酶的活性中心等部位常见。
苏氨酸（Thr，T）结构特点：侧链含有羟基（-OH），且为手性碳原子。
性质：是必需氨基酸，可被磷酸化修饰，在蛋白质功能调节中有作用。
半胱氨酸（Cys，C）结构特点：侧链含有巯基（-SH）。
性质：巯基具有还原性，两个半胱氨酸可通过二硫键（-S S -）连接，对稳定蛋白质的高级结构非常重要。
甲硫氨酸（Met，M）结构特点：侧链含有甲硫基（-SCH₃）。
性质：是必需氨基酸，在蛋白质合成起始中有特殊作用。
天冬酰胺（Asn，N）结构特点：侧链含有酰胺基（-CONH₂）。
性质：具有一定的极性，在蛋白质结构中与其他氨基酸相互作用。
氨基酸表-专业文档
氨基酸表氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们由氨基基团（NH2）、羧基（COOH）、氢原子（H）和一个特定的侧链组成。
共有20种常见的氨基酸，它们在侧链的结构和性质上有所差异，因此在生物体内发挥不同的功能。
下面是常见的氨基酸及其侧链的简要介绍：1. 甘氨酸（Glycine，Gly）：侧链只有一个氢原子，是最简单的氨基酸，具有较高的亲水性。
2. 丝氨酸（Serine，Ser）：侧链含有一个羟基（-OH），在蛋白质的酶活性和磷酸化中起重要作用。
3. 苏氨酸（Threonine，Thr）：侧链含有一个羟基（-OH）和一个甲基（-CH3），在蛋白质的磷酸化和甘油磷酸酯代谢中起作用。
4. 缬氨酸（Valine，Val）：侧链为一支链状结构，属于疏水性氨基酸。
5. 亮氨酸（Leucine，Leu）：侧链为一支链状结构，属于疏水性氨基酸，对于蛋白质的结构和功能具有重要影响。
6. 异亮氨酸（Isoleucine，Ile）：侧链为一支链状结构，属于疏水性氨基酸，对于蛋白质的结构和功能具有重要影响。
7. 苏氨酸（Methionine，Met）：侧链含有一个硫原子，是蛋白质合成的起始氨基酸。
8. 苯丙氨酸（Phenylalanine，Phe）：侧链为苯环结构，属于芳香性氨基酸。
9. 色氨酸（Tryptophan，Trp）：侧链含有一个吲哚环结构。
10. 酪氨酸（Tyrosine，Tyr）：侧链含有一个苯环和一个羟基（-OH）。
11. 苏氨酸（Cysteine，Cys）：侧链含有一个巯基（-SH），对于蛋白质的结构和功能具有重要影响。
12. 苏氨酸（Asparagine，Asn）：侧链含有一个酰胺基团（-CONH2）。
13. 谷氨酸（Glutamic acid，Glu）：侧链含有一个羧基（-COOH），在神经系统中起重要作用。
14. 苏氨酸（Glutamine，Gln）：侧链含有一个酰胺基团（-CONH2），在蛋白质合成和氨基酸代谢中起作用。
氨基酸与缩写
氨基酸与缩写氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们通过肽键连接在一起形成多肽链或蛋白质。
氨基酸的结构由一个氨基组和一个羧基组组成，其中羧基组与氨基组通过肽键连接。
氨基酸的分类可以按照它们在水溶液中的性质来划分，包括极性氨基酸、非极性氨基酸和带电氨基酸。
极性氨基酸可进一步分为带正电氨基酸、带负电氨基酸和非带电氨基酸。
以下是一些常见氨基酸及其缩写：1. 丙氨酸 (Ala)：是一种非极性氨基酸，其侧链只包含一个甲基基团。
2. 谷氨酸 (Glu)：是一种带负电氨基酸，其侧链包含一个羧基和一个丙二酰基。
3. 苏氨酸 (Ser)：是一种极性氨基酸，其侧链包含一个羟基。
4. 苯丙氨酸 (Phe)：是一种非极性氨基酸，其侧链包含一个苯环。
5. 色氨酸 (Trp)：是一种非极性氨基酸，其侧链包含一个吲哚环。
6. 天冬酰胺 (Asn)：是一种极性氨基酸，其侧链包含一个甲酰胺基。
7. 苏胺酸 (Thi)：是一种极性氨基酸，其侧链包含一个硫基和一个羧基。
8. 缬氨酸 (Val)：是一种非极性氨基酸，其侧链包含一个异戊基。
9. 虾青素基氨酸 (Ast)：是一种非常罕见的氨基酸，其侧链包含一个虾青素基团。
10. 酪氨酸 (Tyr)：是一种带芳香环的氨基酸，其侧链包含一个苯基和一个羟基。
以上仅是一部分常见氨基酸及其缩写，氨基酸种类繁多，每种氨基酸都对蛋白质的结构和功能起到重要作用。
它们的不同侧链特性使得蛋白质能够具有不同的功能和结构稳定性。
除了用于构建蛋白质，氨基酸还参与许多生物过程，如作为神经递质、合成抗体、体内能量的来源等。
各种氨基酸的组合和排序决定了蛋白质的特定序列和结构，进而影响蛋白质的功能和性质。
了解氨基酸的结构和性质对于理解蛋白质的组成和功能至关重要。
研究人员通过对氨基酸的改变和组合进行实验，可以深入了解蛋白质的结构与功能之间的关系。
对氨基酸的深入研究有助于发展新的药物、设计新的蛋白质工具和开发新的生物技术应用。
氨基酸组分
氨基酸组分概述氨基酸是构成蛋白质的基本单位，也是生命体内重要的有机化合物。
它们不仅是蛋白质的组成部分，还参与了许多生化过程，如代谢调节、信号传导和免疫功能等。
本文将介绍氨基酸的结构、分类、功能以及其在人体中的重要作用。
结构氨基酸是由一个氨基基团（NH2）、一个羧基基团（COOH）、一个氢原子和一个侧链基团（R）组成。
侧链基团的不同决定了每种氨基酸的特性。
氨基酸的结构可以分为L型和D型，但在生物体中主要存在L型氨基酸。
分类氨基酸可以根据侧链基团的性质分为两类：极性氨基酸和非极性氨基酸。
极性氨基酸极性氨基酸的侧链基团带有电荷，可以与水分子形成氢键。
极性氨基酸又可分为两类：带正电荷的氨基酸（赖氨酸、精氨酸、组氨酸）和带负电荷的氨基酸（谷氨酸、天冬酰胺酸、天冬酰胺酸）。
非极性氨基酸非极性氨基酸的侧链基团不带电荷，无法与水形成氢键。
非极性氨基酸又可分为两类：疏水性氨基酸（亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）和亲水性氨基酸（色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸）。
功能氨基酸在生物体内具有多种重要功能。
构建蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接形成多肽链，进而组成蛋白质。
蛋白质在细胞中扮演着重要的结构和功能角色，包括酶、抗体、激素等。
代谢调节氨基酸参与体内的氨基酸代谢调节。
例如，谷氨酸和天冬酰胺酸可合成谷氨酰胺，参与尿素循环，将氨基酸中的氨基排出体外。
还有一些氨基酸可以转化为能量，供细胞使用。
信号传导某些氨基酸可以作为信号分子，参与细胞间的信号传导。
例如，谷氨酸和天冬酰胺酸可作为神经递质，在神经元之间传递信号。
免疫功能氨基酸还参与免疫功能。
一些氨基酸可以增强免疫细胞的活性，促进抗体的产生，增强机体的免疫力。
人体中的重要作用氨基酸在人体中扮演着重要的角色。
维持健康人体需要摄入足够的氨基酸来合成蛋白质，维持身体的正常结构和功能。
缺乏某些必需氨基酸可能导致蛋白质合成障碍，影响生长发育和免疫功能。
肌肉生长和修复氨基酸是肌肉合成的基础，对于肌肉生长和修复至关重要。
营养学的基础知识氨基酸
营养学的基础知识氨基酸一、引言营养学是研究食物与人体之间关系的学科，旨在探讨食物中的营养成分如何满足人体生理、生化需求，以及如何通过合理膳食来预防疾病、促进健康。
在营养学中，氨基酸是一个非常重要的概念，它是构成蛋白质的基本单位，对人体的生长发育、代谢等方面有着至关重要的作用。
本文将详细介绍氨基酸的相关知识，帮助大家更好地了解和运用营养学基础知识。
二、氨基酸的概念与分类1. 氨基酸的概念氨基酸是构成蛋白质的基本单元，是生命体内最重要的有机物质之一。
它们通过肽键连接在一起，形成多肽链，再经过折叠、扭曲等空间结构的调整，形成具有一定功能的蛋白质。
2. 氨基酸的分类根据氨基酸的化学结构和性质，可以将氨基酸分为20种，其中包括9种必需氨基酸和11种非必需氨基酸。
（1）必需氨基酸：必需氨基酸是指人体无法自行合成，必须通过食物摄入的氨基酸。
它们包括：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、脯氨酸和组氨酸。
（2）非必需氨基酸：非必需氨基酸是指人体可以通过其他氨基酸转化合成的氨基酸。
它们包括：丙氨酸、赖氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、半胱氨酸、酸氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸和精氨酸。
三、氨基酸的功能与作用1. 氨基酸是蛋白质合成的基础：氨基酸通过肽键连接形成多肽链，再经过折叠、扭曲等空间结构的调整，形成具有一定功能的蛋白质。
蛋白质是生命体内的基本物质，参与细胞的生长、分裂、代谢等过程。
2. 氨基酸具有生理调节作用：某些氨基酸具有生理调节作用，如色氨酸可以转化为5-羟色胺，具有抗抑郁作用；苯丙氨酸可以转化为多巴胺，具有调节情绪、提高注意力等功能。
3. 氨基酸参与代谢过程：氨基酸在人体内参与多种代谢过程，如葡萄糖-丙酮酸循环、三羧酸循环等。
通过代谢过程，氨基酸可以提供能量、合成其他生物活性物质，维持生命活动。
4. 氨基酸具有抗氧化作用：某些氨基酸具有抗氧化作用，如谷胱甘肽可以清除体内的自由基，保护细胞免受氧化损伤。
氨基酸知识点
氨基酸知识点氨基酸是构成生物体蛋白质的基本单位，对于生命活动起着至关重要的作用。
在这篇文章中，咱们就来好好聊聊氨基酸的那些事儿。
首先，咱们得明白氨基酸到底是啥。
简单来说，氨基酸就像是一块块小积木，通过不同的组合和连接，搭建成了各种各样功能各异的蛋白质。
它们有着特定的化学结构，包含一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）和一个侧链（R 基团）。
氨基酸的种类繁多，但从人体的角度来看，能参与蛋白质合成的氨基酸通常被分为两类：必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸就像是我们身体不能自己生产的“紧俏货”，必须从食物中获取，比如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等。
而非必需氨基酸呢，我们的身体可以自己合成，像丙氨酸、天冬氨酸等。
氨基酸的化学性质也很有意思。
由于同时具有氨基和羧基，所以它们既能和酸反应，又能和碱反应，这被称为两性解离。
在不同的 pH 环境下，氨基酸会以不同的离子形式存在。
当 pH 等于氨基酸的等电点时，它会呈现出电中性，溶解度最小。
说到氨基酸的作用，那可真是不少。
蛋白质是生命活动的主要承担者，而氨基酸是构建蛋白质的基石。
蛋白质在身体里参与了各种生理过程，比如催化化学反应的酶、运输氧气的血红蛋白、构成肌肉的肌动蛋白和肌球蛋白等等，都离不开氨基酸的功劳。
不仅如此，氨基酸还在代谢调节中发挥着重要作用。
某些氨基酸可以通过转氨基作用和脱氨基作用，参与糖、脂肪等物质的代谢，维持身体的能量平衡和物质代谢的稳定。
在营养方面，氨基酸的平衡摄入对于身体健康至关重要。
如果某种必需氨基酸摄入不足，就可能会影响蛋白质的合成和身体的正常功能。
比如，儿童缺乏赖氨酸可能会导致生长发育迟缓。
再来说说氨基酸的检测方法。
常见的有高效液相色谱法、氨基酸分析仪法等。
这些方法能够准确地测定样品中各种氨基酸的含量，为医学诊断、食品营养分析等提供重要依据。
在医药领域，氨基酸也有广泛的应用。
一些氨基酸可以直接作为药物使用，比如复方氨基酸注射液，用于补充营养、治疗疾病。
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编辑词条氨基酸百科名片氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
目录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
9.精氨酸（arginine）：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。
10.组氨酸histidine人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此，这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。
前8种人体必需氨基酸的记忆口诀①"赖蛋苏苯挟一亮色（联想记忆法-高中生物老师教的，意义深刻）"谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸).②"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋"笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一凉（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）③＂携带一两本甲硫色书来＂携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书(苏氨酸)来(赖氨酸)④“一家写两三本书来”一（异亮氨酸）家（甲硫氨酸）携（缬氨酸）两（亮氨酸）三（色氨酸）本（苯丙氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）⑤“（路人）甲挟来一本两色书”甲（甲硫氨酸）挟（缬氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）两（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）20种氨基酸记忆口诀六伴穷光蛋，酸谷天出门，死猪肝色脸，只携一两钱。
一本落色书，拣来精读之。
芳香老本色，不抢甘肃来。
六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸其理化特性大致有：1）都是无色结晶。
熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。
大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。
所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。
同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。
由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。
至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。
氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。
2.非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
氨基酸单字母简写和性质列表：缩写全名中文译名支链分子量等电点解离常数（羧基）解离常数（胺基）pKr(R) R基G Gly Glycine 甘氨酸亲水性75.07 6.06 2.35 9.78 -HA Ala Alanine 丙氨酸疏水性89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3V Val Valine 缬氨酸疏水性117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2L Leu Leucine 亮氨酸疏水性131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2I Ile Isoleucine 异亮氨酸疏水性131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-C H3F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸疏水性165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5W Trp Tryptophan 色氨酸疏水性204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6Y Tyr Tyrosine 酪氨酸疏水性181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OHD Asp Aspartic acid 天冬氨酸酸性133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-C OOHN Asn Asparagine 天冬酰胺亲水性132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2E Glu Glutamic acid 谷氨酸酸性147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-C OOHK Lys Lysine 赖氨酸碱性146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2Q Gln Glutamine 谷氨酰胺亲水性146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH 2M Met Methionine 甲硫氨酸疏水性149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3S Ser Serine 丝氨酸亲水性105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OHT Thr Threonine 苏氨酸亲水性119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OHC Cys Cysteine 半胱氨酸亲水性121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SHP Pro Proline 脯氨酸疏水性115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6H His Histidine 组氨酸碱性155.16 7.60 1.80 9.33 6.04R Arg Arginine 精氨酸碱性174.20 10.76 1.82 8.99 12.48[编辑本段]氨基酸的检测1、茚三酮反应（ninhydrin reaction）试剂颜色备注茚三酮（弱酸环境加热）紫色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色）（检验α－氨基）2、坂口反应（Sakaguchi reaction）α-萘酚+碱性次溴酸钠红色（检验胍基精氨酸有此反应）3、米隆反应（又称米伦氏反应）HgNO3+HNO3+热红色（检验酚基酪氨酸有此反应，未加热则为白色）4、Folin-Ciocalteau反应（酚试剂反应）磷钨酸-磷钳酸蓝色（检验酚基酪氨酸有此反应）5、黄蛋白反应浓硝酸煮沸黄色（检验苯环酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应）6、Hopkin-Cole反应（乙醛酸反应）加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环（检验吲哚基色氨酸有此反应）7、Ehrlich反应P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸蓝色（检验吲哚基色氨酸有此反应）8、硝普盐试验Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水红色（检验巯基半胱氨酸有此反应）9、Sulliwan反应1，2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3 红色（检验巯基半胱氨酸有此反应）10、Folin反应1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液深红色（检验α－氨基酸）肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。
肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（ami no acid residue）。
多肽有开链肽和环状肽。
在人体内主要是开链肽。
开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。
目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。