酶在有机介质中的催化特性
(2)不同的有机介质，酶的底物专一性也不一样: 极性较强的有机溶剂中,疏水性较强的底物易反应 ; 极性较弱的有机溶剂中,疏水性较弱的底物易反应 ;
KLD为立体选择系数，L为L型异构体，D为D型异构体，Km为米氏
常数，Kcat为酶的转化数。
立体选择系数越大，酶催化的对映体选择性越强。
酶能够选择性地催化底物分子中某个区域的基团优先发 生反应；用区域选择系数的大小衡量。 用1、2代表底物分子的区域位置； 区域选择系数： K1，2=（kcat/Km)1/ （kcat/Km)2
酶的对映体选择性是指酶识别外消旋 化合物中某种构象对映体的能力。 有机溶剂中酶对底物的对映体选择性 由于介质的亲（疏）水性的变化而发生改 变。
疏水性强的有机溶剂中酶的立体选择性差。
例如：某些蛋白水解酶在有机溶剂中可以合 成D－氨基酸的肽，而在水溶液中酶只选择 L-氨基酸。
KLD=（kcat/Km)L/ （kcat/Km)D
总结
底物专一性 1水溶液中，疏水性强的底物，速度快；有机溶剂中，疏水强的速度慢 2不同有机溶剂底物专一性不同：①极性强有机溶剂，疏水性强的底物 易反应 ②极性弱有机溶剂，疏水性弱的底 物易反应 酶在水溶液中立体选择性较强，而在疏水性较强的有机溶剂中，立体选择 性较差 不同有机溶剂中区域选择性不同
对映体选择 性 区域选择性
键选择性
不同有机溶剂中键选择性不同
热稳定性
①有机溶剂中比水溶液中稳定 ②与水含量有关（水含量增加，热稳定性降低）
谢 谢
例： K4，1 1,4-二丁酰基-2-辛基苯 + 丁醇
脂肪酶
甲苯
2
转脂反应
乙腈
0.5
即同一个底物分子中有2种以上化学键可与酶 反应，酶对其一优先反应。
占优
羟基酰化
6-氨基-1-已醇
黑曲霉脂肪酶 毛霉脂肪酶 氨基酰化
五、热稳定性
有机溶剂中酶的热稳定性和储存稳定性都 比水溶液中高。
酶的稳定性取决于有机溶剂中水的浓度，通 常情况下，介质中水含量增加，热稳定性降低。
2015酶工程第5章 酶的非水相催化
5.1.2 气相介质体系：
a. 某些酶在液相中受到一定限制，如酶和辅酶操作不稳定、 底物和产物溶解性差、产物抑制，在气相中得以克服； b. 适用于易于挥发底物或能转化为气体的物质的酶催化反应；
c. 气体密度低，易扩散，气相中酶催化作用与液相明显不同。
例：Hwang 等人研究醇氧化酶在气相中催化的反应
• 底物特异性
• 立体选择性 • 区域选择性 • 键选择性 • 热稳定性 有机相中酶能够催化新的反应， 生成新产物
• pH特性
–酶在有机介质中的催化特性 —— 底物特异性
• 有机介质中的酶活性中心结合部位与底物的结合状态 改变，致使酶的底物特异性改变。
N-乙酰-L-苯丙氨酸乙酯
N-乙酰-L-丝氨酸乙酯
有机溶剂介质体系类型： (1) 微水-有机溶剂单相体系 (2) 水-有机溶剂单相体系
(3) 水-有机溶剂双相体系
(4) 正胶束体系
(5) 反胶束体系
不管采用何种有机介质反应体系，酶催化反应的介质中都含 有机溶剂和一定量的水。它们都对催化反应有显著的影响。
(1) 微水-有机溶剂单相体系
又称微水介质体系、非极性有机溶剂-酶悬浮体系 有机溶剂(98%)： 烃、醚、芳香族、卤代烃 水(<2%)： 酶分子的结合水，维持酶催化活性 酶： 悬浮状态；不溶的固相酶，结晶/冻干 /沉淀状态；或吸附在固体载体表面 特征： 酶稳定性好，分散性差，催化效率低 适用于： 水解类酶，减少含水量利于合成反应
5.1.3 超临界流体介质体系：
a. 超临界流体（supercritical fluid, SCF）是指温度和压力 超过某物质临界点所形成的可压缩性高密度流体，介于气 液之间，如CO2, SO2, C2H4，CO2最常用，廉价无毒。 b. 具有高扩散系数、低黏度和低表面张力,使底物向酶的传 质速度加快，提高反应速度; c. 可以改变酶的特性，如底物专一性、区域选择性和对映体 选择性，增强酶的稳定性。 例：超临界 CO2 中南极假丝酵母脂肪酶催化葡萄糖酰化反应
酶固定化方法及载体特性
酶固定化一般方法及载体特性酶是重要的生物催化剂，具有专一性强、催化效率高、无污染、反应条件温和等特点，在制药、食品、环保、酿造、能源等领域都得到了广泛的应用。
但在实际应用中，酶也存在许多不足，如大多数的酶在高温、强酸、强碱和重金属离子等外界因素影响下，都容易变性失活，不够稳定；与底物和产物混在一起，反应结束后，即使酶仍有很高的活力，也难于回收利用，这种一次性使用酶的方式，不仅使生产成本提高，而且难于连续化生产；并且分离纯化困难，也会导致生产成本的提高等。
固定化酶（immobilized enzyme）这个术语是在1971 年酶工程会议上被推荐使用的。
随着固定化技术的发展，出现固定化菌体。
1973年，日本首次在工业上应用固定化大肠杆菌菌体中的天门冬氨酸酶，由反丁烯二酸连续生产L-天门冬氨酸。
固定化酶技术为这些问题的解决提供了有效的手段，从而成为酶工程领域中最为活跃的研究方向之一。
1酶固定化的传统方法关键在于选择适当的固定化方法和必要的载体以及稳定性研究、改进，酶载体推荐创科催化酶载体树脂。
1.1 吸附法吸附法是利用物理吸附法，将酶固定在纤维素、琼脂糖等多糖类或多孔玻璃、离子交换树脂等载体上的固定方式。
显著特点是：工艺简便及条件温和，包括无机、有机高分子材料，吸附过程可同时达到纯化和固定化；酶失活后可重新活化，载体也可再生。
但要求载体的比表面积要求较大，有活泼的表面。
1.2包埋法包埋固定化法是把酶固定聚合物材料的格子结构或微囊结构等多空载体中，而底物仍能渗入格子或微囊内与酶相接触。
这个方法比较简便，酶分子仅仅是被包埋起来，生物活性被破坏的程度低，但此法对大分子底物不适用。
1)网格型将酶或包埋在凝胶细微网格中，制成一定形状的固定化酶，称为网格型包埋法。
也称为凝胶包埋法。
2)微囊型把酶包埋在由高分子聚合物制成的小球内，制成固定化酶。
由于形成的酶小球直径一般只有几微米至几百微米，所以也称为微囊化法。
1.3结合法酶蛋白分子上与不溶性固相支持物表面上通过离子键结合而使酶固定的方法，叫离子键结合法。
酶工程作业题及答案
⏹为什么滞后合成型的酶要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期以后才开始合成？滞后合成型的酶之所以要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期以后才开始合成，主要原因是由于受到培养基中存在的阻遏物的阻遏作用。
只有随着细胞的生长，阻遏物几乎被细胞用完而使阻遏解除后，酶才开始大量合成。
若培养基中不存在阻遏物，该酶的合成可以转为延续合成型。
该类型酶所对应的mRNA稳定性很好，可以在细胞生长进入平衡期后的相当长的一段时间内，继续进行酶的生物合成。
⏹酶的发酵生产过程中，要使酶的产率提高，可以采取哪些措施？使用优良的产酶细胞；使用优良的发酵生产设备；采用先进的分离纯化技术和设备；控制好工艺条件；采取某些行之有效的措施。
添加诱导物对于诱导酶的发酵生产，在发酵过程中的某个适宜的时机，添加适宜的诱导物，可以显著提高酶的产量。
例如，乳糖诱导β-半乳糖苷酶，纤维二糖诱导纤维素酶，蔗糖甘油单棕榈酸诱导蔗糖酶的生物合成等。
诱导物一般可以分为3类:酶的作用底物,作用底物的类似物 ,酶的催化反应产物.控制阻遏物的浓度阻遏作用根据机理不同，可分为：产物阻遏和分解代谢物阻遏两种。
1.产物阻遏作用是由酶催化作用的产物或者代谢途径的末端产物引起的阻遏作用。
为了减少或者解除分解代谢物阻遏作用，应当控制培养基中葡萄糖等容易利用的碳源的浓度。
2.分解代谢物阻遏作用是由分解代谢物（葡萄糖等和其它容易利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引起的阻遏作用。
较采用其他难利用的碳源，如淀粉等采用补料、分次流加碳源添加一定量的环腺苷酸（cAMP）对于受代谢途径末端产物阻遏的酶，可以通过控制末端产物的浓度的方法使阻遏解除。
添加表面活性剂表面活性剂可以与细胞膜相互作用，增加细胞的透过性，有利于胞外酶的分泌，从而提高酶的产量。
将适量的非离子型表面活性剂，如吐温（Tween）、特里顿(Triton)等添加到培养基中，可以加速胞外酶的分泌，而使酶的产量增加。
由于离子型表面活性剂对细胞有毒害作用，尤其是季胺型表面活性剂（如‘新洁而灭’等）是消毒剂，对细胞的毒性较大，不能在酶的发酵生产中添加到培养基中。
《酶工程》课后知识题目解析
《酶工程》课后知识题目解析第一章酶工程基础1.名词解释：酶工程、比活力、酶活力、酶活国际单位、酶反应动力学①酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。
②比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。
③酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。
④酶活国际单位: 1961年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位，即为国际单位（IU）。
⑤酶反应动力学:指主要研究酶反应速度规律及各种因素对酶反应速度影响的科学。
2.说说酶的研究简史酶的研究简史如下：(1)不清楚的应用：酿酒、造酱、制饴、治病等。
(2)酶学的产生：1777年，意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验；1822年，美国外科医生Beaumont 研究食物在胃里的消化；19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）；1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶；1878年，德国科学家K?hne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。
(3)酶学的迅速发展（理论研究）：1926年,美国康乃尔大学的”独臂学者”萨姆纳博士从刀豆中提取出脲酶结晶，并证明具有蛋白质的性质;1930年，美国的生物化学家Northrop分离得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶，确立了酶的化学本质。
3.说说酶工程的发展概况I.酶工程发展如下：①1894年，日本的高峰让吉用米曲霉制备淀粉酶，酶技术走向商业化：②1908年，德国的Rohm用动物胰脏制得胰蛋白酶，皮革软化及洗涤；③1911年，Wallerstein从木瓜中获得木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清；④1949年，用微生物液体深层培养法进行－淀粉酶的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕；⑤1960年，法国科学家Jacob和Monod 提出的操纵子学说，阐明了酶生物合成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量；⑥1971年各国科学家开始使用“酶工程”这一名词。
蛋白质与酶工程复习资料
酶工程复习提纲第一章绪论1.酶及酶工程的概念。
酶：是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质。
酶工程：利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中，将相应的原料转化成所需产品的一门工程技术。
(名词解释) 2.了解酶学的发展历史，尤其是一些关键事件。
1833年，Payen和Persoz发现了淀粉酶。
1878年，Kuhne首次将酵母中进行乙醇发酵的物质称为酶。
给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个词来自希腊文，其意思“在酵母中”。
1902年，Henri提出中间产物学说。
1913年，Michaelis and Menton推导出酶催化反应的基本动力学方程，米氏方程：V=VmS/（Km+S）。
1926年，Summer分离纯化得到脲酶结晶。
人们开始接受“酶是具有生物催化功能的蛋白质”。
Cech and Altman于1982和1983年发现具有催化活性的RNA即核酸类酶，1989年获诺贝尔化学奖。
现已鉴定出5000多种酶，上千种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。
3.了解酶在医药、食品、轻工业方面的应用。
医药：（1）用酶进行疾病的诊断：通过酶活力变化进行疾病诊断，谷丙转氨酶/谷草转氨酶用于诊断肝病、心肌梗塞等，酶活力升高；葡萄糖氧化酶用于测定血糖含量，诊断糖尿病。
（2）用酶进行疾病的治疗：来源于蛋清、细菌的溶菌酶用于治疗各种细菌性和病毒性疾病；来源于动物、蛇、细菌、酵母等的凝血酶用于治疗各种出血病；来源于蚯蚓、尿液、微生物的纤溶酶用于溶血栓。
（3）用酶制造各种药物：来源于微生物的青霉素酰化酶用于制造半合成青霉素和头孢菌素；来源于动物、植物、微生物的蛋白酶用于生产L-氨基酸。
食品：生产低聚果糖，原料为蔗糖，所需酶为果糖基转移酶、蔗糖酶α（黑曲霉、担子菌）；生产低聚异麦芽糖，原料为淀粉，所需酶为α-淀粉酶、β-淀粉酶、真菌α-淀粉酶（米曲霉）、α-葡萄糖苷酶（黑曲霉）、普鲁兰酶、糖化型α-淀粉酶（枯草杆菌）。
酶工程问答题
酶工程习题集第一章绪论1、发展史：1903年Henri中间络合物学说；1913年Leonor Michaelis和Maud Menten 米氏方程；Daniel E. Koshland提出了诱导契合学说。
1926年，萨母纳（Sumner）提出酶的本质是蛋白质的观点。
1960年．雅各（Jacob）和莫若德（Monod）提出操纵子学说，1982年，切克（Cech）等人发现四膜虫（Tetrahynena）细胞的26s rRNA前体具有自我剪接功能(self-splicing)。
核酶（Ribozyme，也称核糖核酸酶，以区别于蛋白质酶）；1983年阿尔彻曼（Sidney. Altman）发现核糖核酸酶P （RNAase P）2、核酸类酶（ribozyme)：具有生物催化剂所有特性，是一类由RNA组成的酶。
底物有哪些？3、酶的新概念？分类？4、人工酶、模拟酶、化学修饰酶、克隆酶、突变酶、新酶、抗体酶第二章酶学基础1、酶促反应的特点？优缺点？2、按酶促反应性质将生物体所有的酶分为哪六大类？如何编号？3、终止一个酶促反应的方法有哪些？4、全酶的组成？按酶蛋白结构不同分类？5、别构酶、别构效应、配体6、活性部位（结合部位与催化部位），必需基团，活性中心的亲核性基团：酸碱性基团：7、参与蛋白类酶活性中心频率最高的氨基酸7 种？8、酶活力单位（U）；比活力；同族酶；丝氨酸蛋白酶与巯基蛋白酶各有哪些？9、酶活性中心基团的检测方法有哪三种？10、酶的pH稳定性与温度稳定性如何测定？第三章酶的催化机制1、酶高效率催化的五种机制2、何谓邻近与定向效应？何谓构象变化效应？何谓共价催化？何谓酸碱催化？何谓微环境效应？如何理解？第四章酶的催化动力学1、绘制底物浓度对酶促反应速度影响的双曲线（标明各参数），并简述其影响。
2、米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）；中间产物学说3、稳态的含义，中心内容。
3、绘制酶反应过程中各物质浓度变化曲线图4、如何利用双倒数作图法（又称林-贝氏作图法）求K m值与V max值测定5、通过酶促动力学方法鉴别一个抑制剂对酶的抑制是可逆还是不可逆抑制作用？6、从线性动力学模型表示式、动力学方程、米氏方程图、双倒数方程作图区别竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用？7、竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制的特点是什么？8、各举一例说明何谓Ks型不可逆抑制剂和Kcat型不可逆抑制剂（自杀性底物）？9、酶活力、比活力、纯化倍数、得率概念，计算。
酶工程
名词解释1. 酶工程:又叫酶技术,是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
2.自杀性底物:底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露,再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂,这种底物叫自杀性底物??3.别构酶;调节物与酶分子的调节中心结合后,引起酶分子的构象发生变化,从而改变催化中心对底物的亲和力,这种影响被称为别构效应,具有别构效应的酶叫别构酶4.诱导酶:有些酶在通常的情况下不合成或很少合成,当加入诱导物后就会大量合成,这样的酶叫诱导酶5.Mol 催化活性:表示在单位时间内,酶分子中每个活性中心转换的分子数目6. 离子交换层析9比活力11葡萄糖效应13产酶动力学15双向凝胶电泳20固定化细胞21酶化学修饰1．酶的转换数：酶的转换数Kp。
又称为摩尔催化活性，是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
2．酶的催化周期：酶进行一次催化所用的时间。
3．固定化酶的比活力：指每克干固定化酶所具有的6活力单位数，它是酶制剂纯度的一个指标。
4．抗体酶：又称催化行抗体。
是一类具有生物催化功能的抗体分子。
抗体是由抗原诱导产生的抗原特异结构免疫球蛋白，要使机体具有生物催化功能，只要在抗体的可变区赋予酶的催化特性，以及酶的高效催化能力。
是通过人工设计采用现代生物技术而获得的一类新的生物催化剂，有些是自然界原本不存在的。
5．端粒酶：是一种核酸核蛋白，包含蛋白质和RNA两种基本成分。
其RNA组分包含有构建端粒的重复序列的核苷酸摸板序列，在合成端粒的过程中，端粒酶以其本身的RNA组分为摸板把端粒的重复序列加到染色体DNA的末端上，使端粒延长。
6．核酶：核酸类酶。
为一类具有生物催化功能的核糖核酸分子。
它可以催化本身RNA剪切或剪接作用，还可以催化其他RNA，DNA多糖，酯类等分子进行反应。
7．KS分段盐析：指在一定温度和PH值条件下，通过改变离子强度使不同的酶和蛋白质分离的方法。
8．B分段盐析：指在盐和离子强度条件下，通过改变温度和PH使不同的酶或蛋白质分离的方法。
酶的非水相催化考研考点总结
酶的非水相催化考研考点总结●水相酶反应的限制●仅限于水溶性底物●大部分有机物在水中溶解性差●水会引发副反应或造成产物分解●不利于反应平衡向产物推进●产物回收困难●非水相催化的优势●增加非极性底物的溶解度●使某些原本在水相不能进行的反应顺利进行，如肽的合成、酯的合成等●可减少在水相容易发生的副反应，如酸酐的水解、卤化物的水解等●容易分离回收●无微生物污染●相关问题●非水相并不代表完全无水，完全无水的情况下酶是无活性的●极性较强的溶剂可能剥离掉酶分子中必须的水，导致酶失活；而疏水性溶剂对水的溶解能力较低●在无水溶剂中，酶蛋白分子的刚性增加，空间构象较难发生改变●非水相催化的类型●有机介质中的酶催化●气相介质中的酶催化●超临界流体介质中的酶催化●离子液介质中的酶催化由有机阳离子与有机（无机）阴离子构成的在室温条件下呈液态的低熔点盐类●非水相催化的体系●与水不溶性有机溶剂组成的两相或多相体系●（正）胶束体系●反胶束体系●与水溶性有机溶剂组成的均一体●微水介质体系●酶非水相催化的影响因素●水●水对酶分子构象的影响酶分子需要一层水化层，以维持其完整的空间构象●水对酶催化反应速度的影响●水活度在有机介质体系中，酶的催化活性随着结合水量的增加而提高●有机溶液●有机溶剂对酶结构与功能的影响在有机溶剂中，酶分子（经过修饰后可溶于有机溶剂者除外）不能直接溶解，而是悬浮在溶剂中进行催化反应●有机溶剂对酶分子表面结构的影响●有机溶剂对酶活性中心结合位点的影响溶剂有可能渗入到酶分子的活性中心，与底物竞争活性中心的结合位点●有机溶剂对酶活性的影响有机溶剂的极性越强，越容易夺取酶分子结合水●有机溶剂对底物和产物分配的影响●酶的催化特性●底物专一性可能受影响●对映体选择性●区域选择性酶能够选择底物分子中某一区域的基团优先进行反应●健选择性●热稳定性更好●pH值特性：pH记忆●非水相催化条件的控制●水含量●酶的选择●底物的选择和浓度控制●有机溶剂的选择●温度控制。
酶工程
第五章1什么是酶分子修饰？答：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程称为酶分子修饰。
2. 为什么要对酶进行化学修饰？答：1.提高酶的活力 2.增强酶的稳定性 3. 改变酶的主要动力学性质 4. 降低或消除酶的抗原性。
5. 研究和了解酶分子中主链、侧链、组成单位、金属离子和各种物理因素对酶分子空间构象的影响。
3. 酶分子修饰的基本要求和条件有哪些？答：1. 酶性质的了解2. 修饰剂的要求3. 酶分子修饰的条件4. 修饰剂的要求有哪些？答：1）pH与离子强度2）修饰反应的温度与时间3）反应体系中酶与修饰剂的比例5. 酶分子的修饰方法主要有哪些？答：1酶的金属离子置换修饰 2. 酶的大分子修饰 3. 酶分子的侧链基团修饰 4. 酶蛋白主链修饰(肽链有限水解修饰) 5.氨基酸置换修饰 6. 酶分子的物理修饰6. 什么是酶的金属离子置换修饰？其主要步骤及作用。
答：把酶分子中的金属离子换成另一种金属离子，使酶的特性和功能发生改变的修饰方法称为金属离子置换修饰。
金属离子置换修饰的过程：a. 酶的分离纯化. 除去原有的金属离子c. 加入置换离子。
金属离子置换修饰的作用：1. 阐明金属离子对酶催化的影响 2. 提高酶的活力 3. 增加酶的稳定性 4. 改变酶的动力学特性。
7. 什么是酶的大分子结合修饰？其修饰的主要过程及作用。
答：利用水溶性大分子与酶结合，使酶的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能的方法称为大分子修饰法，简称为大分子法。
大分子修饰(共价)的过程：1. 修饰剂的选择 2. 修饰剂的活化 3. 修饰 4. 分离。
大分子修饰的应用：1.消除了抗原性 2. 延长了酶在体内的半衰期8. 常用的大分子结合修饰剂有哪些？为什么要对修饰剂进行活化？答：大分子结合修饰采用的修饰剂是水溶性大分子。
例如，聚乙二醇（PEG）、右旋糖苷、蔗糖聚合物（Ficoll）、葡聚糖、环状糊精、肝素、羧甲基纤维素、聚氨基酸等。
酶工程 期末试题及答案完整版 天津农学院
一、名词解释1 酶工程：酶的生产、改性与应用的技术过程2 酶的改性：通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程，主要包括酶分子修饰、酶固定化、酶非水相催化和酶定向进化等。
3 酶的专一性：指在一定的条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。
4 酶活力：在一定条件下，酶所催化的反应初速度。
5 酶的催化反应速度：用单位时间内第五代减少量或产物的增加量表示，即V = -dS/dt=dP/dt6 酶活力单位：在特定条件下，每1min催化1ｕmol的底物转化为产物的酶量定义为1个酶活力单位，这个单位称为国际单位（IU）。
7 组成型酶：有的酶在细胞中的量比较恒定，环境因素对这些酶合成速率影响不大8 细胞生长动力学：主要研究发酵过程中细胞生长速率以及各种因素对细胞生长速率的影响规律。
9 固定化细胞：指采用各种方法固定在载体上，在一定的空间范围进行生长、繁殖和新陈代谢的细胞。
10 酶的提取与分离纯化：将酶从细胞或其他含酶原料中提取出来，在与杂质分开，而获得所要求的酶制品的技术过程。
11 盐析沉淀法：简称盐析法，利用不同蛋白质在不同的盐浓度条件下溶解度不同的特性，通过在酶液中添加一定浓度的中性盐，使酶或杂质从溶液中析出沉淀，从而使酶与杂质分离的过程。
12 层析分离：利用混合液中各组分的物理化学性质的不同，使各组分以不同比例分布在两相中。
13 吸附层析：利用吸附剂对不同物质的吸附力不同而使混合物中各组分分离的层析方法。
14 分配层析：利用各组分在两相中的分配系数不同，而使各组分分离的层析方法。
15 离子交换层析：利用离子交换剂上的可解离基因（活性基团）对各种离子的亲和力不同而达到分离目的的一种层析分离方法。
16 电泳：带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的过程17 酶分子修饰：通过各种方法使酶分子结构发生某些改变，从而改变酶的催化特性的技术过程。
18 氨基酸置换修饰：将酶分子肽链上的某一个氨基酸置换成另一个氨基酸，从而改变酶的催化特性的修饰方法称为氨基酸置换修饰。