生物化学实验(生物化学知识点总结pdf)
生物化学实验(生物化学知识点总结pdf)
活动回顾：广东海洋大学第七届生化实验技能竞赛
为了促进创新型校园文化建设，营造浓厚的学习和学术氛围，
引导大学生积极参加课外科技创新竞赛，培养良好的创新意识和团队
精神，自主学习生命科学知识，提高生化实验设计、实验操作和实验
结果分析能力。与此同时，一批优秀选手入选代表我校参加广东省生
化实验技能大赛，我校还专门举办了广东海洋大学第七届生物化学实
验技能大赛.
本次竞赛初赛共收到111篇实验设计论文。经老师评选，选出
20支队伍参加答辩，最终选出10支队伍参加广东省生化实验技能大
赛。
4月25日下午，广东海洋大学第七届生化实验技能大赛在中
海大厦05019举行。答辩当天，特邀现代生化实验教学中心主任赵云
涛先生、现代生化实验教学中心副主任先生、朱景春先生、任先生、
生物工程系先生为评委。
在主持人介绍完比赛和答辩过程后，激烈的答辩正式开始。每
组小组将在八分钟内通过展示ppt来解释这组实验，并回答评委和老
师提出的问题。评委根据实验原理、实验试剂、仪器选择、实验操作、
实验数据处理等进行打分。并结合选手现场答题的情况。
评委和老师在复习和提问选手的PPT和实验设计书。评委在向
选手提问时，也为选手实验方案的完善提供了专业的建议。
参赛选手在答辩过程中表现出色、灵活，与评委和老师形成了
良性互动，表现出扎实的实验基础和良好的科学素养。
员工合影
最终，评委和老师们选出了10支队伍入围本次比赛的决赛，
并签约参加广东省生物化学实验技能大赛,剩下的10支队伍获得了
优秀奖。
5月13日，广东海洋大学第七届生化实验技能大赛决赛在第
三实验楼现代生化实验教学中心正式启动。
决赛当天，特邀现代生物化学实验教学中心主任赵云涛、副主
任刘海、生物工程系朱景春、杜辉、卢志刚为决赛评委，对选手的基
本操作熟练程度、仪器操作熟练程度、实验结果和实验报告以及形象
风格进行评分。
比赛前，现代生物化学实验教学中心副主任刘海先生讲解了实
验室的安全、实验室使用的相关事项以及决赛中的注意事项。
现代生物化学实验教学中心主任赵云涛、副主任刘海、生物工
程系老师杜晖、卢志刚、朱景春为选手标准实验操作打分。
虽然本次比赛时长为八小时，的参赛选手在中午的实验后已经
有点累了，但他们还是在轮流吃饭后立即回到实验室，投入到紧张的
实验操作中。
所有参赛者按要求完成实验并提交实验报告。工作人员收集了
实验报告，交给评委打分。
经过评委们的仔细评估，这次比赛的结果终于公布了：
至此，本次生化实验技能大赛正式落幕，恭喜以上获奖队伍；
祝各位选手在广东生化实验技能大赛中取得优异成绩。感谢各位评委
老师和工作人员的积极配合和辛勤工作。
GDOU餐厅
审稿：金
清华大学
生物化学实验
实验一生化实验基本操作一. 玻璃仪器的洗涤在生化实验中，玻璃仪器洁净与否，是获得准确结果的重要环节。
洁净的玻璃仪器内壁应十分明亮光洁，无水珠附着在玻壁上。
（一）常用的洗涤方法：1.一般仪器，如烧杯、试管等可用毛刷蘸肥皂液、合成洗涤剂仔细刷洗。
然后用自来水反复冲洗，最后用少量蒸馏水冲洗2~3次，倒置在器皿架上晾干或置于烘箱烤干备用。
2.容量分析仪器如吸量管、容量瓶、滴定管等，不能用毛刷刷洗。
用后应及时用自来水多次冲洗，细心检查洁净程度，根据挂不挂水珠采取不同处理方法。
（1）如不挂水珠，用蒸馏水冲洗、干燥，方法同上；（2）如挂水珠，则应沥干后用重铬酸钾洗液浸泡4~6小时，然后按上法顺序操作，即先用自来水冲洗，再用蒸馏水冲洗，最后干燥。
3.粘附有血浆的刻度吸量管等，有三种洗涤方法：（1）先用45%尿素溶液浸泡，使血浆蛋白溶解，然后用自来水冲洗；（2）也可用1%氨水浸泡，使血浆溶解，然后再依次用1%稀盐酸溶液、自来水冲洗；（3）以上二法如达不到清洁要求，可浸泡于重铬酸钾洗液4~6小时，再用大量自来水冲洗，最后用蒸馏水冲洗2~3次。
4.新购置的玻璃仪器，应先置于1~2%稀盐酸溶液中浸泡2~6小时，除去附着的游离碱，再用自来水冲洗干净，最后用蒸馏水冲洗2~3次。
5.凡用过的玻璃仪器，均应立即洗涤，久置干涸后洗涤十分困难。
如不能及时洗涤，先用流水初步冲洗后浸泡在清水中，待后按常规处理。
（二）使用重铬酸钾洗液（以下简称洗液）时应注意以下几点：1.需用洗液浸泡的容器，在浸泡前应尽量沥干。
否则会因洗液被稀释而降低洗液的氧化力。
2.Hg2+、Ba2+、Pb2+等离子可与洗液发生化学反应，生成不溶性化合物沉积在容器壁上。
因此，凡接触过上述离子的容器，应先除去上述离子（可用稀硝酸或5~10%EDTA钠清除）。
3.油类、有机溶剂等有机化合物可使洗液还原失效。
因此，容器壁上附有大量油类、有机物时，应先除去。
4.洗液的酸性和氧化性很强，使用时应格外注意，千万不要滴落在皮肤或衣物上，以免灼伤或烧坏。
生物化学实验
⽣物化学实验实验⼀1、糖类的颜⾊反应1. α-萘酚反应糖在浓⽆机酸（硫酸或盐酸）作⽤下，脱⽔⽣成糠醛及糠醛衍⽣物，后者能与α-萘酚⽣成紫红⾊物质。
注意：因糠醛及糠醛衍⽣物对此反应均呈阳性，不是糖类的特异反应。
2. 间苯⼆酚反应在酸作⽤下，酮糖脱⽔⽣成羟甲基糠醛，后者再与间苯⼆酚作⽤⽣成红⾊物质。
此反应是酮糖的特异反应。
因为醛糖在同样条件下呈⾊反应缓慢，只有在糖浓度较⾼或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。
2、还原作⽤许多糖类由于其分⼦中含有⾃由的或潜在的醛基或酮基，因此在碱性溶液中能将铜、铁、银等⾦属离⼦还原，同时糖类本⾝被氧化成糖酸及其他产物。
糖类这种性质常被利⽤于检测糖的还原性及还原糖的定量测定。
本实验所⽤的试剂为斐林试剂和本尼迪克特试剂。
它们都是Cu2＋的碱性溶液，能使还原糖氧化⽽本⾝被还原成红⾊（颗粒⼤）或黄⾊（颗粒⼩）的Cu2O沉淀。
实验⼆脂肪碘值的测定碘值（价）是指100g脂肪在⼀定条件下吸收碘的克数。
碘值是鉴别脂肪的⼀个重要常数，可⽤以判断脂肪所含脂肪酸的不饱和程度。
脂肪中常含有不饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸具有⼀个或多个双键，能与卤素起加成作⽤⽽吸收卤素。
常⽤碘与脂肪中不饱和脂肪酸的双键起加成作⽤。
脂肪的不饱和程度越⾼，所含的不饱和脂肪酸越多，与其双键起加成作⽤的碘量就越多，碘值就越⾼。
故可⽤碘值表⽰脂肪的不饱和度。
I2+－CH=CH－－CHI－CHI－本实验⽤溴化碘(Hanus试剂)代替碘。
⽤⼀定量(必须过量)溴化碘和待测的脂肪作⽤后，⽤硫代硫酸钠滴定的⽅法测定溴化碘的剩余量，然后计算出待测脂肪吸收的碘量，求得脂肪的碘值。
加成作⽤：IBr+－CH=CH－－CHI－CHBr－剩余溴化碘中碘的释放：IBr + KI KBr + I2再⽤硫代硫酸钠滴定释放出来的碘：I2 +2Na2S2O3 2Na2S4O6+2NaI思考题：何谓空⽩溶液和空⽩实验？空⽩实验有何意义？在各种分析⽅法中，为消除⼲扰，⽤与测定试样时完全⼀致的条件进⾏测定的溶液。
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结第一章蛋白质化学1、氨基酸的分类：记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。
例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。
2、写出下列缩写符号的中文名称：Ala Glu Asp Cys3、是非题：1）天然氨基酸都有一个不对a-称碳原子。
2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L—氨基酸组成。
2、氨基酸的酸碱性质3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。
最大吸收波长：酪氨酸一一275nm ;苯丙氨酸——257nm ;色氨酸——280nm。
一般考选择题或填空题。
5、化学反应：与氨基的反应：6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primary structure ）:指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。
二级（20）结构（secondary structure ）:指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，a-螺旋，B -折叠，B -转角及无规则卷曲。
超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如a-螺旋，B -折叠，B -转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：aa,BaB,BBB。
结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。
胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。
梭菌蛋白酶：Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。
波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。
第二章核酸化学1、核苷酸:四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
生物化学知识点总结大一
生物化学知识点总结大一【生物化学知识点总结】生物化学是综合了生物学和化学理论和方法的学科，研究生物体内各种生物大分子的结构、组成、代谢和功能等。
下面将对大一生物化学课程中的重点知识点进行总结与归纳，以帮助学生们更好地理解与掌握。
一、生命的基础分子1. 水：生物体内最常见的分子，承担溶剂、适温媒介、反应物参与等重要作用。
2. 碳水化合物：包括单糖、双糖和多糖，提供能量和结构功能。
3. 脂质：包括脂肪、磷脂和固醇，构成细胞膜、储能和激素传递。
4. 蛋白质：构成生物体内几乎所有结构和功能分子，参与免疫、调节、催化等作用。
5. 核酸：包括DNA和RNA，携带和传递遗传信息，参与蛋白质的合成。
二、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质的结构：一级结构、二级结构（α螺旋、β折叠）、三级结构和四级结构，确定其特定功能。
2. 酶的结构与催化机制：活性位点、底物结合、催化作用（酸碱催化、共价催化、金属离子催化）。
3. DNA的结构：双螺旋结构、碱基配对规则（A-T、G-C）、抗并行性、超螺旋。
4. RNA的结构：单链结构、功能多样性（mRNA、tRNA、rRNA等）。
5. 生物大分子的功能调控：结构与功能的相互关系、功能的失活活化、复合物的形成与解离。
6. 免疫球蛋白（抗体）的结构与功能：多样的重链与轻链组合、特异性识别与中和抗原。
三、代谢与能量1. 代谢的分类：有氧代谢和无氧代谢，糖酵解和细胞色素氧化还原。
2. 糖酵解：无氧和有氧条件下的糖分解途径，产生ATP和还原剂NADH。
3. 细胞色素氧化还原：线粒体内的呼吸链，将NADH和FADH2氧化为ATP和H2O。
4. 脂肪代谢：β氧化途径，将脂肪酸分解为乙酰辅酶A，进入三羧酸循环。
5. 蛋白质代谢：蛋白质降解为氨基酸，用于能量供应或合成其他生物分子。
6. 生物合成：核酸和蛋白质的合成途径，通过酶催化合成反应进行。
四、酶与代谢调控1. 酶的特性与分类：酶的底物特异性、酶促反应速率与底物浓度的关系，酶的分类与功能特点（氧化还原酶、转移酶等）。
生物化学核心知识点总结(A 静态生化)
注: 名词解释 = XX是……，由……组成，有……作用，特点是……。
A 静态生化一、基本概念：1.什么是生物化学：生物化学是研究生物体内化学过程的学科。
它涉及细胞组件（如蛋白质、碳水化合物/糖类、脂类、核酸和其他生物分子）的结构和功能。
2.生物化学的研究对象是什么：①静态生物化学。
生物体中化合物（蛋白质、核酸、糖类、脂质）的结构、化学特性和功能。
②动态生物化学。
生物体中基本组件的化学反应（代谢反应和信息传递）。
3.什么是生物大分子：由小的、相对简单的有机化合物（构件/构件分子）聚合而成的高相对分子质量的多聚体。
包括蛋白质、核酸、多糖、脂质。
4.生物化学发展的简单历史：①1828年，Friedrich Wohler发表了一篇关于尿素合成的论文，证明了有机化合物是可以人工合成的(无机->有机化合物)。
②1833年,Anselme Payen发现第一个酶，淀粉酶。
③1897年，Buchner兄弟通过酵母提取物将糖转化为酒精。
④1903年，德国化学家卡尔·纽伯格(Carl Neuberg)正式建立了生物化学(前身为生理化学)。
⑤自20世纪中叶以来,新技术的发展,发现和详细的分析了许多分子和细胞的代谢途径,如糖酵解和克列伯氏（Krebs）循环(柠檬酸循环)。
⑥生物化学的另一个重要的历史事件是基因的发现及其在信息的传输作用的细胞,导致一个新的生物科学的诞生——分子生物学。
⑦1875年,F Flemmming观察染色体。
⑧1902年，染色体被认为是生物体的遗传单位。
⑨1953年,James Watson, Francis Crick, Rosalind Franklin和Maurice Wilkins描述了双螺旋结构的DNA并建议其与遗传的关系首次转让信息。
⑩1958年，乔治·比德尔(George Beadle)和爱德华·塔图姆(Edward Tatum)因在真菌领域的研究而获得诺贝尔奖，他们的研究表明，一个基因产生一种酶。
生物化学知识点总结梳理
生物化学知识点总结梳理生化知识点梳理蛋白质水解(1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。
(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。
(3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。
(P16)酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸)碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸)极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺)非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸)氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。
在电场既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。
酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR)碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR)性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2)当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境,带负电荷,在电场向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境,带正电荷,在电场向负极移动。
除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。
带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。
蛋白质的净电荷为零,在电场既不向阳极也不向阴极移动。
这是环境的pH称为蛋白质的等电点。
盐溶:低浓度的性盐可以促进蛋白质的溶解。
盐析:加入高浓度的性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体内化学反应和分子结构的一门学科，它涉及到生命的起源、生命的本质以及生命现象的化学基础。
在生物化学中有许多重要的知识点，下面将对其中一些知识点进行总结。
首先，我们来谈谈生物大分子。
生物大分子是生物体内最重要的化学物质，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生命活动的基本物质，它由氨基酸经缩合反应而成，具有多种功能，如酶、激素、抗体等。
核酸是遗传信息的载体，包括DNA和RNA，它们通过碱基配对形成双螺旋结构，承担着遗传信息的传递和表达。
多糖是由单糖分子经缩合反应而成，包括淀粉、糖原、纤维素等，是生物体内重要的能量储存和结构支持材料。
脂类是由甘油和脂肪酸经酯化反应而成，包括脂肪、磷脂和类固醇等，是生物体内重要的能量储存和结构组成物质。
其次，我们来讨论生物体内的能量转化。
生物体内的能量主要来自于食物的摄入，食物中的营养物质通过新陈代谢转化为生物体内的能量。
新陈代谢包括有氧呼吸和无氧呼吸两种方式。
有氧呼吸是指在氧气存在的情况下，有机物被氧化分解，产生能量和二氧化碳、水。
无氧呼吸是指在缺氧的条件下，有机物被氧化分解，产生能量和乳酸或乙醛等。
此外，生物体内还存在着光合作用，是植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程，是地球上所有生命的能量来源。
最后，我们来谈谈酶的作用。
酶是生物体内的一类生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，降低反应活化能，提高反应速率。
酶的作用是高度特异的，对于不同的底物有不同的作用。
酶的活性受到许多因素的影响，如温度、pH值、底物浓度等。
酶在生物体内起着至关重要的作用，参与了生物体内的几乎所有代谢过程。
综上所述，生物化学知识点涉及到生物大分子、能量转化和酶的作用等内容，对于理解生命的本质和生命现象的化学基础具有重要意义。
通过对这些知识点的深入学习和理解，可以更好地认识生命的奥秘，为生物学和医学等领域的研究提供理论基础和实践指导。
希望本文的内容能够对读者有所帮助，引发更多关于生物化学的思考和探讨。
生物化学实验内容(一)
生物化学实验内容（一）引言概述：生物化学实验是在生物化学领域中进行的实验研究，主要涉及生物分子的结构和功能、生物代谢、生物反应等方面的内容。
本文将介绍生物化学实验的一些基本内容。
正文：一、生物分子结构1. 研究生物大分子（如蛋白质、核酸、多糖）的结构与功能。
2. 分析生物分子的化学组成、序列和空间结构。
3. 制备和纯化生物分子样品，如蛋白质表达与纯化。
4. 应用分子生物学技术（如基因工程）对生物分子进行改造。
5. 测定生物分子在生物系统中的定位和互作关系。
二、生物代谢1. 研究生物的能量转换过程，如糖酵解、脂肪酸代谢等。
2. 测定生物体内代谢产物的生成量及速率。
3. 研究酶的活性、底物特异性及反应机制。
4. 探索代谢途径的调控机制，如信号转导通路等。
5. 应用同位素示踪技术研究代谢途径和产物的动力学变化。
三、生物反应1. 研究生物反应的动力学和热力学特性。
2. 研究酶促反应的速率与底物浓度、酶浓度等之间的关系。
3. 利用酶反应测定生物样品中特定分子的含量。
4. 研究药物与生物分子的相互作用。
5. 测定酶的抑制剂和激活剂对酶反应速率的影响。
四、生物分析技术1. 应用色谱技术对生物化学分子进行分离与分析。
2. 应用质谱技术鉴定和定量生物分子。
3. 应用光谱技术探究生物分子的结构和功能。
4. 应用电泳技术测定生物分子的大小、电荷和形态。
5. 应用生物传感器技术检测生物分子的存在和浓度。
五、生物化学实验安全与伦理1. 遵守实验室安全操作规范，保证实验人员的安全。
2. 尊重生物材料的来源和使用权益，遵守伦理规范。
3. 危险试剂的储存、处理和废物处理。
4. 生物实验的风险评估与危害控制。
5. 遵守相关法律法规，保护实验对象和环境安全与健康。
总结：生物化学实验内容涵盖了生物分子结构、生物代谢、生物反应、生物分析技术以及实验安全与伦理等方面的研究。
这些实验内容不仅促进了对生物化学领域的深入理解，还为疾病治疗、药物研发等方面的应用提供了重要的基础。
生物化学_王镜岩第三版 PDF
生物化学_王镜岩第三版 PDF生物氧化复习题 1ATP的产生有两种方式一种是底物水平磷酸化另一种是电子传递水平磷酸化氧化磷酸化。
2呼吸链的主要成份分为尼克酰胺核苷酸类、黄素蛋白类、铁硫蛋白类、辅酶Q和细胞色素类。
3在氧化的同时伴有磷酸化的反应叫作氧化磷酸化偶联通常可生成ATP。
糖代谢复习题 1糖原合成的关键酶是糖原合成酶糖原分解的关键是磷酸化酶。
2糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是磷酸甘油酸激酶和丙酮酸激酶。
3糖酵解途径的关键酶是己糖激酶葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
4丙酮酸脱氢酶系由丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰移换酶和二氢硫辛酸脱氧酶组成。
5三羧酸循环过程中有4次脱氢和2次脱羧反应。
6肝是糖异生中最主要器官肾也具有糖异生的能力。
7三羧酸循环过程主要的关键酶是异柠檬酸脱氢酶每循环一周可生成38个ATP。
81个葡萄糖分子经糖酵解可生成2个ATP糖原中有1个葡萄糖残基经糖酵解可生成3个ATP 。
9.1mol 的葡萄糖通过EMP TCA彻底分解为和产生多少mol计算肝脏、心肌苹果酸穿梭机制38mol骨骼肌、神经系统磷酸甘油穿梭机制36mol。
10.糖异生的关键步骤果糖二磷酸酶被AMP、2.6—二磷酸果糖强—磷酸甘油酸激活。
11. HMP途径的生理意义产生大烈抑制但被ATP、柠檬酸和3量的NADPH为细胞的各种合成反应提供主要的还原力。
中间产物为许多化合物的合成提供原料是植物光合作用中CO2合成Glc的部分途径 NADPH主要用于还原反应其电子通常不经电子传递链传递一般不用于ATP合成。
脂类代谢 2脂肪酸分解过程中长键脂酰CoA进入线粒体需由肉碱携带限速酶是脂酰-内碱转移酶?脂肪酸合成脂肪酸的β-氧化过程中线粒体的乙酰CoA出线粒体需与草酰乙酸结合成柠檬酸。
4在细胞的线粒体内进行它包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四个连续反应步骤。
每次β-氧化生成的产物是1分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的新酰CoA。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。