生化思考题答案
第一章绪论
1.生物分子之间的作用力有哪些？
2.分子识别？
1、范德华力、氢键、盐键、疏水作用力、芳环堆积作用、卤键都属于次级键（又称分子间弱相互作用
2、分子识别是指分子选择性的相互作用，例如抗原与抗原之间、酶与底物之间、激素与受体之间。分子识别是通过两分子各自的结合部位来实现的。
识别要求：要求两分子各自的结合部位结构互补；要求两个结合部位有相应的基因，相互作用之间能够产生足够的作用力，是两个分子能够结合在一起。糖链、蛋白质、核酸、脂质之间相互之间都存在分子识别。
第二章糖类化学
1.是不是所有的糖都有变旋现象？为什么？
2.是否一切糖都是还原糖？什么样的糖是还原糖？
3.举出几例重要单糖衍生物及生理作用？ 4．淀粉、糖原组成及结构特点？二者的异同点？
5．环糊精的结构特点及应用？ 6.淀粉糊化？淀粉凝沉？变性淀粉？变性淀粉在纺织工业上的应用。
1：不是，糖分子当中必须有游离的醛基和酮基或者游离的半缩醛羟基.
所有寡糖都有旋光性，但是并非所有寡糖都有变旋性，蔗糖由于分子中不存在半缩醛羟基，因此不具有变旋性，除二羟基丙酮外，单糖都，是旋光性物质
2：不是，糖里面含有醛基和酮基的具有还原性。单糖都是还原糖
3：（1）取代单糖----氨基糖决定血型和细菌的细胞壁；（2）糖醇和糖酸：重要的工业产品；糖苷：多种中药的有效成分，糖醇（常见的有甘露醇和山梨醇）：可防止龋齿的发生，可抑制血糖的发生，；抗坏血酸（山梨醇制造）：可以保护蛋白质中的半胱氨酸。
山梨醇：
甜味剂、保湿剂、防冻剂、防腐剂等使用，同时具有多元醇的营养优势，即低热值、低糖、防龋齿等
甘露醇：利尿剂，降低颅内压、眼内压及治疗肾药、脱水剂、食糖代用品，无吸湿性，干燥快，化学稳定性好，爽口的甜味，用于麦芽糖、口香糖、年糕等食品的防粘，以及用作一般糕点的防粘粉。
4：淀粉是由许多a-D-葡萄糖分子以糖苷键连接而成，天然淀粉（淀粉粒状存在）有两种类别一种是溶于水的直链淀粉，一种是不溶于水的支链。
直链淀粉是由a-D-葡萄糖分子通过1-->4糖苷键连接而成；支链淀粉是一种带支链的多糖，组成它的葡萄糖残基之间以a(1-->4)糖苷键连接，支链和主链之间由a(1-->6)糖苷键连接。
一个直链淀粉有一个还原端（存在一个游离的半缩醛羟基）和一个非还原端；支链淀粉有一个还原端和n+1个非还原端。
由于直链淀粉和支链淀粉的分子形状不同，他们对有机化合物的吸附作用也不同，直链淀粉易于含极性的基团有机化合物通过氢键结合，失去水溶性而结晶析出，利用这种特性可以分离直链淀粉和支链淀粉。
糖原由a-D-葡萄糖组成，基本结构与支链淀粉结构类似，主链以a(1-->4)糖苷键连接，支链和主链之间由a(1-->6)苷键连接，糖原无还原性，遇碘变红，具有右旋型
异同：淀粉存在于植物的种子根茎果实中，直链淀粉遇碘变蓝。直链淀粉遇碘变红；
糖原主要存在于动物的肝脏中，在一些低等植物如真菌、酵母、细菌中，也存于糖原类似物，糖原无还原性，遇碘变红，具有右旋型。
5:在环糊精糖基转移酶作用下，由淀粉(主要是支链淀粉)所生成的α-1,4-糖苷键连接、首尾相连、由6～12个葡萄糖单位组成的寡糖。(α-环糊精，β-，γ-)
略呈锥形的圆环。结构特点：分子具有刚性。抗酸、碱、酶、热
是非还原糖,无变旋现象，无甜味。无毒副作用。外缘亲水而内腔疏水；
应用：可以作用包裹体，可以作为疏水的载体，还可以利用环糊精进行修饰，来形成人工模拟酶，。
在食品、医药、环保、日化和农业等领域用做稳定剂、包结材料、增溶剂/乳化剂和抗氧化剂。
在染色工艺中，使用环糊精能够显著降低染料的初始上染速率，提高匀染性及纤维的着色量
6：变性淀粉：利用物理、化学或酶法处理，在淀粉分子上引入新的官能团或改变淀粉分子大小和淀粉颗粒性质，从而改变淀粉的天然特性（如：糊化温度、热粘度及其稳定性、冻融稳定性、凝胶力、成膜性、透明性等），使其更适合于一定应用的要求。这种经过二次加工，改变性质的淀粉统称为变性淀粉
如预糊化淀粉、酸变性淀粉、氧化淀粉、醋脂淀粉、交联淀粉磷酸淀粉、羧烷基淀粉等。是经过二次加工的淀粉衍生物的总称。
淀粉糊化：淀粉在常温下不溶于水，但当水温至53℃以上时，淀粉的物理性能发生明显变化。淀粉在高温下溶胀、分裂形成均匀糊状溶液的特性。淀粉糊化实际上是淀粉的不完全水解
淀粉凝沉：糊化淀粉冷却，分子重新聚集后成不再溶于热水的淀粉
第三章脂类及生物膜化学
1.必需多不饱和脂肪酸？哪些脂肪酸属于必需多不饱和脂肪酸？2．生物膜的主要组成和结构特点；研究生物膜的重要性？
1：凡是体内不能合成，必须由食物供给，或能通过体内特定先体物形成，对机体正常机能和健康具有重要保护作用的脂肪酸称为必需脂肪酸。
→→→例如：亚油酸和亚麻酸、花生四烯酸、DHA是人的大脑发育、成长的重要物质之一
2：组成：膜脂：主要是磷脂、固醇。
膜蛋白：内在蛋白（整合蛋白）和外周蛋白
膜糖类：糖脂和糖蛋白
结构特点：流动性、膜的不对称型、选择性渗透作用
1.物质传递作用。保护作用。信息传递作用。细胞识别作用。.能量转换作用（线粒体内膜和叶绿体类囊体膜）。蛋白质合成与运输（糙面内质网膜）。.内部运输（高尔基体膜）。核质分开（核膜）。免疫功能：识别外源物质的功能。
第四章蛋白质化学
1.蛋白质的20种氨基酸是否都有旋光性？是否都是L-α-氨基酸？
2.必需氨基酸？哪些氨基酸是必需氨
基酸？
3. 氨基酸的等电点？氨基酸或蛋白质处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？
4. 写出组氨酸在pH1、4、8、12时组氨酸的净电荷是正还是负？对每个pH来说，当电泳时，组氨酸是向阳
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题 Document number：BGCG-0857-BTDO-0089-2022
生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在？ 间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么？ 糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么？ O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法？ 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？ 纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂？ 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么？ 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？他们 的原理是什么？
四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。 （1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义？ 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产，提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响？ 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂？ 指能够与分子上的一些结合，使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂？与变性剂有何区别？本实验结果如何证明酶的专一性？ 指与分子上的一些结合，使酶活力下降，甚至消失，但不使变性的物质。区别：酶的抑制剂不会使酶发生变性，而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明：实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后，两者均产生了还原性的糖，与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀，而其他的条件下均没有还原性糖的的产生，进而说明了酶的专一性。（答题时可以详尽的描述） 13.何谓碘值？有何意义？
生物化学思考题
《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
《生化分离工程》思考题与答案
第一章绪论 1、何为生化分离技术？其主要研究那些容？生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品的过程中所采用的方法和手段的总称。 2、生化分离的一般步骤包括哪些环节及技术？一般说来，生化分离过程主要包括4 个方面：①原料液的预处理和固液分离，常用加热、调PH、凝聚和絮凝等方法；②初步纯化（提取），常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作；③高度纯化（精制），常选用色谱分离技术；④成品加工，有浓缩、结晶和干燥等技术。 3、生化分离工程有那些特点，及其重要性？ 特点：1、目的产物在初始物料（发酵液）中的含量低；2、培养液是多组分的混合物，除少量产物外，还有大量的细胞及碎片、其他代物（几百上千种）、培养基成分、无机盐等；3、生化产物的稳定性低，易变质、易失活、易变性，对温度、pH 值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面力等非常敏感；4、对最终产品的质量要求高重要性：生物技术产品一般存在于一个复杂的多相体系中。唯有经过分离和纯化等下游加工过程，才能制得符合使用要求的产品。因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。在生物产品的开发研究中，分离过程的费用占全部研究费用的50 ％以上；在产品的成本构成中，分离与纯化部分占总成本的40～ 80 ％；精细、药用产品的比例更高达70 ～90 ％。显然开发新的分离和纯化工艺是提高经济效益或减少投资的重要途径。
4、生物技术下游工程与上游工程之间是否有联系？ 它们之间有联系。①生物工程作为一个整体，上游工程和下游工程要相互配合， 为了利于目的产物的分离与纯化，上游的工艺设计应尽量为下游的分离纯化创造条件，例如，对于发酵工程产品，在加工过程中如果采用液体培养基，不用酵母膏、玉米浆等有色物质为原料，会使下游加工工程更方便、经济；②通常生物技术上游工程与下游工程相耦合。发酵- 分离耦合过程的优点是可以解除终产物的反馈抑制效应，同时简化产物提取过程，缩短生产周期，收到一举数得的效果。 5、为何生物技术领域中往往出现“丰产不丰收”的现象？ 第二章预处理、过滤和细胞破碎 1、发酵液预处理的目的是什么？主要有那几种方法？ 目的：改变发酵液的物理性质，加快悬浮液中固形物沉降的速率；出去大部分可溶性杂质，并尽可能使产物转入便于以后处理的相中（多数是液相），以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。 方法：①加热法。升高温度可有效降低液体粘度，从而提高过滤速率，常用于粘度随温度变化较大的流体。控制适当温度和受热时间，能使蛋白质凝聚形成较大颗粒，进一步改善发酵液的过滤特性。使用加热法时必须注意加热温度必须控制在不影响目的产物活性的围，对于发酵液，温度过高或时间过长可能造成细胞溶解，胞物质外溢，而增加发酵液的复杂性，影响其后的产物分离与纯化；②调节悬浮液的pH 值，pH 直接影响发酵液中某些物质的电离度和电荷性质，适当调节pH 可以改善其过滤特性；③凝聚和絮凝；④使用惰性助滤剂。
生化各思考题
第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢？ 新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。 生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。 2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。 新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。 代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。有些代谢途径存在分支。 3、简述代谢途径的特点。 生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。 由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。 代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。 各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。 ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。 4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。 代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布 糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体 三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液 磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核 糖异生胞液mRNA合成细胞核 糖原合成与分解胞液tRNA合成核质 脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁 脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体 呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液 胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体 磷脂合成内质网 5、三个关键的中间代谢物是什么？ 在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。 6、细胞对代谢的调节途径有哪些？ 调节酶的活性。这种调节对现有的酶进行修饰，使酶的活性发生变化。这种调节一般在数秒或数分钟内即可完成，效果快速而短暂，因此是一种快速调节。 调节酶的数量。这是通过增加酶蛋白的合成或影响酶蛋白的讲解速度来调节，这种调节一般需要数小时才能完成，作用缓慢而持久，因此调节的速度比较慢。 调节底物的水平。这种调节主要是底物从细胞中的一个区域运送到另一个区域，一般是通过膜的选择性通透进行调节的。
生化练习题含答案
第一章蛋白质结构与功能复习题 一、单选题 1. 维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 A. 盐键 B. 二硫键 C. 肽键 D. 疏水键 E. 氢键 2．关于蛋白质二级结构错误的描述是 A. 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 B. 二级结构仅指主链的空间构象 C. 多肽链主链构象由每个肽键的两个二面角所确定 D. 整条多肽链中全部氨基酸的位置 E. 无规卷曲也属二级结构范畴 3．蛋白质分子中的肽键 A. 是由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个α-氨基酸的氨基形成的 C. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子α-氨基酸的羧基形成的 D. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 E. 以上都不是 4．以下有关肽键的叙述错误的是 A. 肽键属于一级结构 B. 肽键具有部分双键的性质
C. 肽键中C-N 键所连的四个原子处于同一平面 D. 肽键中C-N 键长度比C-Cα单键短 E. 肽键旋转而形成了β-折叠 5．蛋白质多肽链具有的方向性是 A. 从5′端到3′端 B. 从3′端到5′端 C. 从C 端到N端 D. 从N端到C 端 E. 以上都不是 6．蛋白质分子中的α-螺旋和β-片层都属于 A. 一级结构 2 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 结构域 7．在各种蛋白质中含量相近的元素是 A. 碳 B. 氢 C. 氧 D. 氮 E. 硫 8．完整蛋白质分子必须具有
A. α-螺旋 B. β-片层 C. 辅基 D. 四级结构 E. 三级结构 9. 蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于 A. 含硫氨基酸的含量 B. 碱性氨基酸的含量 C. 酸性氨基酸的含量 D. 芳香族氨基酸的含量 E. 脂肪族氨基酸的含量 10. 蛋白质溶液的稳定因素是 A. 蛋白质溶液的粘度大 B. 蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥 C. 蛋白质分子表面带有水化膜 D. 蛋白质分子中氨基酸的组成 E. 以上都不是 11. 维系蛋白质四级结构主要化学键是 A. 盐键 B. 二硫键 C. 疏水作用 D. 范德华力
生化练习题(带答案)
第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加
生化思考题
\ 第一章 蛋白质化学思考题 1、组成蛋白质的AA 有哪些根据R 基的极性如何对其进行分类 根据R 基的极性分： 非极性R 基氨基酸共9种，均为中性AA ，疏水R 基AA 。包括甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸（蛋氨酸）。 极性R 基氨基酸共11种，均为亲水R 基AA 。根据R 基在生理pH 下带电与否分： （1）不带电荷的极性R 基AA ：共有6种，均为中性AA 。 包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。 ） （2）带负电荷的极性R 基AA ：共有2种，均为酸性AA 。 包括天冬氨酸和谷氨酸。 (3)带正电荷的极性R 基AA ：共有3种，均为碱性AA 。赖氨酸、精氨酸和组 氨酸。 2 、什么叫pI 有何生物学意义 pI ： 氨基酸 蛋白质中的常见氨基酸：蛋白质的基本组成单位。共20种。 蛋白中的稀有氨基酸：只在某些蛋白质中存在。 非蛋白质氨基酸：细胞、组织中有，蛋白质中无。 &
当氨基酸主要以两性离子形式存在时 ' （或所带的正负电荷数相等，净电荷等于0，在外电场作用下既不向正极移动，也不向负极移动） 所处溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。 当溶液中pH = pI时，AA净电荷为零； pH ＞ pI时，AA带负电； pH ＜ pI 时，AA带正电。 a、可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质。 b、等电点时AA的溶解度最小，易沉淀，可据此利用等电点沉淀法分离氨基酸和蛋白质。 . c、等电点时由于净电荷为零，AA在电场中不移动，可据此利用等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。 3 、什么叫Edman 反应有何生物学意义 Edman反应（氨基酸与异硫氰酸苯酯的反应） 氨基酸的α-NH2与异硫氰酸苯酯（PITC；苯异硫氰酸酯）间的反应。可用于鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸。 意义：测N-端；测氨基酸序列；测肽链数目。 — 4 、什么叫肽肽单位肽平面二面角
生物化学课后答案_张丽萍
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
生物化学课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO）+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点，用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应 DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)
生化考试复习题汇总及答案整理
核酸化学及研究方法 一、名词解释 1.正向遗传学：通过研究突变表型确定突变基因的经典遗传学方法。 2.核小体组蛋白修饰：组成核小体组蛋白，其多肽链的N末端游离于核小体之外，常被化学基团修饰，修饰类型包括：乙酰化、甲基化、磷酸化和泛素化，修饰之后会改变染色质的结构和活性。 3.位点特异性重组：位点特异性重组是遗传重组的一类。这类重组依赖于小范围同源序列的联会，重组只发生在同源短序列的范围之内，需要位点特异性的蛋白质分子参与催化。 4.转座机制：转座酶上两个不同亚基结合在转座子的特定序列上，两个亚基靠在一起形成有活性的二聚体，切下转座子，转座酶-转座子复合物结合到靶DNA上，通过转座酶的催化将转座子整合到新位点上。 5.基因敲除：利用DNA同源重组原理，用设计的外源同源DNA与受体细胞基因组中序列相同或相近的靶基因发生重组，从而将外源DNA整合到受体细胞的基因组中，产生精确的基因突变，完成基因敲除。 6.Sanger双脱氧终止法：核酸模板在核酸聚合酶、引物、四种单脱氧碱基存在的条件下复制或转录时，如果在四管反应系统中分别按比例引入四种双脱氧碱基，若双脱氧碱基掺入链端，该链便停止延长，若单脱氧碱基掺入链端，该链便可继续延伸。如此每管反应体系中便合成了以共同引物为5’端，以双脱氧碱基为3’端的一系列长度不等的核酸片段。反应终止后，分四个泳道进行电泳，以分离长短不一的核酸片段（长度相邻者仅差一个碱基），根据片段3’的双脱氧碱基，便可依次阅读合成片段的碱基排列顺序。 7.荧光实时PCR技术原理 探针法：TaqMan探针是一小段可以与靶DNA序列中间部位结合的单链DNA，它的5’和3’端分别带有一个荧光基团，这两个荧光基团由于距离过近，相互发生淬灭，不产生绿色荧光。PCR反应开始后，靶DNA变性，产生单链DNA，TaqMan探针结合到与之配对的靶DNA序列上，之后被Taq DNA聚合酶切除降解，从而解除荧光淬灭，荧光基团在激发光下发出荧光，最后可根据荧光强度计算靶DNA的数量。染料法：荧光染料（如SYBR GreenⅠ）能与双链DNA发生非序列特异性结合，并激发出绿色荧光。PCR反应开始后，随着DNA的不断延伸，结合到DNA上的荧光染料也相应增加，被激发产生的荧光也相应增加，可根据荧光强度计算初始模板的数量。 8.双分子荧光互补(BiFC)技术原理 将荧光蛋白在某些特定的位点切开，形成不发荧光的N片段和C片段。这2个片段在细胞内共表达或体外混合时，不能自发地组装成完整的荧光蛋白，不能产生荧光。但是，当这2个荧光蛋白的片段分别连接到一组有相互作用的目标蛋白上，在细胞内共表达或体外混合这两个目标蛋白时，由于目标蛋白质的相互作用，荧光蛋白的2个片段在空间上互相靠近互补，重新构建成完整的具有活性的荧光蛋白分子，并在该荧光蛋白的激发光激发下，发射荧光。 简言之，如果目标蛋白质之间有相互作用，则在激发光的激发下，产生该荧光蛋白的荧光。反之，若目标蛋白质之间没有相互作用，则不能被激发产生荧光。 二.问答题： 1.怎样将一个基因克隆到pET32a载体上；原核表达后，怎样纯化该蛋白？ 2.通过哪几种方法可以获得cDNA的全长？简述其原理。 （一）已知序列信息 1.同源序列法：根据基因家族各成员间保守氨基酸序列设计简并引物，利用简并引物进行RT-PCR扩增，得到该基因的部分cDNA序列，然后再利用RACE（cDNA末端快速扩增技术）获得cDNA全长。 2.功能克隆法：cDNA文库；基因组文库 （二）未知序列信息： 1.基于基因组DNA的克隆：是在鉴定已知基因的功能后，进而分离目标基因的一种方法。
生物化学思考题
1.糖的D-型和L-型是如何决定的？ 看单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子的-ＯＨ的空间排布。若－ＯＨ在不对称碳原子右边，即为Ｄ－型。若－ＯＨ在不对称原子左边，即为Ｌ－型。 2.错误！未找到引用源。--型是怎样决定的，与D-及L-型的决定有和异同？ 凡糖分子的半缩醛羟基（即C-1上的-OH基在碳链同侧的称错误！未找到引用源。-型，在异侧的称错误！未找到引用源。-型。 都是以分子末端-错误！未找到引用源。OH基邻近不对称碳原子的-OH基的位置坐依据。 3.单糖为什么都有旋光性？新配置葡萄糖液的比旋光度最初随时间而改变，随后即不再改变而达一恒定比旋光度，为什么？ 一切单糖都含有不对称碳原子，所以都有旋光的能力。一个旋光体溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。变旋的原因是糖从一种结构变到另一种结构，即错误！未找到引用源。--型互变达到平衡时，比旋光度即不再改变。 4.单糖有哪些重要性质？ 记忆反应 醛基酮基氧化（还原性） 还原成醇 成脎 发酵 还原金属离子，糖本身被氧化成糖酸或其他产物 和苯肼作用成脎 通过烯醇化发酵产生乙醇 羟基成酯 成苷 脱水 氨基化 脱氧 与酸反应 半缩醛羟基的-H可被烷基或其他基团取代产生糖苷 C-2、C-３的－ＯＨ被－错误！未找到引用源。取代经 氧化酶作用产生脱氧糖。 5.什么叫脂和酯，生活中遇到的事物中有哪些与脂质有关？ 脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。 酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。 生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。 6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？ 测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。 7．有什么办法可防止油脂的水解、氧化和酸败？在中性、常温下存放可防止水解，密封存放，避免与空气接触可防止氧化，将脂氧化可防止酸败。 8.支链淀粉与糖原的异同点？ 同：1.有D-葡萄糖，直链由错误！未找到引用源。-1,4-苷键连接形成；2.无还原性，有旋光性且均为右旋，不能与苯肼成脎；3.支链以错误！未找到引用源。-1,6-苷键连接； 4.为机体生物活动提供能量 异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。 9.直链淀粉与纤维素的异同点。 同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象； 异：1.直链淀粉:错误！未找到引用源。-D 葡萄糖，错误！未找到引用源。-1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。 纤维素，错误！未找到引用源。-D葡萄糖以1,4-错误！未找到引用源。苷键平行排
生化期末复习题及答案
一、名词解释 1、同聚多糖：由一种单糖组成的多糖，水解后生成同种单糖，如淀粉、纤维素等 2、氧化磷酸化；在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP 的偶联反应。 3、多酶复合体: 几种功能不同的酶彼此嵌合在一起构成复合体，完成一系列酶促反应 4、限制性内切酶；一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解 5、结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区域，它是相对独立的紧密球形实体，称为结构域 6、脂肪酸ω-氧化：脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羧基，再进一步氧化成ω-羧基，形成α、ω-二羧脂肪酸，以后可以在两端进行α-氧化而分解。 7、戊糖磷酸途径：又称为磷酸已糖支路。是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。 ( 是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程) 8、竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制剂使Km增大而υmax不变。 9、肉毒碱穿梭作用：活化后的脂酰CoA是在线粒体外需要一个特殊的转运机制才能进入线粒体内膜。在膜内外都含有肉毒碱，脂酰CoA和肉毒碱结合，通过特殊通道进入膜内然后再与肉毒碱分离(脂酰CoA 通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。) 10、呼吸链：又称电子传递链，是由一系列电子载体构成的，从NADH或FADH2向氧传递电子的系统 11 增色效应；当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。 12、半不连续复制；半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。 13、尿素循环: 是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。 14、信号肽: 常指新合成多肽链中用于指导蛋白质夸膜转移（定位）的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。 15、核酶：具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核酶又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA。 16、半保留复制：DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，
生物化学复习思考题
生物化学复习思考题（2009年） 第二章蛋白质 1．什么是蛋白质？蛋白质有哪些生理功能？ 2．蛋白质有哪些分类方法？ 3．蛋白质中含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？ 4．氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？ 5．组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记各种氨基酸的代号。 6．氨基酸有哪些分类方法？ 7．氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？ 8．氨基酸有哪三个重要的反应？ 9．哪些氨基酸可以吸收紫外光? 10．什么叫做构象？什么叫做构型？ 11．解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端 12．什么叫做蛋白质的一级结构？ 13．什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质? 14．什么叫做α-碳原子的二面角? 15．什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型? 16．什么叫α-螺旋和β-折叠?平行和反平行β-折叠有何区别? 17．试述α-角蛋白的结构. 18．什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型? 19．解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基 20．维持蛋白质高级结构的力有哪些？ 21．什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？ 22．蛋白质是生物大分子，为什么在水溶液中还很稳定？ 23．蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？ 24．解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析 25.蛋白质变性的本质是什么？ 第三章酶化学 1．什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同之处和不同点？ 2．酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？ 3．酶的惯用法命名有哪些方式？ 4．国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？ 5．什么叫做简单酶和结合酶？ 6．解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。 7．酶分子活性中心以外的必需基团有什么功能？ 8．解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂 9．什么叫酶促反应初速度？ 10. 影响酶促反应的因素有哪些？ 11.底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？ 12.米氏常数Km有什么意义？ 13.某一酶促反应的速度从最大速度的10％提高到90％时，底物浓度应是原来的多少倍？
生物化学复习题及答案
生物化学复习 一、单选题： 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸，哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中，哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下，抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节，错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶)，催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应，其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化
生化思考题
1. 根据生物样品的含氮量计算出蛋白质含量。 2. 20种编码氨基酸的中文名、英文三字符、酸性和碱性氨基酸。 3. 蛋白质的一级结构与核酸的关系。 4. 蛋白质二级结构的类型。 5. 维持蛋白质三级结构稳定的次级键。 6. 模体、结构域。 7. 蛋白质的结构与功能的关系。 8. 蛋白质变性及其实质。 9. 蛋白质的紫外吸收性质。 10. 分离蛋白质的基本方法及原理。 第二章 1. 核酸的一级结构、DNA变性、核酸分子杂交。 2. 核酸的紫外吸收性质。 3. DNA双螺旋结构模型的要点。 4. 真核生物内DNA的高级结构形式：核小体。 5. 真核生物mRNA的结构特点。 6. hnRNA与mRNA的关系。 7. 相对富含稀有碱基的核酸：tRNA。 8. DNA的Tm值与其所含的G+C比例的关系。
1. 酶的定义及化学本质。 2. 结合酶的分子组成及各组分的功能。 3. B族维生素的辅酶形式及功能。 4. 酶的必需基团、活性中心。 5. 同工酶的概念、举例及临床意义。 6. 酶促反应的特点。 7. ES复合物、诱导契合假说。 8. 影响酶促反应速度的因素。 9. 米-曼氏方程式、Km与Vmax的意义。 10. 酶促反应的最适温度、最适pH。 11. 酶的竞争性抑制：概念、特点、动力学参数、药理学应用。 12. 酶的调节方式（酶活性调节、酶含量调节）。 13. 酶活性调节的种类（变构调节、共价修饰、酶原的激活）。 14. 酶与疾病的关系。 第四章 糖酵解与糖酵解途径的区别。 糖酵解的概念和亚细胞定位。 糖酵解的反应过程、脱氢反应、底物水平磷酸化、限速酶。 净生成A TP的数量、能量利用效率。 糖酵解的生理意义。 糖有氧氧化的概念、亚细胞定位和生理意义。
药学生物化学思考题及答案
生物化学 精品文档第一章糖的化学 1.糖的概念及生物学作用 概念：由碳、氢、氧三种元素组成，是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 生物学作用： 1.是人和动物的主要能源物质。淀粉、糖原、葡萄糖等 2.具有结构功能。纤维素、壳聚糖、粘多糖等 3.具有多方面的生物活性及功能。戊糖、FDP、香菇多糖、猪苓多糖、肝素等 2.糖的分类（单糖，寡糖，多糖）**掌握几种二糖中单糖成分，多糖种类 糖的分类（根据含糖单位的数目） ?单糖（monosaccharide)：不能被水解成更小分子的糖。 ?寡糖（oligosaccharide): 由单糖缩合而成的短链结构（含2~6个单糖）。 ?多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量很大，均无甜味 也无还原性。 二糖：两分子单糖以糖苷键连接而成。 蔗糖(sucrose) G+F 麦芽糖(maltose)G＋G 乳糖(lactose)G+Gal 多糖：复合糖。 3. 多糖分类（来源分类） 1.植物多糖：水溶性多糖：（如当归、枸杞、大黄、艾叶等）多糖。 水不溶性多糖：淀粉、纤维素等 2.动物多糖：多为水溶性粘多糖。肝素、硫酸软骨素、透明质酸、猪胎盘脂多糖等 3.微生物多糖：香菇、茯苓、银耳等的多糖 4.海洋生物多糖：甲壳素、螺旋藻多糖等。 6. 多糖提取方法分几类来进行？ 第一类难溶于水，可溶于稀碱液。主要是胶类，如木聚糖、半乳聚糖 第二类易溶于温水，难溶于冷水的多糖。 第三类黏多糖的提取（组织中黏多糖与蛋白质共价结合） (1)碱液抽提法：(据糖肽键对碱不稳定) 软骨中提取软骨素即用此法。 (2)蛋白水解酶消化法：组织中释出粘多糖的方法(蛋白水解酶：木瓜蛋白酶及链霉蛋 白酶) 。 **7. 多糖基本纯化方法有几种？原理？ 1.分级沉淀法：乙醇分级沉淀分离各种硫酸软骨素。 2.季铵盐络合法：表面活化剂与粘多糖聚阴离子形成络合物，水不溶(低离子强度）。 3.离子交换层析：利用pH及盐浓度梯度分离各种多糖。 4.制备性区带电泳：利用分子大小、形状、电荷区分。
生物化学各章练习题及答案
生化练习题 一、填空题: 1、加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱与度时,可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为 __________。 2、核酸的基本结构单位就是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成,_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质,可将维生素分为两类,即____________与____________。 5、___________就是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外,它还与生物大分子间识别有关,也就是合成__________,___________,_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪就是动物与许多植物主要的能源贮存形式,就是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链,作为模板指导转录的那条链称_____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构: 2、糖的有氧氧化: 3、必需脂肪酸: 4、半保留复制: 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能？ 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 3、怎样证明酶就是蛋白质？ 4、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 5、什么就是必需氨基酸与非必需氨基酸？ 6、遗传密码如何编码？有哪些基本特性？ 简答: 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 3、怎样证明酶就是蛋白质？ 4.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 5、什么就是必需氨基酸与非必需氨基酸？ 6.遗传密码如何编码？有哪些基本特性？ 一、 1、减小;沉淀析出;盐析 2、核苷酸 3、m ; t 4、水溶性维生素;脂溶性维生素 5、蔗糖 6、细胞质 7、蛋白质;核酸;脂肪 8、脂肪酸 9、有意义链 10、反向转录 1、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化:糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水与二氧化碳的过程。就是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸就是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 4、半保留复制:双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链与一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 答:按Watson-Crick 模型,DNA 的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,