【CN110760496A】一种青霉素G酰化酶的共交联固定化方法【专利】
(19)中华人民共和国国家知识产权局(12)发明专利申请(10)申请公布号 (43)申请公布日 (21)申请号 201910417451.8(22)申请日 2019.05.07(71)申请人 宁波大学地址 315211 浙江省宁波市江北区风华路818号宁波大学材化学院(72)发明人 吴嘉沁 张瑞丰 李艳 肖通虎 龙能兵 (51)Int.Cl.C12N 11/10(2006.01)C12N 11/089(2020.01)
(54)发明名称一种青霉素G酰化酶的共交联固定化方法(57)摘要本发明是关于一种青霉素G酰化酶的共交联固定化方法。使用油溶性的丁二醇双丙烯酸酯作为交联剂，水相中的反应物为含有氨基的青霉素G酰化酶以及胺化环氧树脂与β-环糊精形成的超分子复合物，利用双键与氨基的迈克尔加成反应，在较低的温度下发生共交联聚合反应，制备出不同负载量的固定化青霉素G酰化酶。通过控制交联程度，提高分散性，改善其内部的传质微环境，该固定化酶具有较高的催化活性，负载量在37mg酶/g载体时其相对活性达到游离酶的
91％。
权利要求书1页 说明书4页 附图1页CN 110760496 A2020.02.07
CN 110760496
A1.一种青霉素G酰化酶共交联固定化方法，其特征在于使用水/油两相反应体系，油相为交联剂丁二醇双丙烯酸酯，水相中的反应物为青霉素G酰化酶及结构如下的分子复合物：
所述的青霉素G酰化酶共交联固定化方法，按以下步骤操作：1)将数均分子量为392的双酚A环氧树脂、甲醇和二乙烯三胺三种组分按照2∶2∶1的质量比混合，在25～35℃范围内搅拌反应4～5小时，将混合物倒入水中，沉淀物用水反复洗涤除去甲醇和少量的胺，然后放入真空烘箱中常温干燥，得到环氧树脂胺化物；2)将环氧树脂胺化物与β-环糊精按照1∶2.1～1∶2.3的摩尔比加入到水中，加热搅拌至环氧树脂胺化物全部转化为分子复合物而溶解在水中，保持该水溶液的总质量浓度在5～6wt.％范围；3)将青霉素G酰化酶溶解在pH＝7.5的磷酸钠缓冲溶液中，酶的浓度保持在1.0～7.0mg/mL范围；4)将不同浓度的青霉素G酰化酶溶液与上述分子复合物水溶液按照55mL∶20mL的比例混合；5)在搅拌下将1.2g丁二醇双丙烯酸酯加入到上述混合水溶液中，反应温度保持在25～30℃范围，10～15分钟后有白色凝胶颗粒形成，停止搅拌使反应体系放置6～7小时，过滤后
即得到不同负载量的青霉素G酰化酶固定化产物。权 利 要 求 书1/1页
2CN 110760496 A
【CN110079042A】一种双网络自主变形凝胶及其制备方法【专利】
(19)中华人民共和国国家知识产权局
(12)发明专利申请
(10)申请公布号 (43)申请公布日
(21)申请号 201910290539.8
(22)申请日 2019.04.11
(71)申请人 中国科学院成都有机化学有限公司地址 610041 四川省成都市高新区创业东路高新大厦 申请人 中国科学院大学
(72)发明人 李杰 李秀琛 徐为民 郑朝晖 丁小斌
(74)专利代理机构 成都睿道专利代理事务所(普通合伙) 51217代理人 潘育敏
(51)Int.Cl.C08L 51/00(2006.01)C08F 265/10(2006.01)C08F 220/54(2006.01)C08F 2/48(2006.01)
(54)发明名称一种双网络自主变形凝胶及其制备方法(57)摘要本发明公开了一种双网络自主变形凝胶及其制备方法，其制备方法包括以下步骤，丙烯酰胺类单体、丙烯酸单体、交联剂和水溶性引发剂在乳液中发生自由基共聚合反应，再与甲基丙烯酸缩水甘油酯混合，得到表面含有乙烯基的微凝胶；将丙烯酰胺类单体、表面含有乙烯基的微凝胶和水溶性引发剂混合，注入模具，自由基共聚合反应结束后，冷冻干燥，得到聚合物网络凝胶制品；将表面含有乙烯基的微凝胶与丙烯酰胺类单体、乙烯基金属配合物单体、光引发剂的甲醇溶液混合，将聚合物网络凝胶制品的一端浸入到混合溶液中，静置，再在紫外光下聚合反应，交换溶剂，制得自主变形凝胶。通过调节单体种类等，改变动态变形模式，
满足不同使用场景的需求。
权利要求书2页 说明书5页 附图1页CN 110079042 A2019.08.02
CN 110079042
A1.一种双网络自主变形凝胶的制备方法，其特征在于：包括以下步骤，
(a)丙烯酰胺类单体、丙烯酸单体、交联剂和水溶性引发剂在乳液中发生自由基共聚合
反应，得到表面含有羧基的微凝胶，将所述表面含有羧基的微凝胶与甲基丙烯酸缩水甘油
酯混合，发生开环反应，得到表面含有乙烯基的微凝胶；
戊二醛交联壳聚糖固定化青霉素G酰化酶及其性质研究
第２４卷第２期 ２０１１年４月 烟台大学学报（自然科学与工程版） Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｙａｎｔａｉ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ（Ｎａｔｕｒａｌ Ｓｃｉｅｎｃｅ ａｎｄ Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ Ｅｄｉｔｉｏｎ） Ｖｏ１．２４ Ｎｏ．２ Ａｐｒ．２０１１ 文章编号：１００４—８８２０（２０１ １）０２－０１６３－０４ 。’。‘（）。。’ ６研究简报２ ．◇．◇．◇．◇． 戊二醛交联壳聚糖固定化青霉素Ｇ 酰化酶及其性质研究 程仕伟，贾彦荣，缪静，屈慧鸽 （鲁东大学生命科学学院，山东烟台２６４０２５） 摘要：以戊二醛为交联剂，壳聚糖为载体固定化粪产碱杆菌来源的青霉素Ｇ酰化酶．通过 单因素和正交试验优化确定固定化最佳条件：０．１ ｇ载体，２．５％戊二醛，酶量１６０ Ｕ，０．６ ｍｏｌ／Ｌ ＮａＣ１，０．２ ｍｏｌ／Ｌ磷酸缓冲液９．５ ｍＬ，３７℃，ｐＨ ８．０，固定化３８ ｈ．固定化酶最高比 活为４８．７ Ｕ／ｇ湿载体．固定化酶性质研究表明其最适反应温度为５５ ｑＣ，最适ｐＨ ９．５；具 有较好的批次反应稳定性． 关键词：壳聚糖；戊二醛；固定化；青霉素Ｇ酰化酶 中图分类号：Ｑ８１４．２ 文献标志码：Ａ 壳聚糖是甲壳素的脱乙酰基团产物，除多糖 结构以外还含有氨基功能基团，是性能优良的固 定化酶载体¨』．相比无机载体结合酶量较低及合 成高分子载体亲水性差的缺点，壳聚糖除溶于低 浓度酸外，几乎具备了优良固定化载体的全部性 质 ．壳聚糖分子中的羟基和氨基可以形成活泼 界面，对蛋白质的亲合力显著．由于酶与载体结合 力弱，酶易从吸附载体上脱落，因此常用吸附和交 联结合方法提高其操作稳定性． 青霉素酰化酶是一重要的工业生产用酶，可 催化合成多种的半合成抗生素 Ｊ，此外该酶在 手性药物中问体拆分与合成方面也有广泛应 用 一 ，因此开发操作性能稳定的固定化青霉素 酰化酶显得尤为重要．双功能试剂戊二醛的醛基 与酶分子和壳聚糖的氨基发生加成反应生成西佛 碱，从而达到固定化酶的作用 ．本研究以戊二 醛交联的壳聚糖为载体，通过共价结合方法固定 化粪产碱杆菌来源的青霉素Ｇ酰化酶． １材料与方法 １．１试剂材料与仪器 对二甲氨基苯甲醛（ＰＤＡＢ），ＡＲ，上海精纯试 剂有限公司；青霉素Ｇ钾盐和６一ＡＰＡ，华北制 药；低粘度工业级壳聚糖（脱乙酰度Ｉ＞８０％）济南 海得贝海洋生物工程公司；粪产碱杆菌青霉素Ｇ 酰化酶（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ ｆａｅｃａｌｉｓ ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｎ Ｇ ａｃｙｌａｓｅ，酶 活６４ Ｕ／ｍＬ）华东理工大学鲁华生物技术研究所 惠赠；其余试剂均为分析纯． ７２００型分光光度计，上海精密科学仪器公司； ＳＨＢ一Ⅲ循环水式多用真空泵，郑州长城科工贸公 司；ＳＨＡ—Ｃ水浴恒温振荡器，金坛市恒丰仪器厂． １．２青霉素Ｇ酰化酶的固定化 将壳聚糖用去离子水浸泡洗涤，并且轻轻搅 拌，待混匀后静置２ ｈ后抽滤．处理后壳聚糖在不 同浓度的戊二醛溶液中反应２４ ｈ后，抽滤，用ｐＨ ７．５的缓冲液淋洗３次． 收稿日期：２０１０－０４－０８ 基金项目：鲁东大学科研基金（ＬＹ２００８３３０５）． 作者简介：程仕伟（１９７６一），男，山东潍坊人，博士，讲师，研究方向：
青霉素酰化酶的固定技术分析
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青霉素酰化酶的固定技术分析
作者：高磊
来源：《中国科技博览》2014年第11期
论文摘要：文章讨论了不同固定化技术的特点和固定化酶在非水相体系中的催化作用，并展望了固定化青霉素酰化酶的发展前景。
一 、青霉素酰化酶的固定化方法
固定方法的选择是酶与载体固定过程的关键步骤。载体固定通常有吸附法、包埋法和共价偶联法；无载体固定法常用无载体交联酶和交联酶聚集体两种。
1 、 载体固定法
吸附法通过载体表面与酶表面次级键互相作用固定，可分为物理吸附和离子吸附。物理吸附要求载体表面对蛋白质有高吸附性。离子吸附是利用酶解离状态
2、 无载体固定法
（1）交联酶晶体（CLECs） 晶体晶格中蛋白质浓度接近理论极限，浓缩的蛋白形成晶体，通过戊二醛等多功能试剂将酶永久交联，分子中静电反应和疏水反应数量增加，明显增强了蛋白质的稳定性。交联酶晶体可用于多肽合成、酶传感器、化妆品和洗涤剂等需要高稳定性和高活性蛋白质的领域，应用前景广泛。
（2）交联酶聚集体（CLEAs） CLEAs的活性和稳定性可与CLECs相媲美。在CLEAs制备中，浓缩的酶蛋白会发生物理聚集而形成超分子结构，加入无机盐、有机溶剂或其他大分子试剂可使其聚集体沉淀析出，能保持酶的三维构象和活性。再用多功能交联剂将该酶聚集体交联捆绑形成CLEAs。CLEAs催化的高效转化率和高效可循环再利用的特点，有利于实现固定化青霉素酰化酶的工业应用价值。
二、不同菌属青霉素酰化酶的固定化条件
不同菌属所产青霉素酰化酶可能对应不同的固定化条件。大规模生产青霉素G酰化酶的菌种有巨大芽孢杆菌（Bacillus megaterium）、埃希菌属大肠埃希菌（Escherichia coli）、雷氏普罗威登菌（Providencia rettgeri）和粪产碱杆菌（Alcaligenes faecalis）等，尤以前两种最常见。产青霉素V酰化酶的菌种多为淡紫链霉菌（Streptomyces lavendulae）、尖孢镰刀菌（Fusarium oxysporum）、球形杆菌（Bacillus sphaericus）和气单胞菌属（Aeromonas）等。
【CN110129391A】一种采用固定双酶制备N乙酰神经氨酸的方法【专利】
(19)中华人民共和国国家知识产权局
(12)发明专利申请
(10)申请公布号 (43)申请公布日
(21)申请号 201910334871.X
(22)申请日 2019.04.24
(71)申请人 湖州硕邦生物科技有限公司地址 313000 浙江省湖州市湖州经济技术开发区龙王山路1236号2幢A102室
(72)发明人 吴黎诚 郭小雷 章权 刘建峰 章云燕
(74)专利代理机构 浙江千克知识产权代理有限公司 33246代理人 裴金华
(51)Int.Cl.C12P 19/26(2006.01)C12N 11/18(2006.01)
(54)发明名称一种采用固定双酶制备N-乙酰神经氨酸的方法(57)摘要本发明涉及利用酶促反应制备N-乙酰神经氨酸的方法，一种采用固定双酶制备N-乙酰神经氨酸的方法，包括以下步骤：在PH为7-9，温度为22-32℃下，将N-乙酰葡萄糖胺和占总反应体系浓度为0.2-0.6mol/L的丙酮酸或丙酮酸盐与固定化N-乙酰葡萄糖胺-2-差向异构酶和固定化N-乙酰神经氨酸醛缩酶混合制备得到所述N-乙酰神经氨酸，转化快速稳定，其中，固定化双酶不采用载体固定，
制备方便。
权利要求书1页 说明书5页CN 110129391 A2019.08.16
CN 110129391
A1.一种采用固定双酶制备N-乙酰神经氨酸的方法，其特征在于，包括以下步骤：在pH为
7-9，温度为22-32℃下，将N-乙酰葡萄糖胺和占总反应体系浓度为0.2-0.6mol/L的丙酮酸
或丙酮酸盐与固定化N-乙酰葡萄糖胺-2-差向异构酶和固定化N-乙酰神经氨酸醛缩酶混合
制备得到所述N-乙酰神经氨酸；所述固定化N-乙酰葡萄糖胺-2-差向异构酶和固定化N-乙
酰神经氨酸醛缩酶的固定化过程为：将N-乙酰葡萄糖胺-2-差向异构酶酶液与N-乙酰神经
氨酸醛缩酶酶液按总酶活比为1:（1-4）混合，冰水浴冷却后，边搅拌边加入质量分数为50-
75%的硫酸铵形成沉淀，离心收集沉淀，然后加入交联剂进行交联固定，形成固定化N-乙酰
【CN110777129A】一种单宁酶的共交联固定化方法【专利】
(19)中华人民共和国国家知识产权局
(12)发明专利申请
(10)申请公布号 (43)申请公布日
(21)申请号 201910417569.0
(22)申请日 2019.05.07
(71)申请人 宁波大学地址 315211 浙江省宁波市江北区风华路818号宁波大学材化学院
(72)发明人 吴嘉沁 张瑞丰 李艳 肖通虎 龙能兵
(51)Int.Cl.C12N 9/18(2006.01)C12N 11/08(2020.01)
(54)发明名称一种单宁酶的共交联固定化方法(57)摘要本发明是关于一种单宁酶的共交联固定化方法。使用油溶性的三羟甲基丙烷三丙烯酸酯作为交联剂，水相中的反应物为含有氨基的单宁酶以及胺化环氧树脂与β-环糊精形成的超分子复合物，利用双键与氨基的迈克尔加成反应，在较低的温度下发生共交联聚合反应，制备出不同负载量的固定化单宁酶。通过控制交联程度，提高分散性，改善其内部的传质微环境，该固定化酶具有较高的催化活性，负载量在89mg酶/g载体时具有最高的活性，
达到游离酶的92％。
权利要求书1页 说明书4页 附图1页CN 110777129 A2020.02.11
CN 110777129
A1.一种单宁酶共交联固定化方法，其特征在于使用水/油两相反应体系，油相是作为交
联剂的三羟甲基丙烷三丙烯酸酯，其结构如下：水相中的反应物为单宁酶及结构如下的分子复合物：
所述的单宁酶共交联固定化方法，按以下步骤操作：
1)将数均分子量为392的双酚A环氧树脂、甲醇和二乙烯三胺三种组分按照2∶2∶1的质
量比混合，在25～35℃范围内搅拌反应4～5小时，将混合物倒入水中，沉淀物用水反复洗涤
除去甲醇和少量的胺，然后放入真空烘箱中常温干燥，得到环氧树脂胺化物；
2)将环氧树脂胺化物与β-环糊精按照1∶2.1～1∶2.3的摩尔比加入到水中，加热搅拌至
环氧树脂胺化物全部转化为分子复合物而溶解在水中，保持该水溶液的总质量浓度在5～
6wt.％范围；
【CN110760499A】一种过氧化氢酶的共交联固定化方法【专利】
(19)中华人民共和国国家知识产权局(12)发明专利申请(10)申请公布号 (43)申请公布日 (21)申请号 201910417498.4(22)申请日 2019.05.07(71)申请人 宁波大学地址 315211 浙江省宁波市江北区风华路818号宁波大学材化学院(72)发明人 吴嘉沁 张瑞丰 李艳 肖通虎 龙能兵 (51)Int.Cl.C12N 11/10(2006.01)C12N 11/096(2020.01)
(54)发明名称一种过氧化氢酶的共交联固定化方法(57)摘要本发明是关于一种过氧化氢酶的共交联固定化方法。使用油溶性的双季戊四醇六丙烯酸酯作为交联剂，水相中的反应物为含有氨基的过氧化氢酶以及胺化环氧树脂与β-环糊精形成的超分子复合物，利用双键与氨基的迈克尔加成反应，在较低的温度下发生共交联聚合反应，制备出不同负载量的固定化过氧化氢酶。通过控制交联程度，提高分散性，改善其内部的传质微环境，该固定化酶具有较高的催化活性，负载量在88mg酶/g载体时具有最高的活性，达到游离酶的
90％。
权利要求书1页 说明书4页 附图1页CN 110760499 A2020.02.07
CN 110760499
A1.一种过氧化氢酶共交联固定化方法，其特征在于使用水/油两相反应体系，油相是作为交联剂的双季戊四醇六丙烯酸酯，其结构如下：水相中的反应物为过氧化氢酶及结构如下的分子复合物：
所述的过氧化氢酶共交联固定化方法，按以下步骤操作：1)将数均分子量为513的双酚A环氧树脂、甲醇和三乙烯四胺三种组分按照2∶2∶1.2的质量比混合，在25～35℃范围内搅拌反应4～5小时，将混合物倒入水中，沉淀物用水反复洗涤除去甲醇和少量的胺，然后放入真空烘箱中常温干燥，得到环氧树脂胺化物；2)将环氧树脂胺化物与β-环糊精按照1∶2.1～1∶2.3的摩尔比加入到水中，加热搅拌至环氧树脂胺化物全部转化为分子复合物而溶解在水中，保持该水溶液的总质量浓度在5～6wt.％范围；3)将过氧化氢酶溶解在pH＝8.0的磷酸钠缓冲溶液中，酶的浓度保持在1.0～7.0mg/mL范围，将不同浓度的过氧化氢酶溶液与上述分子复合物水溶液按照55mL∶20mL的比例混合；4)在搅拌下将1.2g双季戊四醇六丙烯酸酯加入到上述混合水溶液中，反应温度保持在25～30℃范围，10～15分钟后有白色凝胶颗粒形成，停止搅拌使反应体系放置4～5小时，过
青霉素G酰化酶在磁性复合载体上的固定化及其酶学性质
第３２卷第１期 Ｖｏ１．３２ Ｎｏ．１ 宁夏大学学报（自然科学版） Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｎｉｎｇｘｉａ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ（Ｎａｔｕｒａｌ Ｓｃｉｅｎｃｅ Ｅｄｉｔｉｏｎ） ２Ｏｌ１年３月 Ｍａｒ．２０１１
文章编号：０２５３－２３２８（２０１１）０１—００５７—０５
青霉素Ｇ酰化酶在磁性复合载体上的
固定化及其酶学性质
屈冠群，曹雪荣，王 雷，薛 屏
（宁夏大学能源化工自治区重点实验室，宁夏银Ｊｌ１ ７５００２１）
摘要：利用凝胶一溶胶方法对磁性Ｆｅ ０ 微粒表面进行功能化修饰，制备了表面含氨丙基的磁性复合载体，并通 过戊二醛交联制备固定化青霉素Ｇ酰化酶（ＰＧＡ）．结果表明，在３７℃时，固定化酶水解青霉素Ｇ钾盐，制备６一氨 基青霉烷酸的表现活性为１ ８８６ ＩＵ／ｇ，表观米氏常数 一１４０ ｍｍｏｌ／Ｌ，最大反应速度 …一０．４５ ｒｅｔｏｏｌ／ｒａｉｎ，水解 反应最佳温度Ｔ一５０ Ｃ，最佳ＰＨ一７．０～８．０．固定化酶具有一定的热稳定性和耐酸碱性，在ｐＨ＝６．０～９．０且
Ｔ＜５Ｏ℃时活性稳定．固定化酶经１０次间歇操作使用，可保持初始催化活性的８２ ． 关键词：磁性复合栽体；固定化青霉素Ｇ酰化酶；催化活性；酶学性质 分类号：（中图）Ｏ６４３ 文献标志码：Ａ
６一氨基青霉烷酸（６－ＡＰＡ）是生产各种半合成青
霉素的关键中间体．利用固定化青霉素Ｇ酰化酶
（ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｎ Ｇ ａｃｙｌａｓｅ，ＰＧＡ）催化水解青霉素Ｇ制
备６一氨基青霉烷酸，反应条件温和，产率高，同时避
免了毒性物质的使用，因而受到了广泛的关注ｕ ］．
然而，可溶性酶直接用于催化过程，酶与产物难以分
离且不可重复使用，造成使用成本较高．因此，青霉
素酰化酶的固定化技术一直是酶工业化应用领域研
究的重要课题．无机载体用于青霉素酰化酶的固定
化，其突出的优势是载体材料可以重复使用，不存在
材料的后处理问题．近年来，介孔分子筛材料固定化
科技成果——水解型青霉素G酰化酶的开发
科技成果——水解型青霉素G酰化酶的开发
技术开发单位
中国科学院天津工业生物技术研究所
适用范围
医药行业
成果简介
6-氨基青霉烷酸（6-APA）由青霉素钾盐裂解而成，是生产半合抗青霉素类抗生素重要中间体。关于6-APA的生产，目前各大制药厂商采用的均为产业升级后的酶法制备工艺，即以青霉素钾盐为原料，在固定化青霉素G酰化酶的作用下水解生成6-APA。
本项目将青霉素G酰化酶重组到基因工程菌中，如大肠杆菌、枯草芽孢杆菌、毕赤酵母等，并实现大规模发酵培养，发酵酶活单位可达到四万以上。
效益分析
6-APA在2013年全国产量已达3万吨。近来随着阿莫西林的市场回暖，阿莫西林的总产量达到1.8万吨左右，对6-APA的需求量进一步增加。
固定化青霉素G酰化酶的重复使用批次越高，其在6-APA生产中所占的成本就越低。
以每公斤6-APA节约成本按1元来计算，若年产5000吨6-APA，则每年可节约成本500万元，具有极大的利润空间。
固定化粪产碱杆菌青霉素G酰化酶的制备
固定化粪产碱杆菌青霉素G酰化酶的制备
张怡婷;张柏超;钱梦瑶;徐婷婷;倪楠;周芝兰;陈玮
【期刊名称】《中国科技论文》
【年(卷),期】2014(000)012
【摘 要】The penicillin G acylase from Alcaligenes faecalis was covalently
immobilized to epoxy-type carrier Eurpergit C.The immobilization
conditions including the ratio of the enzyme to the support,reaction
time,pH and temperature were studied.The optimized immobilization
conditions are 375 mg recombinantAlcaligenes faecalis penicillin G acylase
of 5 000 U/g specific activi-ty to per gram Eupergit C,pH 8.0 and
30 ℃.After stirring for 120 h,the activity of immobilized penicillin G acylase
is up to 220 U/g and the efficiency is 10.7%.The immobilized enzyme can
completely hydrolysis penicillin G potassium salt in saturated butyl-acetate
phosphate buffer.After hydrolyzing penicillin G potassium salt 15 times in
a reactor,the immobilized enzyme still remains 95% activity and it shows a
固定化青霉素G酰化酶活性的X射线微分析Ⅱ:青霉素G酰化酶活性的定位
固定化青霉素G酰化酶活性的X射线微分析Ⅱ：青霉素G酰化酶活性的定位
姚子华;黄永章;仇满德
【期刊名称】《电子显微学报》
【年(卷),期】2001(020)002
【摘 要】利用X射线微区分析,对固定化青霉素G酰化酶的活性进行了定位分析.青霉素G钠作为底物,FeCl3作为捕捉剂,底物经固定化青霉素G酰化酶水解产生苯乙酸,后者与捕捉剂反应生成沉淀,可以确定固定化青霉素G酰化酶的催化活性部位.本工作对不同酶活的固定化青霉素G酰化酶进行了形态分析与活性定位的研究,发现酶活的部位集中分布在载体的表面上,且分布不均匀.该方法可靠、准确.
【总页数】5页(P116-120)
【作 者】姚子华;黄永章;仇满德
【作者单位】河北大学理化分析中心,;河北大学理化分析中心,;河北大学理化分析中心,
【正文语种】中 文
【中图分类】TQ464.8;O657.62
【相关文献】
1.固定化青霉素G酰化酶活性的X射线微分析Ⅰ：捕捉剂的X射线能谱分析 [J],
姚子华;黄永章;仇满德
2.固定化青霉素G酰化酶活性的X射线微区分析(Ⅰ)--捕捉剂的选择 [J], 黄永章;姚子华;仇满德;张贺迎;王书香;武金霞;潘延云;周艳芬
3.固定化青霉素G酰化酶活性的X射线微分析(Ⅱ)-活性定位 [J], 姚子华;黄永章;仇满德;王书香;张贺迎;武金霞;潘延云;周艳芬
4.离子液体提高青霉素G酰化酶催化活性作用机制研究进展 [J], 郑昭玉;薛屏
5.活性炭吸附固定化粪产碱杆菌青霉素G酰化酶 [J], 程仕伟;董桂秀;郑彬彬;王艺霖
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