1-2典型蛋白质结构分子的功能和代谢-肌红蛋白
病
因
从直接肌肉损伤到先天性肌细胞代谢异 常的很多原因均可导致RML。各种病因的致 病机制可能相互重叠.以下为各种病因总结及 文献报道的病因举例： 1 肌疲劳:过度训练(如行军性肌红蛋白尿) ;癫 痫持续状态;谵妄;精神病;破伤风;哮喘持续状 态;长时间肌阵挛;肌张力障碍;键盘操作;舞蹈 病;狂欢.
2 高肌红蛋白血症使得肌红蛋白滤过进 入肾小管，在酸性环境下解离为铁色素 和铁蛋白，因铁色素过氧化反应时自由 基增多而直接损伤肾小管上皮细胞 3 有研究显示肌红蛋白还可能抑制近端 小管细胞的再生
6 超高or低温:内外因性体温过高or低;烧伤;麻醉诱发 的恶性高热 7 药物:羟甲基戊二酰辅酶- A 还原酶抑制剂;氯贝丁酯; 吉非贝齐;苯扎贝特;抗胆碱药;琥珀酰胆碱;异丙嗪; 苯海拉明;多西拉敏;鬼臼脂;硫唑嘌呤;阿糖胞苷;α2 干扰素;秋水仙碱;胺碘酮;柳胺苄心定;氧烯洛尔;奎 尼丁;单胺氧化酶抑制剂;排钾利尿剂;茶碱;链激 酶;62氨基己酸;血管加压素;维库溴铵;泮库溴铵;西 米替丁;法莫替丁;非甾体类抗炎药;环孢素;青霉胺; 苯妥英钠;鸦片制剂;纳洛酮;克塞平;二乙麦角酰胺; 苯环利定;士的宁;巴比妥类;吩噻嗪;噻吨类;苯二氮 艹卓类;芬氟拉明;派迷清;左旋多巴;锂剂; 特布他林; 苯丙胺;咖啡因; 甘草;左氟沙星;两性霉素;异烟肼;复 方新诺明;伊曲康唑;尼克酸;蚕豆;毒蕈;乙醇;甲醇;甲 苯;砷剂;铬剂;氯化汞;四氯化碳;一氧化碳;乙二醇;汽 油;除草剂;去污剂;染料;蛇or蜘蛛or大黄蜂or蜜蜂毒 液
横纹肌溶解症
“龙虾门”是一系列偶然因素的集合，有 可能是大雨后流入市场的南京周边家禽 池塘龙虾，经过强力化学品洗涤后，龙 虾脏器内的药物残留和洗虾粉产生螯合 反应，由此产生的螯合物引起了横纹肌 溶解症。
横纹肌溶解症 (rhabdomyolysis ,RML)
横纹肌溶解症(rhabdomyolysis ,RML) 是 指任何原因引起的广泛横纹肌细胞坏死。 其直接后果是肌细胞内容物外漏至细胞 外液及血液循环中,并可导致急性肾衰竭 (ARF) 、电解质紊乱等一系列并发症,有 时病情凶险预后差。
结合氧的部位
血红素辅基
第5个部位来 自蛋白的第 93位His
血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个 甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。 铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟 啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的 两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素 的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个 配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故 血红素在此空穴中保持稳定位置。
肌红蛋白辅基－血红素
原卟啉IX与Fe的络合物 －铁原卟啉称之为血红素。
血红素中心的Fe应当有6 个配位健，其中4个是与 四个吡咯环上的N形成的， 另外两个配位健位于卟啉 环平面上下。 Fe可以是Fe2＋或Fe3＋， 相应的血红素分别称为亚 铁血红素和高铁血红素。 但只有亚铁血红素才能结 合氧。
血红素中 Fe的配位
三级结构
有8段α-螺旋区，每个α-螺旋区含7～24个氨基 酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。 有1～8个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区 （亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基， C端有5个氨基酸残基的非螺旋区， 处在拐点 上的氨基酸残基Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等。 极性氨基酸分布在分子表面，内部存在一口袋 形空穴，血红素居于此空穴中。
在诸多外漏的细胞内容物中,肌红蛋白在ARF 发病中的作用最早受到重视: 1 肌红蛋白是一种分子量为17500道尔顿包 含175个氨基酸的多肽链，横纹肌溶解发生后， 大量肌红蛋白入血，短时间内产生大量肌红 蛋白管型，肾小管堵塞造成小管内压力增高， 从而使肾小球有效滤过压降低，滤过率降低， 出现少尿性ARF
2 电损伤:雷电或高压电击伤;电休克治疗;心脏 电复律 3 挤压伤:重物挤压;假挤压伤(暴力损伤如拷 打) ;手术体位(长时间截石位、侧卧位) ;被动 体位(昏迷、醉酒时自身体质量压迫) ;抗休克 充气外衣治疗 4 肌缺血缺氧:动脉阻塞;播散性血管内凝血;糖 尿病血管并发症;肌隔室综合征;镰状细胞病; 心房黏液瘤;空气栓塞;溺水 5内分泌代谢异常糖尿病酮症;糖尿病非酮症高 渗状态;肾小管性酸中毒;低钾血症;高/低钠血 症;低磷血症;甲状腺功能低下; 胰腺炎.
典型蛋白质结构分子的功能与 代谢
肌红蛋白
肌红蛋白是第一个被确定具有三级结构的蛋白质
鲸鱼肌红蛋白是
由153个氨基酸残 基组成的，另外 含有一个血红素。 它的三级结构是 由一簇八个-螺 旋组成的，螺旋 之间通过一些片 段连接。
结构的首次发现
肌红蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特 别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于 1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这 是世界上第一个被描述的蛋白质三级结。 由于三级结构与蛋白质的生物学功能直 接相关，而且三级结构的分析工作难度 很高，所以这项工作获得学术界的高度 评价。
不结合氧时，Fe突出平面
结合氧时，Fe被拉回平面
ห้องสมุดไป่ตู้
带有咪唑基的游离 血红素与CO结合
肌红蛋白与CO 形成的复合物
氧合肌红蛋白
CO对Fe的亲和力远远高于氧！
2010龙虾事件
7月下旬至8月底，南京出现了23例因食 用龙虾而引发横纹肌溶解症的病例， “龙虾门”成为全国关注的事件。9月， 中国疾病预防控制中心和南京市食品安 全委员会办公室联合召开新闻发布会， 确定23个疑似小龙虾致病病例初步确定 为哈夫（Haff）病、瀉湖病，与食用小 龙虾有关。
8 感染 9免疫疾病:多发性肌炎;皮肌炎;血管炎;肿瘤 10先天性代谢病:糖酵解缺陷;脂肪酸氧化缺陷; 三羧酸循环缺陷;线粒体呼吸链缺陷;磷酸戊糖 旁路缺陷;恶性高热易感体质(如周期性低钾 性麻痹患者) ;其他(包括家族性反复肌红蛋白 尿) 11原因不明:特发性肌红蛋白尿
发病机制
各种病因的致病机制虽有不同,但最终后果 均为肌细胞膜损伤和(或) 细胞能量代谢障碍, 并导致细胞外钙和钠离子内流及细胞内容物 外漏,细胞内钙依赖性蛋白酶及磷脂酶被激活, 导致肌原纤维、细胞骨架及胞膜蛋白破坏。
第四章 蛋白质的功能【生物化学】
• 153个氨基酸残基的多肽主链 • 由长短不等的8段直ɑ-螺旋组 成(A,B,C,D,E,F,G,H) • 螺旋段间为自由卷曲，相应的 非螺旋区段(也称拐弯)为 NA(N-末端区段)、AB、 BC…FG、GH、HC （C-末端区 段）。其中4个脯氨酸各处于一 个拐弯处。Ser, Thr, Asn, lle处于 其余4个拐弯处； • 整个分子分成两层，构成其单 结构域。
卟啉环 血红素
卟啉的充填模型
氧可以与血红素辅基结合
蛋白质不能与氧发生可逆结合， 而是通过与原卟啉Ⅸ固定的铁原 子来进行的 原卟啉Ⅸ与Fe的络合物铁原卟 啉Ⅸ称血红素，血红素位于肌红 蛋白分子的一个沟缝中。 卟啉环的中心亚铁原子只有六 个配位键，四个与平面的卟啉环 的氮原子结合，另外两个与卟啉 平面垂直 配体的4个氮原子有助于抑制 血红素铁原子转变为三价态。亚 铁可以可逆地结合氧，三价铁则 不能结合氧。
氧与肌红蛋白的结合
氧结合部位
亚铁离子的第5配位键与肌红蛋 白组氨酸残基（His F8）（近侧） 的咪唑N结合 如果Fe以三价存在，Fe3+将与水 结合而不能再与氧结合,血红素周围 的疏水环境能保护Fe2+不被氧化成 Fe3+ 远侧组氨酸残基为E7，其咪唑环N 能与O2分子相互作用，使O2分子夹 在Fe和咪唑环中间的空间位阻区域。
Hb含4个血红素辅基，能结合4个O2。Hb中作为氧结合部位的空穴与 Mb中的极相似, 它们都有两个关键的His残基(E7和F8)和两个疏水残基 (Phe-CDl和Leu-F4)。
血红蛋白(Hb)的三维结构
四个氧的结合部位彼此保 持一定的距离 两个不同亚基间即α1β2 或α2β1间作用力大而α α或β β间作用力小.
血红蛋白的结构与功能
蛋白质结构对功能的影响-提交
1、一级结构是空间构象的基础
• 蛋白质的空间构象的维持是靠次级键的作用，那么空间构 象的改变也主要是次级键发生的变化，有的也是二硫键的 变化。构象的改变与生物功能的丧失是蛋白质变性的核心。
• 蛋白质变性的种类： – 1、可逆变性：当除去变性物质后，蛋白质的构象又可 以恢复原状，生物功能也随之恢复的——复性。 – 2、不可逆变性：当除去变性因素时，蛋白质的构象不 恢复原状，生物功能也不恢复。
• 反之，当氧分压降低时，从氧合 血红蛋白失去一个氧分子，将引 起其余的氧分子更易解离，说明 各亚基间存在一种协同效应。
波尔（Bohr）效应有利于血红蛋白对氧的运输
HbO2 H HbH O2
总之，各种蛋白质都有特定的空间构象， 而特定的空间构象又与它们特定的生物学 功能相适应，蛋白质的结构与功能是高度 统一的。
- Urea, Mercaptoethanol + Urea, Mercaptoethanol
不正确折叠
- Urea, Mercaptoethanol
Stryer (1995) Biochemistry (4e) p.38
变性的 RNase A 可以回复正常构形
RNase在蛋白质变性剂和还原剂存在下，酶分子中的二 硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展， 酶的催化活性完全丧失。
Alberts et al (2002) Molecular Biology of the Cell (4e) p.357
2、同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化
同源蛋白质
在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。 如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功 能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。
蛋白质的功能 (4)
（3）肌红蛋白的构象保证了血红素与氧的结合 在溶液中血红素能短暂结合氧，但二价铁很快被氧化成三价 铁，而失去结合氧的能力。 经研究发现，氧化过程是通过一个配合物中间体，两个血红 素和一个氧分子的夹心结合体来完成的。 肌红蛋白为血 红素提供了一个 疏水环境，保证 铁不被氧化。
（二）肌红蛋白氧合曲线
subunit of Hb A
subunit of Hb S
底氧浓度时，HbS的溶解度下 降（下降了96%），HbS发生线 性缔合，形成长链，由多条链 再进一步聚集成多股螺旋的微 管纤维素（17nm），结果导致 了细胞呈镰刀状。
疏水口袋
带电荷的Glu不能结合
Electron micrograph of deoxy-Hb S fibers spilling out of a ruptured erythrocyte.
ห้องสมุดไป่ตู้
过肌红蛋百贮氧和分配氧，使这些动物能够保持长时间潜水。
2.
折8段 段长：7－24AA ——α螺旋结构 转弯处1－8AA 松散结构 pro,Ile,Gly 螺旋区：A、B、C、D、E、F、G和H 非螺旋区：NA,AB,BC,CD,DE,EF,FG,GH,HC 9区
3.极性氨基酸侧链在蛋白质分子表面（肌红蛋白溶于水）。非 极性侧链位于空穴周围，不接触水，保证二价铁不被氧化成 三价铁失去与氧结合的能力。 4.血红素辅基垂直伸出分子表面，通过组氨酸（F8 近组氨酸） 的米唑基与Fe形成第五个配位键，氧与Fe形成第六个配位键。 由于近组氨酸的作用，是二价铁原子向组氨酸F8 的方向外 偏血红素平面0.3Å，氧分子结合在血红素的另一边的Fe的 第六个配位键上，位于铁原子偏离后留出的空间，组氨酸E7 在氧的一旁，它不与血红素相连，称为远组氨酸。 高铁血红素中的三价铁F偏离血红素平面只有0.2Å，留 出的 空间不够进入一个氧分子，它的第六个配位键水，因 此高铁血红素不能结合传递氧。
生物化学-生化知识点_蛋白质结构与功能的关系(6章)
1.9 蛋白质结构与功能的关系： P252，第六章从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。
脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用，肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。
一一一肌红蛋白（Mb）的结构与功能一1一三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量1670 0，含153个氨基酸残基。
分子中多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。
一2一辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。
铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。
蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。
结合氧只发生暂时电子重排。
一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能一1一血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β-链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6-9）。
实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。
只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。
血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。
因此血红蛋白运载氧能力增强，还能运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。
且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3-二磷酸甘油酸（BPG）的调节。
一2一氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。
氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加，再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。
第六章蛋白质结构与功能的关系
与氧结合时血红蛋白的变构过程
1.血红素中铁原子的变化
高自旋状态
低自旋
（非氧合，原子半径较大） （氧合，原子半径较小）
2.血红素铁的微小移动导致血红 蛋白构象的转换
3.氧合血红蛋白和去氧血红蛋白 代表不同的构象态
• （1）T态（紧张态） 和氧的亲和力高，是氧 合血红蛋白的形式。
• （2）R态（松弛态）和氧的亲和力底，是去氧 血红蛋白的形式。
（1）亲缘关系越近，AA顺序的同源性（相似性）越大。
不同生物与人的细胞色素C相比较AA差异数目
黑猩猩 0
鸡、火鸡 13
牛猪羊 10
海龟 15
狗驴 11
小麦 35
粗糙链孢霉43
酵母菌 44
（2）尽管不同不同生物间亲缘关系差别很大，但与细胞色素C 功能密切相关的AA顺序却有共同之处，即保守顺序不变。
c
换 ◇ 3.氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构
象态
1.氧合血红蛋白显著改变Hb的四 级结构
• 图6-10
装配接触 α1β1和相同的α2β2接触。 涉及螺旋B、G、H和非螺旋段GH拐弯的 30多个残基，接触面大，对亚基的装 配很重要。当血红蛋白从去氧变为氧 合形式时它们不变。
滑动接触 α1β2和相同的α2β1接触。 涉及螺旋C、G、H和非螺旋段FG拐弯的 19个残基，当血红蛋白因氧合作用而 发生构象变化时，这些接触也发生改 变。
• 微环境的作用：固定血红素基；保护血红素铁免遭氧化； 为O2提供一个合适的结合部位．
（四） 02的结合改变肌红蛋白的构象
• 去氧血红蛋白中的Fe(Ⅱ)只有 ５个配体，并位于卟啉环上方 ０.０５５nm。当氧结合时， Fe(Ⅱ)被拉回到卟啉环平面， 离卟啉环平面仅为0.026 nm。 这种结构的改变对肌红蛋白意 义不大，但显著的改变了血红 蛋白的性质，改变了四聚体的 亚基间的作用，是之具有别构 作用。
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
蛋白质化学-蛋白质结构和功能关系
• 变性的本质
—— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白 质的一级结构。
•造成变性的因素 物理因素：加热、紫外线、X线、超声波 化学因素：乙醇等有机溶剂、强酸、强 碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
➢ 变性特征： 生物活性丧失；
理化性质改变：溶解度降低、球状蛋白质的 不对称性增加、粘度增加、扩散系数降低，某 些蛋白质不能够再形成结晶, 变性后分子结构 松散、易被水解，变性蛋白易被酶消化。
2、不可逆沉淀
▪ 定义：蛋白质发生沉淀后，不能用透析等方法除 去沉淀剂而使蛋白质重新溶解的现象
▪ 在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液 的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质， 产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
▪ 由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化， 所以又称为变性沉淀。
▪ 如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物 碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
肌红蛋白（myoglobin, Mb）
肌红蛋白是一个只有三级结
构的蛋白质，有8段α-螺旋
结构，分别成为A B C D E F G H肽段。整条多肽链折叠 成紧密球状分子，氨基酸残 基上的疏水侧链大都在分子 内部，富极性及电荷的则在 分子表面，因此水溶性较好。 Mb分子内部有个袋形空穴， 血红素居于其中。
（1）抗体的基本结构
Ig分子基本结 构是由四个肽 链组成的。
包括二条较小 的轻链和二条 较大的重链。
轻链与重链之 间是由二硫键 连接形成Ig分 子单体。
（1）抗体的基本结构
（2）可变区和恒定区
➢ 可变区和抗原识别有关，决定抗体识别的特异 性，而恒定区和效应功能相关。
➢ 此外在Y形分子伸出的两臂和主干之间还有个 可弯曲的铰链区(hinge R)，能改变两个结合抗 原的Y形臂之间的距离。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
蛋白质结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命过程中的重要作用蛋白质作为生命现象的物质基础之一，构成一切细胞和组织结构的最重要的组成成分，参与了生物体内许多方面的重要功能。
一、酶的催化作用生命现象的最基本特征就是新陈代谢。
组成这些过程的无数复杂的化学反应几乎都是在生物催化剂——酶的作用下完成的。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质，目前发现的酶种类有数千种二、控制生长和分化遗传信息的复制、转录及密码的翻译过程中，离开蛋白质分子的参与是无法进行的。
它在其中充当了至关重要的角色，蛋白质分子通过控制、调节某种蛋白基因的表达，表达时间及表达量来控制和保证机体生长、发育和分化的正常进行。
三、转运和贮存功能某些蛋白质具有在生物体内运送和贮存某种物质的功能。
血红蛋白，脂蛋白，转铁蛋白，蛋类的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子的麦醇溶蛋白都可以作为的贮存蛋白。
四、运动功能负责运动的肌肉收缩系统也是蛋白质，如肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白，分别组成了肌原纤维的粗丝和细丝。
五、结构支持作用结缔组织(肌键、韧带、毛发、软骨)以结构蛋白为主要成分，存在于组织间及细胞间质中。
结构蛋白(如弹性蛋白、胶原蛋白、角蛋白等)是含量丰富的蛋白质，如在脊椎动物中，胶原蛋白的含量占体内总蛋白的1／3。
六、免疫保护作用机体识别外来入侵的异物抗原，如蛋白质分子、病毒、细菌等，免疫系统就会产生相应的高度特异性的抗体蛋白(免疫球蛋白)。
七、代谢调节功能由内分泌腺细胞制造并分泌的一类化学物质——激素，它们可随血液循环至全身，选择性地作用于特定的组织和细胞，发挥其特有的调节作用。
下丘脑、脑下垂体、胰岛、甲状旁腺、肾脏、胸腺等器官分泌的激素，多为蛋白质类。
八、接受和传递信息完成这种功能的蛋白质为受体蛋白，其中一类为跨膜蛋白，另一类为胞内蛋白。
它们首先和配基结合，接受信息，通过自身的构象变化，或激活某些酶，或结合某种蛋白质，将信息放大、传递，起着调节作用。
蛋白质的结构与功能图文版
O2的结合导致Mb构象改变
• 血红素未与O2结合时，Fe 原子高于卟啉环0.06nm， 呈圆顶状。
• O2的结合使Fe原子被拉向 相反的方向，Fe只高于卟 啉环0.02nm。His F8也跟 随移动，导致肽链构象改 变。
• 这个变化对于Mb的功能没 有什么特别意义，但对于 血红蛋白则意义非常。
骼肌和心肌中含量丰富，是肌肉呈红色的原因。 • 血红蛋白存在于血液的红细胞中，每个红细胞中约
含3亿个血红蛋白分子，主要功能是在血液中转运氧 气。
8
肌红蛋白myoglobin和血红蛋白hemoglobin
• 肌红蛋白只含一条多肽链，
血红蛋白则有4个亚基，
每个亚基都类似一个肌红
蛋白分子。
• 肌红蛋白和血红蛋白都含
有一个叫血红素的辅基。
9
血红素heme
• 血红素是原卟啉IX与Fe(II)的络合 物。原卟啉IX由4个吡咯环组成。
• 卟啉类化合物有很强的着色力， 血红蛋白中的铁卟啉使血液呈红 色，叶绿素中的镁卟啉使植物呈 绿色。
吡咯pyrrole
1 0
肌红蛋白Mb，myoglobin
• 肌红蛋白是单体蛋白质， 只含一条多肽链，长 153aa。
接收O2。
• 动脉血中Hb的氧饱和度约 为96%，回到心脏的静脉血
• 血液循环中红细胞从 中Hb 64%氧饱和，1/3的 肺带走O2，在组织中 氧被释放到组织中。
Mb接收Hb释放出的
O2。
• Mb可以把O2分配给耗氧的 细胞器线粒体。
2
1
Hb氧合的别构效应allosteric effect
• 别构效应：多亚基的蛋白质，其中一个亚基结合其 它分子而发生构象改变，进而引起其余亚基以至整 个分子的构象、性质和功能的变化。