医学生物化学

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医学生物化学

一，名词解释

1.酶的必须集团

酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团

2.酶的活性中心

在酶分子中有一个必须基团比较集中，并具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化成产物，这一区域称为酶的活性中心

3．酶原

有些酶在细胞里刚合成或刚分泌出来时，还是一种没有活性的酶的前身物，称为酶原

4.DNA变性

指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。

5.DNA杂交

具有互补碱基序列的DNA分子，可以通过碱基对之间形成氢键等，形成稳定的双链区。在进行DNA分子杂交前，先要将两种生物的DNA分子从细胞中提取出来，再通过加热或提高pH的方法，将双链DNA分子分离成为单链，这个过程称为变性。然后，将两种生物的DNA单链放在一起杂交，其中一种生物的DNA单链事先用同位素进行标记。如果两种生物DNA分子之间存在互补的部分，就能形成双链区。由于同位素被检出的灵敏度高，即使两种生物DNA分子之间形成百万分之一的双链区，也能够被检出

6.蛋白质的一级结构

蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构

7.生物氧化

主要指生物体内物质通过氧化作用，最后生成水和CO2以及释放能量的过程8.呼吸链

是位于线粒体内膜的一组排列有序的递氢体和递电子体构成的功能单位

9.蛋白质的腐败作用

肠道细菌对未被消化的蛋白质以及未被吸收的消化产物进行无氧分解的反应过程

10.氧化磷酸化

在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，此过程称为氧化磷酸化，这是细胞内生成ATP的主要方式

11.脂肪运动

储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血，以供给全身各组织氧化利用的过程

12.核苷酸的从头合成

利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸的过程

13.抗代谢物

在微生物生长过程中常常需要一些生长因子才能正常生长，可以利用生长因子的结构类似物干扰机体的正常代谢，以达到抑制微生物生长的目的。此类生长因子的结构类似物又称为抗代谢物

14.中心法则

以DNA为中心，DNA可以通过复制将遗传信息传递给下一代或通过转录生成

RNA,RNA再翻译成蛋白质，RNA也可以复制或通过逆转录生成DNA

15.逆转录

指在逆转录酶的催化下，以RNA为模板，DNTP为原料，合成DNA的过程

16.半保留复制

指另一条是新合成的，DNA在复制时子代DNA分子的两条链，其中一条保留

了亲代的一条链，种复制模式称为半保留复制

17.翻译

将mRNA携带的遗传信息转变为氨基酸排列顺序的过程（或以RNA为模板指

导合成蛋白质的过程）

18.密码子

是指mRNA分子上每三个相邻的碱基，称为三联体，共有64个密码子，其中

有61个密码子分别代表了20种氨基酸，另三个密码子代表终止信号

19.肝脏的生物转化作用

肝脏将一些非营养物质经过代谢转变其极性，使之成为容易排出形式的过程

为肝脏的生物转化作用

20.肠肝循环

指经胆汁或部分经胆汁排入肠道的药物，在肠道中又重新被吸收，经门静脉

又返回肝脏的现象

21.黄疸

由于胆红素代谢障碍致血中胆红素增多，皮肤、粘膜和巩膜呈黄染的现象

22.非蛋白氮

血液中除蛋白质以为的含氮物质叫作非蛋白氮，非蛋白氮主要有：尿素，尿

酸，肌酐，氨基酸，胆红素，氨等。

二．问答题

1.简述蛋白质的结构与功能的关系

①一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原与酶

②一级结构近似的蛋白质功能也相近，如源蛋白质

③来源于同种生物体的蛋白质，如其一级结构有微细差异，往往是分子病的

基础

④蛋白质的空间结构与其生物学功能关系十分密切

2.举例额说明辅酶与维生素的关系

辅酶是维生素的衍生物，组成辅酶是B族维生素的重要生理功能。

维生素组成的辅酶

B1 TPP

B2 FMN,FAD

B6 磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺

PP NAD，NADP

生物素生物素

泛酸辅酶A(CoASH)

硫辛酸二硫辛酸

叶酸四氢叶酸

3.简述DNA双螺旋结构的特点

①两条DNA互补链反向平行。②由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨

架在螺旋分子的外侧，而疏水的碱基对则在螺旋分子内部，碱基平面与螺旋轴垂直，螺旋旋转一周正好为10个碱基对，螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36◦的夹角。③DNA双螺旋的表面存在一个大沟（major groove）和一个小沟（minor groove），蛋白质分子通过这两个沟与碱基相识别。④两条DNA链依靠彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对，即A与T相配对，形成2个氢键；G与C相配对，形成3个氢键。因此G与C之间的连接较为稳定。⑤DNA双螺旋结构比较稳定。维持这种稳定性主要靠碱基对之间的氢键以及碱基的堆集力

4．举例说明影响酶促反应的因素

pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快

5.简述糖的有氧氧化和三羧酸循环的生理意义

：①糖的有氧氧化的生理意义：基本意义是为机体的生理活动提供能量，

1mol葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2时可净生成38或36molATP它是机体获得能量的主要方式；代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料，所以与其它物质代谢密切联系；它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。②三羧酸循环的生理意义：三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢的共同途径，也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。

6.什么是酮体？如何产生，又如何被利用：

①酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物，包括乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮。②酮体的产生：合成部位：肝细胞线粒体。合成原料：乙酰CoA。反应过程及限速酶：关键步骤是2分子乙酰CoA缩合成1分子乙酰乙酰CoA后者再与1分子乙酰CoA缩合成HMG—CoA；关键酶是HMG—CoA合成酶。③酮体的利用：肝内生酮肝外用。乙酰乙酸硫激酶Β—羟丁酸→乙酰乙酸—————————→2×乙酰CoA→进入三羧酸循环氧化供能琥珀酰CoA 转硫酶

7.如何判断蛋白质的营养作用

蛋白质的营养作用营养素是维持正常生命活动所必需摄入生物体的食物成分。现代营养学对于营养素的研究，主要是针对人类和禽畜的营养素需要。营养素分蛋白质、脂质、碳水化合物、维生素和矿物质5大类。

8.简要说明体内氨的来源及去路。

氨在体内有三个主要来源：（1）氨基酸脱氨基作用生成的氨，这是最主要来源。（2）由肠道吸收的氨，其中包括食蛋白质在大肠内经腐败作用生成的氨和尿素在肠道细菌脲酶作用下生成的氨。（3）肾脏泌氨，谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺酶的催化下生成氨。氨是有毒物质，各组织中产生的氨必须以无毒的方式经血液运输到肝脏、肾脏。